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/sundae_meng生物酶介绍酶（又称酵素，英语：Enzyme），指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为受质，受质通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的与，以提高效。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用 Ea 或G表示）来加快反应速，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；同样，酶作为催化剂，本身在反应过程中被消耗，也影响反应的化学平衡。与其他非生物催化剂同的是，酶具有高的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。目前已知的可以被酶催化的反应有约 4000 种。虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的 RNA 分子和一些 DNA 分子。同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂，则该定义中酶包含具有催化功能的蛋白质和核酶。酶的催化活性可以受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；活化剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温、化学环境（如 pH 值）、受质浓以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；加酶洗衣粉通过分解蛋白质和脂肪来帮助除去衣物上的污渍和油渍。法国科学家路易u24052x斯德酶的发现源于人们对发酵机理的逐渐解。早在18 世纪末和 19 世纪初，人们就认识到食物在胃中被消化。用植物的提取液可以将淀粉转化为糖，但对于其对应的机理则并解。到 19 世纪中业，法国科学家路易.u24052X斯德对蔗糖转化为酒精的发酵过程进行了研究，认为在酵母细胞中存在一种活力物质，命名为酵素（ferment）。他提出发酵是这种活物质催化的结果，并认为活物质只存在于生命体中，细胞破裂就会失去发酵作用。1878 ，德国生理学家威廉u23624X内首次提出酶（enzyme）这一概念。随后，酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素（ferment）则被用于指由活体细胞产生的催化活性。德国科学家爱德华u27604X希纳这种对酶的错误认识很快得到纠正。1897 ，德国科学家爱德华u27604X希纳开始对含细胞的酵母提取液进发酵研究，通过在柏洪堡大学所做的一系列实验最终证明发酵过程并需要完整的活细胞存在。他将其中能够发挥发酵作用的酶命名为发酵酶（zymase）。 这一贡献打开通向现代酶学与现代生物化学的大门，其本人也因发现无细胞发酵及相应的生化研究而获得 1907 的诺贝尔化学奖。在此之后，酶和酵素两个概念合二为一，并依据比希纳的命名方法，酶的发现者们根据其所催化的反应将它们命名。通常酶的英文名称是在催化受质或者反应类型的名字最后加上ase 的后缀，而对应中文命名也采用类似方法，即在名字最后加上酶。如，乳糖酶（lactase）是能够剪切乳糖（lactose）的酶；DNA 聚合酶（DNApolymerase）能够催化 DNA 聚合反应。人们在认识到酶是一类依赖于活体细胞的物质后，下一步工作就是鉴定其生化组成成分。许多早期研究者指出，一些蛋白质与酶的催化活性相关；但包括诺贝尔奖得主夏德u32173X尔施泰特在内的部分科学家认为酶是蛋白质，他们辩称那些蛋白质只是酶分子的携带者，蛋白质本身并具有催化活性。1926 ，美国生物化学家詹姆斯u34217X姆纳完成一个决定性的实验。他首次从刀豆得到素酶结晶，并证明素酶的蛋白质本质。其后，萨姆纳在 1931 在过氧化氢酶的研究中再次证实酶为蛋白质。约翰u38669X华德u63837X思罗普和温德尔u26757X雷迪思斯坦利通过对胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等消化性蛋白酶的研究，最终确认蛋白质可以是酶。以后陆续发现的两千余种酶均证明酶的化学本质是蛋白质。以上三位科学家因此获得 1946 诺贝尔化学奖。由于蛋白质可以结晶，通过 X 射线晶体学就可以对酶的三维结构进研究。第一个获得结构解析的酶分子是溶菌酶，一种在眼泪、唾液和蛋清中含量丰富的酶，其功能是溶解细菌外壳。溶菌酶结构由戴维u33778X利浦（David Phillips）所领导的研究组解析，并于 1965 年发表。这一成果的发表标志着结构生物学研究的开始，高分辨率的酶三维结构使得对于酶在分子水平上的工作机制的解成为可能。1980 代，托马斯u64000X赫和雪梨u22887X尔特曼分别从四膜虫的 rRNA 前体的加工研究和细菌的核糖核酸酶 P 复合物的研究中都发现 RNA 本身具有自我催化作用，并提出核酶的概念。这是第一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。1989 ，其二人也因此获得诺贝尔化学奖。生物学功能在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。讯息传递和细胞活动的调控都离开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上 ATP 的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的 ATP 酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经胺酸酶）。酶的一个非常重要的功能是参与在动物消化系统的工作。以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。淀粉能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解同的食物受质。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养。在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的受质；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，同的酶可以平地催化同一个反应，从而允许进更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进催化。酶的存在确定整个代谢按正确的途径进；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进，也无法以足够的速完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖解作用，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与 ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在 6 位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖6磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网路。结构与催化机理参见：蛋白质结构及酶促反应丙糖磷酸异构酶（TIM）三维结构的飘带图和半透明的蛋白表面图显示。丙糖磷酸异构酶是典型的 TIM 桶折迭，图中用同颜色来表示该酶中所含有的两个TIM 桶折迭结构域。作为蛋白质，同种酶之间的大小差别非常大，从 62 个胺基酸残基的 4草酰巴豆酯互变异构酶（4oxalocrotonate tautomerase） 到超过 2500 个残基的动物脂肪酸合酶。酶的三维结构决定它们的催化活性和机理。大多数的酶都要比它们的催化受质大得多，并且酶分子中只有一小部分（34个残基）直接参与催化反应。这些参与催化残基加上参与结合受质的残基共同形成发生催化反应的区域，这一区域就被称为活性中心或活性位点。有许多酶含有能够结合其催化反应所必需的辅因子的结合区域。此外，还有一些酶能够结合催化反应的直接或间接产物或者受质；这种结合能够增加或降低酶活，是一种反馈调节手段。结构与其他非酶蛋白相似，酶能够折迭形成多种三维结构类型。有一部分酶是由多个亚基所组成的复合物酶。除嗜热菌中的酶以外，大多数酶在高温情况下会发生去折迭，其三维结构和酶活性被破坏；对于同的酶，这种去折迭的可逆性也有所同。专一性三种酶催化机制模式图：A. 锁钥匙模式；B. 诱导契合模式； C. 群体移动模式。通常情况下，酶对于其所催化的反应类型和受质种类具有高的专一性。酶的活性位点和受质，它们的形、表面电荷、亲疏水性都会影响专一性。酶的催化可以具有很高的体专一性、区域选择性和化学选择性（chemoselectivity）。具体来说，酶只对具有特定空间结构的某种或某类受质起作用。例如，麦芽糖酶只能使葡萄糖苷键断裂而对葡萄糖苷键无影响。此外，酶具有对受质对映异构体的识别能，只能于一种对映体作用，而对另一对映体起作用。例如，胰蛋白酶只能水解由 L胺基酸形成的肽键，而能作用于 D 胺基酸形成的肽键；酵母中的酶只能对 D构型糖(如 D葡萄糖)发酵，而对 L 构型无效。同酶之间的专一性差别很大。一些酶能够参与需要有极高准确度的基因组复制和表达中，这些酶都具有校对机制。以 DNA 聚合酶为例成催化反应，然后再检测产物是否正确。这样一种带有校对的合成机制，使得具有高保真度的哺乳动物聚合酶的平均出错几率低于一百万分之一，即完成一百万个反应，出现产物错误的反应不到一个。在 RNA 聚合酶。氨酰 tRNA 合成酶和核醣体中也发现类似的校对机制。而对于另一些参与合成次生代谢产物（secondary metabolite）的酶，它们能够与相对较广的同受质作用。有人认为这种低专一性可能对于新的生物合成途径的进化十分重要。为解释酶的专一性，研究者提出多种可能的酶与受质的结合模式（后两种模式为大多数研究者所倾向）：锁钥模式（Lock and key）该模式由赫尔曼u22467X米尔u36027X歇尔于 1894 提出，基于的理论是酶和受质都有一定的外形，且唯两者之间的外形能够精确互补时，催化反应才可以发生。这一模式通常被形象地称为锁钥匙模式。虽然这一模式能够解释酶的专一性，但却无法说明为么酶能够稳定反应的过渡态。诱导契合模式（Induced fit）该模式由尼尔u31185X（Daniel Koshland）通过修改锁钥模式，于 1958提出。基于的理论是，既然酶作为蛋白质，其结构是具有一定柔性的，因此活性位点在结合受质的过程中，通过与受质分子之间的相互作用，可以不断发生微小的形变。在这一模式中，受质不是简单地结合到刚性的活性位点上，活性位点上的胺基酸残基的侧链可以摆动到正确的位置，使得酶能够进行催化反应。在结合过程中，活性位点断地发生变化，直到受质完全结合，此时活性位点的形状和带电情况才会最终确定下来。在一些情况下，受质在进入活性中心时也是会发生微小形变的，如糖苷酶的催化反应。群体移动模式（Population shift）这一模式是近年来提出的一种新的酶与受质的结合模式，试图解释在一些酶中所发现的受质结合前后，酶的构象有较大变化，而这是用诱导契合模式无法解释的。其基于的假设是，酶在溶液中同时存在同构象，一种构象（构象 A）为适合受质结合的构象，而另一种（构象 B）则适合，这两种构象之间保持着动态平衡。在没有受质存在的情况下，构象B 占主导地位；当加入受质后，随着受质断与构象 A 结合，溶液中构象 A含量下降，两种构象之间的平衡被打破，导致构象 B 不断地转化为构象 A机理酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低反应的G：创造稳定过渡态的微环境。例如，通过与反应的过渡态分子更高的亲和力（与受质分子相比），提高其稳定性；或扭曲受质分子，以使得受质更趋向于转化为过渡态。提供不同的反应途径。例如，暂时性地激活受质，形成酶受质复合物的中间态。将反应中不同受质分子结合到一起，并固定其方位至反应能够正确发生的位置，从而降低反应的门坎。如果只考虑反应的焓变（H），则此作用会被忽略。有趣的是，这一作用同时也会降低反应基态的稳定性。因此对于催化的贡献较小。过渡态的稳定对比同一反应在受催化和受酶催化的情况，可以解酶是如何稳定过渡态的。最有效的稳定方式是电荷相互作用，酶可以为过渡态分子上的电荷提供固定的相反电荷。 而这是在水溶液非催化反应体系中存在的。动态作用最近的一些研究揭示了酶内部的动态作用与其催化机制之间的联系。酶内部的动态作用可以描述为其内部组成组件（小的如一个胺基酸、一组胺基酸；大的如一段环区域、一个螺旋或相邻的链；或者可以是整个结构域）的运动，这种运动可以发生在从飞秒（1015 秒）到秒的同时间尺。通过这种动态作用，整个酶分子结构中的胺基酸残基就都可以对酶催化作用施加影响。蛋白质动态作用在许多酶中都起到关键作用，而是小的快速运动还是大的相对较慢的运动起作用更多是依赖于酶所催化的反应类型。对于动态作用的这些新发现，对于了解位作用、设计人工酶和开发新药都有重要意义。但必须指出的是，这种时间依赖的动态进程不大可能帮助提高酶催化反应的速率，因为这种运动是随机发生的，并且速常数取决于到达中间态的几（P）P = exp G/RT）。而且，降低G需要相对较小的运动（与在溶液反应中的相应运动相比）以达到反应物与产物之间的过渡态。因此，这种运动或者说动态作用对于催化反应有何贡献还不清楚。异位调节主条目：异位调节在结合效应子的情况下，异位酶能够改变自身结构，从而达到调节酶活性的效应。这种调节作用可以是直接的，即效应子结合到异位酶上；也可以是间接的，即效应子通过结合其它能够与异位酶相互作用的蛋白来发挥调节作用。失活一般情况下，酶在常温、常压和中性水溶液条件下可以正常发挥催化活性。在极端条件下，包括高温、过高或过低 pH 条件等，酶会失去催化活性，这被称为酶的失活。但也有一些酶则偏好在非常条件下发挥催化功能，如嗜热菌中的酶在高温条件下反而具有较高活性，嗜酸菌中的酶又偏好低 pH 条件。辅因子与辅酶主条目：辅酶和辅因子辅因子并非所有的酶自身就可以催化反应，有一些酶需要结合一些非蛋白小分子后才可以发挥或提高催化活性。这些小分子被称为辅因子，它们既可以是无机分子或离子（如金属离子、铁硫簇），也可以是有机化合物（如黄素、血红素）。有机辅因子通常是辅基，可以与其对应的酶非常牢固地结合。这种固结合的辅因子与辅酶（如烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）不同的是，在整个催化反应过程中，它们一直结合在酶活性位点上而不脱。以含有辅因子的碳酸酐酶为例：其辅因子锌牢固地结合在活性中心，参与催化反应。黄素或血红素等辅因子可以参与催化氧化还原反应，往往结合于催化此类反应的酶中。需要辅因子结合以进行催化的酶，在不结合辅因子的情况下，被称为脱辅基酶蛋白（apoenzyme）；而在结合了辅因子后，被称为全酶（holoenzyme）。大多数全酶中，辅因子都是以非共价连接方式与酶结合；也有一些有机辅因子可以与酶共价结合（如丙酮酸脱氢酶中的焦磷酸硫胺素）。辅酶辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的空间填充式结构模型辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸或 NADP+携带氢离子，辅酶 A 携带乙酰基，酸携带甲酰基，S腺苷基蛋胺酸也可携带甲酰基。由于辅酶在酶催化反应中其化学组分发生了变化，因此可以认为辅酶是一种特殊的受质或者称为第二受质。这种所谓的第二受质可以被许多酶所利用。例如，目前已知有约七百种酶可以利用辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸进行催化。在细胞内，反应后的辅酶可以被再生，以维持其胞内浓度在一个稳定的水平上。例如，NADPH 可以通过磷酸戊糖途径和甲硫胺酸腺苷基转移酶作用下的S腺苷基蛋胺酸来再生。由于辅酶的再生对于维持酶反应体系的稳定是必要的，因此，辅酶再生系统获得了大量的实验室以及工业应用。热力学参见：活化能、热力学平衡及化学平衡有酶或无酶催化反应体系中反应进程与能量关系图示。可以看出，当反应没有酶的催化时，受质通常需要获得较高的活化能才能到达过渡态，然后才能生成产物；而当反应体系中有酶催化时，通过酶对过渡态的稳定作用，降低达到过渡态所需能量，从而降低了整个反应所需的能量。与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下，反应在酶存在或存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，受质可以通过其他不受催化的自由反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热学上更容易发生的反应去驱动另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过 ATP 被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓。（组织内；高 CO2 浓度下）（肺中；低 CO2 浓度下）反应式中*表示碳酸酐酶当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。动力学主条目：酶动力学单一受质的酶催化反应机理：酶（表示为E）结合受质（表示为S），并通过催化反应生成产物（表示为P）。酶动力学是研究酶结合受质能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。1902 ，维克多u20136X提出酶动力学的定量理论。随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。亨利最大贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，受质可逆地结合到酶上，形成酶受质复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物（见左图）。酶初始反应速率（表示为V）与受质浓度（表示为S）的关系曲线。随着受质浓不断提高，酶的反应速也趋向于最大反应速率（表示为Vmax）。酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷 5磷酸脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的受质转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有 25 毫秒。酶催化速率依赖于反应条件和受质浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的 pH 和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的受质浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着受质浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率（Vmax）（见右图的饱和曲线）。出现这种现象的原因是，当反应体系中受质的浓度升高，越越多自由状态下的酶分子结合受质形成酶受质复合物；当所有酶分子的活性位点都被受质饱和结合，即所有酶分子形成酶受质复合物时，催化的反应速率达到最大。当然，Vmax 并是酶唯一的动学常数，要达到一定反应速率所需的受质浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（Km），指的是达到 Vmax 值一半的反应速率所需的受质浓度（见右图）。对于特定的受质，每一种酶都有其特征Km 值，表示重要的动力学指标是kcat，定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化受质的数量，用于表示酶催化特定受质的能力。酶的催化效率可以用 kcat/Km 来衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含了催化反应中所有步骤的反应常数。由于特异性常数同时反映了酶对受质的亲和力和催化能，因此可以用于比较不同酶对于特定受质的 催化效率或同一种酶对于不同受质的催化效。特异性常数的理论最大值，又称为扩散极限，约为 108 至 109 M1s1；此时，酶与受质的每一次碰撞都会导致受质被催化，因此产物的生成速率不再为反应速率所主导，而分子的扩散速率起到了决定性作用。酶的这种特性被称为催化完美性或动力学完美性。相关的酶的例子有磷酸丙糖异构酶、碳酸酐酶、乙酰胆碱酯酶、过氧化氢酶、延胡索酸酶、内酰胺酶和超氧化物歧化酶。米氏方程是基于质作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/受质/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。在这些情况下，可以应用分形米氏方程。存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用目前公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对受质的附加效应解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉受质以及将受质以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能量（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。有报导发现色胺中质子存在量子穿隧效应。因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能量，而是像传统理论模型的方式通过低能量达到催化效果。有相关的实验报导提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。抑制作用主条目：酶抑制剂酶的催化活性可以被多种抑制剂所降低。同的抑制类型。分类参考自E表示酶；I表示抑制剂； S表示受质；P表示产物。可逆抑制作用可逆抑制作用的类型有多种，它们的共同特点在于抑制剂对酶活性的抑制反应具有可逆性。竞争性抑制作用抑制剂与受质竞争结合酶的活性位点（抑制剂和受质能同时结合到活性位点）。对于竞争性抑制作用，催化反应的最大反应速值没有变，但是需要更高的受质浓，反映在表观 Km 值的增加。非竞争性抑制作用非竞争性抑制抑制剂可以与受质同时结合到酶上，即抑制剂结合到活性位点。酶抑制剂复合物（EI）或酶抑制剂受质复合物（EIS）都没有催化活性。与竞争性抑制作用相比，非竞争性抑制作用能通过提高受质浓度达到所需反应速度，即表观最大反应速 Vmax 的值变小；而同时，由于抑制剂影响受质与酶的结合，因此 Km 值保持变。反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用比较少：抑制剂能与处于自由态下的酶结合，而只能和酶受质复合物（ES）结合，在酶反应动学上表现为 Vmax和 Km 值都变小。这种抑制作用可能发生在多亚基酶中。复合抑制作用这种抑制作用与非竞争性抑制作用比较相似，区别在于 EIS 复合物残有部分酶的活性。在许多生物体中，这类抑制剂可以作为负反馈机制的组成部分。一个酶体系生产过多的产物，那么产物就会抑制合成该产物的酶体系中第一个酶的活性，这就可以保证一旦合成足够多的产物后，该产物的合成速会下降或停止。受这种抑制作用调控的酶通常为多亚基酶，并具有与调控产物结合的异位结合位点。这种抑制作用的反应速率与受质浓度的关系图再是双曲线形而是 S 形。可逆抑制作用可逆抑制剂可以与酶结合形成共价连接，而其他抑制作用中酶与抑制剂之间都是非共价结合。这种抑制作用是可逆的，酶一旦被抑制后就无法再恢复活性态。这类抑制剂包括二氟甲基鸟胺酸（一种可用于治疗寄生虫导致的昏睡症的药物67）、苯甲基磺酰氟（PMSF）、青霉素和阿司匹。这些药物都是与酶活性位点结合并被激活，然后与活性位点处的一个或多个胺基酸残基发生可逆的反应形成共价连接。抑制剂的用途酶抑制剂常被用作药物，同样也可以被作为毒药使用。而药物和毒药之间的差别通常非常小，大多数的药物都有一定程的毒性，正如帕and there is nothing without a poison）。68 相同的，抗生素和其他抗感染药物只是特异性地对病原体而是对宿主有毒性。一个获得广泛应用的抑制剂药物是阿司匹，它可以抑制环加氧酶的活性，而环加氧酶可以生产炎症反应信使前腺素，因此，阿司匹可以起到抑制疼痛与炎症的作用。而剧毒毒药氰化物可以通过结合细胞色素氧化酶位点处的铜和铁原子可逆地抑制酶活性，从而抑制细胞的呼吸作用。活性控制细胞内有五种控制酶催化活性的机制：根据外界环境的变化，细胞可以增强或减弱酶的生产（即酶相关基因的转和转译）。这属于一种基因调控，被称为酶的诱导和抑制。如，当环境中出现如青霉素这样的抗生素时，部分细菌可以对抗生素产生抗性，其原因就在于细菌体内的半乳糖苷酶被诱导而大生产，这种酶可以水解青霉素分子上关键的乳胺环。另一个子是在人体肝脏中存在一类酶对于药物代谢非常重要的酶，细胞色素 P450 氧化酶；对这一类酶的诱导或抑制，会导致药物相互作用。通过在同的细胞组分中进同的代谢途径，酶可以被分隔。如，脂肪酸的合成是由细胞溶质、内质网和高基氏体中的一系酶所完成，而脂肪酸的解（以提供能）是在粒线体中由另一系酶通过氧化完成。酶可以被抑制剂与活化剂所调控。例如，一个代谢途径中的终产物常常是这一途径中第一个酶的抑制剂，从而调控这一代谢途径的产物。这种调控机制被称为负反馈机制，因为终产物的合成是受其自身浓调控。负反馈机制可以根据细胞的需要，有效地调节中间代谢物的合成速，从而使细胞的能和物质的分配为高效，并防止多余产物的合成。控制酶的作用，可以在生物体内维持一个稳定的内部环境（即体内平衡）。转译后修饰也可以调控酶的活性。这些修饰包括磷酸化、肉豆蔻酸化和基化。如，细胞接受胰岛素信号后，对包括原合酶在内的多个酶进磷酸化，帮助控制原的合成或解，使得细胞可以对血的变化产生反应。另一个转译后修饰的子是多肽链的剪。胰凝乳蛋白酶，一种消化性蛋白酶，是产生于胰脏中的无活性的胰凝乳蛋白酶原，这一蛋白通过运输到达胃后才被激活。这种方式有效地防止胰凝乳蛋白酶在进入肠之前消化胰脏或其他组织。这种无活性的酶的前体被命名为酶原。还有一些酶可以通过定位到同环境后而被激活，比如从还原态的环境（细胞质）到氧化态环境（细胞周质空间），从高 pH 环境到低 pH 环境等。感病毒的红血球凝集素蛋白就是一个子：当它接触到宿主细胞囊泡的酸性环境时，它的构象刻发生变化，导致其获得激活。相关疾病酶的活性必须严格控制以维持体内平衡，对于能够影响一个关键酶的功能的任何基因缺陷（如突变导致活性变化，过表达、过低表达或删除突变）都可能导致遗传性疾病发生。许多事实显示，一种致命疾病的病因可以只是由于人体中的千种酶中的一种发生功能故障。苯丙酮症：此种病症是典型的酶相关病之一。病因是苯丙胺酸羟化酶（其功能是催化苯丙胺酸解过程中的第一步）上一个胺基酸位点发生突变，导致体内苯丙胺酸和相关产物的水平过高，如果没有得到合适的治疗，会进一步导致智能障碍。卟啉病：该病是由于血红素生物合成途径中特定酶的酶活性过低（基因突变或其他原因导致）, 使得中间产物卟啉的产生和排泄异常，在一定诱因（如阳光照射）下, 可导致皮肤或其他组织器官发生病变。当生殖细胞中编码 DNA 修复相关酶的基因发生突变，其结果会导致遗传性癌症综合病征，如着色性干皮症。DNA 修复酶的缺陷导致人体丧失修复突变基因的能。发生的突变断积，最终使得患者有多种癌症发生。命名规则参见：EC 编号酶通常是根据其受质性质或其所催化的化学反应类型来命名（英文中，在单词的最后要加上ase 的后缀），如乳酶（lactase）、醇脱氢酶（alcoholdehydrogenase）和 DNA 聚合酶（DNA polymerase）。但这样往往会导致具有相同功能的同的酶（同工酶）有相同的名字，而同工酶有着同的胺基酸序并可以通过它们同的最适 pH 和同的反应动学参数区分。而且，一些酶具有两个或多个类型催化活性，这种命名方式就会使得同一种酶具有同的名字。为解决这些问题，国际生物化学与分子生物学联盟发展出酶的系统命名法：EC 编号规定每种酶都由四个数字表示，并在数字前冠以EC。其中，第一个数字是根据酶促反应的性质将酶大致分为大类：EC 1，氧化还原酶：催化受质进氧化还原反应的酶类。如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。EC 2，转移酶：催化受质之间进某些基团的转移或交换的酶类。如，甲基转移酶、氨基转移酶、己激酶、磷酸化酶等。EC 3，水解酶：催化受质发生水解反应的酶类。如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。EC 4，解离酶：催化从受质中移去一个基团并下双键的反应或其逆反应的酶类。如，碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。EC 5，异构酶：催化各种同分构体之间的相互转化的酶类。如，磷酸丙构酶、消旋酶等。EC 6，连接酶：催化两分子受质合成为一分子化合物，同时偶联有 ATP 的磷酸键断释放能的酶类。如，谷氨酰胺合成酶、胺基酸:tRNA 连接酶等。国际系统分类法除按上述类将酶依次编号外，还根据酶所催化的化学键的特点和加反应的基团的同，将每一大类又进一步分类。编号中的第一个字表示该酶属于大类中的哪一类；第二个字表示该酶属于哪一亚类；第三个字表示亚亚类；第四个字是该酶在亚亚类中的排序。一些酶的命名举 编号 推荐命名 系统命名 催化的反应EC 谷胺酸脱氢酶 L谷胺酸:NAD+氧化还原酶 L谷胺酸+H2O+NAD+酮戊二酸+NH3+NADHEC 天冬胺酸氨基转移酶 L天冬胺酸:酮戊二酸氨基转移酶 L天冬胺酸+酮戊二酸 草酰乙酸+L谷胺酸EC 精胺酸酶 L精胺酸脒基水解酶 L精胺酸+H2O L鸟胺酸+素EC 3 果二磷酸醛缩酶 D果1,6二磷酸:D甘油醛3磷酸解离酶