[医学]生物与化学考试大纲广东医学院.doc

生物化学教学大纲课程简介 学时分配 教学大纲 教学计划 教学进度 实验指导 参考资料 教学论坛 教学大纲 生物化学与分子生物学（供五年制临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、医学检验、麻醉、医学影像等本科专业使用）目录：前 言第一部分 生物化学第1章 绪 论第2章 蛋白质的结构与功能第4章 酶 第5章 维生素 第6章 生物氧化 第7章 糖代谢 第8章 脂类代谢 第9章 氨基酸代谢 第11章 物质代谢的联系与调节 第18章 血液的生物化学 第19章 肝的生物化学 第二部分 分子生物学 第3章 核酸的结构与功能 第10章 核苷酸代谢 第12章 DNA的生物合成 第13章 RNA的生物合成 第14章 蛋白质的生物合成（翻译） 第15章 基因表达调控第20章 重组DNA技术第21章 常用分子生物学技术原理及其应用第23章 基因组学与蛋白质组学第16章 细胞信息转导I 前 言 生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息转导，血液的生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，常用分子生物学技术的原理及其应用，基因组学与医学）。本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：一 本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材生物化学（案例版）第1版（刘新光主编）。 二 本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。其中，考试内容中“掌握”占70%左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。三 总教学参考学时为125学时，理论与实验比值约为2:1，即讲授理论学时为85学时（第一部分为生物化学部分，48学时；第二部分为分子生物学部分，37学时），实验学时为40学时。 II 正 文第一部分 生物化学第1章 绪 论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。第2章 蛋白质的结构与功能学习内容： 一、蛋白质的分子组成1氨基酸的结构与分类 各类氨基酸的结构、重要理化性质 2肽键与肽链 肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3蛋白质的分类 二、蛋白质的分子结构1蛋白质一级结构概念 概念及重要性2蛋白质二级结构概念 肽单元、-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3蛋白质三级结构概念 结构域、分子伴侣 4蛋白质四级结构概念 三、蛋白质结构与功能的关系1蛋白质一级结构与功能关系 一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2蛋白质空间结构与功能关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应2蛋白质的分离纯化 透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3蛋白质氨基酸序列分析 基本方法及步骤 学习要求： 一、掌握蛋白质的基本组成单位20种L-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。了解生物活性肽，蛋白质的分类。二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（-螺旋、-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。掌握模体、结构域和分子伴侣概念。熟悉-转角和无规则卷曲结构。了解侧链对二级结构形成的影 响。三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。第4章 酶 学习内容： 一、酶的分子结构与功能 1酶的分子组成 酶的概念、分类及辅助因子 2酶的活性中心 概念、功能基团及来源 二、酶促反应的特点与机制 1酶促反应的特点 高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性 2酶促反应的机制 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应 三、酶反应动力学 1底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km与Vm的意义及测定 2酶浓度对反应速度的影响 底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比 3温度对反应速度的影响 最适温度 4pH对反应速度的影响 最适pH5抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 6激活剂对反应速度的影响 概念及影响 7酶活性测定 测定方法、酶活性单位 四、酶的调节 1酶活性调节 变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2酶含量调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控 3同工酶概念 概念、一些重要同工酶 五、酶的命名与分类 1酶的命名 命名原则 2酶的分类 六大类 六、酶与医学关系 1酶与疾病关系 发生、诊断与治疗 2酶在医学中的应用 酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程 学习要求： 一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。 二、掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。 三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km和Vmax概念及意义。熟悉Km和Vmax的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。 四、掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vmax的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。 五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。 六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。 七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。熟悉LD和CK同工酶检测的临床意义。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。 八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。 第5章 维生素 学习内容： 一、脂溶性维生素 脂溶性维生素A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症二、水溶性维生素B族维生素8种、维生素C和叶酸 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症学习要求： 一、掌握维生素的概念、分类。二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。 第6章 生物氧化 学习内容： 一、生成ATP的氧化体系 1呼吸链 电子传递链，ATP合成酶 2氧化磷酸化 概念与偶联部位及机制 3影响氧化磷酸化的因素 抑制剂、ADP的调节、甲状腺激素及线粒体DNA突变 4ATP循环与高能磷酸键 ATP的利用，其他高能磷酸化合物 5通过线粒体内膜的物质转运 胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运 二、其它氧化体系 需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶 学习要求： 一、掌握生物氧化的概念和特点。 二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。 三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。 四、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。 五、掌握NADH转运的两种穿梭机制。了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。 六、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。 专题课内容：活性氧与抗氧化体系。 第7章 糖代谢 学习内容： 一、概述 1糖的生理功能 提供能量是糖最主要的生理功能 2糖的消化吸收 部位及形式 3糖的代谢概况 二、糖的无氧分解代谢 1糖酵解的反应过程 基本途径, 关键酶 2糖酵解的调节 6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶 3糖酵解生理意义 三、糖的有氧氧化 1糖有氧氧化的反应过程 基本途径, 关键酶，三羧酸循环的生理意义 2糖有氧氧化生成ATP供能 3有氧氧化的调节 丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节 4巴斯德效应 概念及机制 四、磷酸戊糖途径 1磷酸戊糖途径反应过程 基本过程及关键酶 2磷酸戊糖途径调节 3磷酸戊糖途径的生理意义 为核酸合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 五、糖原的合成与分解 1糖原的合成代谢 基本过程及关键酶 2糖原的分解代谢 3糖原的合成与分解的调节 磷酸化酶、糖原合酶 4糖原累积症 六、糖异生 1糖异生的基本途径及关键酶 2糖异生的调节 3糖异生的生理意义 维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡 4乳酸循环 概念及意义 七、血糖及调节 1血糖的来源去路 2血糖水平的调节 胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节 3血糖水平异常 高血糖及糖尿症、低血糖 学习要求： 一、掌握糖的代谢概况。熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。 二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。 三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。 四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。掌握NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。 五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。了解糖原累积症。 六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。掌握乳酸循环的概念和意义。了解糖异生调节特点。 七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。 专题课内容：糖尿病与物质代谢异常 第8章 脂类代谢 学习内容： 一、不饱和脂肪酸的命名及分类 命名、分类原则 二、脂肪的消化与吸收 脂类生理功能 三、甘油三酯的代谢 1甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径 2甘油三酯的分解代谢 脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的-氧化，酮体的生成、利用和生理意义 3脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程 4多不饱和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓噁烷及白三烯 四、磷脂的代谢 1甘油磷脂代谢 甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2鞘磷脂代谢 化学组成及结构、代谢：鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解 五、胆固醇代谢 1胆固醇的分布及生理功能 2胆固醇合成 部位和合成原料，胆固醇合成的调节 3胆固醇的转化 转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇 六、血浆脂蛋白代谢 1血脂及其组成 2血浆脂蛋白的分类、组成及结构 3载脂蛋白 种类及其作用 4血浆脂蛋白代谢 乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白 5血浆脂蛋白代谢异常 高脂蛋白血症、遗传性缺陷 学习要求： 一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能，了解脂类的代谢概况。 二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。 三、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。 四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶，了解合成过程。 五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。掌握甘油代谢及脂肪酸-氧化的基本过程，关键酶及能量生成。掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。了解脂肪酸其它氧化的方式。 六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、关键酶并了解合成基本过程。了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。 七、掌握磷脂的类型。熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。 八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。熟悉胆固醇的转化。了解胆固醇合成过程。 九、掌握血浆脂蛋白分类，组成和结构特点。熟悉载脂蛋白种类和生理功用。 十、掌握四种脂蛋白的代谢概况。熟悉高脂蛋白血症的分型。了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。 专题课内容：高脂血症分类及临床特征 第9章 氨基酸代谢 学习内容： 一、蛋白质的营养作用 1蛋白质与氨基酸的营养重要性 2蛋白质的需要量和营养价值 氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值 二、蛋白质的消化吸收及腐败作用 1蛋白质的消化作用 胃、小肠的消化 2氨基酸的吸收 氨基酸吸收载体、-谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收 3蛋白质的腐败作用 肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成 三、氨基酸的一般代谢 1体内蛋白质的转换更新 各种酶、泛素及概况 2氨基酸的脱氨基作用 转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环 3-酮酸的代谢 非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能 四、氨的代谢 1体内氨的来源 三个主要来源 2氨的转运 丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用 3体内氨的去路 尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒 五、个别氨基酸的代谢 1氨基酸的脱羧基作用 -氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺 2一碳单位代谢概况 一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能 3含硫蛋氨酸的代谢 甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢4芳香族蛋氨酸的代谢 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢 5支链氨基酸的代谢 三种重要支链氨基酸的代谢 学习要求： 一、掌握必需氨基酸、平衡氮及生理需要量的概念，熟悉蛋白质的生理功能和营养价值。 二、熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过程。熟悉蛋白质的腐败作用及腐败产物。 三、掌握泛素的概念。熟悉蛋白质降解的泛素反应。了解体内蛋白质的转换更新、各种酶及代谢概况。 四、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基作用的基本过程。熟悉-酮酸代谢。 五、掌握体内氨的来源。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。熟悉氨的转运。了解高血氨症和氨中毒。 六、熟悉氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生理活性物质。 七、掌握一碳单位的概念、载体、相互转变及生理功能。 八、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解含硫氨基酸的代谢。 九、了解由苯丙氨酸和酪氨酸代谢生成的生理活性物质。了解支链蛋氨酸的代谢。 专题课内容：高血氨的机理与临床。 第11章 物质代谢的联系与调节 学习内容： 一、物质代谢的特点 整体性，代谢调节，各组织、器官物质代谢各具特色，各种物质均具有共同的代谢池，ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式，NADPH是合成代谢所需的还原当量 二、物质代谢的相互联系 1能量代谢上的相互联系 2糖、脂和蛋白代谢上的相互联系 糖代谢与脂代谢的相互联系、糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系、核酸与氨基酸代谢的相互关系 三、组织、器官的代谢特点及相互联系 肝、心、脑、肌、红细胞、脂肪、肾 四、代谢调节 1细胞水平的代谢调节 细胞内酶的隔离分布、关键酶的变构调节、酶的化学修饰调节、酶量的调节 2激素的代谢调节 膜受体激素、胞内受体激素 3整体的代谢调节 饥饿、应激 学习要求： 一、熟悉体内物质代谢的特点。 二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。 三、了解主要组织器官的代谢特点。 四、掌握代谢调节的三级水平。掌握细胞水平代谢调节概念、关键酶及隔离分布特点。掌握酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。熟悉酶含量调节。 五、了解激素水平调节概念。熟悉膜受体激素与胞内受体激素所包含的种类。 六、熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。 第18章 血液的生物化学 学习内容： 一、血浆蛋白质 1血浆蛋白质分类与性质 来源、多态性 2血浆蛋白质的功能 维持血浆胶体渗透压、维持血浆正常的PH、运输作用、免疫作用、催化作用、营养作用、凝血、抗凝血和纤溶作用 二、血细胞的代谢 1红细胞的代谢 成熟红细胞的糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节特点 2白细胞的代谢 白细胞的糖代谢、脂代谢、氨基酸和蛋白质代谢 学习要求： 一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。 二、熟悉血液凝固。 三、掌握红细胞糖代谢主要特点、2，3-二磷酸甘油酸旁路，熟悉NADH和NADPH的功能。 四、掌握血红素合成原料、关键酶。熟悉血红素合成的调节并了解其基本过程。 五、了解白细胞的代谢的特点。 第19章 肝的生物化学 学习内容： 一、肝在物质代谢中的作用 1肝在糖代谢中的作用 2肝在脂类代谢中的作用 3肝在蛋白质代谢中的作用 4肝在维生素代谢中的作用 5肝在激素代谢中的作用 二、肝的生物转化作用 1生物转化的概念 2生物转化反应类型 氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应 3影响生物转化作用的因素 三、胆汁与胆汁酸的代谢 1胆汁 2胆汁酸的代谢 分类、生成及生理作用 四、胆色素的代谢与黄疸 1胆红素的生成与转运 2胆红素在肝中的变化 3胆红素在肠道中的变化和胆素原的肠肝循环 4血清胆红素与黄疸 溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸 学习要求： 一、熟悉肝在糖、脂类和蛋白质代谢中的作用。了解肝在维生素、激素代谢中的作用。 二、掌握生物转化作用的概念和生理意义。掌握生物转化反应的类型。掌握结合反应的种类，结合基团活性供体。熟悉主要酶类的组成、作用。熟悉影响生物转化的因素。 三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸和次级胆汁酸的种类，胆汁酸肠肝循环。熟悉胆汁酸功能。 四、掌握胆色素生成、转运过程和胆红素的结构特点。熟悉胆红素在肝中的转变。 五、掌握胆红素肠道中变化和胆色素肠肝循环。掌握游离胆红素与结合胆红素的特点。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。 专题课内容：各种黄疸时血、尿粪的改变 第二部分 分子生物学 第3章 核酸的结构与功能 学习内容： 一、核酸的化学组成 基本组成单位核苷酸 1核苷酸中的碱基成分 各种碱基的结构 2戊糖与核苷 3核苷酸的结构与命名 核苷酸的种类 二、核酸的一级结构 寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）结构 三、DNA的高级结构与功能 1DNA的二级结构双螺旋结构 DNA双螺旋结构模型要点、DNA双螺旋结构的多样性 2DNA三级结构 DNA的超螺旋结构、原核生物DNA 的高级结构、DNA在真核生物细胞核内组装 3DNA的功能 基本要点 四、RNA的结构与功能 1mRNA的结构与功能 遗传密码、帽子与尾巴结构 2tRNA的结构与功能 茎环结构、稀有碱基、反密码子 3rRNA的结构与功能 各种rRNA的组成 4其它小分子RNA 5核酶 五、核酸的理化性质及其应用 1核酸的一般理化性质 2DNA的变性 概念及曲线图 3DNA复性与分子杂交 核酸探针 六、核酸序列分析 化学裂解法、DNA末端合成终止法七、核酸酶 DNA酶和RNA酶 学习要求： 一、掌握各种碱基、核苷酸、戊糖的分子结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。 二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。 三、掌握DNA双螺旋结构模型的要点。掌握核小体结构特点。熟悉DNA的超螺旋结构。了解DNA在真核生物细胞核内组装。 四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能。了解其它小分子RNA。 五、掌握以下概念：融解温度、增色效应、DNA变性与复性、核酸分子杂交。 六、熟悉核酸酶的概念、种类与功能。 专题课内容：原核生物与真核生物染色体结构的特点。 第10章 核苷酸代谢 学习内容： 一、嘌呤核苷酸代谢 1嘌呤核苷酸的合成代谢 嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变、脱氧核苷酸的生成、嘌呤核苷酸的抗代谢物 2嘌呤核苷酸的分解代谢 基本过程及最终产物 二、嘧啶核苷酸代谢 1嘧啶核苷酸的合成代谢 嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物 2嘧啶核苷酸的分解代谢 基本过程 学习要求； 一、熟悉核酸了消化概况和核苷酸的生理功用。 二、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。熟悉基本过程并了解其调节。 三、掌握脱氧核苷酸的生成。熟悉嘌呤核苷酸补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变。了解嘌呤核苷酸的抗代谢物。 四、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用，痛风症的原因及治疗原则。 五、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。熟悉从头合成途径基本过程并了解其调节。 六、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径。了解嘧啶核苷酸抗代谢物。 七、了解嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。 第12章 DNA的生物合成 学习内容： 一、复制的基本规律 1半保留复制的实验依据和意义 2双向复制 概念及实例 3复制的半不连续性 领头链、随从链、冈崎片段 二、DNA复制的酶学和拓扑学变化 1复制的化学反应 2DNA聚合酶 原核生物的DNA聚合酶、真核生物的DNA聚合酶 3复制保真性的酶学依据 核酸外切酶活性和校读、复制的保真性和碱基选择 4复制中解链和分子的拓补学变化 解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白、 DNA拓扑异构酶 5DNA连接酶 三、DNA的生物合成过程 1原核生物的DNA生物合成 复制的起始、延长和终止，引发体和引物 2真核生物的DNA生物合成 复制的起始、延长和终止，端粒酶 四、逆转录和其它复制方式 1逆转录病毒和逆转录酶 概念及概况 2逆转录研究的意义 3滚环复制和D环复制 五、DNA的损伤与修复 1突变的意义 突变是进化、分化的分子基础，只有基因型改变的突变、致死性的突变、突变是某些疾病的发病基础 2引发突变的因素 物理、化学因素 3突变分子改变类型 错配、缺失、插入和框移、重排 4DNA损伤的修复 光修复、切除修复、重组修复、SOS修复 学习要求： 一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制、半不连续性复制、领头链、随从链、冈崎片段的概念。熟悉半保留复制的实验依据。 二、掌握参与DNA复制的主要物质，以及酶学和拓扑学变化。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶、单链DNA结合蛋白、DNA连接酶的作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。 三、掌握原核和真核生物DNA复制各阶段的特点。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念。 四、掌握端粒和端粒酶概念、结构特点及作用。了解端粒酶延长端粒机制。 五、掌握逆转录概念、作用特点、作用过程及生物学意义。了解滚环复制和D环复制。 六、掌握突变概念、突变的类型、切除修复的基本原理。熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。 专题课内容：端粒与端粒酶。 第13章 RNA的生物合成 学习内容： 一、转录的模板和酶 1转录模板 结构基因、不对称转录、有意义链、编码链 2RNA聚合酶 原核生物的RNA聚合酶、真核生物的RNA聚合酶 3模板与酶的辨认结合 概念及机制 二、转录过程 1原核生物的转录过程 转录的起始、延长和终止 2真核生物的转录过程 转录的起始、延长和终止 三、真核生物转录后加工修饰过程 1mRNA转录后加工修饰 首、尾的修饰，mRNA的剪接，外显子、内含子的概念及分类 2tRNA转录后加工修饰 甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应、加CCA-OH末端 3rRNA转录后加工修饰 4核酶 核酶的特性、核酶研究的意义 学习要求： 一、掌握复制与转录的主要区别。掌握转录、不对称转录、模板链、编码链的概念。掌握原核生物RNA聚合酶全酶、核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。 二、熟悉原核生物RNA聚合酶与模板辨认结合。熟悉原核转录起始、延长和两类转录终止过程的特点。 三、熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉真核转录的三个阶段。 四、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子和剪接体概念。掌握mRNA的首尾修饰，熟悉内含子剪接机制。了解内含子的分类和mRNA编辑。五、掌握tRNA和 rRNA转录后加工修饰特点并了解其过程。 六、熟悉核酶的结构特点和研究意义。 专题课内容：mRNA的剪接与mRNA的编辑。 第14章 蛋白质的生物合成（翻译） 学习内容： 一、蛋白质生物合成体系 1mRNA是翻译的直接模板及遗传密码 遗传密码的连续性、简并性、通用性、摆动性 2核蛋白体是翻译的场所 3tRNA和氨基酰-tRNA 氨基酰-tRNA合成酶、起始肽链合成的氨基酰tRNA二、蛋白质多肽链的生物合成过程 1肽链合成的起始 原核翻译起始复合物形成，真核翻译起始复合物形成 2肽链的延长 进位、成肽、转位、真核生物延长过程 3肽链合成的终止 三、蛋白质合成后加工和运输 1多肽链折迭 分子伴侣、蛋白二硫键异构酶、肽-脯氨酰顺反异构酶 2一级结构的修饰 肽链N-端的修饰、个别氨基酸的共价修饰、多肽链的水解修饰 3空间结构的修饰 亚基聚合、辅基连接、疏水脂链的共价连接 4蛋白质合成后的靶向运输 分泌蛋白的靶向输送、线粒体蛋白的靶向输送、细胞核蛋白的靶向输送 四、蛋白质生物合成的干扰和抑制 1抗生素 2干扰蛋白质生物合成的生物活性物质 毒素、干扰素 学习要求： 一、掌握翻译、遗传密码子的概念。熟悉遗传密码的特点。 二、掌握参加蛋白质生物合成体系中mRNA、tRNA和核糖体在翻译中作用。熟悉氨基酰- tRNA与起始氨基酰- tRNA的生成。 三、掌握原核及真核生物翻译的三个阶段的特点，延长阶段的三个步骤：注册、成肽和转位。熟悉S-D序列、起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。了解翻译的基本过程。 四、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握原核、真核翻译过程异同。 五、掌握翻译后加工、分子伴侣、蛋白质的靶向输送、信号序列、信号肽、核定位序列的概念。熟悉一级结构修饰和空间结构修饰的种类。熟悉蛋白质合成后靶向输送的种类。了解多肽链折迭、蛋白质合成后靶向输送过程。 六、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。熟悉白喉毒素和干扰素干扰蛋白质合成的机制。 专题课内容：1蛋白质合成中翻译后的折叠及加工 2蛋白质的靶向运输 第15章 基因表达调控 学习内容： 一、基因表达调控基本概念与原理 1基因表达的概念 基因、基因组、基因表达的概念 2基因表达的特异性 时间及空间特异性 3基因表达的方式 基因表达、诱导和阻遏 4基因表达调控的生物学意义 适应环境、维持生长和增殖，维持个体发育与分化 二基因表达调控基本原理 1基因表达调控的多层次和复杂性、 2基因转录激活调节基本要素 特异DNA序链，调节蛋白，DNA-蛋白质，蛋白质-蛋白质相互作用，RNA聚合酶 二、原核基因表达调节 1原核基因转录调节特点 因子决定RNA聚合酶识别特异性、操纵子模型的普遍性、阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性 2原核生物转录起始调节 乳糖操纵子结构及调节机制 3原核生物转录终止调节 4原核生物翻译水平调节 蛋白质分子的自我调节、反义RNA对翻译的调节作用 三、真核基因表达调控 1真核基因转录调节特点 真核基因组结构庞大、多顺反子、重复序列、基因不连续性 2真核基因表达调控特点 RNA聚合酶、活性染色体结构变化、正性调节占主导、转录与翻译分隔进行、转录后修饰、加工 3RNA pol和RNA pol的转录调节 RNA pol转录体系的控制、RNA pol转录体系的控制 4 RNA pol转录起始的调节 顺式作用元件、反式作用元件、mRNA转录激活及其调节 5RNA pol转录终止的调节 HIV基因组转录终止调节、热休克蛋白基因的转录终止调节 6转录后水平的调节 hnRNA加工成熟的调节、mRNA运输、胞浆内稳定性的调节 7翻译水平的调节 翻译起始因子（eIF）活性的调节、RNA结合蛋白对翻译起始的调节 学习要求： 一、掌握基因、基因组、基因表达的概念。熟悉基因时间、空间性，基因表达方式。了解基因表达调控的生物学意义。 二、掌握共有序列、阻遏蛋白、激活蛋白和CAP的概念。掌握基因转录激活调节的基本要素。熟悉RNA聚合酶活性的调节。了解DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用。 三、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控。了解转录终止调节。 四、熟悉真核基因组结构特点和真核基因表达调控特点。了解RNA pol和RNA pol转录的调节。 五、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构特点和PIC的装配过程。了解RNA pol转录终止调节、转录后水平的调节和翻译后水平的调节。 专题课内容：真核基因的转录激活调控。 第20章 重组DNA技术 学习内容： 一、重组DNA技术的基本过程 1重组DNA技术相关的概念 DNA克隆、工具酶、目的基因、基因载体 2重组DNA技术基本原理及操作步骤 目的基因的获取、克隆载体的选择和构建、外源基因与载体的连接 、重组DNA导入受体菌、重组体的筛选、克隆基因的表达 二、利用重组DNA技术生产重组人胰岛素 学习要求： 一、掌握转化及转导、转座、基因重组概念。熟悉自然界基因转移及重组的方式。 二、掌握重组DNA技术的相关概念、基本原理和主要步骤。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。 三、熟悉重组体导入受体细胞及筛选方法。了解基因克隆表达技术。 四、了解重组人胰岛素的生