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热激蛋白在蜡蚧轮枝菌中耐高温胁迫的作用分析开题报告热激蛋白在蜡蚧轮枝菌中耐高温胁迫的作用分析开题报告摘要：热休克蛋白是细胞内含量最丰富的蛋白质之一，在各种生物体内广泛分布。热休克蛋白的表达和调控系统是有机体对多种内外环境胁迫条件产生应激反应达到自我保护的物质基础。目前这一领域的研究已在探讨生物的遗传、进化和环境适应等宏观问题上得到应用。本文综合叙述了热休克蛋白在进化方面的研究进展，主要包括HSP90、HSP70及sHSPs蛋白结构及其基因的演化特征。这些研究也许能为探讨生物与环境的相互关系、物种进化及所经历的环境变迁等科学问题提供一定的线索。 关键词：热休克蛋白、HSP90、HSP70、小分子热激蛋白、进化Phylogenesis and Evolution of the Heat-Shock Proteins Abstract：Heat shock proteins ( HSP) are among the most abundant intracellular proteins. The gene expression and regulatory mechanisms of HSP are the self-protecting material basis, when the organism under different stress conditions. Furthermore the researches of them are widely used in solving some macro-problems, such as biological genetics, evolution and environmental adaptation. This article reviews the research progress of HSP, including the evolution of HSP90, HSP70 and sHSPs. Maybe these will provide certain clue for the relation of the biologics and environments, the evolution of the origin of species and the environment transitions undergone. Key words：Heat shock proteins, Heat shock proteins 90, Heat shock proteins 70, Small heat-shock proteins, Evolution.引言热休克蛋白（heat shock protein，HSP）又称热激蛋白。1962年Ritosa首次发现热激诱导果蝇幼虫唾腺染色体形成新的膨突，暗示可能某种蛋白的合成量增加，人们称这种反应为热激反应（heat shock response，HSR）【1】。Alfred Tissiores 等科研人员于1974年进一步发现高温能使果蝇的蛋白质合成发生变化，正常的蛋白质合成受到抑制，而同时启动了一套新的蛋白质的合成，这些受热诱导合成的一系列蛋白即为热休克蛋白【2】。随着科技的发展，人们发现热休克蛋白也能被化学物质或者其他环境刺激所诱导，但习惯上统称这类蛋白为热休克蛋白。而且热休克蛋白具有明显的交叉保护（cross-protection）作用，在一种胁迫应激下，同时会增强对其它胁迫的承受能力【3】。随着研究成果的不断积累, 热激蛋白字面意义己经不能涵盖其具有的丰富生物学意义。现在很多研究已经表明，热休克蛋白广泛存在于生物界中，其中包括真菌、藻类、植物、昆虫和哺乳动物，而且热休克蛋白几乎在所有活细胞内都起着重要的作用，充分证明热激反应是一个普遍的生物学现象。大量研究表明，通常在高于有机体正常生长温度约5时热休克蛋白的合成就开始能被检测到，在热激处理后35 min内热休克蛋白mRNA的含量显著增加，20 min时就可以检测到新合成的热休克蛋白。如果让植物一直处于热激状态，热休克蛋白的合成一般只会持续几个小时【4】。但是对于不同的生物种类，诱导热休克蛋白合成的温度是不同的，而且热激后的 恢复时间也会因生物种类而异。目前发现热休克蛋白定位于细胞的多种细胞器中，包括胞质溶胶、线粒体、叶绿体、内质网等内膜系统，但不同的热休克蛋白在细胞中往往有着有不同的定位【5】。如HSP90多定位于高尔基体和液泡中，HSP70多定位于细胞质和细胞骨架中（见图1）。由于热休克蛋白诱导表达迅速，分布广泛，即使在非热休克细胞中也存在着由热休克蛋白同源基因编码的类似蛋白质。这种在正常生理条件下热激基因家族中表达的成员称为热激蛋白的同系蛋白（heat shock protein cognate，HSC）。所以，我们应该明确热激基因是一个并非所有成员都受热调控的多基因超家族。热休克蛋白的相对分子质量大都在15x103104x103范围内，而且低分子量的热休克蛋白主要存在于植物体内。根据相对分子质量 的大小以及同源程度可将热休克蛋图1 在真核生物内，HSP70、HSP90的细胞定位示意图。白分为HSP90、HSP70、小分子热休克蛋白及遍在蛋白质4个家族【6】，各个家族的热休克蛋白又有多种不同形式或经不同修饰的蛋白质分子所组成（见表1）。表1 主要的热休克蛋白家族及其生理功能HSP家族主要成员主要生理功能免疫应答中的可能作用HSP90HSP90，HSP83 促进甾醇激素受体与激素的结合及与DNA结合，调节激酶磷酸化活性，与典型的分子伴侣不同，它们与特定靶蛋白之间的相互作用特殊且长久抗肿瘤，提高自身免疫功能HSP70HSP70，Bip，Dnat， Hsc70， Grp78参与蛋白质折叠和去折叠、蛋白质转位及多聚复合体的组装，与ATP结合时具有微弱的ATP酶活性免疫球蛋白装配，类抗原加工，病原体抗原及免疫性诱导 小分子热休克蛋白 HSP27， Gro23， HSP16 参与蛋白质折叠、去折叠及多聚复合物的组装病原体抗原及免疫性诱导泛蛋白遍在蛋白质蛋白质降解类抗原加工，淋巴细胞回巢及自身免疫性诱导热胁迫、干旱胁迫及高盐胁迫等环境胁迫都会影响许多细胞蛋白质的酶性质或结构组成，结果变成非折叠或错误折叠（misfold）状态（蛋白质常常会聚合在一起或者形成沉淀），从而丧失其催化结构及活性。大多数热休克蛋白具有分