蛋白质降解和氨基酸代谢

蛋白质降解和氨基酸代谢

Proteindegradationandaminoacidmetabolism生命科学学院生物化学与分子生物学系白娟生物化学第一页，共一百六十二页。蛋白质降解氨基酸的分解代谢尿素循环生物固氮氨基酸的生物合成第二页，共一百六十二页。HenryBorsook(1897-1984)RudolfSchoenheimer(1898-1941)1940年，同位素实验证明了活细胞的组成成分在不断地转换更新。每一种蛋白质在细胞内的数量一方面取决于它的合成；另一方面则取决于它的降解。降解是维护细胞内蛋白质水平不可或缺的控制步骤。1蛋白质的降解第三页，共一百六十二页。半寿期(Half-life)-表示蛋白质的降解速率，即一种蛋白质合成之后被降解一半所用的时间。细胞内蛋白质的半寿期并不相同。蛋白质周转(ProteinTurnover)-Lifespanofaproteinfromsynthesistodegradation第四页，共一百六十二页。大鼠肝细胞一些蛋白质的半寿期蛋白质半寿期（h）短寿命蛋白质：鸟氨酸脱羧酶0.2δ-氨基γ--酮戊酸合酶1.1RNA聚合酶Ⅰ1.3酪氨酸氨基转移酶2.0色氨酸加氧酶2.5脱氧胸苷激酶2.6β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A还原酶3.0磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶5.0长寿命蛋白质：精氨酸酶96醛缩酶118细胞色素b5122甘油醛3-磷酸脱氢酶130细胞色素b130乳酸脱氢酶（同工酶5）144细胞色素c150透明质酸酶240第五页，共一百六十二页。蛋白质的半寿期和N-端氨基酸残基的关系6第六页，共一百六十二页。蛋白质为什么被降解？第七页，共一百六十二页。1.1内源性蛋白质降解的特点

选择性的降解非正常蛋白质

—被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白—需及时灭活的具调节活性的蛋白（如关键酶）

细胞的营养和激素状态影响蛋白质降解

—食物蛋白供应充足或过量—饥饿或糖尿病时无法获得充足的糖做燃料第八页，共一百六十二页。RR’＋R—＋R’＋PeptideWaterAcidAmine蛋白质水解的规律蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下，使肽键水解生成AA的过程。第九页，共一百六十二页。氨肽酶羧肽酶肽链内切酶(endopeptidase)肽链外切酶(expeptidase)蛋白水解酶第十页，共一百六十二页。1.2蛋白质降解的反应机制体外系统研究表明，哺乳动物细胞质至少有两类重要的蛋白水解系统:(1)溶酶体(lysozyme)系统或酸性系统，主要负责降解外来蛋白、膜蛋白和长寿命蛋白；(2)泛素-蛋白酶体(Ubiquitin-proteasome)系统或碱性系统，主要降解反常蛋白和短寿命蛋白。第十一页，共一百六十二页。酶分子量（kDa）近似酶最适pH常用的分析底物抑制剂组织蛋白酶B（EC3.4.22.1）255Z-Arg-Arg-NMec巯基试剂组织蛋白酶L（EC3.4.22.15）245偶氮酪蛋白巯基试剂组织蛋白酶H（EC3.4.22.16）285Arg-NMecZ-Phe-Phe-CHN2组织蛋白酶M305~7醛缩酶巯基试剂组织蛋白酶N203.5胶原巯基试剂组织蛋白酶S253.5血红蛋白巯基试剂组织蛋白酶T356TAT，偶氮酪蛋白巯基试剂组织蛋白酶D（EC3.4.23.5）423.5血红蛋白抑胃肽组织蛋白酶E1002.5白蛋白抑胃肽溶酶体中的一些蛋白酶（1）溶酶体系统第十二页，共一百六十二页。受体介导的胞吞作用吞噬作用自噬作用胞饮作用早期胞内体溶酶体（1）溶酶体系统多泡体膜融合第十三页，共一百六十二页。溶酶体的形成第十四页，共一百六十二页。溶酶体的功能参与细胞内的正常消化自体吞噬自溶第十五页，共一百六十二页。1978年网织红细胞依赖ATP的蛋白质水解系统热稳定因子76个AA组成广泛存在于各类真核细胞泛素(ubiquitin,Ub)（2）泛素-蛋白酶体系统第十六页，共一百六十二页。C-terminalN-terminal30泛素的结构第十七页，共一百六十二页。泛素与待降解蛋白的连接-异肽键第十八页，共一百六十二页。TheNobelPrizeinChemistryin2004AaronCiechanoverAvramHershkoIrwinRose

wasawardedjointlytoAaronCiechanover,AvramHershkoandIrwinRose"forthediscoveryofubiquitin-mediatedproteindegradation".第十九页，共一百六十二页。蛋白的多泛肽化标记1蛋白酶体的降解2第二十页，共一百六十二页。多泛肽化蛋白泛肽活化酶（E1）泛肽蛋白连接酶（E3）泛肽载体蛋白（E2）蛋白的多泛肽化标记第二十一页，共一百六十二页。泛素活化酶（E1:Ubiquitin-activatingenzyme）E1催化Ub的C-末端与酶分子中巯基结合，同时消耗1分子ATP。第二十二页，共一百六十二页。泛素载体蛋白/泛素结合酶（E2/Ubc:Ubiquitin-conjugatingenzymes）.泛素分子从E1转移到E2的巯基上不同的E2将与不同的靶蛋白和不同的E3匹配，成为底物蛋白泛素化专一性的基础。第二十三页，共一百六十二页。泛素-蛋白质连接酶（E3s:Ubiquitin-proteinligases）.E3s催化了泛素分子从E2转移到底物蛋白的Lysε-氨基上形成异肽键（isopeptidebond）.E3s负责识别底物蛋白第二十四页，共一百六十二页。泛素化（Ubiquitination）第二十五页，共一百六十二页。E4:多泛素链延伸因子catalyzestheefficientpolymerizationofalongmultiubiquitinchain.Ubiquitinanditslysineresidues第二十六页，共一百六十二页。被多泛肽化标记的待降解蛋白由26S蛋白酶体(proteasome)迅速降解成小的肽片段再由其它肽酶水解成游离氨基酸。蛋白酶体降解第二十七页，共一百六十二页。第二十八页，共一百六十二页。第二十九页，共一百六十二页。20S蛋白酶体19S调节亚基19S调节亚基βα26S蛋白酶体第三十页，共一百六十二页。蛋白质降解的泛肽途径E1-S-E1-SHE2-S-E1-SHE2-SHE2-SHATPAMP+PPiE3多泛肽化蛋白ATP26S蛋白酶体20S蛋白酶体ATP19S调节亚基去折叠水解E1：泛肽活化酶E2：泛肽载体蛋白

E3：泛肽-蛋白质连接酶（ubiquitin）第三十一页，共一百六十二页。第三十二页，共一百六十二页。

标签死亡之吻蛋白Ub第三十三页，共一百六十二页。1.3机体对外源蛋白质的需要及其消化作用蛋白质的生理功能

组织细胞重要的组成成分，维持组织、细胞的生长，更新和修补组织

参与多种重要的生理活动(如酶、激素)

氧化供能（17.9KJ/g蛋白质）

可转化为糖和脂肪等

氨基酸为含氮化合物合成的提供氮源第三十四页，共一百六十二页。*总氮平衡：摄入氮=排出氮即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人*正氮平衡：摄入氮>排出氮即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇*负氮平衡：摄入氮<排出氮

即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病

食物摄入氮-(尿氮+粪氮)可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系氮平衡第三十五页，共一百六十二页。蛋白质的需要量成人每日最低需要量:

30～50g/d我国营养学会推荐的成人每日需要量:

80g/d第三十六页，共一百六十二页。第三十七页，共一百六十二页。食物中蛋白质的消化吸收胃腺壁细胞（分泌HCl）主细胞（分泌胃蛋白酶原）胃黏膜细胞（分泌胃泌激素）胰腺的外分泌细胞小肠绒毛小肠黏膜（吸收氨基酸）绒毛胃胰腺胰腺导管酶原颗粒胃蛋白酶原胃蛋白酶蛋白酶原蛋白酶第三十八页，共一百六十二页。内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶（水解蛋白质内部肽键）外肽酶：氨肽酶、羧肽酶（从肽链两端开始水解肽键）主要的酶类：

据水解肽键部位的不同分为两类：第三十九页，共一百六十二页。胃蛋白酶原H+

蛋白质

多肽（主）酶原的激活水解（1）胃中消化胃蛋白酶胃蛋白酶消化第四十页，共一百六十二页。

胰蛋白酶原

肠激酶

糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶（+）

蛋白质

肽

氨基酸内肽酶外肽酶

酶原的激活

胰蛋白酶水解（2）小肠内消化（主要部位）第四十一页，共一百六十二页。消化道内几种蛋白酶的专一性（Phe.Tyr.Trp）（Arg.Lys）（脂肪族）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶（Phe.Trp）第四十二页，共一百六十二页。吸收（1）

主要部位：小肠A氨基酸运载蛋白碱性氨基酸运载蛋白酸性氨基酸运载蛋白亚氨基酸运载蛋白B-谷氨酸循环（2）

吸收机制中性氨基酸运载蛋白第四十三页，共一百六十二页。氨基酸-谷氨酰基转移酶谷胱甘肽半胱氨酰甘氨酸-谷氨酰氨基酸-谷氨酸环化酶5-氧脯氨酸氨基酸谷胱甘肽合成酶甘氨酸-谷氨酰半胱氨酸

-谷氨酰半胱氨酸合成酶谷氨酸5-氧脯氨酸酶半胱氨酸肽酶细胞膜细胞内||||||||||||||||||||||细胞外-谷氨酰基循环—氨基酸吸收第四十四页，共一百六十二页。多肽的吸收机制过去认为，蛋白质经消化道酶促水解后，主要以氨基酸的形式吸收。近两年的科学研究结果表明，人体吸收蛋白质的主要形式不是以氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸收的，这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。第四十五页，共一百六十二页。多肽吸收机制的特点不需消化，直接吸收吸收快速吸收时，多肽体不会被破坏多肽具有100%被人体吸收的特点多肽具有主动吸收的特点多肽具有优先被人体吸收的特点人体对多肽的吸收不需增加消化道，特别是胃肠功能负担的特点多肽在人体表现出载体作用多肽可在人体起运输工具的作用多肽被人体吸收后，可在人体中起信使作用第四十六页，共一百六十二页。GeneralMetabolismofAminoAcid氨基酸代谢库(metabolicpool)食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解合成合成脱氨基作用NH3α-

酮酸尿素糖氧化供能酮体脱羧基作用CO2胺类其他含氮化合物(purine,pyrimide)转变第四十七页，共一百六十二页。哺乳动物氨基酸的分解代谢2氨基酸的分解代谢第四十八页，共一百六十二页。脊椎动物肝中氨基的分解代谢第四十九页，共一百六十二页。排氨动物：大多水生两栖类排尿素动物：绝大多数陆生脊椎动物，鲨鱼排尿酸动物：鸟类，爬虫类第五十页，共一百六十二页。2.1氨基酸的脱氨基作用包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基、脱酰胺作用等，是氨基酸主要的转化方式。第五十一页，共一百六十二页。(1)转氨基作用在转氨酶(transaminase)/氨基转移酶(aminotransferase)的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。第五十二页，共一百六十二页。

α-氨基酸1

R1-CH-COO-

NH+3

|α-酮酸1

R1-C-COO-O||

R2-C-COO-O||α-酮酸2

R2-CH-COO-

NH+3

|α-氨基酸2转氨酶（辅酶：磷酸吡哆醛）Lys,Arg,Thr,Pro不能通过转氨酶转氨第五十三页，共一百六十二页。体内比较重要的转氨基反应谷草转氨酶(glutamicoxaloacetictransaminase,GOT)

谷丙转氨酶(glutamicpyruvictransaminase,GPT)第五十四页，共一百六十二页。磷酸吡哆醛转氨基作用的机制第五十五页，共一百六十二页。天冬氨酸氨基转移酶PLPLys258第五十六页，共一百六十二页。4’4’醛亚胺酮亚胺磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺第五十七页，共一百六十二页。葡萄糖-丙氨酸循环将氨运入肝脏丙氨酸氨基转移酶第五十八页，共一百六十二页。(2)谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸脱氢酶(－)：GTP、ATP(＋)：GDP、ADP第五十九页，共一百六十二页。

α-氨基酸

氨基酸氧化酶(FAD、FMN)α-酮酸

R-CH-COO-

NH+3

|

R-C-COO-+NH3O||H2O+O2H2O2第六十页，共一百六十二页。(3)联合脱氨基作用α-KG谷氨酸转氨酶谷氨酸脱氢酶①转氨酶—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用第六十一页，共一百六十二页。②转氨酶——嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用第六十二页，共一百六十二页。(4)非氧化脱氨基作用微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3种：

（1）还原脱氨基作用（2）脱水脱氨基作用（3）由解氨酶催化的脱氨基反应第六十三页，共一百六十二页。①还原脱氨基作用在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用还原脱氨基方式使AA脱去氨基。第六十四页，共一百六十二页。②脱水脱氨基作用Ser、Thr脱氨基也可经脱水方式完成，催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。第六十五页，共一百六十二页。③由解氨酶催化的脱氨基反应

Phe解氨酶催化Phe、Tyr发生脱氨，生成肉桂酸和香豆酸进一步转变成木质素和单宁等植物次生物质。当植物组织照光后，Phe解氨酶水平显著增加。第六十六页，共一百六十二页。(5)脱酰胺基作用第六十七页，共一百六十二页。(1)、概念

氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。直接脱羧胺羟化脱羧羟胺

(2)、类型:2.2氨基酸的脱羧基作用第六十八页，共一百六十二页。(1)直接脱羧基作用AA脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内，以磷酸吡哆醛作为辅酶。AA在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类化合物，具有活跃的生理作用。如：His脱羧生成组胺，Tyr脱羧生成酪胺。第六十九页，共一百六十二页。(2)羟化脱羧基作用Tyr在Tyr酶催化下，发生羟化作用生成3,4-二羟-Phe，简称多巴(dopa)，进一步脱羧生成3,4-二羟苯乙胺，简称多巴胺(dopamine)。Tyr酶是一种含铜酶。多巴进一步氧化形成聚合物黑素。马铃薯、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成了黑素。人体的表皮基底层及毛囊中有成黑素细胞，将Tyr转变为黑素(melanin)，使皮肤及毛发呈黑色。植物体内，由多巴和多巴胺可形成生物碱。第七十页，共一百六十二页。2.2氨的转运有毒！L-谷氨酸脱氢酶NAD++H2ONADH+H++NH4+α-谷氨酸α-酮戊二酸谷氨酸氧化脱氨血氨过高可引起中枢神经系统中毒！第七十一页，共一百六十二页。机体防止高浓度氨的措施（1）

α-酮戊二酸在谷氨酸脱氢酶的作用下发生氨基化形成谷氨酸（2）以中性谷氨酰胺形式转运第七十二页，共一百六十二页。3尿素循环(ureacycle)/鸟氨酸循环(ornithinecycle)1932年HansKrebs和KurtHenseleit提出尿素循环(ureacycle),或称鸟氨酸循环(ornithinecycle)。哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝脏中合成尿素并随尿排出体外。尿素在部分植物体内起着与谷氨酰胺类似的作用，既能解除氨毒，又是氨的一种贮存形式。第七十三页，共一百六十二页。实验：动物切除肝脏，输入AA后，血氨浓度升高动物保留肝脏、切除肾脏，输入AA后，血中尿素浓度升高动物肝脏、肾脏同时切除，输入氨基酸后，血中尿素含量较低，但血氨浓度升高结论：肝脏是合成尿素的主要器官第七十四页，共一百六十二页。氨甲酰磷酸鸟氨酸瓜氨酸肝中进行的鸟氨酸循环第七十五页，共一百六十二页。肝中进行的鸟氨酸循环鸟氨酸瓜氨酸延胡索酸精氨琥珀酸第七十六页，共一百六十二页。3.1尿素循环过程氨甲酰磷酸合成酶鸟氨酸转氨甲酰酶

精氨琥珀酸合成酶精氨琥珀酸酶精氨酸酶第七十七页，共一百六十二页。氨甲酰磷酸(1)氨甲酰磷酸的合成：氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ

(carbamoylphophatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)氨基甲酸酯羰基磷酸反应部位：线粒体第七十八页，共一百六十二页。(2)瓜氨酸的合成产生于细胞质产生于线粒体在细胞质中利用第七十九页，共一百六十二页。(3)精氨琥珀酸的合成反应部位：细胞质瓜氨酸第八十页，共一百六十二页。(4)精氨酸的合成精氨琥珀酸酶/裂解酶第八十一页，共一百六十二页。尿素循环和三羧酸循环的联系第八十二页，共一百六十二页。(5)尿素的形成(Arginine)(Urea)(Ornithine)第八十三页，共一百六十二页。第八十四页，共一百六十二页。尿素生成的要点亚细胞定位：线粒体与细胞质限速酶：氨甲酰磷酸合成酶耗能过程：4ATP/ureaN与C来源：氨基酸脱氨和CO2第八十五页，共一百六十二页。3.2尿素循环的调节N-乙酰谷氨酸第八十六页，共一百六十二页。4氨基酸碳骨架的分解代谢第八十七页，共一百六十二页。丝氨酸转羟甲基酶4.1经丙酮酸形成乙酰-CoA丝/苏氨酸转羟甲基酶苏氨酸脱氢酶第八十八页，共一百六十二页。第八十九页，共一百六十二页。4.2部分形成乙酰-CoA或乙酰乙酰-CoA乙酰乙酰-CoA乙酰乙酸戊二酰-CoAα-酮己二酸第九十页，共一百六十二页。乙酰-CoA琥珀酰-CoA丙酰-CoA乙酰乙酰-CoA乙酰乙酸戊二酰-CoA第九十一页，共一百六十二页。色氨酸分解代谢的中间产物是许多生物分子的前体烟酸吲哚乙酸5-羟色胺第九十二页，共一百六十二页。第九十三页，共一百六十二页。四氢生物蝶呤在苯丙氨酸羟化酶中的作用第九十四页，共一百六十二页。4.3形成α-酮戊二酸谷氨酸γ半醛鸟氨酸α-酮戊二酸第九十五页，共一百六十二页。4.4形成琥珀酰-CoA高半胱氨酸α-酮丁酸第九十六页，共一百六十二页。丙酰-CoA甲基丙二酰-CoA变位酶第九十七页，共一百六十二页。4.5分支氨基酸的代谢（肝外组织中）第九十八页，共一百六十二页。4.6形成草酰乙酸第九十九页，共一百六十二页。4.7氨基酸与一碳单位一碳基团的概念：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一碳单位”。常见的一碳基团：亚氨甲基

CH=NH甲酰基

CHO

羟甲基

CH2OH甲基

CH3

亚甲基

CH2

次甲基

CH=第一百页，共一百六十二页。四氢叶酸第一百零一页，共一百六十二页。S-腺苷甲硫氨酸第一百零二页，共一百六十二页。亚甲四氢叶酸甲基四氢叶酸第一百零三页，共一百六十二页。亚甲四氢叶酸次甲基四氢叶酸N5-甲酰基四氢叶酸N10-甲酰基四氢叶酸亚胺甲基四氢叶酸第一百零四页，共一百六十二页。S-腺苷高半胱氨酸高半胱氨酸甲硫氨酸循环第一百零五页，共一百六十二页。第一百零六页，共一百六十二页。5生物固氮氮循环(TheNitrogenCycle)第一百零七页，共一百六十二页。生物固氮(biologicalnitrogenfixation)是微生物、藻类和与高等植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。第一百零八页，共一百六十二页。自生固氮微生物共生固氮微生物固氮生物的类型豌豆根瘤共生固氮根瘤菌第一百零九页，共一百六十二页。固氮酶复合体(nitrogenasecomplex)固氮酶(dinitrogenase):钼铁蛋白固氮酶还原酶(dinitrogenasereductase):铁蛋白铁钼中心MoFeSADP固氮酶亚基还原酶亚基Fe-S第一百一十页，共一百六十二页。生物固氮的总反应为：N2+8e

+16ATP+16H2O+8H+→2NH3+H2+16ADP+16Pi由反应式可见固氮过程消耗能量非常多，共有16个ATP被水解。第一百一十一页，共一百六十二页。6氨的同化作用-氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子第一百一十二页，共一百六十二页。氨的同化途径之一：谷氨酸脱氢酶++NAD(P)H+H+NAD(P)+Glutamatedehydrogenase谷氨酸脱氢酶第一百一十三页，共一百六十二页。谷氨酸脱氢酶在不同生物种属甚至不同组织中对辅酶的要求不尽一致，也有的无选择性例如：粗糙脉孢菌谷氨酸脱氢酶glutamatedehydrogenase

浓度很高时发生第一百一十四页，共一百六十二页。氨的同化途径之二：谷氨酰胺合成酶（最重要的）谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺合成酶哺乳动物第一百一十五页，共一百六十二页。谷氨酰胺合成酶的结构

（12个相同的亚基）Theenzymehas12identicalsubunitsofMr50,000andisregulatedbothallostericallyandbycovalentmodification.第一百一十六页，共一百六十二页。谷氨酰胺合成酶的别构调节氨甲酰磷酸葡萄糖胺-6-磷酸第一百一十七页，共一百六十二页。谷氨酰胺合成酶的共价修饰酪氨酸残基的腺苷酰化第一百一十八页，共一百六十二页。腺苷酰基转移酶尿苷酰基转移酶第一百一十九页，共一百六十二页。谷氨酸合酶(glutamatesynthase)细菌和植物中第一百二十页，共一百六十二页。原核生物中谷氨酸谷氨酸谷氨酰胺α-酮戊二酸谷氨酰胺合成酶谷氨酸合酶NADP+NADPH+H+NH4+α-酮酸氨基酸转氨酶谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶的联合作用第一百二十一页，共一百六十二页。7氨基酸的生物合成第一百二十二页，共一百六十二页。第一百二十三页，共一百六十二页。Aminoacidsderivedfromα-ketoglutarateincludeglutamate(Glu),glutamine(Gln),proline(Pro),arginine(Arg).7.1由α-酮戊二酸形成的氨基酸-Glu,Gln,Pro,Arg第一百二十四页，共一百六十二页。谷氨酸γ半醛γ谷氨酰磷酸谷氨酸激酶谷氨酸脱氢酶Δ1-二氢吡咯-5-羧酸自发还原酶乙酰谷氨酸合酶N-乙酰谷氨酸N-乙酰-γ谷氨酰磷酸N-乙酰谷氨酸-γ-半醛N-乙酰鸟氨酸第一百二十五页，共一百六十二页。N-乙酰鸟氨酸L-鸟氨酸瓜氨酸N-乙酰鸟氨酸酶第一百二十六页，共一百六十二页。哺乳动物大部分组织中存在此转氨酶当蛋白质生物合成中Arg不足时逆反应生成鸟氨酸——蛋白质合成中的支路第一百二十七页，共一百六十二页。7.2由草酰乙酸形成的氨基酸-Asp,Asn,Met,Thr,Lys(细菌、植物),Ile第一百二十八页，共一百六十二页。GOT（谷草转氨酶）AST（天冬氨酸氨基转移酶）天冬氨酸氨基转移酶

第一百二十九页，共一百六十二页。

Asp+Gln+ATP

Asn+Glu+AMP+PPi+H+

哺乳动物中Asn合成酶细菌中Asp

+NH4++ATPAsn+AMP+PPi

Asn合成酶第一百三十页，共一百六十二页。天冬氨酸激酶天冬氨酰-β-磷酸天冬氨酸-β-半醛

天冬氨酸-β-半醛脱氢酶二氢吡啶甲酸合酶高丝氨酸

高丝氨酸脱氢酶第一百三十一页，共一百六十二页。二氢吡啶甲酸合酶二氢吡啶甲酸受Lys抑制Δ1-哌啶-2,6-二羧酸Δ1-哌啶-2,6-二羧酸脱氢酶N-琥珀酰-2-氨基-6-酮-庚二酸N-琥珀酰-2-氨基-6-酮基庚二酸合酶N-琥珀酰-L,L-2,6-二氨基庚二酸第一百三十二页，共一百六十二页。N-琥珀酰-L,L-2,6-二氨基庚二酸L,L-α,ε

二氨基庚二酸脱琥珀酸酶消旋-α，ε

二氨基--庚二酸二氨基-庚二酸消旋酶第一百三十三页，共一百六十二页。天冬氨酸-β-半醛高丝氨酸高丝氨酸脱氢酶O-琥珀酰高丝氨酸高丝氨酸酰基转移酶胱硫醚胱硫醚γ合酶第一百三十四页，共一百六十二页。胱硫醚L-高半胱氨酸β-胱硫醚裂解酶甲硫氨酸合酶第一百三十五页，共一百六十二页。天冬氨酸-β-半醛高丝氨酸高丝氨酸脱氢酶磷酸高丝氨酸高丝氨酸激酶苏氨酸合酶第一百三十六页，共一百六十二页。7.3由