氨基酸代谢课件4

氨基酸代謝第一節蛋白質的營養一、蛋白質的生理功能

維持組織器官的生長、發育和修補作用

蛋白質特有的生理功能,是構成組織細胞的重要成分並參與組織細胞的更新和修補。

參與合成重要的含氮化合物**

胺類、神經遞質、激素、嘌呤、嘧啶等氧化供能：4.1千卡(17.19千焦)/克其他功能：如轉運、凝血、免疫、記憶、識別等均與蛋白質有關二、氮平衡（nitrogenbalance)

機體每日氮的攝入量與排出量維持著動態平衡，這種動態平衡就稱為氮平衡，反映了體內蛋白質的合成與分解代謝的總結果。

1.氮總平衡

攝入氮＝排出氮 營養正常的成年人

2.氮正平衡

攝入氮﹥排出氮 兒童，孕婦，恢復期病人

3.氮負平衡

攝入氮﹤排出氮 營養不良，消耗性疾病患者生理需要量：

成人(60kg體重)在不進食蛋白質時，其尿中仍排出一定量的含氮終產物(53mgN/kg體重)，約相當於20g蛋白質。最低需要量：30～50g／日。不同性別、年齡、生理條件下，對蛋白質的需要量有所不同。三、蛋白質的營養價值(physiologicalvalue)蛋白質的營養價值即蛋白質在體內的利用率，以氮的保留量與氮的吸收量的百分率表示。

蛋白質的生理價值＝×100

氮的吸收量＝食入氮－糞中氮氮的保留量＝食入氮－糞中氮－尿中氮氮的吸收量氮的保留量營養必需氨基酸(essentialaminoacid)

指體內需要，但人體不能自身合成或合成量少，不能滿足機體需求，必需由食物供給的氨基酸。

Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Val、Leu、Ile.營養非必需氨基酸(nonessentialaminoacid)

體內能夠自行合成，不必由食物供給的氨基酸。含必需氨基酸種類多、數量足的蛋白質營養價值高。衡量蛋白質營養價值的必需氨基酸人體必需氨基酸有8種 賴氨酸 Lys

色氨酸 Trp

纈氨酸 Val

苯丙氨酸 Phe

蘇氨酸 Thr

亮氨酸 Leu

異亮氨酸 Ile

甲硫氨酸 Met蛋白質的營養價值取決於必需氨基酸的含量必需氨基酸的種類必需氨基酸的比例，即具有與人體需求相符的氨基酸組成食物蛋白質的互補作用幾種營養價值低的蛋白質混合食用，互相補充必需氨基酸的種類和數量，從而提高蛋白質的營養價值，稱為蛋白質的互補作用。穀類：Lys少，Trp多；豆類：Lys多，Trp少。第二節 蛋白質的消化、吸收和腐敗一、蛋白質的消化機體不能直接利用外源性蛋白質修補或根新組織，必須經過消化過程，消除外源性蛋白質的抗原性。消化作用使食物蛋白質水解成小分子肽和氨基酸，便於機體吸收和利用。蛋白質的消化是在胃腸道蛋白水解酶類催化下進行。蛋白水解酶以酶原的形式分泌，在胃腸道內啟動成為有活性的酶蛋白水解酶的催化活性具有特異性，對肽鍵的位置和形成肽鍵的氨基酸殘基有一定的選擇。 如：內肽酶、外肽酶選擇肽鍵位置 胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸 的羧基之間的肽鍵。蛋白質的消化過程食物蛋白質食物蛋白酶胃蛋白質腖眎胰蛋白酶糜蛋白酶彈性蛋白酶鹼性a.aC端多肽芳香族a.aC端多肽脂肪族a.aC端多肽羧肽酶B羧肽酶A鹼性a.a中性a.a寡肽寡肽(3～6個氨基酸)氨基酸二肽二肽酶氨基酸二、肽和氨基酸的吸收肽和氨基酸的吸收主要在小腸進行，吸收的機理尚未完全闡明，目前認為肽和氨基酸的吸收方式包括以下兩種：主動轉運： 通過腸粘膜細胞表面的氨基酸載體蛋白吸收ATP，需要消耗ATP。

-穀氨醯基迴圈：腸粘膜細胞膜上的

-穀氨醯轉移酶 分兩階段進行：GSH對氨基酸的轉運、GSH的再生，共消耗3×ATP/1×氨基酸某些抗原、毒素蛋白可以少量未經消化直接吸收，這是導致過敏反應和食物中毒的原因。三、蛋白質及其消化產物在腸中的腐敗作用腸道中未被吸收的食物蛋白質及其水解產物氨基酸和/或小肽被腸道中的細菌消化利用，稱為蛋白質的腐敗作用。腐敗作用的大部分產物對人體有害，如：胺類、NH3、酚等。第2節氨基酸的一般代謝

氨基酸的來源和去路a、組織蛋白食物蛋白c

、糖轉氨基作用酮體乙醯CoATCAC脫氨基作用氨基氮(穀氨醯胺)轉氨基作用氨基酸非蛋白含氮化合物CO2尿素氨基酸的一般代謝脫羧基作用脫氨基作用個別氨基酸代謝CHCOOHNH3R一、氨基酸的脫氨基作用部位：體內大多數組織中方式：氧化脫氨基作用 轉氨基作用聯合脫氨基作用——體內最重要的脫氨基方式

(一)氧化脫氨基作用(OxidativeDeamination)氨基酸脫氨伴有氧化反應，稱為氧化脫氨基作用。催化氧化脫氨基作用的酶有兩類： 氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脫氫酶氨基酸亞氨基酸

-酮酸+NH3

2H酶+H2O氨基酸氧化酶的作用L-氨基酸氧化酶分佈廣泛但活性不高，而D-氨基酸氧化酶體內含量很少，所以，這兩種酶對於氨基酸的脫氨基的意義不大。L-谷氨酸脫氫酶的作用廣泛存在於肝、腎、腦等組織是不需氧脫氫酶特異性強，只催化L-谷氨酸氧化脫氨基，由此可見大多數氨基酸是通過其他方式脫氨基。(二)轉氨基作用(transamination)轉氨酶與轉氨基作用在轉氨酶(transaminase)的作用下，

-氨基酸的

-氨基和

-酮酸(

-ketoacid)的酮基互相交換，生成相應的新的

-氨基酸和

-酮酸，這個過程稱為轉氨基作用。大多數氨基酸都可參與轉氨基作用(Lys,Ser,Pro,HO-Pro除外)，是體內合成非必需氨基酸的重要途徑。氨基酸轉氨基反應

-氨基酸

-酮酸 新的

-氨基酸 新的

-酮酸轉氨酶或氨基轉移酶轉氨酶有多種，在體內廣泛分佈，大多數轉氨酶都需要

-酮戊二酸作為氨基的受體不同氨基酸的轉氨基作用由不同的轉氨酶催化比較重要的轉氨酶有穀丙轉氨酶和穀草轉氨酶穀丙轉氨酶(丙氨酸氨基轉移酶,ALT)和穀草轉氨酶(天冬氨酸氨基轉移酶,AST)

廣泛分佈ALT在肝細胞中活性最高，AST在心肌細胞中活性最高。作用

Glu＋pyruvate

-ketoglutarate

＋Ala

(丙酮酸)(

-酮戊二酸)

Glu＋oxaloacetate

-ketoglutarate

＋Asp

(草醯乙酸) (

-酮戊二酸)ALTAST作用機制轉氨基作用的意義轉氨基作用是轉氨酶催化的一類可逆反應，是體內多數氨基酸脫氨的重要方式，也是機體合成非必需氨基酸的主要途徑。轉氨酶特異性地分佈在不同的組織器官，不同組織器官轉氨酶的活性差異很大。正常生理條件下，轉氨酶主要分佈在細胞內，血液迴圈中轉氨酶的活性很低。當疾病引起細胞膜通透性增強時，如發生炎症時，原本存在於細胞內的轉氨酶就可以穿出細胞，進入血液迴圈。並且由於轉氨酶分佈的組織器官特異性，測定血清中的轉氨酶活性可以作為臨床診斷和治療的指標。

轉氨基作用是機體的一種重要的脫氨基方式，但是，轉氨基作用不能除去氨，只是用1分子新的氨基酸裝載脫下來的氨基，最終氨並沒有從排出體內，所以轉氨基作用是一種不徹底的脫氨基方式。氨的最終去除，是通過聯合脫氨基作用實現的。聯合脫氨基作用是體內氨基酸脫氨的主要方式。聯合脫氨基作用是一種徹底的脫氨基方式。(三)聯合脫氨基作用轉氨基作用和氧化脫氨基作用相偶聯的脫氨方式稱為聯合脫氨基作用。聯合脫氨基作用是肝、腎、腦組織氨基酸脫氨基的主要方式。包括兩種方式: ①轉氨基作用偶聯氧化脫氨基作用

②轉氨基作用偶聯AMP迴圈脫氨基作用

↓

嘌呤核苷酸迴圈

(purinenucleotidecycle)②谷氨酸脫氫酶轉氨酶①轉氨-脫氨作用在體內大多數組織都能夠進行，是體內主要的脫氨基方式，也是合成非必需氨基酸的重要途徑。由於氧化脫氨基作用主要是由L-谷氨酸脫氫酶催化進行，所以轉氨-脫氨作用在L-谷氨酸脫氫酶活性高的肝、腎、腦等組織比較活躍。轉氨-脫氨作用一般是先轉氨，以酮戊二酸作為氨基受體生成谷氨酸，再由L-谷氨酸脫氫酶催化谷氨酸脫氫、脫氨。轉氨-AMP迴圈是骨骼肌、心肌細胞氨基酸脫氨基作用的主要方式。在骨骼肌細胞和心肌細胞中，由於谷氨酸脫氫酶的活性較低，而腺苷酸脫氨酶的活性較高，故採用此方式脫氨基。轉氨-AMP迴圈脫氨基作用的基本過程分三步進行：AST催化氨基酸轉氨基給草醯乙酸，生成天冬氨酸。天冬氨酸和次黃嘌呤核苷酸(IMP)在腺苷酸代琥珀酸合成酶的催化下縮合，生成腺苷酸代琥珀酸，然後裂解成AMP合延胡索酸。AMP在腺苷酸脫氨酶的催化下氧化脫氨，重新生成次黃嘌呤核苷酸。(四)非氧化脫氨作用微生物的某些氨基酸可以進行非氧化脫氨作用，生成NH3和

-酮酸1.脫水脫氨2.脫硫化氫脫氨3.直接脫氨+NH3RC=OCOOH

-酮酸的代謝氨的代謝轉氨基作用NH2R—C—HCOOH二、氨的代謝

正常人血氨﹤60

mol/L(0.1mg/100mL).氨的來源和去路氨的運輸：穀氨醯胺、丙氨酸-葡萄糖迴圈氨的最終代謝去路——尿素迴圈體內氨的來源：體內氨基酸和胺類化合物分解產物腸道吸收的氨腎小管上皮細胞分泌的氨氨的去路：合成尿素，從腎臟排出體外(最終去路)生成穀氨醯胺，在血液中運輸參與合成一些重要的含氮化合物以銨鹽的形式從腎臟排出體外(一)氨的轉運Gln的運氨作用：解氨毒，運輸、儲存氨Gln的生成：

在腦、肌肉組織中，NH3與Glu生成Gln。

谷氨酸穀氨醯胺穀氨醯胺合成酶在腦和肌肉，反應平衡傾向穀氨醯胺的合成谷氨酸穀氨醯胺穀氨醯胺合成酶在腦和肌肉，反應平衡傾向穀氨醯胺的合成Gln由血液運輸到肝、腎，水解為Glu和NH3

在腎臟：穀氨醯胺谷氨酸穀氨醯胺酶穀氨醯胺的分解幾乎是不可逆的，脫下來的NH4+來自醯胺基，而非

-氨基脫下來的NH3與腎小管中的酸結合生成銨鹽排出體外，對於調節機體酸堿平衡有重要作用。丙氨酸－葡萄糖迴圈肌肉組織中的氨基酸在轉氨酶的作用下將氨基轉移給丙酮酸，生成丙氨酸。丙氨酸經血液迴圈進入肝臟，通過聯合脫氨基作用將NH3釋放出來，NH3經過鳥氨酸迴圈合成尿素，最終從體內排出。丙氨酸脫氨後重新生成丙酮酸，丙酮酸異生為葡萄糖，葡萄糖從血液迴圈運送到肌肉，在肌肉重新分解生成丙酮酸。經過丙氨酸-葡萄糖迴圈，肌肉組織中的氨以無毒性的丙氨酸為載體運輸到肝臟，不斷地從體內清除出去。體內的氨以無毒性的丙氨酸和穀氨醯胺的形式在血液中運輸，到肝臟合成尿素，到腎臟生成銨鹽，將NH3最終從體內清除。(二)

尿素的生成

肝臟是尿素合成的主要器官鳥氨酸迴圈(ornithinecycle)學說：

1932年，由HansKrebs與KurtHenseleit提出，故又稱為Krebs迴圈，也叫尿素迴圈。

一次鳥氨酸迴圈生成1尿素，清除2NH3，消耗3ATP尿素的生成是體內氨代謝的主要途徑，是蛋白質分解代謝的最主要的無毒性終產物。H2N-C-NH2＝O尿素鳥氨酸迴圈尿素生成的過程A.氨基甲醯磷酸的合成由氨基甲醯磷酸合成酶I(CPS-I)催化，N-乙醯谷氨酸(AGA)為變構啟動劑氨甲醯磷酸合成酶I氨甲醯磷酸谷氨酸乙醯CoAN－乙醯谷氨酸合成酶N－乙醯谷氨酸B.瓜氨酸的生成由鳥氨酸氨基甲醯轉移酶催化鳥氨酸瓜氨酸氨基甲醯磷酸C.Arg的合成由精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶)催化：瓜氨酸天冬氨酸精氨酸代琥珀酸由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化：精氨酸代琥珀酸精氨酸蘋果酸D.Arg水解生成尿素由精氨酸酶催化精氨酸尿素鳥氨酸三、-酮酸的代謝

(一)經氨基化生成非必需氨基酸

(二)轉變為糖或脂類生糖氨基酸：大多數氨基酸生酮氨基酸：Leu、Lys生糖兼生酮氨基酸：Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp

Leu

LysPhe

TrpTyr乙醯乙醯CoA乙醯CoAIle

LeuTrp丙酮酸AlaCysGlySerTyrTCACAsnAspArg

GluHisProGlu-酮戊二酸琥珀醯CoA蘋果酸草醯乙酸IleMetThrValPhe

Tyr(三)氧化供能——通過TCAC四、氨基酸的脫羧基作用(一)羧基的代謝

-CO2－NH2R-CH-COOHR-CH2-NH2氨基酸脫羧酶(磷酸吡哆醛)R-CH2-NH2+O2+H2O胺氧化酶R-CHO+NH3+H2O2R-CHO醛氧化酶R-COOH氧化分解CO2+H2O+ATP(二)幾種重要的胺類物質

－氨基丁酸(

-aminobutyricacid,GABA)

產生

作用：

GABA為抑制性神經遞質，對中樞神經有抑制作用。COOH—(CH2)—CH-NH2—COOHCOOH(CH2)2CH-NH2——L-Glu脫羧酶GABA+CO2牛磺酸(taurine)產生

作用

是結合膽汁酸的組分CH2SH—CHNH2COOH—L-Cys[O]CH2SO3HCHNH2COOH——脫羧酶CH2SO3HCHNH2—-CO2磺酸丙氨酸牛磺酸組胺(histamine)生成作用

主要存在於肥大細胞。

(1)為強烈的血管舒張劑，能增加毛細血管的通透性。

(2)刺激胃蛋白酶和胃酸的分泌。HC=C-CH2CHCOOH———HNN=CHNH2HC=C-CH2CH2NH2——HN=NCHL-組氨酸組胺組氨酸脫羧酶-CO25-羥色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)生成作用

分佈廣泛

(1)腦內：抑制性神經遞質

(2)外周組織(胃腸、血小板、乳腺)：收縮血管精脒、精胺的生成生成鳥氨酸 腐胺亞精胺精胺作用

促進核酸和蛋白質的合成，是細胞生長、增殖必需的胺類化合物。第3節個別氨基酸的代謝一碳基團的代謝芳香族氨基酸的代謝穀胱甘肽的代謝

一、一碳單位的代謝一碳基團(onecarbonunit)

指某些氨基酸在分解代謝過程中產生的含有一個碳原子的基團，包括甲基(-CH3)、亞甲基(-CH2-)、次甲基(-CH=)、甲醯基(-CHO)和亞胺甲基(-CH=NH)等。

CO2不屬於一碳基團(一)一碳基團的產生和互變(二)一碳基團的載體四氫葉酸(FH4或THFA)

FH4為一碳基團的載體，即一碳單位代謝的輔酶。一碳基團一般結合在FH4的N5、N10位上。

蛋氨酸是體內合成許多重要化合物，如腎上腺素、膽鹼、肌酸和核酸等的甲基供體。甲基供體的活性形式為S-腺苷蛋氨酸(SAM)，體內最重要的甲基供應形式。