第二章酶的化学

1、Chapter 2Enzyme第二章酶Section1The Molecular StructureandFunction of Enzyme第一节酶的分子结构与功能一、酶的定义Whats enzyme?酶（enzyme）是由活细胞产生的、能对特异底物进行高效率催化的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。酶和生命活动密切相关几乎所有的生命过程都有酶参加。二、酶的发展来源及分布（一）酶的历史发展1857年，法国科学家巴斯德最早提出了“发酵是由微生物引起”的观点；1897年，德国学者巴赫纳证明了生物体内有酶，而且酶脱离开生命体照样能发挥作用；1926年，萨姆纳从刀豆中成功提取出脲酶结晶，并证明了酶的本质

2、是蛋白质；1949年，日本采用深层培养法生产细菌的-淀粉酶微生 物酶制剂进入大规模工业化生产；1979年，首次弄清多元淀粉酶的空间结构，并制出了立体模型；二、酶的发展来源及分布（二）酶的来源与分布酶是由生物细胞产生的，然后按照需要分布在细胞内和细 胞外。根据酶的活动部位，一般把酶分成：r胞内酶由细胞产生并在细胞内部起作用的酶。（如氧化还原酶等）胞外酶由细胞产生后分泌到细胞外起作用的酶。如水解酶类r三、酶催化作用的特点 酶与一般催化剂的共同点：能加速化学反应速率，用量少而催化效率高；在反应过程中本身不被消耗；只能催化热力学上允许进行的化学反应，降低反应的活化能； 只能缩短反应达到平衡所需的时间，

3、不能改变平衡点； 对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。三、酶催化作用的特点 酶作为生物催化剂的特性：1.酶的催化反应条件温和酶能在常温常压和pH近中性的条件下起催化作用，这是酶作为生物催化剂所必备的条件。2.酶具有很高的催化效率酶的催化活性比一般催化剂高10620倍。 酶作为生物催化剂的特性：例如：过氧化氢分解反应-2H2O22H2O + O2分解速度 ( 摩尔数/秒) 10-5105催化剂1摩尔Fe2+1摩尔H2O2酶 酶的催化效率比铁离子高1010倍。 酶作为生物催化剂的特性：3.&酶具有高度专一性酶只能作用于某种物质或某一类结构相似的物质，催化它们进行某种类型的反应。&即酶对其所催化

4、的反应和反应物具有严格的选择性。这种现象称为酶作用的特异性(specificity)。 酶作为生物催化剂的特性：3.酶具有高度专一性（特异性）（1） 绝对特异性(absolute specificity)（2） 相对特异性(relative specificity)（3） 立体异构特异性(stereospecificity)3.酶具有高度专一性（特异性）（1）绝对特异性一种酶只能作用于特定的底物，发生特定性质的反应。如：脲酶只能作用于尿素催化其进行水解反应。（2）相对特异性一种酶能够催化一类具有相同化学键或相同化学基团的物质进行某种类型的反应。对键的专一性要求底物具有相同的化学键，而对两端的基

5、团要求不高。如脂酶可水解脂肪酸的脂键。对基团的专一性对化学键一侧或两侧基团有要求如：胰麦芽糖酶要求底物必须有一个由a-葡萄糖形成的糖苷键。蛋白水解酶对构成肽键的氨基酸有一定要求。3.酶具有高度专一性（特异性）几种蛋白酶的专一性：酶胃蛋白酶胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶羧肽酶凝血酶供羧基Asp或Glu Arg或Lys 芳香氨基酸-Arg供氨基芳香氨基酸-C-末端氨基酸Gly3.酶具有高度专一性（特异性）（3）立体异构特异性当底物含有不对称碳原子时，酶只作用于其立体异构体中的一种。 旋光异构专一性 几何异构专一性酶的立体异构特异性三、酶催化作用的特点 酶作为生物催化剂的特性：1.2.3.酶的催化反应条件温和

6、酶具有很高的催化效率酶具有高度专一性三、酶催化作用的特点 酶作为生物催化剂的特性：4.酶的催化活性在体内受到多种因素调节控制酶的调节方式包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等，这些方式的存在使得生物体的代谢过程有条不紊地进行。5.酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关四、酶的化学本质及其组成（一）酶的化学本质绝大部分酶是由生物细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。因此， 酶的化学本质是蛋白质。|具有催化功能的核酸是特例。这种具有催化活性的RNA命名为Ribozyme，译为核酶、核糖酶或酶性RNA等四、酶的化学本质及其组成（二）酶的组成和辅助因子& 酶可根据其化

7、学组成的不同，分为两类：单纯酶(simple enzyme)酶酶蛋白结合酶（全酶）(conjugated enzyme)辅酶辅助因子辅基金属离子（二）酶的组成和辅助因子& 全酶 =酶蛋白 + 辅助因子 酶蛋白不能单独表现催化活性的蛋白质部分。 辅助因子结合酶中的非蛋白质部分（包括辅酶、辅基和金属离子）。 酶蛋白与底物结合，决定反应的专一性和高效率。 辅助因子直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用，决定反应的类型。（二）酶的组成和辅助因子 金属离子u 为催化活性中心的组成部分；u 搭桥作用：在酶与底物分子间起桥梁作用；u 稳定构象：帮助酶分子形成酶活性所必需的构象； 辅酶-与酶蛋白疏松结合并与

8、催化活性有关的 耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme)。用透析方法可除去。 辅基与酶蛋白牢固结合并与催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)。用透析的方法不易除去。| 酶蛋白与辅酶（基）的结合有一定专一性。（三）酶的分类（按结构）单体酶(monomeric enzyme)寡聚酶(oligomeric enzyme)多酶复合体(multienzyme complex)多酶体系多功能酶(multifunctional enzyme)酶的分类（按结构）: 单体酶由一条肽链构成的酶 寡聚酶由几个至几十个亚基构成的酶，分子量3.5万几百万 多酶体系由几种酶

9、彼此嵌合形成复合体,有利于一系列反应的进行.如脂肪酸合成酶系.由7种酶围饶着小分子物质-酰基载体蛋白(ACP)形成球状,其中若1种酶失活,则丧失整个活性.或多酶复合体-酮脂肪酰还原酶,-烯脂-酮脂肪肪酰水化酶酰合酶-SHHS-ACP,-烯脂脂肪酰转移酶肪酰还原酶丙二酰单酰转移酶长链脂肪酰硫解酶多功能酶五、酶的分类与命名1. 习惯命名法推荐名称2. 系统命名法系统名称3. 编号命名法分类名称五、酶的分类与命名（一）习惯命名法1.根据被作用的底物命名；2.根据催化反应的性质命名；3.将酶的作用底物和催化反应的性质结合起来命名；4.将酶的来源与作用底物结合起来命名；5.将酶作用的最适pH和作用底物结

10、合起来命名；五、酶的分类与命名（二）国际系统命名法酶的系统命名由两部分组成：酶所作用的底物的名称酶所催化的反应的类型例如：L-乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸 + NAD+ 酸 + NADH + H+ 酶的分类根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，通常将酶分为六大类：1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2. 转移酶类3. 水解酶类4. 裂解酶类(transferases )(hydrolases) (lyases)5.异构酶类( isomerases)6.合成酶类(ligases,synthetases)（三）国际系统分类法及编号1.分类根据酶催化反应类型和机制把酶分六大类

11、：(1)氧化还原酶类：催化氧化还原反应。AH2+BA+BH2转移酶类：催化分子基团从一个分子转移到另一(2)个分子的反应。A-R+BA+B-R水解酶类：催化加水分解的反应。A-B+HOHAOH+BH(3)（三）国际系统分类法及编号(4) 裂合酶类：双键上去除或加入一个基团的反应。反应通式为：ABA+B(5) 异构酶类：催化分子间重排的有关反应。反应通式为：AB(6) 连接酶类：催化把两个分子连接在一起，并由ATP提供能量的反应。A+B+ATPAB+ADP+磷酸，或AMP+焦磷酸& 根据酶催化反应的具体性质进一步分成亚类和次亚类。（三）国际系统分类法及编号2.系统编号EC1111& EC表示国际

12、酶学委员会第一个数字表示酶所属的大类（16大类) 第二个数字表示酶在该大类中所属的亚类第三个数字表示酶所属的次亚类第四个数字表示酶在所属次亚类中的流水编号 EC11127乳酸脱氢酶：表示该酶为氧化还原酶类，底物上发生氧化的供体基团是醇基（亚类），氢的受体是NAD（次亚类），流水编号为27。（四）各大类酶举例氧化还原酶：琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶、多酚氧化酶;转移酶类：谷丙转氨酶（简称GPT）己糖激酶； 水解酶类：淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶等；裂合酶类：草酰乙酸脱羧酶、醛缩酶、水化酶、脱氨酶异构酶类：葡萄糖异构酶、磷酸甘油磷酸变位酶；合成酶类：天冬酰胺合成酶，酸羧化酶；酶的命名举例六、酶的结构与催化功

13、能的关系& 蛋白质的结构特点：一、二、三、四级结构（一）蛋白质的一级结构与催化功能的关系1. 必需基团肽键的改变二硫键2.3.酶原激活（一）蛋白质的一级结构与催化功能的关系1.&必需基团指酶蛋白分子中与酶的催化活性直接相关的氨基酸残基侧链基团，若使其改变则催化活性丧失。如Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯基，Asp、Glu的侧链羧基等。结合基团：能与底物结合的必需基团；催化基团：能促进底物发生化学变化的必需基团；| 酶的一级结构是酶的基本化学结构，是催化功能的基础。（一）蛋白质的一级结构与催化功能的关系2、肽键的改变与催化功能的关系& 肽键的断裂使酶的生物活性丧失；& 酶原的激活酶原：有

14、些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原；酶原激活：酶原在一定的条件下经过适当的物质作用而转变为有活性的酶的过程，称为酶原的激活，实质上 是酶活性部位形成或暴露的过程。 胰蛋白酶原的激活过程肠激酶/胰蛋白酶组46缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘SS丝183 S S活性中心SS S S缬异 甘 组丝酶原的激活胰蛋白酶原肠激酶胰凝乳蛋白酶原弹性蛋白酶原胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶（二）酶的高级结构与其催化活性的关系1. 活性中心(active center)2. 酶的二、三级结构与催化活性的关系3. 酶的四级结构与催

15、化活性的关系（二）酶的高级结构与其催化活性的关系1. 活性中心(active center)是指酶分子中直接与底物结合并完成酶催化反应的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定空间构象。（二）酶的高级结构与其催化活性的关系1. 活性中心(active center)单纯酶：在一级结构上相距甚远甚至不在同一条肽链上的基团 通过肽链的盘绕折叠而在三维空间结构上相互靠近， 形成具有一定空间结构的区域-活性中心。结合酶：活性中心即辅酶分子，辅酶上的某一部分结构，以及与辅酶分子在结构上紧密偶联的蛋白的结构区域。酶的活性中心溶菌酶的活性中心MW=20.6kDa已糖激酶的活性中心MW=102.5kDa（二）

16、酶的高级结构与其催化活性的关系活性中心由两部分构成：结合中心：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化中心：促进底物发生化学反应的部分，决定酶所催化反应的性质；|活性部位的基团都是必需基团，但必需基团还包括在活性部位以外的，对维持酶空间构象必需的基团。活性中心外的必需基团底 物催化基团结合基团活性中心结合基团活性中心内必需基团催化基团活性中心外必需基团（二）酶的高级结构与其催化活性的关系2.酶的二、三级结构与催化活性的关系：酶的二、三级结构是所有的酶必须具备的空间结构，是维持酶活性部位所必须的构象。u可使酶遭受破坏而丧失其催化功能-蛋白质变性理论也可以使酶形成正确的催化部位而发挥其催化功能-酶的

17、诱导契合学说u（二）酶的高级结构与其催化活性的关系3.酶的四级结构与催化活性的关系：（1） 酶的四级结构及亚基与催化活性的关系（2） 酶的四级结构与代谢调节的关系聚合与解聚别构酶（二）酶的高级结构与其催化活性的关系4.同工酶高级结构与酶活性关系的典型：&同工酶的概念指能催化相同的化学反应，但酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质不同的一组酶。&同工酶的结构与功能同工酶的结构主要表现为非活性中心部分的不同，或所含亚基组合情况不同，对整个分子而言，各同工酶与酶活性有关的部分结构相同。（二）酶的高级结构与其催化活性的关系4.同工酶高级结构与酶活性关系的典型：例如：乳酸脱氢酶LDH可装配成H4、H3M、H

18、2M2、HM3、M4五种四聚体。CH3CHOHCOO- + NAD+ CH3COCOO- + NADHH+Section2The Characteristics andMechanisms of Enzyme-CatalyzedReaction第二节酶促反应的机制一.酶促反应的本质加速反应的本质-降低活化能 活化能：活泼态与常态之间的能量差，即使反应物由常态变成活化态所需要的能量。 使反应达到其能阈的两个途径：为反应物分子提供所需的活化能（外加能量）降低反应的能阈，使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。酶促反应的活化能一.酶促反应的本质催化剂的作用本质降低反应的活化能。例如：过氧化氢水解成氧和

19、水的反应的活化能：活化能（千焦耳/摩尔）75.3498.4催化剂无胶性铂过氧化氢酶据热力学计算,反应速度增加一亿倍以上。二.酶的催化机制 催化反应历程：一般化学反应历程：SP酶促反应历程：S + EESE + P二.酶的催化机制（一）中间复合物学说：在酶促反应中，首先酶与底物结合成一个不稳定 的中间产物（ES），然后再分解成产物和原来的酶。S + EESE + P若由 S1 + S2 P1 + P2 ，则表示为：S2E + S1ES1 P1 + P2 + E 酶-底物复合物的形成及反应历程的改变非催化反应a酶促反应bScP酶促反应减少所需的活化能二.酶的催化机制（二）酶与底物形成中间络合物的方

20、式（理论）(1) 锁钥假说(lock and key hypothesis)整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。(2) 诱导契合假说（inducedfit hypothesis):酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.诱导契合学说y当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。1.2.3.4.5.酶的活性中心结构具有一定柔性；底物可诱导酶的构象发生一定的改变； 活性中心各个基团转入有效作用位置； 酶与底物结合形成中间产物并催化；酶与产物分离，恢复

21、原来构象。6. 酶的作用专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶的催化基团有正确的取位。|诱导契合学说比较好地解释了酶的高度专一性和高效率。羧肽酶的诱导契合模式底物二.酶的催化机制（三）与酶的高效率催化有关的因素：1. 邻 近 效 应 (proximityeffect) 与 定 向 作 用(orientation arrange ) ：邻近效应与定向作用示意图（三）与酶的高效率催化有关的因素：2电子张力作用（electronic tension）：应变效应，底物分子的敏感键产生张力或变形（三）与酶的高效率催化有关的因素：3多元催化作用(multielement catalysis)&酸碱催化

22、指通过向反应物（作为碱）提供质子或从反应物（作为酸）夺取质子而稳定过渡态、加速反应的一类催化机制。组氨酸的咪唑基,组氨酸是许多酶的活性中心的构成成分。&共价催化某些酶分子能作为亲核催化剂或亲电催化剂分别放出或汲取电子而与底物分子形成不稳定的共价中间络合物，反应 活化能降低而加速反应，称为共价催化。亲核催化，亲电子催化。（三）与酶的高效率催化有关的因素：3多元催化作用(multielement catalysis)：包括酸碱催化与共价催化等。（三）与酶的高效率催化有关的因素：4 酶活性中心的低介电区( 表面效应surfaceeffect，微环境效应)：Section 3Kinetics of E

23、nzyme-Catalyzed Reaction内容：酶反应速度、反应过程的规律及各种环境因素对酶促反应速度的影响。第三节酶促反应动力学一.酶促反应初速度的概念（一）酶促反应的速度：酶促反应过程中单位时间内底物的减少量或产物 的增加量。V = - dS / dt = dP / dtZZ一般用单位时间内产物的增加量表示酶反应进程曲线产物的生成量与时间的关系曲线。曲线的斜率-表示单位时间内产物的变化量酶反应速度酶反应进程曲线5045403530252015105001020304050607090时间（min）产物生成量（二）酶促反应速度的测定在研究酶促反应动力学中，为准确地表示酶活力，一般都用初

24、速度表示，即酶反应初始阶段， 即底物转化量5%时的反应速度，也就是进程曲线的直线部分。在此阶段，任何一点上的斜率都是相等的， 代表真实的酶促反应速度，即酶活力的大小。二.酶浓度对反应速度的影响根据中间产物学说，酶反应式为：E + S ES P + E酶反应速度用产物P的生成速度表示，产物的生成与中间产物ES的浓度成正比，当底物量足够时，ES的量就与酶的浓度成正比，因此，酶促反应初速度与酶浓度的关系呈一级反应规律，即：v = dP/dt = kEk为速度常数酶反应初速度与酶浓度关系80706050403020100010203040506070酶浓度E反应初速度 v三、底物浓度对反应速度的影响（

25、一）底物对酶促反应的饱和现象： 反应级数 反应级数1. 当底物浓度较低时，v与S 成正比，为一级反应，即v = dP/dt = kS；2. 当底物浓度继续增加时，反应速度不再与底物浓度成 正比而升高，为混合级反应；3. 当底物浓度很高时，v逐渐趋近极限值Vmax ，为零级反应，即v = dP/dt = Vmax = kEt;底物浓度对酶促反应速度的影响是非线性的。中间产物学说解释v-S关系曲线：E + S ES E + P；（二）米氏方程式的推导：Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程。Vmax SKm S设： 反应速度为初始速度

26、，故略去第二步中的逆过程：k+1k+2E + SESE + P E与S迅速生成ESk复-1 合物，并达到平衡（稳态）即原则：ES形成速度=ES分解速度； Km是所有速度常数的复合函数：k-1 + k+2Km =k+1kE + Skk3-E + Pk41ES2(1)ES的形成速度:(2)v1=k 1(E-ES)(S-ES)k1(EES)S；E：酶的总浓度；ES：酶与底物所形成的中间产物的浓度；EES：游离状态酶的浓度； S：底物浓度；ES的分解速度：v2 = -dES/dt = k 2ES + k3 ES； 达到稳态时:v1 = v2即：k 1(EES)S = k 2ES + k3ES;kE +

27、 Skk3-E + Pk41ES2 达到稳态时:v1 = v2即：k 1(EES)S = k 2ES + k3 ES;所以：(EES)S/ES = （k 2+ k3）/ k1；令：Km=(k 2+ k3 )/ k1，则：(EES)S/ES = Km ;ES = ES/（Km+S）v = k3 ES = k3 ES/（Km+S）;k3 E= k3 ES = Vmaxv =VmaxS/(Km+S)v=VmaxS/(Km+S)当底物浓度较低时，Km S，v =VmaxS/Km，即反应速度与底物浓度成正比， 符合一级反应；当底物浓度很高时，S Km，Km可忽略不计，v =Vmax，即反应速度与底物浓度

28、无关， 为零级反应；当S = Km时，反应速度为最大速度的一半， Km值的物理意义。（三）Km和Vmax的意义：1. 当n= Vmax2时，Km=S。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度，它的单位是摩尔/升。VmaxSVmax=2Km + S（三）Km和Vmax的意义：2. Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。k+1k-1k+2E + SESE + Pk-1 +Km =Ksk+1k+2（三）Km和Vmax的意义：3. 可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应； 当0.01KmS Km.(2) 若S Km, Vmax= Vmax

29、.(1) Ki小而I大,则有抑制作用,取决于S。Vmax/2KmKmSVmax不变，Km变大 竞争性抑制的双倒数图形特征 竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂多是酶的底物类似物或反应产物；抑制剂与底物竞争与酶结合（结合部位相同）， 多与酶的活性中心同底物相结合的基团结合。底物浓度增加时,抑制作用减弱,取决于底物浓度与抑制剂浓度的比例及其与酶的亲和力的大小,可以通过加大底物浓度的方法消除抑制作用。动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 竞争性抑制作用与哪些因素有关： 底物浓度越大，受影响越小。 抑制剂浓度大，受抑制程度； 与EI、ES的稳定性有关； 琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制竞争性抑制剂有：丙二酸、草酰乙

30、酸等 磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制H2N-COOH对氨基苯甲酸H2N-SO2NHR对氨基苯磺酰胺2. 可逆抑制作用：B.非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合， 使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。k+1k-1k+2 反应模式E + S+Ik-3ES+IE + Pk+3k+3k-3k+1EI + SESIk-1 非竞争性抑制的作用模式图+ S+ S+ SESEPE SEIESI 非竞争性抑制的速度方程与图形特征Vm S= I (Km + S)( 1 +）Ki（1）Km = Km.（2）Vmax=Vmax/(

31、1+I/Ki)，即 Vmax Vmax，且随I增加而减小。（3）Ki小而I大,则有抑制作用, 与S无关。Km不变，Vmax变小非竞争性抑制的双倒数图形特征 非竞争性抑制的特点：非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；抑制剂是与酶的活性中心以外的必需基团结合而 起作用的；抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制作用只取决于酶浓度、 抑制剂浓度和Ki的大小。动力学参数：Km值不变，Vm值降低。2. 可逆抑制作用：C.反竞争性抑制（uncompetitive inhibition)抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复

32、合物结合并阻 止产物成无活性的ESI，使酶的催化活性降低。k+1k-1k+2E + SES+IE + P 反应模式k+3k-3ESI+ESSEPEESI反竞争性抑制的作用模式图 反竞争性抑制的速度方程与图形特征Vm S I 1 +Ki=Km+ S I 1 +KiKm变小，Vmax变小 反竞争性抑制的双倒数图形特征 反竞争性抑制的特点：反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；动力学参数：Km减小，Vm降低。抑制剂对酶促反应的影响小结：不可逆抑制作用可逆抑制作用竞争性抑制：

33、 Km增大，Vm不变a.b.c.Km不变，Vm降低Km减小，Vm降低非竞争性抑制：反竞争性抑制：abc七、激活剂对反应速度的影响 酶的激活剂或活化剂：凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称 为激活剂或活化剂。 酶的激活剂与辅酶（基）的区别： 酶的激活与酶原的激活区别：（一）激活剂的种类& 按分子大小可分三类：1. 无机离子（1） 无机阳离子-金属离子（如Na+、K+、Mg2等）（2） 无机阴离子（如Cl、Br等） （3）氢离子2.中等大小的有机分子y某些还原剂如半胱氨酸、巯基乙醇、抗坏血酸作用机制：使酶中的二硫键还原成巯基，从而提高酶活性或与底物、酶或ES复合yEDTA（乙二胺四乙酸）作

34、用机制：金属螯合剂，解除重金属离子对酶的抑制作用3.具有蛋白质性质的大分子物质 （如酶原激活）（二）无机离子的激活作用无机离子的激活作用是最常见的。1.激活作用的机制：v稳定酶催化作用所需的构象或参与活性中心的组成；作为底物或辅酶与酶蛋白之间联系的桥梁；作为辅酶或辅基的一个组成部分，协助酶的催化作用；vv（二）无机离子的激活作用2激活作用的特点vvvv激活剂对酶的作用有一定的选择性；有时金属离子之间有拮抗现象； 有时金属离子间可以相互替代；不同浓度的激活离子，对酶活性的影响影响也不同；Section4The Regulation of Enzyme第四节酶的调节Introduction& 酶调节的意义生物体内的各种生理活动均以一定的物质代谢为基础。为了适应某种生理活动的变化，需要对代谢活动进行调节。通过对酶的催化活性的调节，可以调节代谢活动。 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶(limiting velocity enzyme)或关键酶(key enzyme)。一、酶结构的调节（一）变构调节（二）共价修饰调节（三）酶原的激活二、酶含量的调节 三、同工酶调节一、酶结构的调节y酶结构的调节是通过对现有酶分子