生物化学复习重点

生物化学复习重点第二章糖类化学第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。补充知识：糖主要可分为以下四大类：①单糖：葡萄糖、果糖②寡糖：二糖、三糖等③多糖：淀粉、糖原、纤维素④结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖,是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。第三章蛋白质第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键★；二硫键也属于一级结构的研究范畴。肽键：一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋8（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的H值称为氨基酸的等电点（pH（可逆的。蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。*变性的理化因素---*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。*应用举例： 1、应用变性因素进行消毒与灭菌。2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。二、简述题1、简述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构与功能的关系—— 一级结构是空间构象的基础。由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其“关键”部分结构相同，其功能也相同；“关键”部分改变，其功能也随之改变。蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质特定的空间结构（构象）显示出特定的功能。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它们的生物活性。天然构象如发生破坏性的变化，蛋白质的生物活性就会丧失，此即蛋白质的变性。变构效应也说明了蛋白质空间结构改变与功能变化之间的密切关系。2、蛋白质二级结构有哪几种类型？蛋白质的二级结构主要包括-螺旋、-折叠、-转角及无规卷曲等四种类型。其中，-螺旋和-折叠是最主要的两种类型。3、蛋白质变性、沉淀与凝固之间的关系如何？变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都发生变性。凝固蛋白质的凝固作用---加热使蛋白质变性并凝聚成比较坚固的块状称为一定发生了变性。蛋白质凝块不易再溶于强酸和强碱溶液中。凝固

，凝固的蛋白质补充知识：蛋白质分子一共有四级结构，一级结构为基本结构，二、三、四级结构都属于结构即构象。构象是由于蛋白质分子中单键的旋转所形成。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。肽键平面—一平面上，这一平面称为肽键平面，或（酰胺平面，肽单元。肽键平面是蛋白质二级结构的基础。维结构。三级结构=主链构象+侧链构象蛋白质分子至少要具备三级结构。（次级键der力和二硫键等。链称为一个亚基或亚单位。各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构级结构。蛋白质元素组成的特点6.25克蛋白质。蛋白质含量(g%)=含氮量(g%)×6.25 ★（凯氏定氮法蛋白质的颜色反应茚三酮反应：蛋白质经水解产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。一、名词解释*酶的活性中心---酶分子表面必需基团集中并形成一定空间构象的区域，是酶结合底物并将其转变为产物的部位，这一部位就称为酶的活性中心(activecenter）。同工酶：五、同工酶---是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。现已发现一百多种酶具有同工酶，其中乳酸脱氢酶是研究得的最多的同工酶。酶原激活：二、酶原与酶原的激活*：前体物质称为酶原。*酶原的激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。Km：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。可近似表示酶对底物的亲和程度。二、问答题酶的催化作用有哪些特点？影响酶促反应的因素有哪些？酶的催化特点催化效率极高---比非催化的反应高108～ 1020倍，一般催化剂高107～1013倍。具有高度的专一性---选择性，称为专一性，通常可分为三种类型：*绝对专一性：一种酶只能作用于一种化合物产生一定的化学反应。*相对特异性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键*立体异构专一性：酶只能作用于立体异构体中的一种酶催化作用的可调节性---底物浓度和产物浓度的变化、激素和神经系统的调节。酶的高度不稳定性---酶促反应一般要求在比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的酸碱度下进行。因为酶是蛋白质，强酸、强碱、高温、有机溶剂、紫外线等理化因素都可能使其失去催化活性。影响催化效率的因素邻近效应与定向排列使底物分子中的敏感键发生“变形”共价催化酸碱催化酶活性中心的疏水性简述酶竞争性抑制的特点与磺胺类药物的作用机理。竞争性抑制的特点：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂（I）往往与酶的底物（S）结构类似；抑制剂与底物竞争酶的活性中心； 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小（稀释效应）。简述酶原激活的机制与意义。举例说明同工酶在临床疾病诊断上的意义。补充知识：第四章酶第四章酶第一节概述酶（enzyme）用的特殊蛋白质，又称生物催化剂。几个有关概念：酶促反应、底物、产物、酶活性、酶失活核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。与一般催化剂的共同点：与一般催化剂的共同点：酶只能催化热力学上允许进行的化学反应；点；同；质和量在化学反应前后不发生变化；降低反应的活化能。酶的催化特点催化效率极高---比非催化的反应高108～ 1020倍，一般催化剂高107～1013倍。具有高度的专一性---选择性，称为专一性，通常可分为三种类型：*绝对专一性：一种酶只能作用于一种化合物产生一定的化学反应。*相对特异性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键*立体异构专一性：酶只能作用于立体异构体中的一种*酶催化作用的可调节性---底物浓度和产物浓度的变化、激素和神经系统的调节。酶的高度不稳定性---酶促反应一般要求在比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的酸碱度下进行。因为酶是蛋白质，强酸、强碱、高温、有机溶剂、紫外线等理化因素都可能使其失去催化活性。第二节第二节 酶的命名与分类酶的命名习惯命名法——推荐名称根据酶的底物来命名---淀粉酶，脂肪酶、蛋白酶等。根据酶的底物及其所催化的反应性质命名---乳酸脱氢酶、丙氨酸氨基转移酶等。有时还加上酶的来源或其他特点---胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸酶等。系统命名法——系统名称按照国际系统命名法原则，每一种酶有一个习惯名称和系统名称，如谷丙转氨酶：习惯名称：谷丙转氨酶系统名称：L-丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应：L-丙氨酸+-酮戊二酸丙酮酸+谷氨酸三节酶的化学本质、组成三节酶的化学本质、组成第酶的化学本质 绝大多数酶是蛋白质，所以酶具有蛋白质的一切典型性质，也具有一、二、三级乃至四级结构。核酶 是一类特殊的RNA，是唯一的非蛋白酶，其所催化的反应类型有限。*绝大部分酶都是具有催化功能的蛋白质。酶的分子组成酶的分子组成：单纯酶(蛋白质)(simpleenzyme)酶结合酶（全酶）

酶蛋白(蛋白质部分)辅酶(conjugated

辅助因子

辅基金属离子结合酶酶蛋白+辅助因子=全酶。结合酶酶蛋白决定反应的特异性。辅助因子决定反应的类型与性质。酶蛋白与辅助因子（辅酶或辅基）结合构成全酶才具有活性。一种酶蛋白只能与一种辅酶或辅基结合构成一种结合酶；一种辅酶或辅基可与多种酶蛋白结合构成多种结合酶。辅助因子---金属离子是最常见的辅助因子，如Cu2+、Zn2+、Fe2+、Mg2+、Mn2+、K+。小分子有机化合物，如维生素、铁卟啉化合物等，作为酶的辅助因子称为辅酶或辅基。两者参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或化学基团。虽然酶的种类很多，但辅酶的种类却不多，几乎所有的B族维生素都参与辅酶的组成。第四节酶的结构与功能第四节酶的结构与功能一、酶的必需基团与活性中心*必需基团---酶分子中与酶的活性密切相关的化学基团称为必需基团。根据必需基团存在的部位不同，将其分为以下两类：活性中心内必需基团活性中心外必需基团*酶的活性中心---酶分子表面必需基团集中并形成一定空间构象的区域，是酶结合底物并将其转变为产物的部位，这一部位就称为酶的活性中心(activecenter）。二、酶原与酶原的激活*：前体物质称为酶原。*酶原的激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。胰蛋白酶或肠激酶胰蛋白酶原 胰蛋白酶+N端6肽片段酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。三、变构酶与变构调节构调节---变构酶---具有变构调节作用的酶。变构剂---凡能使酶分子发生变构并改变酶的催化活性的代谢物就称为变构剂（变构激活剂变构抑制剂）。四、共价修饰调节四、共价修饰调节酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节（酶--酶）。共价修饰调节也是体内快速调节代谢活动的一种重要的方式。最常见的共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化、-SHS-S-、乙酰化-脱乙酰化、腺苷化-脱腺苷化等。共价修饰的机制：共价修饰的机制：共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生共价修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。共价修饰调节的方式：共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点：共价修饰调节的特点：⑵有共价键的变化；⑶受其他调节因素（如激素）影响；⑷一般为耗能过程；⑸存在放大效应。五、同工酶---是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。现已发现一百多种酶具有同工酶，其中乳酸脱氢酶是研究得的最多的同工酶。五节酶的作用机制五节酶的作用机制第酶与底物分子的结合---中间产物学说酶催化反应时，活性中心首先与底物结合生成酶-底物复合物（ES），亦称中间产物，然后再分解释放出酶，并生成产物。S+E ES E+P两个假说：*锁－钥学说---强调只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说可以较好地解释酶的立体异构专一性。*诱导契合假说---当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结构的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。影响催化效率的因素邻近效应与定向排列使底物分子中的敏感键发生“变形”共价催化酸碱催化酶活性中心的疏水性第六节酶促反应的速率和第六节酶促反应的速率和影响反应速率的因素酶促反应速率的测定测定酶促反应速率通常有两种方法：12、是测量单位时间内产物的生成量。*一般测定酶促反应的初速率pH、*主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5反应速度。当当=Vmax／2时，Km=[S]米－曼氏方程式：Km和Vmax的意义

Vmax[S]＝Km+[S]Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km可近似表示酶对底物的亲和力，Km越小，酶与底物的亲和力越大。Km是酶的特征性常数之一。Km可用来判断酶的最适底物。Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。Vmax酶浓度成正比。当酶的总浓度和Vmax已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。二、酶浓度对反应速度的影响二、酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比：ν=k[E]。v0 [v

《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世三、温度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。双重影响低温的应用性1.00.50102030405060温度ºC四、pH对反应速度的影响胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶最适pH： 酶胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶酶催化活 性最大时 的环境pH。0 2

6 8 10pH五、激活剂对反应速度的影响五、激活剂对反应速度的影响激活剂---使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl等。*必需激活剂---酶活性从无 有*非必需激活剂---酶活性从低 高六、抑制剂对反应速度的影响酶的抑制剂---凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。六、抑制剂对反应速度的影响抑制剂对酶的作用称为抑制作用。区别于酶的变性---抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性。抑制作用分类 按照抑制剂的抑制作用机制，可将其分为以下两大类：*不可逆抑制作用*可逆抑制作用*不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活酶活性恢复的抑制作用称为不可逆抑制作用。(解磷定)专一性抑制(有机磷农药胆碱酯酶)；(二巯基丙醇)非专一性抑制(路易士气 巯基酶)。**可逆抑制作用抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性被抑制，且可采用透析、超滤等简单方法去除抑制剂，而使酶活性完全恢复。此类抑制作用就称为可逆抑制作用---竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。竞争性抑制作用扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为争性抑制作用。竞争性抑制的特点：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂（I）往往与酶的底物（S）结构类似；抑制剂与底物竞争酶的活性中心； 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小（稀释效应）。非竞争性抑制（C）（C）反竞争性抑制抑制剂仅与中间产物结合使ES的量下降。各种可逆性抑制作用的比较各种可逆性抑制作用的比较抑制性抑制抑制性抑制性抑制与I结合的组分EE、ESES表观Km增大不变减小Vmax不变降低降低

竞争性

非竞争

反竞争第七章生物氧化第七章生物氧化一、名词解释：H2O出能量的过程称为生物氧化。呼吸链：电子传递链是由定位于线粒体内膜上的一组递氢体和递电子体按一定顺序排列组成的连续酶促反应体系。由于该体系与细胞呼吸有关，故又称呼吸链。ADP二、简答题：1、线粒体内有哪两条重要的呼吸链？NADHNADH→复合体Ⅰ→COQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2琥珀酸氧化呼吸链氧化呼吸链)：COQ→复合Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O22、体内生成ATP的方式有哪几种？最重要的是哪种？a底物水平磷酸化在底物转变为产物的过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能磷酸键，后者使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。b氧化磷酸化ADP最重要的是氧化磷酸化。3、组成呼吸链的递氢体和电子体有哪些？其中细胞色素的排列顺序如何？递氢体：NAD＋，NADP＋，FMN，FAD，辅酶Q递电子体：铁硫蛋白、细胞色素细胞色素排列顺序：细胞色素b，细胞色素c1，细胞色素c，细胞色素aa34、呼吸链抑制剂与解偶联剂有何区别？能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为呼吸链抑制剂。ADP药物或毒物称为解偶联剂。补充知识：生物氧化酶类--氧化酶和脱氢酶氧化酶: 以氧为受氢体，生成水。如细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。脱氢酶: ﹡需氧脱氢酶是以FMN或为辅基，以氧为受氢体生成过氧化氢如氨基酸氧化酶、醛脱氢酶等;﹡不需氧脱氢酶以NAD+或NADP+以及FMN或酶。如乳酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶等。氧化酶类:催化代谢物脱氢，将氢直接交给氧生成水。需氧脱氢酶类：催化代谢物脱氢，直接将氢传给氧生成H2O2辅基：FMN或FAD不需氧脱氢酶类：催化代谢物脱氢，将脱下的氢经一系列传递体的传递交给氧，生成水。辅酶：NAD+或NADP+；FMN或FAD高能磷酸化合物GTPUTPCTP3-时20.9千焦／mol以上能量的称为高能化合物ADP30.5千焦／mol的能量。电子传递链的组成---五类递氢体或递电子体﹡尼克酰胺脱氢酶类﹡黄素脱氢酶类﹡铁硫蛋白类﹡辅酶Q﹡细胞色素类上述除辅酶Q和细胞色素C外，其他组分构成四种酶复合体，分别是复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。它们都镶嵌在线粒体内膜上。（一）尼克酰胺脱氢酶类NAD+NADP+为辅酶。NAD+NADP+NADHNADPH存在时，NADHNADPHNAD+NADP+。NAD+、NADP+是递氢体和递电子体。（二）黄素脱氢酶类FMN作为辅基。FMNFMNFMNH2。FMN、FAD是递氢体。（三）铁硫蛋白类铁硫蛋白类的活性部分含有两个活泼的硫和两个铁原子。铁硫蛋白在线粒体内膜上铁硫蛋白是单电子传递体。（四）辅酶QQ（COQ）是一类脂溶性的化合物，因广泛存在于生物界，故又名泛醌。子中的苯醌结构能可逆地加氢和脱氢，Q也属于递氢体。（五）细胞色素类细胞色素是一类以血红素（或铁卟啉）bc1caa3原子的还原态(Fe2+)和氧化态(Fe3+)之间的可逆变化，细胞色素是单电子传递体。呼吸链的基本组成成分括：1、NAD+和NADP+2、FAD和FMN3、辅酶Q4、铁硫蛋白5、细胞色素（b、C1、C、a、a3)氧化磷酸化的偶联部位P/O比值：生成之间的比例关系。P/O的生成部位ΔG0‘=-30.5kJ/mol，相当于氧化还原电位差ΔE0’=0.2V。NADH氧化呼吸链中有三处有两处。ATP/ADP比值比值是调节氧化磷酸化速度的重要因素。则氧化磷酸化速度减慢。甲状腺激素甲状腺激素可间接影响氧化磷酸化的速度。水解增加，导致ATP/ADP比值下降，氧化磷酸化速度加快。ATP与高能化合物高能磷酸键---21KJ/mol的磷酸酯键，常表示为P。高能磷酸化合物---含有高能磷酸键的化合物。能磷酸酐键（～～PATP水解为ADP并供出能量之后，又可通过氧化磷酸化重新合成，从而形成ATP循环。多磷酸核苷间的能量转移UTP用于糖原的合成，CTP用于磷脂的合成，GTP用于蛋白质和核苷酸的合成等。磷酸肌酸是能量的一种贮存形式（肌肉和脑组织）线粒体外NADH的穿梭3-NADH+H+。NADH+H+H2O。-磷酸甘油穿梭系统主要存在于脑和骨骼肌中。NADH2。第八章糖代谢第八章糖代谢一、名词解释：糖酵解：是指葡萄糖或糖原在缺氧或无氧条件下分解生成乳酸并释放出少量能量的过程。糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。GTP等高能分子的方式。二、问答题：列表比较糖酵解和糖的有氧氧化两条反应途径的异同点。糖酵解糖的有氧氧化反应条件缺氧或无氧有氧起始物葡萄糖或糖原终产物乳酸CO2和水代谢部位胞液胞液、线粒体己糖激酶（葡萄糖激酶、磷酸果糖（葡萄糖激酶磷酸果激酶、丙酮酸激酶。关键酶糖激酶、丙酮酸激酶。丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶复合体生成能量2个ATP30或32个ATP生理意义1、在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。2有氧某些组织细胞（红细胞、1、三大营养物质的共同氧化途径。2、三大物质代谢联系的枢纽。视网膜、睾丸等）己糖激酶（葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶G-6-P是糖代谢各途径的交叉点?(简图）G-6-P在糖代谢中的作用G-6-P在糖代谢中的作用G（补充血糖）（分解代谢）（糖原合成）6-磷酸葡萄糖酸内酯（磷酸戊糖途径）

G-1-P

UDPG GnG-6-P（糖异生）G-6-P

（酵解途径）

（糖原分解）F-6-P（有氧氧化）CO2+H2O

丙酮酸

（无氧酵解）乳酸用简图表示简述血糖的来源和去路。一、血糖的来源与去路一、血糖的来源与去路食物糖血糖 消化吸收血糖 补充知识：糖的生理功能70%

氧化供能合成糖原或氨基酸糖类物质②作为结构成分：如生物膜、神经组织等的组分。③作为核酸类化合物的成分：构成核苷酸，DNA，RNA等。④转变为其他物质：转变为脂肪或氨基酸等化合物。糖的消化吸收人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，以淀粉为主。

，少量在小肠上段小肠，以小肠上段小肠

。单糖口腔单糖口腔糖代谢的概况糖原糖代谢的概况磷酸核糖

糖原合成磷酸戊糖途径

肝糖原分解酵解途径

H2O+CO2有氧+ATP+NADPH+H+

消化与吸收

葡萄糖

糖异生途径

丙酮酸无氧无氧乳酸淀粉第二节糖的无氧酵解

乳酸.氨基酸.甘油（EMP途径量的过程。无氧葡萄糖 乳酸+能量（少）（胞液）一、糖酵解的反应过程步反应步反应。氧酵解可净生成2。无氧酵解代谢的终产物是乳酸，一分子葡萄糖经无糖酵解的全部反应过程可分为和还原解、放能三个阶段又可合称为糖酵解途径。活化---3步反应：⑴葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄G G-6-P；⑵6-磷酸葡萄糖异构为6-磷酸果糖G-6-P F-6-P⑶6-磷酸果糖再磷酸化为1,6-二磷酸果糖.F-6-P F-1,6-BP裂解---2步反应：F-1,6-BP3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮；⑸磷酸二羟丙酮异构为3-磷酸甘油醛。3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮可以互变。放能---5步反应：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应。3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油3-磷酸甘油酸 2-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸还原—乳酸的生成：丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH+H+还原为乳酸。小结：糖的无氧酵解全部反应在胞液中进行。糖的无氧酵解代谢途径可将一分子葡萄糖分解为。糖无氧酵解代谢途径有三个限速酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。二、无氧酵解的调节糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个限速酶（关键酶）进行变构调节。己糖激酶（葡萄糖激酶：葡萄糖激酶是肝调节葡萄糖吸收的主要的关键酶。6-磷酸果糖激酶-1：磷酸果糖激酶-1是调节糖无氧酵解代谢途径的主要因素。丙酮酸激酶：三、无氧酵解的生理意义1、在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。2、在有氧条件下，作为某些组织细胞（红细胞、视网膜、睾丸等CO2程称为有氧氧化。这是糖氧化的主要方式。粒体内进行。30/32。一、有氧氧化的反应过程糖的有氧氧化的反应过程分为三个阶段：一、有氧氧化的反应过程丙酮酸丙酮酸丙酮酸丙酮酸线粒体胞液G

第二阶段

乙酰CoA（同酵解）

三羧酸循环氧化磷酸化

第三阶段（一）丙酮酸的氧化脱羧

CO2+H2O+ATP经脱氢、脱羧、酰化生成CoA丙酮酸脱氢酶复合体：丙酮酸脱氢酶※由三种酶组成 硫辛酸乙酰基转移酶二氢硫辛酸脱氢酶※五种辅助因子：TPP、NAD+、硫辛酸、FAD、HSCoA（二）三羧酸循环：是指在线粒体CoA首先与草酰乙酸生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸循环反应过程。三羧酸循环在线粒体中进行。一分子CoA2×10=20。三羧酸循环小结：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。1乙酰基。有两次脱羧反应2CO2。有四次脱氢反应3NADH+H+。循环中有一次底物水平磷酸化1GTP。有三个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶系。(三）三羧酸循环的生理意义①三大营养物质的共同氧化途径。②三大物质代谢联系的枢纽二、有氧氧化与ATP生成酵解途径2ATP酵解途径G

2丙酮酸

2乳酸无氧有氧2NADH+H+

入线粒体氧化反 应ATP第一阶段两次耗能反应-2两次生成ATP的反应2×2一次脱氢(NADH+H+)2×2或2×3第二阶段一次脱氢(NADH+H+)2×3第三阶段三次脱氢(NADH+H+)2×3×3一次脱氢(FADH2)2×2一次生成ATP的反应2×1净生成36或38三、有氧氧化的调节除对酵解途径三个关键酶的调节外，还对柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶复合体四个关键酶存在调节。三、有氧氧化的调节第一阶段：见糖无氧酵解的调节。第二阶段：AMP、ADP、NADAMP、ADP、NAD+-+丙酮酸脱氢酶系-+丙酮酸脱氢酶系乙酰CoA、ATPNADH+H+-+柠檬酸合酶ATP、NADH+H+ADPADP调节有氧氧化第三阶段代谢流量的关键酶主要是异柠檬酸脱氢酶。第四节磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径：是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖和NADPH+H+途径。小结：G-6-P3-磷酸甘油醛6-磷酸果糖5-磷酸核糖NADPH。磷酸戊糖途径在细胞的胞液中进行。关键酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶NADPH/NADP+↑，抑制此酶活性；NADPH/NADP+↓，激活此酶活性。磷酸戊糖途径的生理意义：为核酸的生物合成提供磷酸核糖。NADPH参与多种代谢反应。NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；NADPH参与体内羟化反应；NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态。维持红细胞膜的完整性（蚕豆病。第五节 糖原的合成与分解糖原贮存形式。糖原分子的直链部分借-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则借助-1,6-糖苷键而形成分支。糖原分子只有一个还原端。糖原的合成分解都是在非还原端上进行的。一、糖原的合成代谢UDPGGG活性供体。糖原合成中,G2个~P。二、糖原的分解代谢G。肌肉中无葡萄糖-6-磷酸酶。G3四、糖原合成与分解的生理意义贮存能量。调节血糖浓度。利用乳酸：合成的三碳途径或间接途径。第六节糖异生概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。原料：丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等。部位：一、糖异生途径从丙酮酸G糖酵解途径的三个关键酶催化的反应是耗能或产能的不可逆反应“能障”酶催化绕过这三个能障。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。1.丙酮酸羧化支路①丙酮酸羧化酶②磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶2.F-1,6-BP→F-6-P3.G-6-P→G四、糖异生的生理意义在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。回收乳酸分子中的能量： 异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为环。维持酸碱平衡：在肾组织细胞中进行的糖异生作用有利于酸性物质的排泄第七节 血 糖血液中的葡萄糖称为血糖。正常人空腹血糖浓度为：3.8～6.1mmolL（0～100mg一、血糖的来源与去路一、血糖的来源与去路食物糖血糖血糖 二、血糖水平的调节

氧化供能合成糖原或氨基酸糖类物质（一）器官水平的调节——肝脏是体内调节血糖浓度的主要器官。肝脏通过肝糖原的合成分解和糖异生作用维持血糖浓度的恒定。(二)激素水平的调节胰岛素：是唯一降血糖的激素。胰高血糖素：是体内主要升高血糖的激素。糖皮质激素：升高血糖的激素。肾上腺素：三、高血糖与低血糖临床上因糖代谢障碍可发生血糖水平紊乱。（一）高血糖：临床上将空腹血糖高于7.2mmol/L称为高血糖。当血糖浓度高于8.89～1000mol/L，即超过了肾小管的重吸收能力（肾糖阈，则可出现糖尿。持续性高血糖和糖尿，主要见于糖尿病。高血糖发生的原因及表现：（二）低血糖空腹血糖浓度低于3.3mmol/L时称为低血糖。低血糖影响脑组织的正常功能。当血糖水平过低时，就会影响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸，严重时出现昏迷，称为低血糖休克，严重时可导致病人死亡。低血糖的常见原因饥饿或不能进食胰岛β－细胞增生严重肝病内分泌机能异常空腹饮酒一、名词解释：脂肪动员：储存在脂肪组织中的甘油三酯在脂肪酶的作用下逐步水解生成甘油和脂肪酸，并释放入血以供其它组织细胞氧化利用的过程，称为脂肪动员。酮体：-CoA，在酶的催化下生成乙酰乙酸(β-(70%)和少量的丙酮，三者统称为酮体。必需脂肪酸：是指机体需要，但自身不能合成，必须由食物提供的多不饱和脂肪酸。二、问答题：简述血浆脂蛋白的种类（两种分离方法血浆脂蛋白的种类（两种分离方法：超速离心法电泳分离法血浆脂蛋白生成部位：血浆血浆脂蛋白主要生理功能：乳糜微粒（CM）运输外源性甘油三酯和胆固醇酯VLDL功能：运输内源性甘油三酯LDL功能：转运内源性胆固醇至肝外HDL功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢简述脂肪酸分解代谢的主要步骤和脂肪酸β-脂肪酸分解代谢的主要步骤：脂肪动员甘油的降解与转化脂肪酸的氧化分解脂肪酸β-脂肪酸的活化（胞液）CoA进入线粒体CoA的β-氧化CoA的彻底氧化胆固醇在体内能转变为哪几种生理活性物质？转化为胆汁酸转化为固醇类激素D3简述脂肪肝形成的原因。TG紊乱、药物或毒物等等。补充知识：脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。脂肪主要分布于皮下、大网膜、肠系膜和内脏周围等（脂肪库)，其含量受营养状况和活动量的影响而变动较大，故又称为储存脂或可变脂。养状况及机体活动的影响，故又称固定脂或基本脂。脂类的分类脂类的分类脂肪（甘油三酯，TG）磷酸甘油酯（PL）脂类 磷类脂 糖

鞘磷脂脑苷脂神经节苷脂胆固醇（Ch）及其酯（ChE）脂类的生理功能供能贮能。构成生物膜。保温和对内脏与肌肉的缓冲保护作用。协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸（促进儿童智力发育、延缓老人大脑衰老、降低血液胆固醇浓度等。）脂肪酸的分类饱和脂肪酸不饱和脂肪酸 单不饱和脂肪酸多不饱和脂肪酸必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须由食物提供的多不饱和脂肪酸（亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、、DHA等肪酸，并释放入血以供其它组织细胞氧化利用的过程，称为脂肪动员。催化脂肪动员的酶称为脂肪酶，包括甘油三酯脂肪酶、甘油二酯脂肪酶和甘油一酯脂肪酶。甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶，由于该酶受到多种激素的调节，故又称为激素敏感性脂肪酶(HSL)。甘油的去路甘油直接运至肝、肾、肠等组织。主要在肝进行糖异生。脂肪酸的氧化分解β-氧化的概念β-氧化作用是指脂肪酸降解时从α-碳原子与β-碳原子之间断裂，同时β-碳原子被氧化成羧基，从而生成乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。脂肪酸的β-氧化作用主要发生在线粒体中，生成的乙酰CoA，可进入三羧酸循环（TAC)。脂肪酸的氧化过程：脂肪酸的活化（胞液）CoA进入线粒体在线粒体外生成的脂酰CoA需进入线粒体基质才能被氧化分解，此过程必须要由肉碱来携带脂酰基。脂酰CoA进入线粒体的机制脂酰CoA进入线粒体的机制胞液外膜内膜基质肉碱RCO-肉碱HSCoARCO-肉碱RCO-肉碱HSCoARCO-肉碱RCO~SCoA肉碱转位酶酶Ⅱ酶Ⅰ*HSCoACoA的β-氧化—由四个连续的酶促反应组成：①脱氢；②水化；③再脱氢；④硫解。CoA的彻底氧化脂肪酸-氧化生成的乙酰CoA进入三羧酸循环，彻底氧化分解并释放出大量能量，并生成ATP。脂肪酸-氧化要点：-氧化循环过程在线粒体基质内进行；-氧化由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；FAD，NAD+，CoA为辅助因子；NADHCoACoA。的数量氧化可产生（17TP1FADH2，可生成2ATP；1NADH+H+，可生成3ATP；1乙酰CoA，经彻底氧化分解可生成12ATP。以16C的软脂酸为例计算（净生成ATP)7NADH+H+，生成7NADH+H+，生成21714–2129。+35=131–2129。+35=131酮体的生成和利用酮体脂肪酸在肝脏经-氧化生成的乙酰CoA，在酶的催化下生成乙酰乙酸(约占30%)，β-羟丁酸(约占70%)和少量的丙酮，三者统称为酮体。酮体的生成过程（肝脏）两分子乙酰CoA在乙酰乙酰CoACoA。乙酰乙酰CoA再与1分子乙酰CoA缩合，生成-羟--甲基戊二酸单酰CoA（CoAHMG-CoA合酶是酮体生成的关键酶。HMG-CoA11CoA。--少量乙酰乙酸可自发脱羧生成丙酮。酮体的利用（肝外）肝外组织分解酮体的酶有两种：琥珀酰CoA转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体中；乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中酮体利用的基本过程--羟丁酸脱氢酶的催化下脱氢，生成乙酰乙酸。CoACoA。CoACoACoA。CoA进入三羧酸循环。酮体生成的特点及生理意义特点：肝内生成，肝外利用。生理意义：1、在正常情况下，酮体是肝输出能源的一种重要的形式；2液。合成原料：α-磷酸甘油，脂肪酸(脂肪酸的生物合成产物：软脂酸酶：脂肪酸合成酶系软脂酸的合成步骤CoA转运出线粒体（柠檬酸—丙酮酸循环CoA的合成软脂酸合成的循环过程CoACoACoACoA软脂酸合成的循环过程脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一循环反应过程。两个碳原子。合成反应由脂肪酸合成酶系催化。脂肪酸合成酶系 是一种由1分子脂酰基载体蛋白（ACP）和7种酶单体所构成多酶复合体。循环反应：缩合反应、还原反应、脱水反应和再还原反应。软脂酸合成的总反应式CoA7CoA2个碳原子。不饱和脂酸的合成只能合成单不饱和脂酸部位：内质网酶：去饱和酶甘油三酯的合成代谢过程甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）甘油二酯途径（肝细胞、脂肪细胞）第三节磷脂的代谢一、甘油磷脂的结构特点和功能2位脂酸通常是花生四烯酸。甘油磷脂是极性最强的脂类。是一种两性化合物。甘油磷脂的功能：构成生物膜脂质双分子层；二、甘油磷脂的合成代谢合成部位：肝、肾、肠等组织器官的内质网。合成原料及辅因子：脂酸、甘油 糖代谢多不饱和脂酸 植物油磷酸盐 含氮化合物 食物摄取或体内合成CTP甘油二酯合成途径（卵磷脂和脑磷脂）CDP-甘油二酯合成途径（心磷脂等）三、甘油磷脂的降解在各种磷脂酶（PL）的作用下水解。第四节胆固醇代谢胆固醇的合成胆固醇的合成主要在细胞的胞浆和内质网肝脏和肠粘膜是其合成的主要场所。胆固醇合成的原料：CoA、NADPH、等。HMG-CoA胆固醇合成的基本过程胆固醇的合成一般分为以下三个阶段：CoA缩合生成甲羟戊酸甲羟戊酸缩合生成鲨烯鲨烯环化为胆固醇膳食因素的调节胆固醇及其衍生物的变构调节胆固醇在体内的代谢转变转化为胆汁酸:胆酸和鹅脱氧胆酸。转化为类固醇激素:肾上腺皮质激素、雄激素和雌激素。转化为维生素3it3在肝被羟化为25(H)D31,25(H2D3。血脂 血浆中所含脂类物质统称为血脂，包括：①甘油三酯及少量甘油二酯和甘油一酯；②磷脂（L③胆固醇Ch）（ChE（F血浆脂蛋白的分类、组成及结构血浆脂蛋白的分类电泳分类法（电泳迁移率：乳糜微粒→-脂蛋白→前-脂蛋白→-脂蛋白超速离心法（脂蛋白密度：CM→VLDL→LDL→HDL血浆脂蛋白的组成(apo)(TG)(PL)(Ch)及其酯(ChE)等所组成。血浆脂蛋白的组成特点TG90%以上；VLDL中的TG50%以上；LDLChChE40%～50%；HDL中载脂蛋白（apoAⅠ）50%，此外，ChChEPL的含量也较高。血浆脂蛋白的结构特点：血浆脂蛋白颗粒通常呈球形。载脂蛋白和磷脂的疏水部分则伸入到内部，而疏水的甘油三酯和胆固醇则被包裹在内部。血浆脂蛋白的来源、功能与代谢乳糜微粒（CM）代谢小结 合成部位：小肠粘膜细胞 主要物质：90% 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯 半衰期短，CM CM↑，VLDL代谢小结合成部位：肝脏，主要由肝细胞合成，分泌入血主要物质：60%功能：运输内源性甘油三酯VLDL↑，高脂蛋白血症LDL代谢小结合成部位：血浆中VLDL转变而来主要物质：胆固醇酯50%功能：转运内源性胆固醇至肝外正常人空腹血浆的主要脂蛋白 LDL↑，可引起动脉粥样硬化，称为 动脉粥样硬化危险因子。HDL代谢小结合成部位：肝脏、小肠主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢HDL：有抗动脉粥样硬化的作用，称为抗动脉粥样硬化因子。第六节常见的脂类代谢紊乱高脂血症与高脂蛋白血症酮血症脂肪肝动脉粥样硬化高脂蛋白血症血脂高于正常值的上限为高脂血症，即高脂蛋白血症。高脂蛋白血症分为六型。高脂血症可分为原发性和继发性两大类。﹡原发性：遗传基因缺陷、家族史、肥胖等﹡继发性：糖尿病、肾病、甲状腺功能减退等易引起心血管疾病动脉粥样硬化形成的机制（VLDL、

粥样斑块沉积 管腔狭窄动脉内皮细胞损伤动脉血管

冠心病动脉粥样硬化形成的原因：LDL ,脂蛋白防治原则：降低LDL、VLDL，提高HDL控制饮食、适当运动、服降脂药肥胖症肥胖症：全身性脂肪堆积过多，导致体内一系列病理生理变化。肥胖度的衡量标准：体重指数BMI体重（kg）/2（M2）脂肪肝脂肪肝：是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。脂肪肝属可逆性疾病，早期诊断并及时治疗常可恢复正常。TG过度或缺乏、内分泌紊乱、药物或毒物等等。机制升高 占据肝细胞空间 肝功能下降 肝细胞坏死 结缔组增多 肝硬化酮血症：酮血症：肝外组织利用能力，引起血中酮体升高。血中酮体浓度过高时，可导致血液pH减小，代谢性酸中毒第十章蛋白质的营养作用和氨基酸代谢第十章蛋白质的营养作用和氨基酸代谢一、名词解释：必需氨基酸：人体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸8赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团。二、问答题：1、体内氨基酸脱氨基方式有哪几种？其中最主要的是哪一种？氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用在上述几种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重要。﹡血氨的来源与去路﹡血氨的来源与去路肠道吸收酰胺水解核苷酸等分解

合成尿素合成氨基酸合成酰胺合成其他含氮物血氨3、简述鸟氨酸循环的主要步骤、尿素生成的原料和尿素生成的意义。鸟氨酸循环包括以下五个阶段：血氨氨基甲酰磷酸的合成瓜氨酸的合成精氨酸的水解尿素生成的原料：氨、天冬氨酸、CO2、ATP尿素生成的意义：把有毒的溶解性弱的NH3转变为无毒、溶解性强的尿素，由肾脏经尿排出体外。补充知识：第一节蛋白质的营养作用蛋白质的生理功能构成组织细胞的基本组成成分；参与组织细胞的更新和修补；参与物质代谢及生理功能的调控，如酶、蛋白类激素等；氧化供能；其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。蛋白质的生理需要量：成人每日最低需要量：30～50g/d我国营养学会推荐：成人每日需要量为80g/d物中摄取一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。氮平衡由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。态平衡，这种状态就称为氮平衡。蛋白质的营养价值及互补作用评定食物蛋白质的营养价值包括以下三个方面因素：食物蛋白质的含量。食物中蛋白质的消化率。的种类、含量与比例。必需氨基酸与蛋白质的互补作用必需氨基酸 人体不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，共8种赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸苏氨酸、亮氨酸、