全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题

1、第一章蛋白质的结构和功能1.20种基本氨基酸中，除甘氨酸外，其他为L-氨基酸。2.支链氨基酸(身体不能合成：从食物中摄取):缬氨酸异亮氨酸3.两种特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一的亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，-C原子不是手性C原子，没有光泽。色氨酸：最大分子量5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸盐基氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸侧链组含有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含碘氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有s的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.从几乎紫外线(220-300毫米)吸收光线的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是一种氨基酸的-羧基和另一种氨基酸的-氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键

2、以n原子的孤双电子和碳基的明显共轭作用为特征。不能通过使肽键的C-N键具有部分双键特性来自由旋转。将C，h，o，n原子固定在两个相邻-C原子所在的平面上，这种平面称为肽键平面12.合成蛋白质20种氨基酸的结构特征：氨基扎都与羧基相邻的-原子相切13.由天然氨基酸组成：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式： -螺旋 -折叠膜 -角随机卷曲。螺旋特征：以肽键平面单位(-c)为轴形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺旋直径为0.54nm，保持-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构和功能的关系蛋白质的初级结构决定其高级结构以血红蛋白为例说明蛋白质

3、结构和功能的关系：镰状细胞贫血患者血红蛋白中氨基酸残基发生了变化。初级结构的变化，氨基酸的变异，可以改变宇宙结构，影响血红蛋白的正常功能。但是第一结构的变化不一定引起功能的变化。以蛋白质结构和功能的关系为例说明：a .组织效应，某种物质和蛋白质相结合，蛋白质结构发生变化，功能发生变化。协同效应，一个子基础的结构效果导致另一个子基础的结构效果。氧分子与Hb的一个子基础相结合，引起子单位结构变化的现象是Hb的结构(变形)效应。蛋白质空间结构的变化由其功能的变化决定其功能。b .在变质、特定物理或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏本质：非共价键和二硫化键破坏，不改变初级结构以酶活性为例，说明

4、蛋白质结构和功能的关系 anf insin实验：可逆抑制剂可可逆地结合非共价键和酶或酶-基质复合物的特殊区域，暂时减少或消失酶活性。通过透析或超滤去除未结合的抑制剂，在抑制剂和酶蛋白复合物分离的过程中，酶活性逐渐恢复总结，初级结构决定蛋白质的结构，形态决定功能，如果初级结构不发生变化，功能不变，如果初级结构变化导致结构变化，功能就会发生变化。16.蛋白质初级结构：氨基酸序列，化学键：肽键，二硫化键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽分裂原子的相对空间位置；化学键：氢键蛋白质第三结构：第二结构和母体等结构层中侧链r组的相互作用导致整个肽链广泛折叠和弯曲，化学键：疏水键，离子键，氢键，范德瓦尔斯力蛋

5、白质四阶段结构：蛋白质分子中每个子单位的空间排列和子标准接触部分的放置，化学键：疏水键，氢键，离子键17.在某些pH中，氨基酸分解成负离子和正离子的趋势和程度相同，成为同时离子，成为电中性，此时的pH值成为该氨基酸的等电点。蛋白质胶体的稳定性因素：粒子表面电荷水合膜19、分离纯化蛋白质见1，沉淀，6，22，电泳：蛋白质在其等电点上方或下方的溶液中带电，可以从电场移动到电场的两极或阴极。根据支撑物，有薄膜电泳，凝胶电泳等。3，透析：用透射包分离大分子蛋白和小分子化合物的方法。4，断层扫描：A.利用离子交换色谱-蛋白质的男女自由特性，可以用离子交换色谱分离，因为在特定ph中每个蛋白质的电荷量和特性

6、不同。像负离子交换色谱一样，负电量低的蛋白质最先被溶出。B.也称为凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内停留很长时间，当大分子蛋白质不能进入孔内时，就会直接离开。5、超速离心：可用于分离纯化蛋白质，也可用于测定蛋白质的分子量。其他蛋白质的密度和形态各不相同。第二章核酸的结构和功能核酸的分子构成：基本组成单位是核苷酸，核苷酸由基本、戊糖和磷酸三种成分组成。两种类型的核酸，即DNA，存在于细胞核和线粒体中。细胞质和核中存在的核糖核酸(RNA)。1，基本：NH2NH2OCH3 OOO O NH2胞嘧啶尿嘧啶-尿嘧啶-腺嘌呤嘌呤和嘧啶环都含有共轭双键，对波长260nm左右的紫外线进行强吸收，这一重要的物理化学

7、性质用于核酸、核苷酸、核苷酸、碱基的定性和定量分析。2，戊糖：DNA分子的核苷酸是-D-2-脱氧核糖，RNA的-D-核糖。3，磷酸：生物体中大部分核苷酸的磷酸位于核糖的第五个碳原子上。核酸的一级结构核苷酸排列多肽链中3-5 磷酸二酯键连接的核酸的初级结构。1.DNA主要存在于细胞核内，是遗传信息的载体。RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成。核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由基本、戊糖、磷酸组成。DNA碱：A G C T，RNA碱：A G C U腺苷酸(GMP)肌苷酸(CMP)肌苷酸NMP: NDP:磷酸NTP:三磷酸2.在核苷(脱氧核苷)中，戊烷的自由羟基和磷酸通过磷酸酯键连接到核

8、苷酸，核苷酸通过磷酸键形成核酸核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序DNA的二次结构：DNA的双螺旋结构DNA的两股平行于相反方向形成右手螺旋结构，磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部，螺旋形成大垄，上层排列形成基本平面和螺旋中轴的垂直a=t，g c对，每10个碱基对升高一圈，螺距3DNA的三阶段结构DNA超螺旋a .负超螺旋：顺时针右螺旋的DNA双螺旋b .正超螺旋：围绕其轴扭转，在真核细胞内制造DNA的组装：核生物：染色质丝最基本单位原子核的组成：组蛋白，DNA核体是核粒子，连接部位DNA核粒子是由希斯顿H2A、H2B、H3、H4两个分子组成的致密八聚体，以及包裹在它上面的四分之七的DNA链4.

9、RNA(I)；mRNA(半衰期最短)mRNA结构特征：5 端3 端结构到5 帽结构，5 端非编码区，确定多肽氨基酸序列的编码区，3 端非编码区，聚腺苷酸尾部。帽子和多后缀a的功能：mRNA核的细胞质转换，保持mRNA的稳定性，调节翻译开始mRNA功能：从DNA转录基因信息是蛋白质合成模板，根据基本互补原则将核内DNA的碱基序列复制并传输到细胞质中，从而决定蛋白质合成中氨基酸的排列顺序。MRNA分子中的三个核苷酸各一组，以三重密码确定肽链中的氨基酸。(ii)tRNA(蛋白质的模板mRNA与原料氨基酸之间的桥梁作用) (分子量最低)包括二氢尿嘧啶、假尿嘧啶、甲基化嘌呤等。tRNA初级结构特征：含有

10、10%-20%稀有碱，3 端-CCA-oh，5 端大部分g，tc环，每个小分子核酸分子含有60-120个核苷酸tRNA二级结构特征：三叶草结构、氨基酸癌、DHU环、抗密码子环、 t c环附加环tRNA三级结构特征：逆l型(iii)tRNA携带的某些氨基酸是用抗密码子识别的密码子编码的氨基酸(iv)tRNA功能：氨基酸运输、激活、密码子识别密码子、参与蛋白质翻译rRNA:是提供蛋白质合成的地方，参与构成核蛋白体一，三：一。DNA变性：由于某些物理和化学因素，基本对之间的氢键断裂，DNA双股释放成两条单股的过程2。增色效果：改善改性DNA溶液紫外线吸收的效果3。溶出温度(TM):DNA变性发生在很

11、窄的温度范围内，在此范围内紫外线吸收光值达到最大值。在核酸加热变性的过程中，50%的DNA变性时的温度称为这个核酸的解链温度或Tm。核酶的化学本质：核酸6.DNA是基因信息的载体，遗传作用由蛋白质功能表达，RNA在其间起介质作用。种类很多，分子小，通常以单链存在，在用氨基酸序列表达遗传信息的过程中具有多种作用的局部二次结构。例如：名称功能核蛋白RNA (rRNA)核蛋白组分信使RNA (mRNA)蛋白合成模板运输RNA (tRNA)运输氨基酸不均匀核RNA (HnRNA)成熟mRNA前体小核RNA (SnRNA)参与HnRNA的连接、运输小核仁RNA (SnoRNA) rRNA的加工和变形第三

12、章酶酶的组成简单酶：仅由氨基酸残留组成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性。辅助因子：决定反应的种类和特性。可能是金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶：与酶蛋白松散组合，可以通过透析或超滤去除。辅机：与酶蛋白紧密结合，不能用透析或超滤去除。酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为转氨酶，只有转氨酶起催化作用。参与构成辅酶的维生素转移组辅酶或辅助制剂中含有的维生素氢原子NAD，NADP nicamide(维生素PP)FMN，FAD维生素B2醛基TPP维生素B1酰基辅酶a，硫辛酸，硫辛酸烷基钴胺辅酶维生素B12二氧化碳生物素吡哆胺基磷酸吡醛(维生素B6)甲基等碳单元四氢叶酸叶酸酶活性中心酶必需组：

13、酶活性必需组酶活性中心：在初级结构上相隔很远，但在空间结构上相互靠近的部分r组形成的特殊区域，特定地结合气质，催化气质的化学变化。根据所需的组角色分类：结合器：参与对气质的酶的结合。催化组：催化剂基质作为产物酶和普通催化剂的区别效率：酶的催化作用从106增加到1012胜，但反应前后的酶本身保持不变特异性(对气质的选择性):绝对适应性：酶对气质要求很严，只对一种特定气质起作用；相对特异性：作用对象不是基质，而是化合物或化学键的一种。立体异构体特异性：D-，L-，逆序，/。酶活性对环境因素的敏感性酶活性调节控制：不同结构调节；反馈调整；价格修改调整；酶活性和激素调节部分酶催化活性与辅酶因子相关。酶

14、的区域分布(主要在线粒体):有助于酶活性的调节3.诱导共识的教义：酶表面没有固定的基质形态，只是基质的诱导形成互补的形态。基质诱导酶分子，结构变化基质和酶分子都有结构变化酶催化反应的速度由活化能决定(I)化学反应速度测定：初始速度测定(底物消耗小于5%反应周期的平均速度)底物浓度对酶反应速度的影响：最快的反应速度：气质浓度？K1 K3中间产品理论E(酶)s(气质)es(中间复合物) E P(玻璃酶产品)K2中间产物理论：酶催化时，酶活性中心首先结合酶和基质，产生释放酶、释放产物的酶和基质的复合物密氏方程式：v=VMAXs/kms651气质浓度高(s 88种子10公里)，酶对气质饱和，反应速度最

15、大反应速度V=1/2Vmax时Km=S(iii)动态参数Km在mie方程中的重要性Km表示气质浓度，值等于最大反应速度的一半，即V=1/2Vmax时Km=SKm单位：mol/L Km是在固定的基质、特定的温度和pH条件、特定的缓冲系统中测量的，不同的条件下Km值不同。不同酶的Km值不同。这是酶的重要特征物理常数同一种酶因气质不同，Km值也不同，因此Km的最小气质称为最佳气质 Km表示酶和气质之间的亲和力。Km值越大，亲和力越小，催化活性越低。Km值越小，亲和力越高，催化活性越高影响酶反应的因素：底物浓度；抑制剂；酶浓度；温度；ph；活化剂抑制剂对酶反应速度的影响抑制不变性的效果：抑制剂以与酶活性中心的活性组或该部分的特定组共享的形式结合，引起酶的停用，物理方法不能去除可逆抑制：竞争抑制：a .抑制剂的化学结构类似于基质，可以结合基质和竞争性酶活性中心。b .抑制剂与活性中心结合时，基质被排除在反应中心，结果酶反应被抑制。c