蛋白质紫外

蛋白质紫外Tag内容描述：<p>1、紫外吸收法测定蛋白质含量 满巴荐哩兢掐摆奎颗娥嘲咆泅眺趴偷河脾感赣仗贮瘁践宴蕾解募寥忧敢皮紫外吸收法测定蛋白质含量紫外吸收法测定蛋白质含量 一 实验目的 学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理 熟练掌握紫外分光光度计测定原理及使用方法 涣吞泵误粉在氛悯情查辕诱焙请褥狡曾碎振晕紫楞硝丑正腥玛串虏凌吸耗紫外吸收法测定蛋白质含量紫外吸收法测定蛋白质含量 二 实验原理 由于蛋白质中存在着含有共轭双键的酪氨。</p><p>2、紫外吸收法测蛋白质含量姓名：张弛 学号：201100140157 班级：生院2011级生物基地 时间：2013年4月22日实验目的1、 了解紫外吸收法测定蛋白质浓度的原理2、 熟悉紫外分光光度计的使用实验原理蛋白质组成中常含有酪氨酸和色氨酸等芳香族氨基酸。</p><p>3、紫外吸收法测定蛋白质浓度 一 目的 1 了解紫外吸收法测定蛋白质浓度的原理 2 熟悉紫外分光光度计的使用 二 原理 蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键 因此蛋白质具有吸收紫外光的性质 其最大吸收峰位于。</p><p>4、,基因信息传递,第三篇,山西医科大学生物化学与分子生物学教研室杨涛,欢迎,.,(二)蛋白质的构象(conformation),蛋白质的分子构象又称空间结构、立体结构、高级结构或三维构象等。它包括二级结构，三级结构和四级结构。蛋白质分子构象是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列分布及肽键的走向。,.,维持蛋白质构象的化学键,蛋白质一级结构的主要化学键是肽键也有少量二硫键。而维持蛋白质空间结构。</p><p>5、紫外与荧光光谱在蛋白质研究中的应用 主要内容 UV vis基础 实验要点 应用Fluorescence基础 实验要点 常规荧光 淬灭 荧光共振能量传递 FRET 谱学方法 10 100Kcal mol Bondsbreak Lightusedforvisionandphotosynthesis。</p><p>6、生物信息学面临的挑战 已经有超过1000个物种的基因组已经完成测序 如何进行数据的分析与整合在多数的物种中只有大约45 的基因通过同源序列获得注释信息那些非同源基因可能与物种特异的表型相关 它们将成为最重要的研。</p><p>7、蛋白质 蛋白质相互作用 蛋白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分 蛋白 蛋白互作网 络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义 把原来 spaces 空间上的一篇蛋白质与蛋白 质间相互作用研究方法转来 算是实验技巧分类目录的首篇 另补充 2 检测两种蛋白质 之间相互作用的实验方法比较 一 酵母双杂交系统一 酵母双杂交系统 酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研。</p><p>8、蛋白质组 (proteome)： 由一个细胞或一个组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质。 蛋白质组学 (proteomics)： 是研究蛋白质组或应用大规模蛋白质分离和识别技术研究蛋白质组的一门学科。蛋白质和蛋白质组学v 人类基因组计划的完成 3-4万个基因， 30亿对碱基v 基因组是唯一的，但蛋白表达是变化的v 后基因组 蛋白质组的研究是 21世纪生命科学的主要任务（ Wilkins MR et al 1997)v 1994年 Williams提出测定有机体的基因组所表达的全部蛋白v 1995年 Wilkins正式提出 Proteome一词由一个细胞或一个组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质，而。</p><p>9、基因信息传递 第三篇 山西医科大学生物化学与分子生物学教研室杨涛 欢迎 二 蛋白质的构象 conformation 蛋白质的分子构象又称空间结构 立体结构 高级结构或三维构象等 它包括二级结构 三级结构和四级结构 蛋白质分子。</p><p>10、,1,基因信息传递,第三篇,山西医科大学生物化学与分子生物学教研室杨涛,欢迎,.,2,(二)蛋白质的构象(conformation),蛋白质的分子构象又称空间结构、立体结构、高级结构或三维构象等。它包括二级结构，三级结构和四级结构。蛋白质分子构象是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列分布及肽键的走向。,.,3,维持蛋白质构象的化学键,蛋白质一级结构的主要化学键是肽键也有少量二硫键。而维持蛋。</p><p>11、蛋白质与酶工程 主讲教师 韦月平 第二章蛋白质分子设计 第一节 蛋白质分子设计原理第二节 基于蛋白质天然结构的分子设计第三节 全新蛋白质分子设计 蛋白质分子设计 蛋白质分子设计就是为有目的的蛋白质工程改造提供。</p>