生物化学考研复习要点

生物化学考研复习要点

第1章蛋白质的结构与功能

考纲要求

①组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。②氨基酸的理化性质。肽键和肽。③

蛋白质的一级结构及高级结构。④蛋白质结构和功能的关系。⑤蛋白质的理化性质（两性解

离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等）。⑥分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

复习要点

一、蛋白质的分子组成

1.氨基酸分类和化学结构

组成人体蛋白质的氨基酸有20种，根据其侧链的结构和理化性质可分为①、②、③、④、

⑤类（见下表）。

①非极性疏水性氨基酸（6种）|甘氨酸、丙氨酸、缀氨酸、亮氨酸、异氨酸、脯氨酸

I②极性中性氨基酸（6种）|幺幺氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏

氨酸I

③芳香族氨基酸（3种）I苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸

④酸性氨基酸（2种）I谷氨酸、天冬氨酸

⑤碱性氨基酸（3种）I赖氨酸、精氨酸、组氨酸

赖氨酸I含2个氨基的氨基酸

谷氨酸、天冬氨酸I含2个狡基的氨基酸

脯氨酸、羟肺氨酸I亚氨基酸

1脯氨酸1容易使肽链走向形成折角的氨基酸

1

11

11

--------------1

1同型半胱氨酸1天然蛋白质中不存在的氨基酸

1

11

11

--------------1

1瓜氨酸1不出现于蛋白质中的氨基酸

1

11

11

--------------1

1色氨酸、酪氨酸在280hm波长处有特征性吸收峰的氨基酸

1

11

甘氨酸I20种氨基酸中除甘氨酸外，都属于L—d-氨基酸

111

1

111氨基酸1同音记忆法

1

11_________________________1____________________

|1必需氨基酸I缀、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖I写一两本淡色书来（缴.异

一亮.苯-蛋一色-苏一赖）I

1碱性氨基酸1赖、精、组1拣来精读（碱一赖一精

一组）1

111

111

-------------------------------------------------1

1酸性氨基酸1谷、天冬1二伏天（酸一谷一天）

1

111

111

-------------------------------------------------1

1支链氨基酸1缀、异亮、亮1只借一两（支一缴一异

一亮）

1芳香族氨基酸1酪、苯丙、色1芳香老本色（芳香一酪

一苯一色）1

1____________________11

--------------1

1一碳单位1丝、色、组、甘1施舍（一根）竹竿（幺

幺.色.组.甘）1

1_______________11

--------------1

1含硫氨基酸1半胱、胱、蛋1留帮光蛋（硫一半■胱嗤）

1

1_______________11

--------------1

1生酮氨基酸1亮、赖1同样来（酮.亮.赖）

1

1|_11

--------------1

1生糖兼生酮氨基酸1异亮、苯丙、酪、色、苏1一本落色书

（异.苯.酪.色.苏）1

I11

155

2010考研西医综合辅导讲义

讯:①潮!氯酸最冷两个§滤梦1氨箍媛3记忆为f提墨\醒巍匙t村i柱畏一督氨基良j赵蚕

督离开娥餐督氮基.酸q薯I.~

j。jj愁辅蘸嚣瓣粮麓瓣辫夥爹壤爹？

10«：斗④应熟记镯精氨基酸的葵爻缩写代号圆许多年份蛾I考题直瀚代专出现jj、？0夥

A.半胱氨酸B.胱氨酸

D.精氨酸E.赖氨酸

【例5】2008N025A-F3~］氨基酸酸中，属于酸性氨基酸的是

A.精氨酸B.甘氨酸

［例6］I998N019AV-1下哪种氨基酸是含硫的氨基酸？

A.谷氨酸B.赖氨酸

D.蛋氨酸E.酪氨酸

【例7】2006N023AT~］哪种氨基酸体内不能合成，必需靠食物供给？

A.缴氨酸B.精氨酸

D.组氨酸E.丝氨酸

2.氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别

C.瓜氨酸

C.亮氨酸D.天冬氨酸

C.亮氨酸

c.半胱氨酸

1

11氨基酸的理化特性1蛋白质的理化特性

1

1_______________11

111

-------------1

11①两端d.氨基和a.竣基在溶液中解离1①氨基+竣基+侧链上某

些基团的解离1

1两性解离/1②若溶液pH<pI,解离成阳离子1②若溶液pH<pl,蛋白

质带正电荷1

1两性电离1③若溶液pH>pI,解离成阴离子1③若溶液pH>pL蛋白

质带负电荷1

11④若pH=pL成为兼性离子，电中性1④若pH=pL为兼性离

子，电荷为01

L.11

111

-------------1

1等电点plIpl：(pKl-FpK2)/21各种蛋白质的pl不同，

多接近5.01

|_11

111

-------------1

11①色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在280nm1蛋白质分子中色氨酸、

酪氨酸最大吸收峰1

1紫外吸收1②大多数蛋白质都含有色氨酸、酪氨酸，1在280nm〜.蛋白质

的.A2s~.与其浓度成正比，|

11故利用该原理可测定蛋白质含量1故可作蛋白质的定量测

定1

L11

111

-------------1

11氨基酸与荀三酮水合物共加热，最终形成1

1

1

1玮三酮反应1蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm,利|同左

1

1

11用此原理行氨基酸定量分析1

1

|_11

111

-------------1

1双缩胭反应1无1阳性。用于检测蛋白质水

解程度1

11

111

_______________________________1

I胶体性质I无I有

I变性沉淀凝固I无I有

156

第三部分生物化学

黛麓釐一570nm囊j*攀

101?11④旃确艮盈时'生成诵盘絮色化合溺的最+汲油媾柱处。ojjojOOIjO

二、蛋白质的分子结构

1.蛋白质的结构

蛋白质分子结构分成•级、二级、三级和四级结构，后三者称高级结构。并非所有蛋白质都

有四级结构，

由一条肽链组成的蛋白质只有一、二、三级结构，由二条或二条以上的多肽链组成的蛋白质

才有四级结构。

1111

11

11一级结构1二级结构1三级结构

1四级结构1

11111

—1------------------------------1

11蛋白质分子中氨基酸1指蛋白质分子中某一段1整条肽链中所有原子在

1蛋白质分子中各亚1

1定义111

11

11的于j｝列J『1颐序1肽链的局部空间结构1三维空间的排布位置

1基间的空间排布1

1111

1111

—1------------------------------1

1表现1肽链1仅•螺旋、B-折叠1结构域、分子伴侣

1亚基1

1形式11B一转角、无规卷曲1

11

1111

—1------------------------------1

11肽键（主要）11疏水作用、氢键

11

1维系键11氢键1

1氢键、离子键1

11二硫键（次要）11范得华力、离子键

11

I一级结构是蛋白质空I二级结构是由一级结I分子量较大的蛋白质

含有四级结构的蛋I

I间构象和特异性功能I构决定的。在蛋白质I常可折叠成多个结构

I

意义III

白质，单独的亚基一I

I的基础，但不是决定I中存在2〜3个模体，|较为紧密的区域，并各

般没有生物学功能I

I空间构象的唯一因素|发挥特殊生理功能|行其功能，称为结构域

注意：①常考点为各级结构的表现形式及其维系键。

②四级结构的维系键5版生。物化学为疏水作用（主善射盆氢键和离子键；6、7版主要

为氢键和离子键。

④氢镶可维畚二八三4四级姥捅誉

lliij?〈蛋理0叛生他的三级缝桶奇如入1命专懵侣。I、IIHilor.

[例11]2003N019A、1994N0左稳定蛋白质分子中0【一螺旋利p'折叠的化学键是

157

2010考研西医综合辅导讲义

A.肽键B.二硫键C.盐键

D.氢键E.疏水作用

【例12】2001N019AL稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是

A.氢键B.盐键C.酯键

D.疏水键E.范德华力

[例13]1992N040A隹系蛋白质一级结构的化学键是

A.盐键B.疏水键C.氢键

D.二硫键E.肽键

[例14]1995N0142X蛋白质二级结构中存在的构象

A.01—螺旋B.B.螺旋

C.a-转角D.B-转角

【例15A】$转角常由4个氨基酸残基组成，其中第2个残基常见为

A.甘氨酸B.天冬氨酸C.天冬酰胺

D.脯氨酸E.色氨酸

【例16X1关于锌指结构，下列哪儿项正确？

A.是一个模体例子B.具有结合锌离子的功能

C.含锌指结构的蛋白质都能与DNA.~占合D.含锌指结构的蛋白质都能与RNA占

合

A.一级结构B.二级结构C.三级结构

D.四级结构E.模序结构（6、7版生物化学已改称“模体结构”）

【例17】2005N0113B亮氨酸拉链属于蛋白质的

【例18】2005N0114B整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白质的

A.亚基聚合B.亚基解聚C.蛋白质变性

D.蛋白质水解E.肽键形成

【例19B］蛋白质一级结构的形成是

【例20B】蛋白质一级结构的破坏是

【例21B】蛋白质二、三级结构的破坏是

【例22B】蛋白质四级结构的破坏是

【例23B】蛋白质四级结构形成时出现

2.蛋白质结构与功能的关系

•级结构是空间构象的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质具有相似的高级

结构与功能。若

一级结构发生改变影响其功能，称为分子病。

蛋白质空间构象与功能有密切关系。生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的

过程，其中多肽

链的正确折叠对其正确构象的形成和功能的发挥至关重要。若蛋白质的折叠发生错误，尽管

其一级结构不

变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，称为蛋白质构象

疾病。

疯牛病是由肮病毒蛋白(PrP)引起的一组人和动物神经的退行性病变，具有传染性、遗

传性或散在发病

的特点。其致病的生化机制是生物体内正常d-螺旋形式的PrPC转变成了异常的B一折叠形

式的PrPSeo

三、蛋白质的理化性质

1.蛋白质的两性电离、紫外吸收、呈色反应见与氨基酸理化性质的鉴别表。

体内蛋白质的等电点各不相同，大多数接近于pH5.Oo所以在人体体液pH'7.4的

环境下，大多数蛋白质

解离成阴离子。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏碱性，称碱性蛋白质，如鱼精蛋

白、组蛋白等。也

有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏酸性，称酸性蛋白质，如胃蛋白酶、丝蛋白等。

2.蛋白质的胶体性质

158

第三部分生物化学

蛋白质分子量1万〜.100万KD,分子直径1-lOOnm,具有胶体性质。•

蛋白质颗粒表面有水化膜、带电荷是维持蛋白质胶体稳定的两个重要因素。若去除蛋白

质颗粒的表面电

荷和水化膜，则蛋白质极易从溶液中析出。

3.蛋白质的变性、沉淀和凝固

(1)蛋白质的变性

蛋白质变性是指在各种理化因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质

的改变和生物活

性的丧失。

一般认为蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的

改变。蛋白质变

性后，其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧失，易被蛋白酶水解。

造成蛋白质变性的因素包括加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。

(2)蛋白质的复性与不可逆性变性

若蛋白质变性的程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的

构象和功能，称为

复性。许多蛋白质变性后，空间构象严重破坏，不能复原，称为不可逆性变性。

【例24】2007N023A蛋白质变性是由于

A.蛋白质空间构象的破坏B.氨基酸组成的改变

c.肽键的断裂D.蛋白质的水解

【例25】1997N0145X蛋白质变性时

A.空间结构破坏。一级结构无改变B.280nm处光吸收增加

c.溶解度降低D.生物学功能改变

注意：本题给出的答案为ACDo但I995NO139题(下题)与本题类似，“酶变性时的表现”(除

核醐外，绝大

多数酶都是蛋白质)，其答案就将“紫外线(280nni)吸收增强”选入正确答案。究竟蛋白

质变性是否

对光吸收度有影响，查阅5、6、7版生物化学都没有明确答案。王镜岩主编的《生物化

学》第3版只说

会发生改变，但没有说是增加还是减少。

【例26】：1995NO139X酶变性时的表现

A.溶解度降低B.易受蛋白酶水解

c.酶活性丧失D.紫外线(280nm)吸收增强

【例271’1994N03A下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？

A.原有的抗体活性降低或丧失B.溶解度增加c.易被蛋白酶水解

D.蛋白质的空间构象破坏E.蛋白质的级结构并无改变

(3)蛋白质的沉淀

蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，

这一现象称为蛋白

质沉淀。

(4)蛋白质的凝固

蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等

电点，则变性蛋白

质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成

比较坚固的凝

块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。实际上凝固是蛋白

质变性后进一步

发展的不可逆的结果。

(5)蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系

变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不•定变性，凝固的蛋白质一定变性。

四、蛋白质的分离和纯化

分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，

采取不损伤

159

2010考研西医综合辅导讲义

蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。

1.分离和纯化概述

-1

1分离、纯化方法1蛋白质的理化性质1机理

1

111

--------1

111①透析是利用透析袋将大分子蛋白质和

小分子化合物分开1

1透析、超滤法1蛋白质属于大分子1②超滤法是利用正压或离心力使蛋白质溶

液透过有一定截1

111留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶

液的目的1

1___________11

--------1

11蛋白质颗粒表面有水化1向溶液中加人脱水剂破坏水化膜使蛋白

质沉淀而分离1

1丙酮沉淀、盐析11

1

11膜、蛋白质的等电点1将溶液pH调节至蛋白质的等电点，消除

其表面电荷1

L111

----------------------------1

1电泳1蛋白质颗粒表面带电荷1带电荷的蛋白贡分子在电场中向正极或

负极泳动而使蛋白质分离1

|蛋白质颗粒大小、电荷

1层析11离子交换层析、凝胶过滤、亲和层析

1

11多少、亲和力1

1

111

_________________________________1

I超速离心|蛋白质分子量大小I既可分离纯化蛋白质，又可测定蛋白质分

子量I

2.丙酮沉淀、盐析和免疫沉淀

蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离，否则蛋白质会变性。

盐析是指在蛋白质溶液中加入大量的中性盐（如硫酸钱、硫酸钠、氯化钠），使蛋白质沉

淀。盐析一般无

蛋白质的变性。

蛋白质具有抗原性，将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异

抗体识别相应抗

原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白，称免疫

沉淀法。

3•电泳利用蛋白质是两性电解质的特性来分离各种蛋白质。分子量小，带电多的蛋白

质泳动速率快。

4.透析利用透析袋将大分子的蛋白质与小分子化合物分开。

5•层析利用蛋白质的电荷量和性质不同，通过离子交换层析，或亲和层析将蛋白质分

开。如使用阴离

子交换层析，由于阴离子交换树脂颗粒上带正电荷，能吸引溶液中的阴离子。然后再用含阴

离子的溶液洗柱。

含负电荷小的蛋白质首先被洗脱下来;增加阴离子浓度，含负电荷多的蛋白质也被洗脱下来,

于是两种蛋白质

被分开。

6.凝胶过滤也称分子筛层析，是利用分子大小分离蛋白质的方法。

7.超速离心利用蛋白质的密度、形态、沉降系数不同而分离蛋白质。

注意：①利用蛋白质两性性分离蛋白质的有——电泳、离子交换层析。

②利用蛋白质分子大小不同分离蛋白质的有——透析、凝胶过滤（分子筛层析）。

【例28】2000N020A5列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是

A.马肝过氧化氢酶（分子量247500）BJR红蛋白（分子量16900）

c.人血清清蛋白（分子量68500）D.牛p.乳球蛋白（分子量35000）

E.牛胰岛素（分子量5733）

【例29】1993NO2OA用凝胶过滤层析（交联葡聚糖凝胶）柱分离蛋白质时，下列哪项是正确

的？

A.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来B.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来

c.不带电荷的蛋白质最先洗脱下来D.带电荷的蛋白质最先洗脱下来

E.没有被吸附的蛋白质最先洗脱下来

解题；①凝胶过洲分子筛层辛,.是根据蛋白质分子大小不同进行的分离提纯。是在层析柱内

充满带小孔

的颗粒。蛋白裹溶液加入柱确上部，让央包拣下渗3这时，小务寻蛋白质进入凝陵微轧。

夫命亍不能

进入恕洗再湃。皋。•卜分于后汽能屯-F朱j并不是想当然的小分亍由于法违怏。屯：

梵1赋吓朱誉»

j②离寻交狭层橇i是设蛋自质分于辑芾电荷不融进待诫命稿提魂。若以电撩著隐；蜗

亍陨离亍爻狭

跌ji斤，赋含负电稳小鞠蛋白质靠范被洗骸弋皋3jj

160

第三部分生物化学

五、多肽链中氨基酸序列分析大纲已删除该知识点。

多肽链中氨基酸序列分析包括下列步骤：

1.分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成，计算出各氨基酸在蛋白质中的百分组成或个

数。

2.测定多肽链的氨基末端和段基末端为何种氨基酸残基。最常用方法为丹酰氯法。

多肽链的d.氨基可与丹酰氯反应生成丹酰衍生物，该物质具强烈荧光，可资鉴别。竣

基侧氨基酸残基用

竣肽酶水解下来后进行鉴定。这样鉴定出来的头、尾两端的氨基酸残基可作为整条肽链的标

志点O

3.将肽链水解成片段分别进行分析。方法很多，胰蛋白酶可水解赖氨酸或精氨酸的竣

基所形成的肽键；

胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸竣基侧的肽链；浪化“青水解甲硫氨酸竣基侧的肽链。

4.用肽段重叠法测定完整多肽链的序列。

近年来，由于核酸研究在理论和技术上.的迅猛发展，人们开始通过核酸来推演蛋白质中的

氨基酸序列。

即先分离编码蛋白质的基因，测定DNA序列，排列出mRNA序列，按照三联密码的原则

推演出氨基酸的序

列。

[例30]2001N()20A常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是

A.淡化氢B_丹酰氯C.B一—筑基乙醇

D.羟胺E.过甲酸

常考点几种特殊的氨基酸；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质及提纯。

参考答案——详细解答见《西医综合历年真题精析》

1.A

9.D

17.E

25.ACD

2.B3.D

10.B11.D

18.C19.E

26.ABCD27.B

4.C

12.C

20.D

28.A

5.D

13.E

21.C

29.A

6.D7.A

14.AD15.D

22.B23.A

30.B

8.A

16.ABCD

24.A

161

2010考研西医综合辅导讲义

第2章核酸的结构与功能

考纲要求

①核酸分子的组成，5种主要啜吟、喀唾碱的化学结构。②核甘酸。③核酸的一级结构,

核酸的空间结构

与功能。④核酸的变性、复性及杂交。

复习要点

一、核酸的化学组成及一级结构

1.核酸的分类

11i

1

||DNA|RNA

1

111

111

--------------------1

1名称1脱氧核糖核酸1核糖核酸

1

1_____________________11

111

--------------------1

1分布1细胞核、线粒体1细胞质、细胞核、

线粒体1

L一11

111

--------------------1

1功能1携带遗传信息，决定细胞和个体的遗传型1参与遗传信息的复

制和表达1

L一11

111

--------------------1

1碱基IA、G、C、T1A、G、C、U

1

L11

111

--------------------1

1戊糖1其戊糖为B—D—2一脱氧核糖1其戊糖为B—D

一核糖1

1_____________________11

111

--------------------1

1核甘酸/脱氧核甘酸|dAMP、dGMP、dCMP、dTMPIAMP、GMP、

CMP、UMP|

1i।

[例1]2001NO21A通常不存在RNA中，也不存在DNA中的碱基是

A.腺喋吟B.黄喋吟C.鸟喋吟

D.胸腺喀咤E.尿嘴嚏

2.核酸的组成'

核甘酸是组成核酸的基本单位。

喜=篙；卜甘1核甘酸一核酸

酸一（磷酸）一磷酸J

记忆：①上述组成记忆为“核.甘.酸”，“核”为核糖；“昔”记忆为碱基；“酸”为磷酸。

②由核（核糖）+甘（碱基）=核甘。“核”与“昔”之间的结合键为——糖甘键。

③由核苜+酸（磷酸）=核甘酸。“核甘”与“酸”之间的结合键为——酯键。

④多个核甘酸组成核酸。''核甘酸"之间的连接键为——3',5'一磷酸二酯键。

【例2】2002N020A、1997：NO20A核酸中核甘酸之间的连接方式是

A.2'.3'.磷酸二酯键B.3',5'一磷酸二酯键c.2',5'一磷酸二酯键

D.1\5'一糖昔键E.氢键

3.核酸的一级结构

核酸的一级结构是指构成核酸的核苜酸或脱氧核甘酸从5'-末端到3'一末端的排列顺序,

也就是核甘酸序

列。由于核昔酸之间的差异在于碱基不同，因此核酸的一级结构也就是它的碱基序列。

由于核酸分子具有方向性，规定它们的核甘酸或脱氧核甘酸的排列顺序和书写规则必须

是从5'一末端到

3'.末端。

核酸分子中的核糖（或脱氧核糖）和磷酸基团共同构成其骨架结构，但不参与遗传信息的

贮存和表达。

DNA和。RNA对遗传信息的携带和传递，是依靠碱基排列顺序变化而实现的。

162

第三部分生物化学

二、DNA的空间结构与功能

1..DNA的分子结构及功能

~1

1IDNA一级结构1DNA二级结构|DNA三级结构

1

1111

T

11指核甘酸的排列顺序11指在双螺旋结构基础上进一

1

।

1定义1|即‘DNA双螺旋结构|

1

11即碱基排列顺序1I步扭曲成超螺旋

1

1111

|①DNA是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板

功能

I②是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础

J

2.DNA中四种碱基组成的Chargaff规则

(1)腺喋吟与胸腺喀嚏的摩尔数相等，而鸟口票吟与胞喀嚏的摩尔数相等；

(2)不同生物种属的DNA碱基组成不同；

(3)同•个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。

这一规则暗示了DNA的碱基A与T、G与c是以某种相互配对的方式存在的。

3.Watson-Crick结构模型(DNA双螺旋结构模型)的要点

(l)DNA是反平行、右手螺旋的双链结构两条多聚核苜酸链在空间上的走向呈反向平行。

一条链的走

向为5'_+3',另一条为3‘硝

两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋结构。DNA双螺旋结构的直径为2.3'7nm,

螺距为3.54nm。每

一螺旋有10.5个碱基对，每个碱基对之间的相对旋转角度为36―每两个相邻的碱基对平

面之间的垂直距

离为0.341"113q«注意：7版生物化学已更改许多数据。

在。DNA双链结构中，疏水的碱基位于双链的内侧，而山脱氧核糖和磷酸基团组成的

亲水性骨架位于双链

的外侧。

(2)DNA双链之间形成了互补碱基对两条链的碱基间严格按A=T(2个氢键)、G；c(3个

氢键)配对

存在，因此A+G与c+T的比值为1。碱基对平面与双螺旋结构的螺旋轴垂直。

(3)疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定相邻的两个碱基对平面在旋

进过程中会彼

此重叠，由此产生了具有疏水性的碱基堆积力。这种碱基堆积力和互补链之间碱基对的氟键

共同维系着

DNA双螺旋结构的稳定，而且碱基堆积力对于双螺旋结构的稳定更为重要。

记忆：时间一长，碱基互补规律很容易忘掉。其实，利用形象记忆就很简单!同学们仔细观

察A=T、Gs

C,就会发现：G和C很相似，都是半圆，因此它们就能互补配对。

4.DNA双螺旋结构的多样性

右手螺旋结构(B型.DNA)并不是自然界DNA分子的唯一存在方式，此外还有左手螺旋

结构(z型•

DNA)和A型.DNAo

5.DNA右手螺旋结构和蛋白质的d螺旋结构的区别

IDNA右手螺旋结构I蛋白质的a螺旋结构

1---------------------------1--------------------------------------------------------------------------------------1---------------------------------------------------------------

_________________1

1

1类型1属于DNA的二级结构1屉千蛋白后的一缀结构

1

1___________11

111

4

1概念I为DNA两条互补链的线性螺旋型延长1为一条多肽链主链围绕中心

轴螺旋式上升1

1___________।1

111

T

1螺旋方向1右手螺旋（顺时针）1右手螺旋（顺时针）

1

1_________11

111

4

1螺距|3.54nm,每周10.5对碱基I0.54nm,每周3.6个氨基

酸残基1

1___________।।

111

4

1外侧1脱氧核糖和磷酸基团骨架位于双链外侧1氨基酸侧链伸向外侧

1

L11

11I

4

1内侧1碱基位于双链内侧1肽链位于内侧

6.DNA的高级结构是超螺旋结构

DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。当盘绕方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结

构称为正超螺

163

2010考研西医综合辅导讲义

旋；反之则为负超螺旋。DNA的超螺旋结构是在拓扑异构醐参与下实现的。自然界的闭合

双链DNA主要以

负超螺旋形成存在。

真核细胞的DNA以非常有序的形式存在于细胞核内。核小体是染色质的基本组成单位,

由DNA和5种

组蛋白共同构成。两个分子的组蛋白H2A、H2B、H3、H4分子构成八聚体的核心组蛋白，

与DNA双链形成核

小体的核心颗粒。核心颗粒之间再由DNA和组蛋白III构成的连接区连接起来构成染色质细

丝。这是DNA

在核内形成致密结构的第一层次折叠，使DNA的体积压缩了6〜7倍。

DNA

冬之等染色质细丝

压缩6〜7倍'一”

第2层次折叠

压缩6倍

染色质纤维空管j气等染色质超螺线管

1赢怎嘉鲁嘉染色单体、组装成染色体

【例3】I993N0137XDNA双螺旋结构中的碱基对主要是

A.腺噂吟一胸腺嗑唬B.胞喀嗡.鸟噪吟

C.尿喘唆一鸟噪吟D.腺喋吟一尿喘咤

【例4】2007.NO164A按照Chargaff规则，下列关于DNA碱基组成的叙述，正确的是

A.A与C的含量相等B.A+T=G+C

C.同一生物体，不同组织的DNA碱基组成不同D.不同生物来源的DNA,碱基组

成不同

【例5】2004N020A下列关于DNA双螺旋结构的叙述，正确的是

A.一条是左手螺旋，一条是右手螺旋B.双螺旋结构的稳定，纵向靠氢键维系

C.A+T与G+C的比值为1D.两条链的碱基间以共价键相连

E.磷酸、脱氧核糖构成螺旋的骨架

【例6】2003N020A下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述，不正确的是

A.两股脱氧核甘酸链呈反向平行B.两股链间存在碱基配对关系C.螺旋每周包含10

对碱基

D.螺旋的螺距为3.4nmE.DNA形成的均是左手螺旋结构

【例712000N021A下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是

A.由两条完全相同的多核甘酸链绕同•中心轴盘旋成双螺旋

B.--条链是左手螺旋，另一条链为右手螺旋C.A+G与c+T的比值为I

D.A+TijG+C的比值为1E.两条链的碱基间以共价键相连

三、RNA的结构与功能

1.RNA与DNA一般特性的比较

1

1IRNA的•般特性1DNA的一般特-―

1

L11

111

-----------------------1

1碱基IA、G、C、UIA、G、C、T

1

1________________11

111

-----------------------1

1戊糖1B-D一核糖1p-D一2-脱氧核糖

1

11

|1_11

-----------------------1

1核甘酸连接键I3',5'-磷酸二酯键I3',5'一磷酸二酯键

1

1ItRNA(2800)、mRNA(10，)|

1

1大小（分子量）1I.DNA分子较RNA分子大

得多（＞2X10。）1

1|rRNA(0.5~1.0X10»)|

1

1_______________11

111

---------------1

1形状1单链无规卷曲（tRNA约。75%碱基配对）|双螺旋结构（碱基严格配对）

1

L1I

111

---------------1

1结合的物质1rRNA与核蛋白体蛋白结合成核糖体|组蛋白

1

LII

111

---------------1

1对碱水解1敏感（RNA具有较强的酸性）|不敏感

1

|_1I

111

---------------1

1I除双链病毒RNA外，无明确配对碱基|A=T、GzC

1

1碱基配对11

1

11tRNA可能含稀有碱基（占10%-20%）|不含稀有碱基

1

L11

111

---------------1

1分布1主要在胞质中，胞核和线粒体中也有1主要在胞核内，线粒体中也

有1

1_______________1