生命中的化学3

生命中的化学物质 氨基酸和蛋白质蛋白质是 生命的基础 ，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质 ；几乎 参与了所有的生命活动过程 催化、代谢、免疫、物质转运、信息传递、运动和生物调控等；蛋白质的 种类繁多、结构复杂 自然界生物体内含有 30万种蛋白质；角质素keratin血红蛋白hemoglobin荧光素酶luciferase其它：金属元素、碘等；蛋白质是一类含氮的生物大分子；占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。生物组织的含氮量 蛋白质的含氮量 。大多数蛋白质的含氮量 16%。所以 1g氮的存在意味着有： 1g /16% = 6.25 g的蛋白质存在。 一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的基本单位 -氨基酸1、蛋白质被酸、碱或蛋白酶水解得到蛋白的结构单元 氨基酸。作为蛋白质结构单元的 20种 基本氨基酸 均为 L-a-氨基酸 。aR组成 天然蛋白质 的 20种基本氨基酸 （按照 R侧基性质分）：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸 碱性氨基酸组成 天然蛋白质 的 20种基本氨基酸 （按照 R侧基性质分）：含羟基和含硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺环氨基酸三、氨基酸的性质1、氨基酸的光学活性 旋光性三、氨基酸的性质2、氨基酸的（紫外可见）光吸收性质 300 nm 部分近紫外区和可见光区（所有氨基酸都没有吸收）220300 nm 近紫外区（只有色、酪、苯丙氨酸有中等强度吸收 R 侧基都含有芳香环） 220 nm 远紫外区（都有吸收）三、氨基酸的性质3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质物理性质：白色晶体，具有盐的某些属性，熔点很高，大部分能溶于水，水溶液具有较高的介电常数。水溶液中以两性离子形式存在 氨基正离子（ -NH3+）和羧基阴离子（ -COO-）。既可以作为酸，也可以作为碱。三、氨基酸的性质3、氨基酸在水溶液中的解离和两性性质等电点：溶液中氨基酸的 -NH3+和 -COO-数目相等、净电荷为零时的 pH值称为该氨基酸的等电点，简称 pI。氨基酸所带净电荷pH值电泳（ electrophoresis） 电场中，带不同电荷、质量不同的组分迁移的速率不同 ；氨基酸、多肽和蛋白质纯化分离、分析的重要方法1、多肽的结构多肽：氨基酸间的羧基和氨基缩合脱水生成 酰胺键（肽键） ，从而形成的一类 寡聚 或 多聚 体；（二、三、四肽，多肽等等）多肽链的方向性：N端（氨基端） C端（羧基端）四、从氨基酸到蛋白质 多肽氮原子上的 孤对电子 与 羰基 具有明显的共轭作用，组成肽键的原子处于同一平面；肽键中的 C-N键具有部分双键 性质，不能自由旋转，从而形成酰胺平面；羰基和酰胺上 N-H之间呈 反式而相互平行 的关系，很少扭曲。2、多肽的两性解离 可被看作是一个 “大氨基酸 ”，具有末端游离的氨基和羧基以及侧链上的可离解基团，溶液中解离性质与氨基酸相似，以两性离子形式存在，有等电点（正负电荷相等，净电荷为零），受溶液 pH值调控。3、多肽的水解 酰胺键的水解，可分为完全水解和部分水解；（ 1） 酸水解 6 M（ mol/L）盐酸或 4 M硫酸， 105-110 ，20小时；优点：不易引起水解产物消旋化。缺点：破坏色氨酸，引起部分含羟基或酰胺链侧基的氨基酸分解。（ 2） 碱水解 5 M氢氧化钠溶液，煮沸 1020 小时；优点：色氨酸在水解中不破坏。缺点：产率低，部分水解产物消旋化。（ 1）和（ 2）是完全水解。（ 3） 酶水解 用各种蛋白酶在温和的生理条件下进行；不会破坏氨基酸，也不发生消旋化；部分水解成小的肽段。4、天然存在的重要多肽生物体中， 多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位 。此外也有许多分子量较小的多肽以 游离状态 存在，具有特殊生理功能，称为 活性肽 。主要有：a、脑啡肽 高等动物中枢神经产生的一类小活性肽；与大脑的吗啡受体有很强的亲和力，具有类似吗啡的镇痛作用，神经生物学研究中应用；b、激素类多肽 激素的重要组成部分，生物体的腺体和组织分泌，对生物的生长发育和代谢具有重要调节作用；c、抗生素类多肽 细菌分泌，具有很好的抗菌性能；d、谷胱甘肽 广泛存在于动植物细胞中的一种三肽，在生物体内氧化还原反应中起重要作用。五 蛋白质的结构由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的 生物大分子 ；分子量在 6000 Da（道尔顿）以上的多肽称为 蛋白质 。分子量变化很大：6,000 1000,000 Da或者更大。一、蛋白质的一级结构 组成蛋白质的多肽链数目， 多肽链的氨基酸顺序 ，多肽链内或链间二硫键的数目和位置。1953年英国的 F. Sanger测定其一维结构，获 1958年诺贝尔化学奖二、蛋白质的二级结构 肽链主链折叠产生的有规则几何走向，只涉及肽链 主链的构象 及 链内或链间的氢键 。决定肽链主链构象和空间排列的主要因素： 肽键平面的二面角和氢键1、 a-螺旋 右手方向盘绕成螺旋，螺距： 0.54 nm，含 3.6个氨基酸；第一个氨基酸残基的 酰胺基团的羰基 与第四个氨基酸残基 酰胺基团的氨基 形成 肽链内氢键 ，该 氢键的取向与螺旋轴方向几乎平行 ；2、 b-折叠 两条或多条几乎完全 伸展的肽链平行排列 ，通过 链间的氢键交联 而形成的。肽链的主链呈 锯齿状折叠构象 ；结构牢固，又分成 平行 和 反平行 两种形式。3、 b-转角 四个氨基酸组成的不很稳定的环状结构，可以使肽链在蛋白中的走向多次逆转；4、无规则卷曲 紧密环（ compact loop） ： 6-16个氨基酸残基组成；通过疏水作用或形成氢键等成为紧密结构，可能与蛋白质的识别功能有关，参与催化作用； 蛋白质的三级结构 是指在二级结构的基础上，肽链在空间上进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征的三维结构。维系这种特定结构的力主要有： 氢键、疏水键、离子键和范德华力 等。尤其是 疏水键 。三、蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构 是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链（亚基）通过非共价键连接起来的结构形式，各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。1、寡聚蛋白的亚基