课件：生化复习.ppt

复 习,题型,1.单选（261.5=39） 2.B型选择题（ 61=6 ） 3.X型选择题（ 32=6 ） 4.填空题（41=4 ） 5.名词解释（54=20 ） 6.问答（3，共25分）,第一章 蛋白质的结构和功能,1.蛋白质的特征性元素及含量； 2.蛋白质的基本组成单位；20种基本氨基酸（有遗传密码编码）及三字符、结构特点、特殊的AA分类； 3. 谷胱甘肽的组成及生理意义； 4.蛋白质一、二、三、四级结构的概念及维系鍵； 5. Pr二级结构的种类；,6. 镰型红细胞贫血症的发病机制； 7.蛋白质等电点的概念、不同pH下Pr的带电情况； 8. 维持Pr胶体稳定的因素：表面电荷、水化膜 9. 蛋白质变性的概念、变性蛋白质的特点(主要特点是生物活性丧失) 10. 蛋白质特征性紫外吸收波长：280nm,第二章 核酸的结构和功能,1. 核酸的基本组成单位（核苷酸）； 2. DNA和RNA化学组成的比较(从磷酸、戊糖、碱基、核苷酸等几个方面进行比较)； 3. 核苷酸之间的连接键； 4. DNA(B型DNA)双螺旋结构模型要点； 5. 染色质的基本组成单位（核小体）、核小体的组成； 6. 真核细胞内主要RNA及其功能； 7. mRNA结构特点：前体、5端 和3端结构特点；,8. tRNA的结构特点：一级结构（分子量最小，含稀有碱基最多， 3端的-CCA结构）；二级结构(三叶草型)、三级结构(倒L型)； 9. rRNA的结构特点：真核、原核生物核糖体中大小亚基rRNA组成的区别； 10. 核酸的紫外吸收波长：260nm； 11. DNA变性的概念、实质；增色效应的概念； 12. Tm值的概念及其与GC含量的关系。,第三章 酶,1. 结合酶的化学组成 (酶蛋白、辅助因子)及其作用； 2. 酶活性中心的概念、活性中心内的必需基团的组成(结合基团和催化基团) ； 3. 同工酶的概念； 4. 酶催化作用的特点； 5. 酶能加速反应的主要机制（能更有效的降低反应的活化能）；,6. 底物浓度对反应速度的影响：呈矩形双曲线；米氏方程式及相关计算；Km 的概念、意义（是酶的特征性常数）； 7. 抑制剂：不可逆性抑制（特点及实例）；可逆性抑制竞争性抑制（特点及实例）、非竞争性抑制、反竞争性抑制(注意三者动力学特点比较）； 8. 酶活性（快速）调节的两种方式：变构调节（概念、变构酶的作用特点）、共价修饰（概念、特点、最常见方式）； 9.酶原及酶原激活的概念，酶原激活的实质及生理意义。,第五章 维生素,1. 维生素的分类； 2. 维生素A、D、B族维生素（B1、B2、PP、B6、叶酸）、维生素C的活性形式、主要功能及缺乏症。,第六章 糖代谢,1. 糖酵解：反应部位、反应过程、限速酶(最重要的是PFK-1) 、特点(产能方式、数量等)、终产物、生理意义（注意成熟红细胞的主要供能方式）； 2. 糖有氧氧化：反应部位、过程、限速酶、终产物、特点、产能方式及数量(注意糖原和葡萄糖的区别)、生理意义。注意其中的三羧酸循环（TCA循环）的反应部位、过程、限速酶（最重要的是异柠檬酸脱氢酶）、特点 (4，2，1)、产能方式及数量。 3. 糖酵解与糖有氧氧化的异同点（从反应部位、反应条件是否需氧、终产物、限速酶、产能方式和数量、生理意义等方面分析）。,4. 丙酮酸脱氢酶系的组成(三种酶、五种辅酶) ； 5. 磷酸戊糖途径的反应部位、主要产物、限速酶、生理意义；蚕豆病发生机制； 6. 糖原合成：反应部位、关键酶、活性葡萄糖的供体（UDPG）； 7. 糖原分解：反应部位、关键酶、肌糖原不可补充血糖的原因 ； 8. 糖异生：概念、反应部位、关键酶、生理意义； 9. 血糖的概念、正常人血糖浓度、血糖的来源和去路；升高降低血糖的激素。,第七章 脂代谢,1. 营养必需脂酸的概念； 2. 软脂酸的合成部位，合成原料 (注意原料乙酰CoA需经柠檬酸-丙酮酸循环)，限速酶； 3. 脂肪动员的概念、产物、限速酶；甘油彻底氧化的产能数量； 4. 脂酸的活化形式（脂酰CoA）；脂酸活化的反应部位、脂酰基载体（肉碱）、限速酶； 5. 脂酰CoA-氧化：反应部位、过程(4步)、两次脱氢反应的辅酶、能量的计算(主要是偶数碳)；,6. 酮体的概念、合成原料、生成和利用的特点、限速酶、生理意义（长期饥饿时脑组织的能量来源）； 7. 甘油磷脂合成的部位、原料、主要途径(注意不同途径的产物)； 9. 胆固醇合成的原料、关键酶及胆固醇在体内的去路（注意最主要去路）； 10.血浆脂蛋白的分类(超速离心法)及其功能；,第八章 生物氧化,1. 呼吸链的概念；两条呼吸链的名称（NADH氧化呼吸链及琥珀酸氧化呼吸链）及各组分的排列顺序；递氢体及递电子体； 2. ATP的生成方式氧化磷酸化及底物水平磷酸化（概念）； 3. P/O比值的概念，氧化磷酸化的偶联部位(注意与呼吸链结合)，两条呼吸链的产能数量； 4. 三类抑制剂对电子传递链抑制机制（注意实例）； 5. 体内直接利用的主要能量形式（ATP）；肌肉中能量的主要储存方式（磷酸肌酸）。 6. 胞液中NADH进入线粒体氧化呼吸链的穿梭机制(名称、发生部位及产能数量)。,第九章 氨基酸代谢,1. 必需氨基酸的概念； 2.氨基酸的脱氨基方式(转氨基作用、氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用) ； 3. ALT/AST的组织分布、临床意义及其辅酶（磷酸吡哆醛）； 4. 氨基酸生糖及生酮性质的分类； 5. 体内氨的转运方式(2种)、脑组织解氨毒的主要方式；氨的去路(主要去路尿素)； 6. 鸟氨酸循环的部位、反应过程及限速酶；终产物；尿素两个N原子的来源；,7.高氨血症及氨中毒（肝昏迷）的机制； 8. 一碳单位的概念、种类、载体、来源和生物学意义； 9. 体内甲基的直接供体；活性硫酸根的供体; 10. 芳香族AA代谢的产物及相应的代谢障碍病（如苯丙酮酸尿症、白化病的发病机制）。,第十章 核苷酸代谢,1. 嘌呤碱的元素来源； 2. 嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、反应部位、原料、主要过程（两个阶段）；补救合成途径的概念、部位、两种方式； 3. 嘌呤核苷酸的抗代谢物：6-MP、氮杂丝氨酸、甲氨蝶呤的作用机制； 3. 嘌呤核苷酸分解代谢的终产物；痛风症的原因、治疗药物（别嘌呤醇）； 4. 嘧啶核苷酸合成的两条途径及特点、嘧啶碱的元素来源、抗代谢物（如5-FU是胸苷酸合酶的抑制剂）； 5. 脱氧核苷酸的生成方式（2种方式）。,第十一章 非营养物质代谢,1. 生物转化的概念、反应部位、生理意义、反应类型（两相反应及其各自包括的反应类型）； 2. 结合反应的常见类型，最主要的是葡糖醛酸结合反应（葡糖醛酸基的供体）、其次是硫酸结合反应（硫酸基的供体）； 3. 胆汁酸的分类； 4. 初级胆汁酸的生成部位、限速酶；胆汁酸的肠肝循环及其生理意义； 5.血红素合成的原料、限速酶。 6.胆红素的主要来源、运输方式、解毒方式（结合反应，注意区分结合胆红素及未结合胆红素）。,第十二章 物质代谢的整合与调节,1.糖、脂、蛋白质的相互转变的关系； 2. 各代谢反应发生的部位、限速酶的归纳总结； 3. 不同生理条件下的整体调节机制（如短、长期饥饿）,第十四、十五章 DNA的生物合成及损伤修复,1. 复制的概念；半保留复制、半不连续复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念； 2. DNA复制的原料、聚合酶及其功能(重点掌握原核生物) 、模板、引物；能正确写出所给核酸序列的互补序列（注意碱基配对及方向性） 3. 原核生物DNA复制过程（起始、延长和终止阶段的特点） 4. 端粒、逆转录的概念； 5. DNA损伤的原因（重点掌握紫外线对DNA结构的影响）、引起突变的类型及修复方式。,第十六章 RNA的生物合成,1. 不对称转录（编码链、模板链）； 2. 复制和转录过程的不同点（从模板、原料、产物、核心酶、配对等方面回答）； 3. 原核生物转录的原料、RNA聚合酶(全酶、核心酶的组成及作用阶段，因子的作用)；启动子（核心序列）；转录各阶段及特点； 4. 真核生物的三种RNA聚合酶及其对应的产物；顺式作用元件、反式作用因子的概念； 5. 真核生物mRNA的加工过程（注意外显子、内含子的概念）。,第十七章 蛋白质的生物合成,1. 翻译的概念; 合成原料，合成场所，mRNA、tRNA、rRNA在翻译过程中的作用; 2. 遗传密码的概念及特点；起始密码子（AUG）、终止密码子（UAG、UAA、UGA）；密码子与反密码子的配对（注意方向性）； 3. 原核、真核生物的起始氨基酰-tRNA； 4. 原核生物翻译过程：起始、延长（3步循环）、终止。,第十八章 基因表达调控,1. 基因表达的概念及特点; 2. 管家基因的概念； 3. 基因表达调控的最基本环节（转录的起始阶段）； 4. 原核生物操纵子的结构特点； 5. 乳糖操纵子调控模式。,第十九章 细胞信号转导,1. 可溶型信号分子的分类; 2. 第二信使的概念及常见类型； 3. 蛋白激酶及蛋白磷酸酶的作用特点；,第四章 单基因疾病的遗传,1. AD、AR、XD、XR、Y连锁遗传病的遗传特点（系谱特点）及常见疾病 ；,第八章 人类染色体,1. 染色体的分类及其特点； 2. 人类染色体的数目、核型分析（分组及其特点，注意X/Y染色体的分组）,第九章 染色体畸变,染色体畸变的类型； 染色体结构畸变的常见类型及其概念。,第十三章 染色体病,1. 常见的常染色体病；Down综合症的产生原因； 2. 常见的性染