第十章酶的作用机制和酶的调节

1、活性部位：结合基团、催化基团

2、必需基团：结合基团、催化基团、结构基团实例；胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）

羧肽酶（ribonuclease）AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心重要基团:His57,Asp102,Ser195为Tyr248为Arg145为Glu270为底物ZnZn羧肽酶活性中心示意图

胰凝乳蛋白酶分子中催化三联体构象His57Asp102Ser195Asp102His57Ser195His57102AspSer195A.酶分子中的电荷中继网B.加上底物后，从Ser转移一个质子给His，带正电荷的咪唑基通过带负电荷的Asp静电相互作用被稳定Ser195102AspHis57底物五、

酶活性的调节（一）、别构调控概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应（allostericeffect）,具有上述特点的酶称别构酶（allostericenzyme）。

*正效应剂、负效应剂酶的别构（变构）效应示意图效应剂别构中心活性中心CCCAsp转氨甲酰酶ATCase+ActiverelaxedformInactivetenseformATCaseRRRRRRCCC

COO-

CH2HN-C-COO-

H

H----

OH2N-C-O-PO32-=

OH2N-C-=

COO-

CH2N-C-COO-H

H----CatalyticsubunitsCatalyticsubunitsRegulatorysubunitsATPCTP核酸代謝FeedbackinhibitionAspCarbamoylphosphateCarbamoylaspartateCTPCTPCTPCTPCTPCTP四级结构（1）、酶的结构+完整的酶分子（活性形式）催化亚基（三聚体）调节亚基（二聚体）（2）、天冬氨酸转氨甲酰酶动力学曲线2、酶原激活的机理3、举例：胰蛋白酶原激活的机理胃蛋白酶原激活的机理4、酶原激活的意义

（二）、酶原的激活1、酶原----酶原的激活

在体内处于无活性状态的酶前身物（酶原，zymogen）在一定条件下被修饰转变成有活性的酶的过程称酶原的激活。其实质是酶原被修饰时形成了正确的分子构象和活性中心，由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性的基本保证。（二）、共价调节（例：糖原磷酸化酶）PPPP磷酸化酶磷酸酯酶4H2O4Pi+

糖原磷酸化酶4ATP4ADP

磷酸化酶a（有活性）磷酸化酶b（无活性）磷酸化：可逆性共價修飾蛋白质构象改变Kinase磷酸化去磷酸化PhosphataseP蛋白質OHSer

ThrTyr

(His)活化型

非活化型非活化型

活化型GlycogenphosphorylasebGlycogenphosphorylasea六、酶的多种分子形式——同工酶

概念：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）

实例：乳酸脱氢酶

研究意义：作为遗传的标志；作为临床诊断指标；研究某些代谢调节机制乳酸脱氢酶同工酶形成示意图

多肽亚基mRNA四聚体结构基因a

b乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱+–H4MH3M2H2M3HM4点样线不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4