高中生物竞赛辅导--生物化学1.ppt

生物化学 生物化学部分（一）细胞的化学成分 水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶 （一）水：结合水、自由水 ； 自由水比例增加时，代谢活跃；结合水含量增加，代谢下降，细 胞和生物体的抗寒、抗热、抗旱性则会提高。 （二） 无机盐 3、参与调节生物体的代谢活动 1、构成组织或生物体某些复杂化合物的重要组成成分 2、对细胞的渗透压和pH值起着重要的调节作用 1、下列水的哪种特性有利于体内的化学 反应？ A、流动性大 B、极性强 C、比热大 D、润滑作用 C （三）糖类 单糖、 寡糖、 多糖、 糖复合物 （1） 单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。单糖通常 含有3、4、5、6或7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、已糖 和庚糖。天然存在的单糖一般都是D-构型。单糖分子既可以开链 形式存在，也可以环式结构形式存在，在环式结构中如果第一位 碳原子上的OH与第二位碳原子的-OH在环的同一面，称为-型； 如果-OH是在环的两面，称-型。 1、单糖 （2）生物体中重要的单糖 丙糖 如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖 ） 戊糖 戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧 核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖） 己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖 2、寡糖：由26个单糖缩合而成的糖。 最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖 人和哺乳动物的乳汁中特有的双糖水解 后的产物是 （ 一分子半乳糖和一分子葡萄糖） 3、多糖 （1）淀粉 直链淀粉和支链淀粉 直链淀粉是-D-葡萄糖基以-1,4-糖苷键连接的多糖链， 支链淀粉分子中除有-1.4-糖苷键的糖链外，还有-1,6-糖苷键连 接的分支处， 淀粉有呈色反应，直链淀粉遇碘呈为蓝色，支链淀粉遇碘呈为紫 红色。 （2）糖原 -D-葡萄糖基以-1,4-糖苷键连接而成的，但糖原的 分支比支链淀粉多，糖原遇碘变为红褐色。 （3）纤维素 由-D-葡萄糖基借-1,4-糖苷键连接的没有分支的 同多糖。 （4）几丁质（甲壳素） 昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁 质，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以-1,4-糖苷键缩合成的同多糖。 （5）糖胺聚糖（粘多糖） 是一种由重复的二糖单位组成的线状 多聚物。 糖胺聚糖主要有透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素 、肝素以及硫酸乙酰肝素。 习题 下列物质具有还原性糖的是（ ） A、蔗糖 B、麦芽糖 C、淀粉 D、纤维素 B （四）脂类 不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂； O元素含量低，C、H元 素含量高 ，彻底氧化后可以放出更多能量 1、三酰甘油（脂肪） 天然脂肪酸都是L-型 ；动物 脂肪大多富含饱和脂肪酸， 在室温下为固态，植物油含 大量油酸和亚油酸，在室温 下为液态 ；哺乳动物和人， 亚油酸和亚麻酸为必需脂肪 酸 2、磷脂（甘油磷脂） 磷脂酸是最简单的磷 脂，分子中的H为胆碱、 胆胺、丝氨酸所取代， 则分别成为卵磷脂、脑 磷脂，丝氨酸磷脂等。 通常磷脂分子中的2个脂 肪酸总有一个是不饱和 的，因此2个脂肪酸链不 是平行并列的，其中一 个（不饱和脂肪酸）总 是有折弯。 3、类固醇：基本结构是环戊烷多氢菲。最熟知的是胆 固醇，胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成份。性激 素、维生素D和肾上腺皮质激素也都属于类固醇。 4、萜类：由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。维生 素A（视黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是 萜类。-类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可 氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。 5、蜡：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂， 它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中， 起保护作用。 （五）蛋白质 1、蛋白质的原元素组成：氮的含量在多种的蛋白质比较 接近，平均为16%，因此用凯氏（kjelahl）法定N，受检物质 中含蛋白质量为N含量的6.25倍 。 2、蛋白质的氨基酸组成 （1）氨基酸的结构天然蛋白质中存在的氨基酸（除脯氨酸） 都是L-a-氨基酸 COOH | NH2 C H | R L- a-氨基酸 （2）氨基酸的分类：根据R基因极性不同，氨基 酸可分为：非极性氨基酸和极性氨基酸 必需氨基酸和非必需氨基酸： 必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋 氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸 为半必需氨基酸。 （3）氨基酸的主要理化性质 一般的物理性质：-氨基酸呈无色结晶，熔点高，一般在 2000C以上。易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。 调节溶液的pH值，使氨基酸的氨基和 羧基的解离度相等，即氨基酸的电荷为O ，氨基酸在电场中不移动，此时溶液的 pH值为氨基酸的等电点，用pI表示。 在等电点时，氨基酸溶解度最小，容 易沉淀。 两性解离和等电点 紫外吸收光谱： 在远紫外光区有光吸收，在近紫外光区有色氨酸最大吸收 波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最 大吸收波长为259nm。 重要的化学反应： a-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨 酸则产生黄色沉淀）； a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，计算出氨基酸的量； 一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。 3、蛋白质的结构 （1）一级结构：又称为初级结构或化学结构，指 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序 （2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构 或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的 。 -螺旋 -折叠 -转角 自由回转 （4）三级结构：维持三级结构的作用力主要是一些次级键 ，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。 （5）四级结构：具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键 、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力 、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键 3、蛋白质的理化性质 （1）胶体性质 ：布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜； 蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀 （2）两性电解质 （3）沉淀反应：破坏蛋白质的水膜及中和蛋白质的电荷出现沉淀现 象。高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析），有 机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化 铁等），某些酸类（如苦味酸、单宁酸等）。 （4）变性 ：使其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物 活性都发生改变。不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏 水键的破坏。生物活性丧失，溶解度降低。化学因素有强酸、强 碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；物理因素有加热震荡或 搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。 （5）紫外吸收： 280nm的紫外光下，有最大吸收峰。是由于肽 链中酪氨酸和色氨酸的R-基团引起的。 （6）变构作用：四级结构的变化 （7）呈色反应 4、蛋白质的分类 （1）蛋白质的化学分类 ： 简单蛋白质和结合蛋白质 （1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和 细胞色素等。 （2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。 （4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 （5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞 色素c等。 （6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、 弹性蛋白、丝心蛋白等 （2）蛋白质的功能分类 ： 结构蛋白和酶 （六）酶 2、酶的化学组成：单纯酶和结合酶 3、酶的结构特点：必需基团 、活性中心 （结合部位、 催化部位 ） 1、化学本质： （1）酶的催化作用降低活化能 （2）中间产物学说 S + E ES E + P 底物 酶 中间产物 酶 产物 酶的作用机制 （3）“钥匙锁”学说和“诱导契合”学说 （4）使酶具有高催化效率的因素：邻近定向效应、 “张 力”和“形变” 、酸碱催化 、共价催化 5、影响酶催化反应的因素 （1）酶浓度的影响 （2）底物浓度的影响 （3）pH值的影响 （4）温度的影响 （5）激活剂的影响 能提高酶活性的物质即称为激活剂。 按分子大小可分为3类：第一类为无机离子，如Mg2+是各种激 酶的激活剂，Cl-能激活唾液-淀粉酶；第二类为中等大小的 有机化学物，一种是还原剂，如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽 等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解 除重金属对酶的抑制，如乙二氨四乙酸（EDAT）；第三类 为具有蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活 ，使无活性酶原变成有活性的酶。 (6)抑制剂的影响 某些物质，不引起酶蛋白变性，但能使酶分子上某些 必需基团发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失。 这种作用称为抑制作用，起抑制作用的物质称为抑制剂 。 1酶的国际系统分类法 （1）国际系统分类法分类原则 国际生物化学联合会酶学委员会提出的酶的国际系统分类 法的分类原则是：将所有已知 顺按其催化的反应类型分为六大类，即氧化还原酶类、转移 酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类，分别用 1，2，3，4，5，6的编号来表示；根据底物分子中被作用的 基团或键的性质，再将每一大类分为若干亚类，每一亚类又 分为若干亚亚类；然后再把属于这一亚亚类的酶按顺序排好 。这样就把已知的酶分门别类地排成一个表，称为酶表。每 一种酶在这个表中的位置可用一个统一的编号来表示。每个 编号由四个数字组成：如催化乳酸脱氢转变为丙酮酸的乳酸 脱氢酶，编号为ECl.l.l.27。EC指国际酶学委员会的缩写； 第一个1，代表该酶属于氧化还原酶类；第二个1，代表该酶 属于氧化还原酶类中的第一亚类，催化醇的氧化；第三个1 ，代表该酶属于氧化还原酶类中第一亚类的第一亚亚类；第 四个数字表明该酶在一定的亚亚类中的排号 （2）六大酶类的特征 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。 反应通式:AH2+B A+BH2 如琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶、多酚氧 化酶等。 转移酶：催化分子间基团转移的酶。 反应通式:AR+B A+BR 如谷丙转氨酶、胆碱转乙酰酶等。 水解酶：催化水解反应的酶。 反应通式:AB+H20 A0H+BH 如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 裂解酶：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶 。 反应通式:AB A+B 如草酰乙酸脱竣酶、碳酸酐酶等。 异构酶：催化分子异构反应的酶。 反应通式:A B 如葡糖磷酸异构酶、磷酸甘油酸磷酸变位酶等 。 合成酶：与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联,催化两 个分子合成一个分子的酶。 反应通式:A+B+ATP AB+ADP+Pi。如天冬酰氨合 成酶、丙酮酸羧化酶等。 2酶的命名 根据酶学委员会的建议,每一种酶都给以两个名称。 一个是系统名,一个是惯用名。 （1）系统命名法：包括两部分，即底物名称及反应 类型。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底 物均需表明，当中用“:”分开。例如,草酸氧化酶其系 统名称为草酸:氧氧化酶。 （2）习惯命名法：通常依据酶作用的底物及反应类 型来命名。如催化乳酸脱氢变成丙酮酸的酶称为乳 酸脱氢酶。催化草酰乙酸脱去C02变为丙酮酸的酶称 草酸乙酸脱羧酶。对于催化水解作用的酶。一般在 酶的名字上省去反应类型，如水解蛋白的酶称蛋白 酶,水解淀粉的酶称淀粉酶。有时为了区别同一类酶 ，还可以在酶的名称前面标上来源。如胃蛋白酶、 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 1.下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的 A所有的酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有辅酶 C酶的必需基团都位于活性中心之内 D所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E所有酶的活性中心都含有金属离子 2.表示酶活性是温度的函数。在温度t1时： A底物能量太高不能与酶形成稳定的复合物 B反应自发进行，不需要酶的参加 C反应产物变得不稳定 D酶的热变性发生。 A D 3. 蛋白质变性是由于 A. 氢键被破坏 B. 肽键断裂 C. 蛋白质降解 D. 水化层被破坏及电荷被中和 E. 亚基的解聚 4.盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和电荷、破坏水化膜 B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C.降低蛋白质溶液的介电常数 D.使蛋白质溶液成为PI A A （六）核酸 1、核酸的组成成分 （1）戊糖：-D-核糖和 -D-2-脱氧核糖。 （2）碱基： 一：嘌呤，为双环分子，一般有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（ G） ； 二：嘧啶，为单环分子，一般有胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶 （T）、尿嘧啶（U）。 （3）核苷：戊糖+碱基。 (4)核苷酸:核苷的磷酸酯。 生物体内的游离核苷酸多为5-核苷酸。 (5)体内重要的游离核苷酸及其衍生物 1、腺苷一磷酸（AMP）；腺苷二磷酸（ADP）；腺苷 三磷酸（ATP）； 2 、NAD+、NADP+： NAD+是辅酶I，全称是烟碱胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+是辅酶II，全称烟碱胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 是很多脱氢酶的辅酶，递氢体 2、核酸的结构 （1）DNA的结构 一级结构：3,5-磷酸二酯键 长链从5-向3-端延伸。 二级结构 A、分子由两条多脱氧核苷酸链反向 平行(一条链是3,5,，另一条链为 5,3,)， 围绕着同一个轴，右手盘旋 成一个右平行螺旋结构，螺旋的直径 为2nm； B、磷酸和脱氧核糖在螺旋体的外侧 ，通过磷酸二酯键连结形成DNA分子 的骨架； C、碱基对位于螺旋体内侧，按A与T ，C与G配对，A-T对有2个氢键，C- G对有3个氢键， D、螺旋表面有一条大沟和一条小沟 ，这两条沟对 DNA和蛋白质的相互 识别是很重要的。 DAN双螺旋结构很稳定，有3种化学键维持：互补碱 基之间的氢键，碱基对之间的碱基堆集力，以及主链 上带负电的磷酸溶液阳离子之间的离子键，其中碱基 堆集力起主要作用。 三级结构：DNA的三级结构是指双螺旋DNA的扭曲或再 螺旋。超螺旋是DNA三级结构的基本形式。 （2）RNA RNA分为三大类：核糖体RNA、信使RNA、转运RNA 一级结构 二级结构 tRNA的二级结构是三叶草型的，一般由四臂四环组成 三级结构 tRNA的三叶形的二级结构变成三级结构为倒L型，tRNA发 挥生物功能以其倒L型三级结构为基础。 3、核酸的性质 （1）一般理