生物化学蛋白质

生物化学蛋白质Tag内容描述：<p>1、翻译（translation）：mRNA分子中的遗传信息转变为蛋白质的氨基酸排列顺序,基因表达（Gene expression）：转录与翻译,中心法则,DNA,RNA,蛋白质,翻译,转录,反转录,复制,复制,第一节 蛋白质的生物合成体系,原料：20种氨基酸 模板：mRNA 场所：核蛋白体 氨基酸的“搬运工具”：tRNA 酶与蛋白质因子：启动、延长、终止因子 能量：ATP、GTP 无机离子,一、模板mRNA,1、遗传密码（genetic code）,起始密码：5端第一个AUG表示起动信号，并代表甲酰蛋氨酸(细菌)或蛋氨酸(高等动物),2、遗传密码的特点,通用性：部分线粒体、叶绿体密码子除外 方向性。</p><p>2、Proteinsynthesis,Chapter 13,translation,The nucleotide sequence of mRNA is translated into a sequence of amino acids by a genetic code(遗传密码) from its 5 end to 3 end.,what the translation needs,mRNA (template) amino acids (materials) ribosome (factory, rRNA and protein) ATP and GTP (energy) tRNA (carrier, interpreter),13.1 The genetic code,The genetic code is the rules that specify how the nucleotide sequence of an mRNA is translated into the amino acid sequence of a polypeptide. The nucleoti。</p><p>3、蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。,第一章 蛋白质(Protein),第一节 概 述,一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 二、蛋白质在生命中的重要性 早在1878年，思格斯就在反杜林论中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组。</p><p>4、第五节 蛋白质的理化性质,一、蛋白质的酸碱性质 二、蛋白质的胶体性质 三、蛋白质的沉淀反应 四、蛋白质的变性和复性 五、蛋白质的颜色反应,一、蛋白质的酸碱性质,C,O,O,Pr,H,3,N,+,C,O,O,Pr,H,2,N,pH pI,pH = pI,pH pI,由于蛋白质是由氨基酸组成，氨基酸所具有的两性游离性质，蛋白质也同样具有。,一、蛋白质的酸碱性质,当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正离子和负离子的趋势相等，为兼性离子，即总净电荷为零，此时在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向阴极移动，这个pH值称为蛋白质的等电点，用pI来表示。,二、蛋白质。</p><p>5、第二章 蛋白质化学,生物化学之,上海理工大学 医疗器械与食品学院,肽是氨基酸的线性聚合物，也常称肽链； 蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子质量为6000以上的多肽称为蛋白质。 蛋白质相对分子质量变化范围很大, 人为规定从大约6000到1000000甚至更大。,第二节 蛋白质的结构,一、基本问题-肽 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。,由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽。</p><p>6、蛋白质化学之三 蛋白质结构与功能的关系,主讲教师：张丽霞,大庆师范学院生命科学学院,2.4 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 二、 蛋白质的空间结构与功能的关系 2.5 蛋白质的性质与分离、纯化技术 一、蛋白质的性质 二、 蛋白质的分离纯化技术,目 录,小 结,习 题,目的与要求,1.充分理解蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构与空间构象的关系；蛋白质空间结构与生物学功能的关系。 2.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。 3.了解蛋白质分离提纯。</p><p>7、1.掌握蛋白质化学组成和分类； 2.掌握氨基酸分类、结构、和分离分析方法，氨基酸的两性性质，pI 和 Pk，重要化学反应； 3.弄清楚蛋白质的一级结构及其序列分析方法；了解二、三和四级结构基本概念； 4.了解蛋白质的生物功能、重要理化性质； 5.了解蛋白质分离、纯化方法及其理论依据； 6.了解结合蛋白的分布、特性和生物功能。,第二章 蛋白质,2019/7/21,蛋白质是各种氨基酸通过肽键连接而成的具有特定结构的含氮的生物大分子，是生命存在的形式。蛋白质存在于所有的生物细胞中，是动植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一，是生活细胞中。</p><p>8、氨 基 酸 代 谢 Metabolism of Amino Acids,第 七 章,蛋白质的营养作用 Nutritional Function of Protein,第一节,一、 蛋白质的生理功能,蛋白质是组织细胞的主要成分 维持组织的生长、更新和修补,2. 参与多种重要的生理活动,催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。,3. 氧化供能 人体每日18%能量由蛋白质提供。,二、蛋白质需要量和营养价值,蛋白质中氮的平均含量是16%，食物中含氮物质主要 是蛋白质，所以测定食物中氮的含量就可以推算蛋白 质含量。,三聚氰胺,牛奶中氮的含量增高,推算出的。</p><p>9、CHAPTER 1 蛋白质的结构与功能,生 物 化 学 Biochemistry,生命的物质组成,化学组成,O,C,H,H2O 蛋白质 核酸 糖,N,元素组成,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由多个氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护。</p><p>10、第 二 章,生命活动的物质基础 蛋白质（Protein）,一、 什么是蛋白质 蛋白质是由氨基酸组成的一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 重要组成成分（物质基础） 分布广，含量高 2. 重要的生物学功能（功能基础） 催化、调节、免疫、转运存储、运动支持、信息传递 3. 氧化供能,蛋白质的分类,第 一 节,按分子组成来分： 单纯蛋白质与结合蛋白质，后者进一步可依据辅基的不同再细分。 按分子形态来分： 纤维蛋白与球蛋白。前者多不溶于水，一般为结构性蛋白；后者对称性好，溶解度高，属于功能性蛋白。,蛋白质。</p><p>11、Chapter 3,Amino acid,一、氨基酸蛋白质的构件分子,氨基酸(amino acid) ：-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是羧酸分子中-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而成的化合物，故称-氨基酸。,蛋白质水解产物即为氨基酸的混合物，不同水解方法各有其优缺点 1、酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但 Trp 完全被破坏。 2、碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp 稳定 。 3、酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底。,除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。,二、氨基酸的结构和分类,1、氨基酸的。</p><p>12、第九章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢,第一节 蛋白质的降解,人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。 成人每天约有1%2%的体内蛋白质被降解。,（1）不依赖ATP的溶酶体途径，在溶酶体内进行，没有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。（蛋白酶的最适pH偏低，5左右） （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要（选择性降解）。需ATP和泛素参与。,真核细胞中蛋白质的降解途径,泛素是一种8.5KD的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一。</p><p>13、7.02 2001年秋季 Ver1.02版 7.02 Fall 2001 Protein Biochemistry Study Guide Key 1 蛋白质生物化学考试题答案 蛋白质生物化学考试题答案 1 1 下面七种氨基酸，在每个氨基酸后面的横线上填上它对应的性质特征的字母。 氨基酸 性质 甘氨酸（Gly） h，b a）pH7 时带电荷 苏氨酸（Thr） g b）非极性/疏水性 脯氨酸（Pro） c，d（b） c）亚氨酸 苯丙氨酸（Phe） b，d，e d）具有环状结构 半胱氨酸（Cys） f， （b，g） e）在 280nm处有吸收 谷氨酸（Glu） a， （g） f）有硫原子 赖氨酸（Lys） a， （g） g）极性/亲水性 h）具有最简单的侧链。</p>