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文档简介

[S]对v的影响米氏方程及米氏常数多底物的酶促反应pH和T对V的影响酶的激活剂和抑制剂2、酶促反应动力学

生物化学

EnzymeV-[S]的三阶段特征：双曲线一级反应混合级反应零级反应对V-[S]双曲线的解释：中间复合物学说：E先与S形成络合物ES(稳定的过渡态)，再分解成产物和游离酶。前提：快速平衡学说2.1

底物浓度的影响生物化学

Enzyme催化反应特有的双曲线饱和段理论基础一：Michailis

&Menten“中间复合物”学说，核心“快速平衡法”酶促反应的历程：S相对于E过量时S与E迅速建立平衡，生成中间复合物ESES分解成游离酶E和产物P，分解成S

反应忽略不计

E+S===ES---E+PKs，表ES解离常数（底物常数）Ksk2.2米氏方程及米氏常数生物化学

EnzymeV=Vmax

[S]Ks

+[S]理论基础二：Briggs&Haldane“稳态”学说，核心“以稳态代替平衡态”稳态：反应体系中ES的生成速率和分解速率相等的状态，强调动态平衡。更准确。酶催化反应历程：S相对于E过量时S与E迅速建立平衡，生成中间复合物ESES分解成游离酶E和产物PE+S===ES===E+PKm，表米氏常数k1k3生物化学

EnzymeV=Vmax

[S]Km

+[S]k2k4不同的酶具有不同Km值，是酶的一个特征物理常数,与酶的浓度无关。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km(或1/Km)值表示酶与底物之间的亲和程度。Km与米氏方程的应用：可判断酶的专一性和天然底物；由Km、[S]、V互相计算。可以帮助判断代谢反应的方向和途径附1：米氏常数的意义生物化学

Enzyme附2：米氏常数的求法－L＆B双倒数作图法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax生物化学

Enzyme准确性差-4-202468100.00.20.40.60.81.0V/[S]v附3：米氏常数的求法－E＆H作图法斜率=-KmVmaxV=-km.V/[S]+Vm生物化学

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