酶与酶促反应高一上学期生物人教版必修1

第三章

酶与酶促反应EnzymesandEnzyme-Catalyzedreactions人教版高中生物第一节酶分子的结构与功能第二节酶的工作原理第三节酶促反应动力学第四节酶的调节第五节酶的分类与命名第六节酶在医学中的应用重点难点熟悉了解掌握酶的分子组成、酶的活性中心、同工酶、酶促反应特点、米氏方程、别构调节、化学修饰调节、酶原及其激活熟悉影响酶促反应速率的因素及其机制酶的分类与命名、酶在医学中的应用酶的概念目前将生物催化剂分为两类:酶、核酶酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的生物催化剂。公元前两千多年，我国已有酿酒记载。1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。

1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。酶学研究简史施旺（Schwann,Theodor1810-1882)德国生理学家斯帕兰札尼研究鹰的消化作用一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1897年，EduardBuchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。

1982年美国科罗拉多州州立大学T.Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性ThomasCechUniversityofColoradoatBoulder,USA1989年诺贝尔化学奖得主

酶的分子结构与功能第一节StructureandFunctionofEnzymes1.单纯酶（simpleenzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶2.结合酶（conjugatedenzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶一、酶的分子组成中常含有辅助因子3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)

金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)全酶分子中各部分在催化反应中的作用:酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质酶的辅助因子

金属离子辅基：与酶蛋白牢固结合，以化学方法分离。小分子有机化合物辅助因子辅酶：与酶蛋白疏松结合，可透析、超滤分离。金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

金属激活酶(metal-activatedenzyme)

金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子是最多见的辅助因子金属离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。部分辅酶/辅基在催化中的作用辅酶或辅基转移的基团NAD+或NADP+氢原子和电子FMN或FAD氢原子和电子TPP醛基磷酸吡哆醛氨基辅酶A酰基生物素CO2四氢叶酸一碳单位甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧基的互换某些金属酶和金属激活酶金属酶金属离子金属激活酶金属离子过氧化氢酶Fe2+丙酮酸激酶K+、Mg2+过氧化物酶Fe2+丙酮酸羧化酶Mn2+、Zn2+己糖激酶Mg2+蛋白激酶Mg2+、Mn2+固氮酶Mo2+精氨酸酶Mn2+核糖核苷酸还原Mn2+磷脂酶CCa2+羧基肽酶Zn2+细胞色素氧化酶Cu2+碳酸酐酶Zn2+脲酶Ni2+二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位酶的活性中心示意图指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心是由若干个在一级结构上相距很远，甚至不在同一条肽链，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成的，具有特定空间结构的狭小区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，与催化活性直接相关。对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。必需基团(essentialgroup)必需基团活性中心内必需基团活性中心外必需基团结合基团催化基团底物活性中心外的必需基团结合基团催化基团

活性中心三、同工酶催化相同的化学反应同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。定义同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。

这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脱氢酶的同工酶举例1LDH同工酶红细胞白细胞血清骨骼肌心肌肺肾肝脾LDH14312270731443210LDH2444934.70243444425LDH3123320.95335121140LDH41611.7160512720LDH5005.7790120565人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖无氧酵解的进行。乳酸脱氢酶同工酶的不同生理功能心肌骨骼肌丙酮酸葡萄糖ATP+CO2+H2O乳酸LDH5LDH1乳酸利用糖无氧酵解

LDH同工酶有组织特异性。同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。同工酶的临床意义：心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗塞酶谱正常酶谱肝病酶谱2345LDH举例2BBBMMM

CK1(BB)CK2(MB)CK3(MM)脑心肌骨骼肌肌酸激酶(creatinekinase,CK)同工酶同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和癌变的有力工具，在酶学、生物学、和医学中均占有重要地位。研究同工酶的意义：酶的工作原理第二节WorkingPrinciplesofEnzymes在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶与一般催化剂的共同点：（一）酶对底物具有极高的催化效率一、酶具有不同于一般催化剂的显著特点酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。FeCl3过氧化氢酶酶促催化反应的速率1,000,000,0001,0002

H2O2

2

H2O+O2PES1过氧化氢的分解(H2O2)（二）酶对底物具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性(specificity)根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下2种类型：绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。1.绝对专一性乳酸脱氢酶催化L乳酸脱氢2.相绝对专一性消化道中各种蛋白酶对肽键的专一性（三）酶的活性与酶的含量具有可调节性（四）酶具有不稳定性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。在某些理化因素作用下，酶会变性而失去活性。（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。（二）酶与底物结合形成中间产物

中间产物学说认为：酶在催化化学反应时，酶与底物首先形成不稳定的中间物，然后分解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行，因而加快了反应速度。

S+E→ES→P+E底物酶中间产物产物1.诱导契合作用使酶与底物密切结合酶作用高效性的机制酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit)

。2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心催化基团与底物邻近，提高反应的有效浓度，使反应相当于分子内反应。分子内反应速度是分子间反应的24倍酶作用高效性的机制反应的敏感部位向向，变随机碰撞为定向碰撞3.表面效应使底物分子去溶剂化胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶与底物结合时的“口袋”状活性中心酶作用高效性的机制酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化(desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surfaceeffect)。表面效应，surfaceeffect（三）酶的催化机制呈现多元催化作用胰凝乳蛋白酶的催化机制酶促反应动力学第三节KineticsofEnzyme-catalyzedReactions酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。单底物、单产物反应；酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示；反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速率研究前提：一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线底物浓度对酶促反应速率的影响1902年，Henri用蔗糖酶水解蔗糖的实验中观察到：在蔗糖酶酶的浓度一定的条件下测定底物（蔗糖）浓度对酶反应速度的影响,它们之间的关系呈现矩形双曲线。当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应[S]VVmax中间产物解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说(1902年)：

E+S

k1k2k3ESE+P（一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性为解释酶被底物饱和现象，Michaelis和Menten做了大量的定量研究，积累了足够的实验数据，1913年提出了酶促反应的动力学方程：米氏方程1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度

v

：不同[S]时的反应速率Vmax

：最大反应速率(maximumvelocity)

Km

：米氏常数(Michaelisconstant)

v=Vmax

[S]Km

+

[S]从米氏方程可知：

当底物浓度很低时[S]<<Km,则

反应速度与底物浓度呈正比;

vo=Vmax

[S]Km当底物浓度很高时，[S]>>Km，此时V=Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度。v=Vmax

[S]Km

+

[S]（二）Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数1.Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度2.Km是酶的特征性常数Km

=

[S]Km

+

[S]=2

[S]Vmax2=Vmax

[S]Km

+

[S]若

vo=Vmax2S2S1S3S1

S2

S3Vmax1/2不同基質亲和力不同Kmvo=Vmax

[S]Km

+

[S]当反应速率为最大反应速率一半时：Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。VmaxV[S]KmVmax/2酶底物

Km（mol/L）己糖激酶（脑）ATP4×10-

4D-葡萄糖5×10-

5D-果糖1.5×10-3碳酸酐酶HCO3-

2.6×10-2胰凝乳蛋白酶甘氨酰酪氨酰甘氨酸1.08×10-1N-苯甲酰酪氨酰胺2.5×10-3β-半乳糖苷酶D-乳糖4.0×10-3过氧化氢酶H2O22.5×10-2溶菌酶己-N-乙酰氨基葡糖6.0×10-3某些酶对其底物的Km3.Km值在一定条件下可表示酶对底物的亲和力4.Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率5.酶的转换数：当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变成产物的分子数Km在实际应用中的重要意义（1）鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否属于同一种酶。（2）判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底物，就有几个Km值，其中Km最小对应的底物就是酶的天然底物。如蔗糖酶既可催化蔗糖水解(Km=28mmol/L)，也可催化棉子糖水解(Km=350mmol/L)，两者相比，蔗糖为该酶的天然底物。（3）计算某一相对速度下的底物浓度：

如某一反应要求的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km（4）可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：

当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，此时即为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。99%Vmax

=Vmax

[S]Km

+

[S]（三）Km与Vmax

常通过林-贝作图法求取林-贝方程作图

Vmax[S]Km+[S]V=+1/V=KmVm1/Vm1/[S]两边同取倒数y=ax+b二、底物饱和时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系酶浓度对酶促反应速率的影响在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。0V[E]当[S]>>[E]时，Vmax=k3[E]酶浓度对反应速率的影响在一定温度和pH下，酶促反应在底物浓度大大超过酶浓度时，速度与酶的浓度呈正比。酶浓度对速度的影响机理：酶浓度增加，[ES]也增加，而V0=k3[ES]，故反应速度增加。三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性温度对酶促反应速率的影响温度对酶促反应速率具有双重影响。酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度(optimumtemperature)。四、pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH。pH对某些酶活性的影响

pH对酶促反应速度的影响机理：1、pH影响酶和底物的解离:

酶的活性基团的解离受pH影响，底物有的也能解离，其解离状态也受pH的影响，在某一反应pH下，二者的解离状态最有利于它们的结合，酶促反应表现出最大活力，此pH称为酶的最适pH；当反应pH偏离最适pH时，酶促反应速度显著下降。2、pH影响酶分子的构象：过高或过低pH都会影响酶分子活性中心的构象，或引起酶的变性失活。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。一些酶的最适pH最适温度以及最适pH都不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。五、抑制剂可降低酶促反应速率酶的抑制剂(inhibitor)酶的抑制区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。抑制作用的类型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition)根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：

解磷定解救有机磷农药中毒（一）不可逆性抑制剂与酶共价结合有机磷化合物抑制羟基酶抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。抑制剂作用于酶分子中的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，因而引起酶失活。二巯基丙醇（BAL）解救砷化物中毒砷化合物抑制巯基酶（二）可逆性抑制剂与酶非共价结合●可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用●可逆抑制作用包括

竞争性抑制

反竞争性抑制非竞争性抑制1．竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。+IEIE+SE+PES反应模式+++EESIESEIEP【举例】

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸琥珀酸磺胺类药物的抑菌作用机制二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸

磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢叶酸还原酶催化生成四氢叶酸，合成核酸所必需抑制常数ki=[E][I]/[EI][S]vV/2kmkm′无I有I竞争性抑制的速度方程与图形特征

有抑制剂的曲线较无抑制剂的曲线向右下方移动，但在底物浓度为无穷大时可与无抑制剂的曲线相交Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度竞争抑制的特点抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度提高底物浓度可解除抑制I与S结构类似，竞争酶的活性中心动力学特点：Vmax不变，表观Km增大抑制剂↑

无抑制剂

1/V1/[S]2．非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点底物及抑制剂与酶同时结合，互不影响，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。2．非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点非竞争性抑制的速度方程与图形特征

[I]非竞争性抑制剂双倒数方程竞争性抑制剂抑制特点：非竞争性抑制作用双倒数作图抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系抑制程度取决于抑制剂的浓度是一种旁若无人式抑制动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生抑制剂只能与酶和底物的中间复合物结合，抑制酶活性。3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生++ESESESIEP反竞争性抑制剂双倒数方程反竞争性抑制剂抑制特点：表观Km减小，Vmax下降反竞争性抑制作用双倒数作图抑制剂的存在反而增加底物和酶的亲和力Km竞争非竞争反竞争直接作图双倒数作图VmaxVmaxKmKm’[S],mMvo[S],mMvoIIKm[S],mMVmaxIKm’Vmax’Vmax’Vmax

不变；Km变大Vmax

变小；Km

不变Vmax

及Km

均变小I1/[S]1/Km1/vo1/

VmaxI兩条平行线I交于X轴1/vo1/

Vmax1/[S]1/Km1/[S]1/Km1/

Vmax1/vo交于

Y轴=

Km’抑制剂的存在反而增加底物和酶的亲和力抑制剂的存在对底物和酶的亲和力无影响抑制剂的存在减少酶的亲和力1.必需激活剂：为酶的活性所必需使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需六、激活剂可提高酶促反应速率作用机制:与氨基酸侧链基团结合，稳定酶的构象;作为底物或辅助因子，与酶蛋白之间联系的桥梁;作为辅酶或辅基的一个组成部分协助酶催化酶的调节第四节RegulationofEnzymes（一）别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。变构酶：能够通过变构调节改变活性的酶快速调节代谢活动的一种重要的方式1.别构酶：多含偶数亚基，有催化亚基和调节亚基（有的别构酶的催化和调节位点在同一亚基上），亚基间有协同效应2.别构效应剂：有别构激活剂和别构抑制剂3.别构酶正协同效应的反应速率与底物浓度作图呈S形曲线别构酶的正协同效应速率-底物浓度作图酶的变构（别构）效应示意图蛋白激酶A的变构调节蛋白激酶A（R2C2）的R2与4个cAMP（4×▲）结合后，使R亚基对C亚基的抑制作用消失，C亚基则具有催化活性。变构剂：凡能使酶分子发生别构作用的物质称变构剂或为效应物(effector)变构剂的化学本质：通常为小分子代谢物或辅因子，少数为蛋白质等。别构激活剂：别构导致酶活性增加的物质，起变构激活作用别构抑制剂：

别构导致酶活性降低的物质，起变构抑制作用变构剂的种类及作用变构调节的特点

⑴

酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现⑵

酶的变构仅涉及非共价键的变化⑶

调节酶活性的因素为代谢物⑷

为一非耗能过程⑸

无放大效应（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现1.共价修饰(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。共价调节酶——通过其它酶对其多肽链上的某些基团进行可逆的共价修饰。（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变共价修饰调节的特点⑴酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在⑵有共价键的变化⑶受其他调节因素（如激素）的影响⑷一般为耗能过程⑸存在放大效应酶原：无活性的酶的前体（三）酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶胰蛋白酶原的激活酶原激活：酶原转变为有活性的酶激活的本质：使酶活性中心形成或暴露酶原存在的意义：保护机体酶原激活的机理

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽酶原在特定条件下分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心胃蛋白酶原的激活过程赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程

酶原激活的生理意义使酶在特定的部位和环境条件下发挥作用，保证生理功能正常进行。对机体具有保护作用（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏细胞也可通过改变酶蛋白合成与分解的速率来调节酶的含量，进而影响酶促反应速率。二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同1.酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用(induction)阻遏作用(repression)加速酶合成的化合物称为诱导剂(inducer)减少酶合成的化合物称为阻遏剂(re