生物化学笔记

生物化学笔记（汇总）（总15页）

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第一章蛋白质的结构与功能

蛋白质的分子组成

构成人体的20种氨基酸均属于L-a-氨基酸（除甘氨酸）

【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】

含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）

脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸

20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共辗双键，A280）、

苛三酮反应

【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】

蛋白质的分子结构

一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫

键

二级结构：局部主链骨架原子（Ca、N、Co）构象氢键

a-螺旋（3.6个残基上升一圈，螺距0.54nm）,B-折叠（平行和反平行,

5~8个残基）

P-转角

转角处常有Pro

,无规卷曲

超二级结构模体

三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键

四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级

键

肽单元（Cal.C、0、N、H、Ca2）

蛋白质结构与功能的关系

尿素、硫基乙酣分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键

【肌红蛋白与血红蛋白】

肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；

血红蛋白（Hb）四个亚基（2a、2。），每个亚基都有一个血红素辅基；

肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；

肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线;

血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R）,R态为结合氧的状态。

蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病

蛋白质的理化性质

两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩由反应（检测蛋白

质水解程度）

蛋白质的分离、纯化与结构分析

透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。

丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心

2

*简答题或论述题：

1.简述a-螺旋结构的主要特征

要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定

2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？

要点：非a肽键、筑基、体内重要还原剂

3、蛋白质变性后有什么改变？

（1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低

（4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解

第二章核酸的结构与功能

核算的化学组成和一级结构

糖昔键：核糖的C-T原子和瞟吟的N-9原子或嘴碇的N-1原子形成的共价

键。

核酸的一级结构：5'-3'的核甘酸或脱氧核甘酸排列顺序。

DNA的空间结构与功能

DNA双螺旋结构模型的要点：

（1）反向平行多聚核昔酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素

一些参数：直径螺距两个相邻碱基旋转角36。

【核小体的组成】人端粒的重复序列：TTAGGG

RNA的结构与功能

一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%）

结构要点：5'帽（m7Gppp）x3'尾（polyA）、开放阅读框（0RF）和非翻译

区

帽子结构和多聚尾的作用：

（1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控

二、tRNA（占细胞总RNA的15%）

结构要点：稀有碱基、茎环结构、3'端接纳臂（CCA）、反密码子

tRNA二级结构：三叶苴形三级结构：倒“L”形

三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上）【核糖体的组成】

四：其它非编码RNA

小干扰RNA（siRNA）:降解外源入侵基因表达的mRNA

核酶：有酶活性的RNA,催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用

核仁小RNA（snoRNA）:参与rRNA的加工和修饰

核酸的理化性质

1.紫外吸收（A260）A260/A280:纯DNA为，RNA为2.等电点3.变性与复性

*思考题

1.试比较

蛋白质与

核酸的异

3

同

项目

组成单位氨基酸核甘酸

种类20种氨基酸A.C、G、T(DNA)

A.C、G、U(RNA)

连接方式肽键磷酸二酯键

一级结构氨基酸排列顺序碱基排列顺序

空间结构二、三、四级结构双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合

功能生命活动直接执行者遗传信息贮存、传代、表达，决定蛋白

结构

2.DNA双螺旋结构模型的要点是什么?

3、简述tRNA二级结构的特点？

4、DNA与RNA的结构和功能有何异同？

同：都是线性多聚核昔酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；

基本结构单位（碱基+戊糖+磷酸）相同。

异：戊糖类型；碱基类型；常见结构。

5.DNA变性后理化性质的改变。

（1）粘度下降（2）生物活性丧失（3）增色效应

（4）比旋度下降（5）浮力密度升高（6）滴定曲线改变

第三章酶

酶的后结构与功能

概念：单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶

单纯酶、结合酶二酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基）

辅酶：与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去，在酶促反映中作为底物接受

质子或基团后离开酶蛋白。辅基：与蛋白质结合紧密，不能用透析或超滤除

去。酶促反应中不离开酶蛋白。

【金属离子作为辅助因子的主要作用】

（1）组成活性中心，参加催化反应（2）连接酶与底物的桥梁

（3）中和阴离子，降低静电斥力（4）稳定酶的空间构象

必需基团

活性中心内：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。

活性中心外：维持酶活性中心应有的空间构象所必需

4

乳酸脱氢酶（LDH）是含Zn的四聚体酶，由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）

组成。

H4（LDH1）、H3M（LDH2,血清中“最多”）、H2M2、HM3、M4（LDH5,肝中

“最多”）

酶的工作原理

1.高效性2.专一性（相对、绝对）3.可调节性4.不稳定性

催化机理：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应

酶促反应动力学

米-曼式方程：V=

□□□□（□]

□□+[□]

Km是特征性常数。

酶的抑制剂【定义】

不可逆性（共价结合）

有机磷农药—胆碱酯酶，解毒剂：解磷定

路易士气T疏基酶，解毒剂；二疏基丙醇

可逆性

非共价结合

竞争性：与底物竞争结合酶的活性中心

非竞争性：结合酶活性中心之外的调节位点

反竞争性：仅结合酶-底物复合物

酶的调节

酶活性调节是快速调节：别构调节（正协同效应TS曲线）、共价修饰（主要

是磷酸化）

酶含量调节是缓慢调节。

酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露。

*思考题

1.试述三种竞争性抑制剂作用的区别高动力学特点。

2、酶与一般催化剂相比有何异同？

同：反应前后■不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反应；机理都

是降低活化能

5

异：酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。

3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？

第五章维生素与无机盐

脂溶性维生素

一、维生素A

天然形式：A1（视黄醇）、A2（3-脱氨视黄醇）维生素A原（如胡萝卜

素）

活性形式：视黄醇、视黄醛和视黄酸

生理功能：1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能

2.对上皮组织分化具有调节作用

3.有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长

缺乏症：干眼病、夜盲症、皮肤干燥

二、维生素D

（-）维生素D是类固醇衍生物

（二）维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3

生理功能：1.调节血钙水平，促进骨的钙化2.影响细胞分化

缺乏症：（儿童）佝偻病、（成人）软骨病

三、维生素E

（一）维生素E是生育酚类化合物

生理功能：1.抗氧化剂，保护生物膜2.促血红素生成

缺乏症：红细胞数量减少、轻度贫血

四、维生素K

（-）维生素K是2-日基1,4-紫醍的衍生物

生理功能：1.参与形成凝血因子

缺乏症：易出血

水溶性维生素

维生素B族辅酶或辅基转移基作用及缺乏症

团

维生素R（硫胺焦磷酸硫胺素醛基糖代谢中起重要作用（丙酮

素）（TPP）酸脱氢酶复合体辅酶）脚

气病

维生素B2（核黄FAD.FMN氢原子氧化还原酶的辅基，起递氢

素）体的作用口角炎、唇

炎、阴囊炎

6

维生素B6磷酸毗哆醛氨基谷氨酸脱竣酶、ALA合酶的

辅酶

维生素PPNAD+,NADP+H+,电多种不需氧脱氢酶的辅酶

（烟酸和烟酰子癞皮病

胺）

泛酸（遍多酸辅酶A（CoA）酰基参与酰基转移作用

VB5）

生物素生物素C02多种短化酶的辅酶

（VB7.VH,辅酶（如：丙酮酸竣化酶）

R）（如：丙酮酸竣化酶）

（VB7,VH,辅酶

R）

叶酸四氢叶酸（FHQ一碳单一碳单位转移酶的辅酶

位巨幼红细胞性贫血

维生素B12（钻胺辅酶B12氢原子转甲基作用，甲硫氨酸合成

素）烷基酶的辅酶巨幼红细胞

性贫血

维生素c

生理功能:

1.是一些羟化酶的辅酶（儿茶酚胺类神经递质的合成；胆固醇的转化；胶原蛋

白的合成）

2、抗氧化剂（保护筑基；还原Fe3+,利于食物中铁的吸收）

3.增强机体免疫力

缺乏症：坏血病

第六章糖代谢

糖的消化吸收与转运

GLUT（葡萄糖转运蛋白）：1.3全身2肝胰，4脂肪肌5小肠

夫人体不能利用纤维素是因为没有B-糖昔薛

糖的无氧氧化

【糖酵解的过程、关键酶】

对糖酵解速率调节最为关键的酶：PFK-1

AMP,ADP,F-1,6-2P,F-2,6-2P

柠檬酸，高浓度ATP

其中，F-2,6-2P调节作用最强，其自身受激素（胰岛素/胰高血糖素）调节

糖的有氧氧化

7

（二）丙酮酸T乙酰CoA

【总反应式】

关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体参与反应的辅酶：TPP、硫辛酸、FAD.NAD.CoA

调节：别构调节和化学修饰

（三）TCA循环

【TCA循环的过程、关键酶、总反应式】

柠檬酸循环的重要意义：

1.是三大营养物质分解产能的共同通路。

2.是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。

夫乙酰CoA不能通过线粒体膜，需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。

・生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生，糖也可通过TCA循环中间产物合成非

必需氨基酸。

磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径不产生ATP,主要意义是生成NADPH和磷酸核糖反应部位：胞

浆

关键酶：葡萄糖-6-磷酸脱氢酶

NADPH的作用：

（D是许多合成代谢的供氢体。（脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要

NADPH）

（2）参与羟化反应（3）维持谷胱甘肽的还原状态

糖原的合成与分解

大糖原的分解不是合成的逆反应【薪原合成与分解过程图，可见书P129图6-

11]

糖原合成中，添加1分子葡萄糖，消耗2ATP；1个葡萄糖基无氧氧化净产生3

ATP0

调节：级联放大系统（激素引发的一系列酶促反应）

大磷酸化酶b激酶，磷酸化酶b磷酸化后变得有活性

糖异生

定义：非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程

主要原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义饥饿时维持血糖水平的稳定

夫糖酵解的3个限速步骤对应的逆反应需要糖异生特有的关键酶催化：

一、丙酮酸T磷酸烯醇式丙酮酸

关键酶：丙酮酸竣化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶，辅酶：生物素耗能：2

ATP

【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】

二、F-1,6-2PTF-6-P关键酶：果糖二磷酸酶7（不耗

能）

三、G-6-PTglucose关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶（不耗

能）

【三碳途径】【乳酸（Cori）循环及其意义】

*2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6ATP

血糖及其调节

【血糖的来源和去路】

血糖正常值：~L低血糖：＜L高血糖：＞L

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血糖浓度高于10mmoI/L,则出现糖尿

1.试比较糖的无氟氧化和有氧氧化的城要特点。（7项，练习册P63）

2.简述磷酸戊糖途径的生理意义。（练习册P61）

3.简述胰岛素降血糖的机制。（5点、练习册P61）

4.简述血糖的来源与去路。（练习册P62）

5.叙述三竣酸循环的反应特点和生理意义。（练习册P63）

第七章脂质代谢

脂质的构成、功能及分析

脂质

9

脂肪

甘油三酯

二甘油+脂肪酸

类脂：磷脂、糖脂、胆固醇

软脂酸（16C）硬脂酸（18C）

类脂是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信号传递，还是多种生物活性物质

的前体。

体内几种重要甘油磷脂：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、

磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油（心磷脂）

*合成前列腺素的前身物质是：花生四烯酸

脂质的消化吸收

脂质消化的主要场所：小肠上段

甘油三酯（TG）代谢

一、甘油三酯的合成

1.活化

脂酸+HS-CoA+ATP

脂酰口□□合成酶，□□□+

脂酰CoA+AMP+PPi

2.甘油一酯途径（小肠）甘油二酯途径（肝、脂肪组织）

二、脂肪酸的合成（软脂酸为例）

・用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供应，经柠檬酸-丙酮酸循环进

入胞质

合成部位：胞质关键酶：乙酰CoA竣化酶主要调节因素：胰岛素（+）

第一步反应：ATP+

HC0

3

+乙酰CoA

乙酰口□□粉化酶，□□□+,生物素

丙二酸单酰CoA+ADP+Pi

重要原料：NADPH

磷酸戊糖途径

主要途径

柠檬酸-丙酮酸循环（苹果酸氧化脱镂少量提供）

三、甘油三酯的分解

脂肪动员关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）一磷酸化而激活!

（一）甘油的去路

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甘油T甘油磷酸T磷酸二羟丙酮T糖酵解（-1ATP,+1NADH）

（二）脂肪酸的去路

脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身，主要由肝、心肌、骨骼肌利用

1.脂肪酸活化关键酶：脂酰CoA合成酶

2、转移至线粒体关键酶：肉碱脂酰转移酶I一丙二酸单酰CoA（-）

3.氧化①脱氢（FADH2）②加水③再脱氢（NADH）④硫解

4.乙酰CoA进入TCA循环

一分子软脂酸彻底氧化净生成106ATP,硬脂酸则为120ATP

（三）酮体的生成

酮体包括：乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮（微量）合成部位：肝利用部位:

肝外组织

关键酶：HMG-CoA合成酶夫合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反

应

意义：葡萄糖供应不足或利用障碍时，酮体是脑组织的主要能源物质。

调节：（1）餐食状态（2）糖代谢影响酮体生成（3）丙二酸单酰CoA抑制

酮体生成

磷脂代谢

甘油磷脂的合成

甘油二酯途径：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）

口口口-甘油二酯途径：磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸、心磷脂

胆固醇代谢

合成：肝（主）原料：合成1分子胆固醇需18乙酰CoA.36ATP、16NADPH

关键酶：HMG-CoA还原酶

主要去路：（1）转化为胆汁酸（2）合成类固醉激素（3）转化为维生素D3

（4）排出体外

血浆脂蛋白代谢

血浆脂蛋白=血脂+载脂蛋白（Apo）

CM的特征性载脂蛋白：ApoB48

LDL几乎只含Ap。B100HDL主要含ApoAI和ApoAll

血浆脂蛋前Pa

白的分

类：

CM

电泳法

超速离心VLDLLDLHDL

法

合成部位小肠粘膜细胞肝血浆肝、肠、血浆

转运外源性甘转运内源性甘转运内源性胆固逆向转运胆固醇

功能油三酯及胆固油三酯及胆固醇（肝外组织T

醇醇肝）

*HDL的脂质中磷脂最多；LDL的脂质中胆固番最多

夫VLDL在血浆中转化为LDL

11

*思考题

1.简述人体胆固醇的来源和去路。"

2、简要说明患糖尿病时，出现酮血症的生化原因。（练习册P77）

3.简述胞浆中软脂酸进行B-氧化的主要步骤。（3点）

4、写出甘油彻底氧化分解的反应步骤（不必写出结构式），并指出脱氢和耗

能的步骤以及关键酶的名称。

5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反应过程，并指出脱氢、耗能和关键酶

催化的步骤。

第八章生物氧化

【电子传递链流程图】

夫复合体II不具有质子泵功能

抑制剂

复合体1：鱼藤酮、粉蝶霉素A,异戊巴比妥

复合体2：萎锈灵、噬吩甲酰、三氟丙酮

复合体3：抗霉素A

复合体4：C

□

,CO,

□

3

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ATP合酶：寡霉素、DCCD

解偶联剂：二硝基苯酚

【穿梭机制】

a-磷酸甘油穿梭（脑,骨骼肌）

苹果酸一天冬氨酸穿梭（肝、心肌）

第九章氨基酸代谢

脱氨基的几种方式：

（1）转氨基作用（除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸）

重要的转氨酶：ALT（肝最多），AST（心肌最多）辅酶：磷酸毗哆醛

（2）联合脱氨基作用

（3）口票岭核甘酸循环（心肌、骨骼肌主要方式）

（4）氨基酸氧化酶作用

生糖兼生酮氨基酸：“2L,2e,3T”

体内活性甲基的直接供体：SAM甲基的间接供体：N5-CH3-FH4

活性硫酸根：PAPS活性葡萄糖：UDPG

1.简述体内氨的来源和去路（练习册高05）

2.简述氨基酸脱氨基后生成的a-酮酸的主要代谢途径

3、试述尿素循环的详细步骤，并注明每步反应的部位

4.试述氨在血液中是如何运输的

第十章核昔酸代谢

【核昔酸的多种生物学功能】

核昔酸由机体细胞自身合成，不属于营养必须物质

噤岭核昔酸的合成与分解代谢

一、从头合成途径

部位：肝

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原料：磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳

合成方式：在磷酸核糖分子基础上逐步合成口票岭环

关键酶：PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶

耗能：IMP的合成一5ATP（6个高能磷酸键），AMP（GMP）的合成一1ATP

【喋吟碱合成的元素来源】

调节：反馈调节；交叉调节（GTP促进AMP的合成，ATP促进GMP的合成）

二、补救合成

部位：脑、骨髓等（因其缺乏从头合成的酶系）

方式1：（例）腺n票哈+PRPPtAMP+PPi

关键酶：APRT,HGPRT（自毁容貌征：HGPRT缺失）

方式2:（例）腺瞟口令核昔+ATPTAMP+ADP

关键酶：腺昔激酶

*脱氧核昔酸的生成是在二磷酸核昔（NDP）的水平上

抗代谢物：6-MP,氮杂丝氨酸，氨喋吟，甲氨蝶吟等

*噤吟代谢终产物：尿酸-（―）别噫吟醇

与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关

嗜喔核昔酸的合成与分解代谢

原料：谷氨酰月安、天冬氨酸、二氧化碳

合成途径：先合成喀喷环，然后与磷酸核糖相连

关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶II

【对比CPS-I与CPS-II的分布、底物、反应条件、功能等】

抗代谢物：氮杂丝氨酸,氨喋吟，阿糖胞昔，5-FU等

第十一章非营养物质代谢

生物转化作用

两相反应

第一相反应

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氧化：细胞色素氧化酶，单胺加氧酶，醇

醛

脱氢酶

还原：硝基还原酶，偶氮还原酶

水解：酯酶，酰胺酶，糖昔酶

第二相反应——结合：UDPGA,PAPS,乙酰化，甲基化，谷胱甘肽

胆汁与胆汁酸代谢

初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸

次级胆汁酸：脱氧胆酸、石胆酸

胆汁酸生理功能：G）促进脂类消化与吸收（2）维持胆固醇的溶解状态

【胆汁酸的肝肠循环】

血红素的生物合成

含有血红素辅基的蛋白：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧

化物酶

关键酶：ALA合酶，辅酶：磷酸毗哆醛

调节剂：（1）重金属（2）促红细胞生成素

胆色素的代谢与黄疸

胆色素主要来源：衰老的红细胞破坏

胆红素主要与血浆清蛋白结合运输

血浆含量超过L称为高胆红素血症，造成组织黄染则引起黄疸。

【黄疸的分类】

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第十二章物质代谢的整合与调节

物质代谢的特点

物质代谢的特点：

（1）整体性

（2）精细调节

（3）各组织、器官代谢各有特色

（4）各代谢物有共同的代谢池

（5）ATP是储能和耗能的共同形式

（6）NADPH是合成代谢所需的主要的还原当量

物质代谢的相互联系

【乙酰CoA的来源和去路】

肝在物质代谢中的作用

1.肝在糖代谢中的作用

通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。

2.肝在脂质代谢中的作用

（1）分泌胆汁酸，促进脂类的消化吸收

（2）合成脂肪酸，进一步合成甘油三酯，是内源性甘油三酯主要来源

（3）合成酮体的唯一器官

（4）合成和排出胆固醇的主要器官

（5）血浆磷脂主要来源

3.肝在蛋白质代谢中的作用

（1）合成与分泌血浆蛋白质，除Y-球蛋白外

（2）清除血氨，是将血氨转化为尿素的唯一器官

（3）清除血浆蛋白质，血浆清蛋白除外

4肝参与多种激素的灭活

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第十四章DNA的生物合成

DNA复制的基本特征

1.半保留复制

2.半不连续复制

3.双向复制

DNA复制的酶学和拓扑学变化

原核生物有3种DNA聚合酶，真正起催化作用的是DNApoIIII

真核生物DNA链(前导链、后随链)延长中起催化作用的是DNApolb；合成

引物的是DNApola；负责错配修复的是DNApol£；线粒体DNA复制的酶是

DNApoIy

【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】

简述DNA复制所需的基本成分：

(1)底物:dNTP

(2)模板：解开成单链的DNA母链

(3)引物：提供3'~0H末端使州TP可以依次聚合的短链RNA分子

(4)聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，即DNA聚合酶

(5)其它酶和蛋白质因子

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第十六章RNA的生物合成

原核生物转录的模板和酶

【比较复制和转录的异同点】(练习册P157)

［的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】

夫原核生物RNApol有一种，必须先结合成全酶才识别启动子；真核生物RNA

pol有三种，TATA因子先与DNA结合，聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物，

大利福平是原核生物转录过程RNApol的特异性抑制剂，抑制B亚基。

原核生物的转录过程

一、起始

(DRNApol识别结合启动子，形成闭合转录复合体

(2)DNA双链打开，形成开放转录复合体

(3)第一个磷酸二酯键的形成。转录的第一位核昔酸常是建

二、延长

特点：

(1)。亚基脱落，核心酶负责RNA链的延长

(2)RNA链从5'到3'端延长，对DNA模板链的阅读方向为3'到5'端

(3)核心酶可以覆盖40bpDNA片段，但转录解链范围约17bp

(4)合成区域存在动态变化的8bpRNA-DNA杂合双链

(5)模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化

三、终止

RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下

来，转录终止。分为依赖P因子和非依赖P因子两大类。

真核生物RNA的生物合成

【真核生物的RNApol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反应、细胞内定位】

RNApolII的短基末端结构域：Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser

*思考题

1.简述真核生物mRNA的加工过程

2.简述tRNA的加工步骤

3.试述原核生物转录过程(起始、延长、终止)

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第十七章蛋白质的生物合