高中生物 蛋白质课件 新人教版

1、第七章 生物化学 一、竞赛中涉及的问题 在中学生物学教学大纲中，已简单介绍过蛋白质、核酸、ATP的结构和功能、酶和酶特性以及蛋白质的生物合成等知识，根据国际生物学奥林匹克竞赛纲要和全国中学生生物学竞赛大纲（试行）的要求，有关生物化学的内容在竞赛中经常要用到的一些知识，还必须在原有高中生物基础上加以充实和提高。,生物化学的概念,生物化学主要是应用化学的理论和方法来研究生命现象，阐明生命现象的化学本质。 生物化学的基本内容包括： 发现和阐明构成生命物体的分子基础生物分子的化学组成、结构和性质； 生物分子的结构、功能与生命现象的关系； 生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。,生物化学的发展,生

2、物化学作为一门独立的自然科学,只有近200年的历史。但是其发展非常迅速，目前已成为自然科学领域发展最快、最引人注目的学科之一。,第一章 蛋白质化学,蛋白质的生物学意义,蛋白质的元素组成,蛋白质的氨基酸组成,肽,蛋白质的结构,蛋白质分子结构与功能的关系,蛋白质的性质,蛋白质的分类,提要,蛋白质的化学组成,1.元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50-55% 氢 6.5-7.3 氧 19-24 氮 16% 硫 0-3 其他 微 量,2.蛋白质的含氮量,大多

3、数蛋白质的含氮量接近于16%，这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算基础。所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量=蛋白氮 6.25 6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的蛋白质量（克数） 注：三聚氰胺分子含氮量为66左右,07广东45 蛋白质分子中，下列哪一种元素的含量最稳定？ ( ) A . C B . H C .O D . N,蛋白质是构成细胞和生物体的基本物质，占细胞干重的一半，生物膜中蛋白质的含量占6070，蛋白质在原生质的有机成分中占80。蛋白质是一类极为复杂的含氮高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。 蛋白质

4、是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,蛋白质的基本组成单位氨基酸 生物体中发现的氨基酸有180多种，但组成蛋白质的氨基酸常见的只有20种，其中19种结构可用通式表示。另一种为脯氨酸，它也有类似结构，但侧链与氮原子相接形成亚氨基酸（参阅普生P24或生化P82）。 除甘氨酸Gly外，蛋白质中的氨基酸都具有不对称碳原子，因此都具有旋光性，都有L型与D 型之分，为区别两种构型，通过与甘油醛的构型相比较，人为地规定一种为L型，另一种为D型。当书写时NH2写在左边为L型，NH2在右为D型。已知天然蛋白质中的氨基酸几乎都属L型。 小结：

5、这里有两个例外：脯氨酸和甘氨酸,2005年12组成蛋白质的氨基酸的-碳原子是不对称的，但 除外。( )A丙氨酸 B组氨酸 C甘氨酸 D谷氨酸,2001年42天然蛋白质中不存在的氨基酸是_。 半胱氨酸 脯氨酸 瓜氨酸 丝氨酸,C如是不对称C（除Gly），则： 具有两种立体异构体 D-型和L-型 2. 具有旋光性 左旋（-）或右旋（+）,氨基酸的分类 注：普生介绍蛋白质与氨基酸P23 20种基本氨基酸中，有许多是能在生物体内从其他化合物合成的。但其中有8种氨基酸是不能在人体内合成的，叫必需氨基酸。它们是：苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）

6、、色氨酸（Try）、赖氨酸（Lys）和缬氨酸（Val）。,天然蛋白质中存在的20种氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸 、脯氨酸 、丝氨酸、甘氨酸 、丙氨酸 、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、精氨酸、酪氨酸、组氨酸,2006年l7.下列哪种氨基酸不是人体必需氨基酸 A赖氨酸 B蛋氨酸 C谷氨酸 D色氨酸E苏氨酸,根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3

7、）杂环氨基酸：Trp、His （4）杂环亚氨基酸：Pro,根据R的极性 （1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）带正电：His、Lys、Arg；3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp,20种氨基酸的分类，主要是根据R基来区分的。,2010年14在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分)CA丙氨酸 B丝氨酸 C色氨酸 D亮氨酸,氨基酸的重要理化性质,一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200以上，因为是离子晶体，如NaCl），不同味道；水中溶解度差别较大（极性

8、和非极性），绝大多数不溶于有机溶剂。,两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，为两性电解质。氨基酸由于含有氨基和羧基，因此在化学性质上表现为一种兼有弱碱和弱酸的两性化合物。蛋白质也是两性化合物。,等电点 氨基酸在溶液中的带电状态，会随着溶液的pH值而变化，如果氨基酸的净电荷等于零，在外加电场中不发生向正极或负极移动的现象，在这种状态下溶液的pH值称为其等电点，常用pI表示。 由于各种氨基酸都有特定的等电点，因此当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净正电荷，在电场中向阴极移动。

9、若溶液的pH值高于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净负电荷，在电场中向阳极移动。,氨基酸等电点的计算方法： 对于单氨基单羧基的氨基酸，其等电点是pK1和Pk2的算术平均值，即从pI1/2（pK1pK2）公式中求得； 对于含有3个可解离基团的氨基酸来说，只要依次写出它从酸性经过中性至碱性（酸、中、碱）溶解过程中的各种离子形式，然后取两性离子两侧的pK值的算术平均值，即可得其pI值。例如Asp解离时，有3个pK值，在不同pH条件下可以有4种离子形式，如下图所示:,在等电点时，两性离子形式主要是Asp，因此Asp的pI1/2（pK1pK2）1/2（2.093.86）2.98。同样方法可以求得其他含有

10、3个pK值的氨基酸的等电点。 如:谷氨酸的pK1（COOH）为2.19，pK2（NH3+）为9.67，pK3（COOH）为4.25，其pI是（ ） A4.25 B3.22 C6.96 D5.93 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸,2001年40在P5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动，也不向负极移动？（ ）血红蛋白（7.07）胸腺组蛋白（10.8） 球蛋白（5.12）血清清蛋白（4.64） 2003年 3氨基酸在等电点时具有的特点是：( ) A.不具正电荷 B.不具负电荷 C.溶解度最大 D.在电场中不泳动 2006年40赖氨酸有3个pK值，pKl=21

11、；pK2=90；pK3=105；赖氨酸的pI为： A22 B555 C63 D975 E1 05 说明：原答案为E项，显然有误，应为D项。详参生化P93 小结：在等电点以上的任何P，氨基酸带净负电荷，并因此在电场中向正极移动。在低于等电点的任一P，氨基酸带有正电荷，在电场中向负极移动。在一定范围内，氨基酸溶液的P离等电点愈远，氨基酸所携带的净电荷（负或正）愈大。,等电点的计算有小窍门： 方法1、如果是酸性氨基酸则取较小的两个PK值的平均值；如果是碱性氨基酸则取较大的两个PK值的平均值。 这种方法需要同学们记住2个酸性氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）的种类和3个碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸）的种

12、类。 方法2、不需要记住酸性还是氨基酸的种类，只要观察题干给出的3个PK值的大小，然后和7比较即可。如果有两个小于7，则取这两个小于7 PK值的平均值；如果有两个大于7，则取这两个大于7的PK值的平均值。,2010年10下面关于组蛋白的说法哪些是正确的：(3分)ABDE A组蛋白普遍存在于真核细胞； B组蛋白在物种间很保守，进化缓慢； C组蛋白富含组氨酸； D组蛋白呈现碱性； E组蛋白的修饰会影响基因的表达。2007年62下列有关溶液中蛋白质的带电情况的描述，哪一个正确? A只与酸性氨基酸的数量和碱性氨基酸的数量有关 B只与溶液的pH值有关 C只与蛋白质的折叠方式和溶液的pH值有关 D与上述三

13、种因素都有关系,氨基酸分子有的亲水，有的疏水。在水相中，蛋白质分子中含有的疏水氨基酸部分往往折叠到蛋白质大分子的内部而远离水相；在强疏水环境中，例如在细胞膜的脂类层中就暴露在大分子的外面而与脂类分子相邻。 蛋白质分子中亲水类氨基酸的部分在水相中大多露在蛋白质分子的表面与水接触。,2007年60构成跨膜区段的蛋白质的氨基酸大部分是： A碱性氨基酸 B 酸性氨基酸 C疏水性氨基酸,72大多数蛋白质易溶于水。基于这一点，你认为像亮氨酸这样的疏水氨基酸最有可能存在于天然蛋白质的哪个部位： A内部 B表面 C肽链的末端 D完全随机存在,83（广东05）载体、通道、离子泵等与物质跨膜运输功能有关的蛋白质，

14、往往有一些由数十个氨基酸残基构成的疏水性肽链片段，能够肯定的是这些片段（）。(见细胞测试83题) A 贯穿于膜脂质双层中 B 是功能蛋白分子的活性中心 C 以小亚基的形式构成功能蛋白复合体 D螺旋化形成中空的管道，以利于物质通过,氨基酸的紫外光吸收,各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，而在紫外光区仅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸的最大吸收波长为279nm，酪氨酸的最大吸收波长为278nm，苯丙氨酸的为259nm。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。 蛋白质在280nm的紫外光吸收绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。因此测定蛋白质含量时，用紫外分光光度法测定蛋白质在280nm的光

15、吸收值是一种既简便而又快速的方法。,氨基酸的化学反应1.-氨基参加的反应(1)与亚硝酸反应：氨基酸在室温下与亚硝酸作用生成氮气。(2)与酰化试剂反应:氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时，氨基即被酰基化。,(3)与醛反应：氨基酸的氨基能与醛类化合物反应生成弱碱，即所谓西佛碱。 (4)烃基化反应：氨基酸基的一个H原子可被烃基取代。例如与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应（Sanger反应），如图，或者,（4）与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应（Edman反应）,pH8.3,无水HF,Sanger反应和Edman反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定,2.-羧基的参加的反应 (1)成盐

16、和成酯反应：氨基酸与碱作用即生成盐，氨基酸的羧基被醇酯化后即形成相应的酯。 (2)脱羧基反应:在生物体内氨基酸经氨基酸脱羧基酶作用,放出二氧化碳生成相应的一级胺。 (3)叠氮反应：氨基酸的氨基通过酰化加以保护，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼和亚硝酸反应即变成叠氮化合物。,3.-氨基和-羧基共同参加的反应 (1)与茚三酮反应：茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成物紫色物质。利用茚三酮显色反应可以定性或定量测定各种氨基酸。(脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物) (2)成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合成肽，形

17、成的键称为肽键。,07广东86 与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A 苯丙氨酸 B 酪氨酸 C 色氨酸 D 脯氨酸,4.侧链R基参加的反应 氨基酸铡链具有功能团时也能发生化学反应。这些功能团有羟基、酚基，巯基（包括二硫键），吲哚基，咪唑基，胍基及非氨基和非羧基等。每种功能团都可以和多种试剂起反应。其中有些反应是蛋白质化学修饰的基础。 半胱氨酸侧链上的巯基（SH）的反应性能很高，两个巯基被氧化可形成二硫键（-S-S-），二硫健在稳定蛋白质的构象上起很大作用。,四、肽,一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。,当两个氨基酸通过肽键相互连接

18、形成二肽，在一端仍然有游离的氨基和另一端有游离的羧基，每一端连接更多的氨基酸。氨基酸能以肽键相互连接形成长的、不带支链的寡肽（25个氨基酸残基以下）和多肽（多于25个氨基酸残基）。多肽仍然有游离的-氨基和-羧基。,肽链写法：游离-氨基在左，游离-羧基在右，氨基酸之间用“-”表示肽键。,H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH,Ser-Leu-Phe,（S-L-F）,（一）谷光甘肽（GSH）,2GSH,GSSG,（二）胰高血糖素,由胰岛-细胞分泌（-细胞分泌胰岛素），29肽。胰高血糖素调节 维持血糖浓度。,蛋白质,蛋白质的分子结构,酰胺平面与-碳原子的二面角（ 和 ）,二面角 两相邻酰胺平面之

19、间，能以共同的C为定点而旋转，绕C-N键旋转的角度称角，绕C-C键旋转的角度称角。和称作二面角，亦称构象角。,一、蛋白质的分类 有些蛋白质完全由氨基酸构成，称为简单蛋白质(simple protein)，如核糖核酸酶，胰岛素等。有些蛋白质除了蛋白质部分外，还有非蛋白质成分，这种成分称辅基或配基，这类蛋白质称为结合蛋白质(conjugated protein)，如血红蛋白、核蛋白、糖蛋白。2002年判断28题：参见P23 血红素蛋白：辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中学含金属。含铁的如血红蛋白，细胞色素c，含铜的血蓝蛋白，含镁的叶绿蛋白。参生化P75,2010年19.以下关于酶的描述，哪些

20、是不正确的?(2分)BCA大多数酶的化学本质是蛋白质 B所有的酶都必须结合辅基或辅酶才能发挥催化作用； C都具有立体异构专一性 D能显著地改变化学反应速率,蛋白质按其分子外形的对称程度可以分为球状蛋白质(globular protein)和纤维状蛋白质(fibrous protein)两大类。,纤维状蛋白质不溶于水，在生物体内作为结构成分存在。 球状蛋白质多数溶于水。,二、蛋白质的大小与分子量蛋白质分子量变化范围很大，从大约6000到1000000道尔顿(dalton)。某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。 三、蛋白质的构象蛋白质分子是由氨基酸首尾

21、相连而成的共价多肽链。每一种天然的蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构通常称为蛋白质的构象。 纤维状蛋白质中，多肽链沿着纤维纵轴的方向借助链内氢键卷曲成螺旋，或借助链间氢键连接成伸展的折叠片。如下图所示：,螺旋,折叠（片）,为了表示蛋白质结构的不同组织层次，一般采用下列的专门术语。一级结构指的是多肽链共价主链的氨基酸顺序。二级结构是指多肽链借助氢键排列成沿一维方向具有周期性结构的构象，如纤维状蛋白质中的螺旋和折叠片。三级结构是指多肽链借助各种次级键(非共价键)盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三级结构中，除了属于二级结构的螺旋和折叠片等有规则的构象之外，还有无规则的松散肽段。四级结构

22、是指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系或结合方式。,蛋白质的一级结构,一级结构指的是多肽链共价主链的氨基酸顺序。 又称初级结构或化学结构，是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序，多肽链的数目，同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等。蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，肽键和二硫键都属于共价键。肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式，形成共价主链。,二硫键（SS）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的，是连接肽链内或肽链间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。 二硫键被破坏后，蛋白质或多肽的生物活力就会丧失。蛋白质结构中，二硫

23、键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。,蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质,二级结构是指多肽链借助氢键排列成沿一维方向具有周期性结构的构象（也就是指它的多肽链中有规则重复的构象），如纤维状蛋白质中的螺旋和折叠片。这两种构想也存在于球状蛋白质中。氢键是稳定二级结构的主要作用力。 一、构型与构象构型是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。如前述氨基酸的L型与D 型两种构型。这两种构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。 构象是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。这种空间位置的改变并不涉及共价键的破裂。,二、二级结构的基本类型

24、,-螺旋 多肽主链可以按右手方向或左手方向盘绕形成右手螺旋或左手螺旋。每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm,每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。蛋白质中的螺旋几乎都是右手的，右手的比左手的稳定。,-折叠,-折叠是由两条或多条几乎完全伸展(曲折的伸展)的肽链平行（或反向平行）排列，通过链间（也可能是链内）的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象，在-折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm,此外，还有-转角和自由回转,纤维状蛋白质1.角蛋白(keratin)角蛋白是外胚层细胞的结构蛋

25、白质，来源于皮肤以及皮肤的衍生物：发、毛、鳞、羽、甲，蹄、角等。角蛋白可分为两类，一类是-角蛋白，另一类是-角蛋白。-角蛋白是角蛋白中的优势形式。它主要是由-螺旋构象的多肽链构成的，多肽链大体上与角蛋白的长向平行。一根毛发大纤维沿轴向排列。毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于-螺旋结构以及这样的组织方式。,2.胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物休内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。,3.弹性蛋白 弹性蛋白是结缔组织的另一个蛋白质组分，它的最重要性质就是弹性。,蛋白质的三级结构和球状蛋白质,三级结构是指多肽链借助各

26、种次级键(非共价键)盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。三级结构中，除了属于二级结构的螺旋和折叠片等有规则的构象之外，还有无规则的松散肽段。 一、氨基酸的顺序决定蛋白质的三级结构多肽链的二级结构是决定于R基的短程顺序，而三级结构是决定于氨基酸的长程顺序。蛋白质的三维构象归根结底是由一级顺序决定的。,二、维持蛋白质三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键，范德华力、疏水相互作用和盐键（离子键）。此外共价二硫键在维持某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。 三、蛋白质的变性与复性天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、 X射线或紫外线照射，高压和表面张力等或化学因素如有机

27、溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为变性作用。蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象的解体，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。变性不涉及共价键（肽键和二硫键等）的破裂，一级结构保持完好。有些变性是可逆的(能够复性)，有些则不可逆。 如果变性因素除去后，变性蛋白质又重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。,2004年 57使蛋白质变性的物理因素是( )A加热、X-射线照射 B超声波作用、紫外照射C高压、剧烈振荡 D上述都是变性因素 2007年73关于蛋白质变性特征叙述正确的是：

28、 A由于一级结构的改变，导致蛋白质活性丧失 B由于空间结构的改变，导致蛋白质活性丧失 C由于物理因素的作用，使蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失 D由于化学因素的作用，使蛋白质失去必需基团，导致蛋白质活性丧失 2006年多选4在升温使蛋白质变性过程中，以下哪些现象常会出现? A肽键断裂 B 氢键的断裂 C溶解度下降 D分子量减刀 E辅酶脱离 6下面哪(种)些蛋白质上的氨基酸残基可能被修饰? A丙氨酸 B丝氨酸 C苯丙氨酸 D甘氨酸E赖氨酸,四、球状蛋白质的结构域和三级结构 结构域或称辖区，它也是蛋白质三维折叠中的一个层次。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维

29、实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。,五、肌红蛋白的结构与功能肌红蛋白是第一个被确定的具有三级结构的蛋白质，主要生物学功能是结合氧，是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。肌红蛋白是一个相对比较小的蛋白，只由一条多肽链组成，呈扁平的棱形，含有一个血红素辅基。分子大小为4.5X3.5X2.5nm。,六、球状蛋白质的聚集体（四级结构）1.有关四级结构的一些概念很多蛋白质是以三级结构的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起。这样的聚集体称为蛋白质的四级结构，其中每个球状蛋白质称为亚基或亚单位(subunit)。亚基一般只是一条多肽链，但有的亚基由二条或多条多

30、肽链组成，这些多肽链相互间以二硫键相连。由二个亚基组成的称为二(聚)体蛋白质，由四个亚基组成的称四(聚)体蛋白质，由二个或多个亚基组成的蛋白质统称寡聚蛋白质或多体蛋白质。 无四级结构的蛋白质如溶菌酶、肌红蛋白等称为单体蛋白质。,2.四级结构的对称性 多数寡聚蛋白质分子其亚基的排列是对称的。对称性是四级结构蛋白质分子的最重要的性质之一。所有亚基和单体蛋白质分子都是不对称的。,七、血红蛋白的结构与功能1.血红蛋白的结构血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。血红蛋白是一种寡聚蛋白质，由四个亚基组成。成人的红细胞中含有两种血红蛋白(Hb)。一种是HbA，占血红蛋白总量的

31、96%以上；另一种是HbA2，占血红蛋白总量的2%左右。根据X射线晶体结构分析揭示，血红蛋白分子接近于一个球体，直径5.5nm。四个亚基(二个链和2个链)占据相当于四面体的四个角，整个分子形成c2点群对称。,蛋白质的性质及生物学功能,蛋白质是由许多氨基酸分子组成的，分子量很大。所以它有的性质与氨基酸相同，有的性质又与氨基酸不同，如胶体性质、变构作用和变性作用等。 （1）胶体性质：蛋白质分子量很大，容易在水中形成胶体粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉 。另外在非等电点时蛋白质颗粒所带的同性电荷

32、的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。,2006年 23当蛋白质溶液的pH值与蛋白质等电点相同时，蛋白质的（ ） A溶解度最大 B溶解度最小 c溶解度与溶液pH无关 D蛋白质变性,（2）变构作用：含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那就不但该亚基的空间结构要发生变化，其他亚基的构象也将发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化，这一现象称为变构或别构作用。 例如，某些酶分子可以和它所催化的最终产物结合，引起变构效应，使酶的活力降低，从而起到反馈抑制的效果。,（3）变性作用：蛋白质在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐等）、酸、碱、乙醛、尿素等的存在下，或是加热

33、至70100，或在X射线、紫外线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物学活性，这种现象称为变性。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。 2003年 4.氨基酸与蛋白质共有的特性是：( ) A 胶体性质 B 沉淀反应 C两性性质 D双缩脲反应,2010年15蛋白质的肽键是以下列哪一种方式形成的? (1分)A A一氨基与一羧基缩合而成 B一氨基与一羧基缩合而成 C一氨基与一羧基缩合而成 D一氨基与一羧基缩合而成 (08年)糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质

34、。糖蛋白质中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之间的连接方式主要为：B AN-糖肽键 BO-糖肽键 CS-糖肽键 DC-糖肽键,68、(04年)一学生将唾液加入淀粉溶液中，然后置于以下各条件处理，希望将淀粉转变为单糖和双糖，试问在他的实验中哪个条件最好BA、将混合物置于4冰箱内 B、将混合物置于30温箱内C、将混合物煮沸后置于30温箱内 、将混合物置于70温箱内 69、(08年全国联赛)分子识别常表现在受体与配体的相互作用，受体是指位于细胞膜上、细胞质、或细胞核中能与来自细胞外的生物活性分子专一结合，并将其带来的信息传递给效应器，从而引起相应的生物学效应。这些大分子大多是：AA蛋白质 B核酸

35、 C糖类 D脂质,103、(06年全国联赛)在升温使蛋白质变性过程中，以下哪些现象常会出现？BCE A肽键断裂B 氢键的断裂C溶解度下降D分子量减小辅酶脱离104、(06年全国联赛)下面哪（种）些蛋白质上的氨基酸残基可能被修饰？BEA丙氨酸B丝氨酸C苯丙氨酸D甘氨酸E赖氨酸,蛋白质功能的多样性1. 生物体的组成成分：胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。 2. 酶：绝大多数酶是蛋白质。有些酶除了蛋白质以外，还含有其他成分，叫做辅酶。3. 运输：脊椎动物红细胞里的血红蛋白和无脊椎动物中

36、的血蓝蛋自在呼吸过程中起着输送氧气的作用。注：也运输co24. 运动：例如肌纤维中的肌球蛋白(myosin)和肌动蛋白(aclin)是肌肉收缩系统的必要成分,5. 抗体：高等动物的免疫反应是有机体的一种防御机能。免疫反应主要也是通过蛋白质来实现的。这类蛋白质称为抗体或免疫球蛋白。6. 激素的功能：对生物体内的新陈代谢起调节作用。7. 遗传信息的控制：染色体的组成部分。8. 细胞膜的通透性：有些膜蛋白是细胞间物质的通道。9. 高等动物的记忆、识别机构：如膜表面的糖蛋白可起识别功能。,小结 蛋白质分子是由一条或多条多肽链构成的生物大分子。多肽链是由20种氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有

37、自己特定的氨基酸顺序。蛋白质的分子量介于6000到1000000道尔顿或更高。蛋白质分为两大类：简单蛋白质和结合蛋白质；根据蛋白质的构象可以分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。一级结构就是共价主链的氨基酸顺序，有时也称化学结构，二、三、四级结构又称空间结构(即三维构象)或高级结构。蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸顺序决定的，而氨基酸顺序是由遗传物质DNA的碱基顺序所规定的。,蛋白质可被酸、碱或蛋白酶水解成它的基本构造单位氨基酸。蛋白质中的氨基酸都是L型的。其中色氨酸、酪氨

38、酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的基础。氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异)，氨基酸以中性的兼性离子(H3NCHROOO)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点用pI表示。,所有的-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。-NH2与2，4二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应)；-NH2与苯异硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物(Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(

39、如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化成二硫键。这几个反应在氨基酸和蛋白质化学中占有重要地位。氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。,O 肽键 (-C-NH-):是连接多肽链主链中氨基酸残基的共价键，是刚性平面结构。二硫键是使多肽链间交联或链内成环的共价键。多肽链可发生部分水解，形成长短不一的小肽段。除部分水解可以得到小肽之外，生物界还有许多活性小肽游离存在，如谷胱甘肽等。同源蛋白质(来自不同生物执行同一生物功能的蛋白质)中有许多片段的氨基酸顺序相同，可互换的氨基酸残基数目与蛋白质来源的种属在进化上的位置有相关关系。同种蛋白质(来自同种生物行使同一

40、生物功能的蛋白质)的氨基酸顺序有时发生个体差异，虽然差异是细微的，但有的造成严重的功能障碍，如镰刀形细胞贫血症。,在生物体内有些蛋白质常以前体形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性，这一现象称为蛋白质的激活作用。 近几十年来多肽和蛋白质的人工合成获得了很大发展。我国在六十年代初首次在世界上人工合成了蛋白质牛胰岛素。 每种蛋白质至少都有一种构象在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构象称为蛋白质的天然构象。研究蛋白质构象的主要方法是X射线结构分析。,蛋白质的二级结构是指多肽链主链中有规则的重复构象。二级结构的基本类型有三种：螺旋，折叠片和转角。天然蛋白质中的螺旋都属于右手螺旋。螺旋结构中每个肽键上的羰基氧和酰胺氮都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。这些氢键大体上自螺旋的长轴平行。每一圈螺旋占3.6个氨基酸残基。角蛋白几乎完全由螺旋