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贵州大学生物化学试题贵州大学生物化学试题 一、名称解释 盐析： 一、名称解释 盐析：盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 透析：透析：透析是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子 分开的一种分离纯化技术。 蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构： 在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列， 并进一步折叠 成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。 变形：变形：在致病因素的作用下，组织和细胞发生物质代谢障碍，在细胞内和间质中出现各种异 常物质或原有的某些物质堆积过多的现象。 复性：复性：变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 变性的一种逆转。 等电点：等电点：在某一 PH 的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等， 成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 成为该氨基酸或蛋白质的等电点。 肽键：肽键：肽键，是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和 氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的 顺式肽键。 电泳：电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。 减色效应：减色效应：若变性 DNA 复性形成双螺旋结构后，其 260nm 紫外吸收会降低，这种现象叫减 色效应。 增色效应：增色效应：指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数增大的现象。 DNA 的变性：的变性：DNA 变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的 天然构象和性质发生改变。 DNA 的复性：的复性：当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象 Tm 值：值：Tm 值就是 DNA 熔解温度，指把 DNA 的双螺旋结构降解一半时的温度。 分子杂交：分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术。 磷酸二酯键磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。 变构酶：变构酶：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活 性部位对底物的结合与催化作用受到影响， 从而调节酶促反应速度及代谢过程， 这种效应称 为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。 变构效应：变构效应：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶 活性部位对底物的结合与催化作用受到影响， 从而调节酶促反应速度及代谢过程， 这种效应 称为别构效应。 酶的活性中心：酶的活性中心： 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。 其中一些与酶的活性密切相 关的化学基团称作酶的必需基团。 这些必需基团在一级结构上可能相距很远， 但在空间结构 上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一 区域称为酶的活性中心。 酶原的激活：酶原的激活：是指有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态 的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水 解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激 活。 酶的共价催化：酶的共价催化：一个酶的或酶的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个酶。许多 酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。 多酶体系：多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。 一般 分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。 维生素：维生素： 是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质， 在人 体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。 三羧酸循环：三羧酸循环： 是需氧生物体内普遍存在的代谢途径， 因为在这个循环中几个主要的中间代谢 物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环。 酵解作用： 酵解作用： -氧化作用：氧化作用：脂肪酸氧化作用发生在-碳原子上，释放出 CO2，生成比原来少一个碳原子 的脂肪酸，这种氧化作用称为-氧化作用。 -氧化：氧化：脂肪酸氧化作用发生在-碳原子上，释放出 CO2，生成比原来少一个碳原子的脂 肪酸 正氮平衡：正氮平衡：正氮平衡即摄入的氮量多于排出的氮量时的氮平衡状态。 负氮平衡：负氮平衡：摄入氮小于排出氮叫做负氮平衡。 必需氨基酸：必需氨基酸： 人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要， 必须从食物中摄取的氨基酸。 它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基 酸，称必需氨基酸。 非必需氨基酸：非必需氨基酸： 体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到， 不一定非从食物直接摄取不可。 这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸 等。 转氨基作用：转氨基作用：转氨基作用 指的是一种-氨基酸的-氨基转移到一种-酮酸上的过程。转 氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与-酮酸的酮基 进行了交换。 一碳单位：一碳单位： 一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。 指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有 一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。 尿素循环：尿素循环：又称为鸟氨酸循环，肝脏中 2 分子氨（1 分子氨是游离的，1 分子氨来自天冬氨 酸）和 1 分子 CO2 生成 1 分子尿素的环式代谢途径。尿素循环是第一个被发现的环式代谢 途径，由 H. Krebs 和 K. Henseleit 于 1932 年提出。 生物氧化：生物氧化： 生物氧化是在生物体内， 从代谢物脱下的氢及电子通过一系列酶促反应与氧化 合成水并释放能量的过程。 也指物质在生物体内的一系列氧化过程。 主要为机体提供可利 用的能量。 氧化磷酸化：氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给 ADP 与无机磷合成 ATP 的偶联反应。主 要在线粒体中进行。 在真核细胞的线粒体或细菌中， 物质在体内氧化时释放的能量供给 ADP 与无机磷合成 ATP 的偶联反应。 底物水平磷酸化：底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物 可直接偶联 ATP 或 GTP 的合成，这种产生 ATP 等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。 解偶联作用：解偶联作用：所有破坏生物氧化与磷酸化相偶联的作用,即抑制氧化磷酸化的作用即解偶联 作用. P/O 比：比：当一对电子经呼吸链传给 O2 的过程中所产生的 ATP 分子数。实质是伴随 ADP 磷 酸化所消耗的无机磷酸的分子数与消耗分子氧的氧原子数之比,称为 P/O 比。 转录：转录：转录是遗传信息由 DNA 转换到 RNA 的过程。作为蛋白质生物合成的第一步，转录 是 mRNA 以及非编码 RNA（tRNA、rRNA 等）的合成步骤。 翻译：翻译：翻译是蛋白质生物合成过程中的第一步，翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的 信使 RNA 分子中“碱基的排列顺序”解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。 中心法则：中心法则：是指遗传信息从 DNA 传递给 RNA，再从 RNA 传递给蛋白质，即完成遗传信息 的转录和翻译的过程。也可以从 DNA 传递给 DNA，即完成 DNA 的复制过程。 半保留复制：半保留复制：一种双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单 链均作为新链合成的模板。 突变：突变：突变（即基因突变）在生物学上的含义，是指细胞中的遗传基因（通常指存在于细胞 核中的脱氧核糖核酸）发生的改变。 点突变：点突变：点突变，也称作单碱基替换，指由单个碱基改变发生的突变。 沉默突变：沉默突变： 当点突变发生在基因及其调控序列之外， 或使基因序列内一种密码子变成编码同 一种氨基酸的另一种同义密码子时，不会改变生物个体的基因产物，因而不引起性状变异。 不引起生物性状变异的突变称为沉默突变。 回复突变：回复突变： 突变体经过第二次突变又完全地或部分地恢复为原来的基因型和表现型。 完全恢 复是由于突变的碱基顺序经第二次突变后又变为原来的碱基顺序,故亦称真正的回复突变。 密码子：密码子：RNA 分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。 单顺反子单顺反子：真核基因转录产物为单顺反子。 多顺反子：多顺反子：在原核细胞中，通常是几种不同的 mRNA 连在一起，相互之间由一段短的不编 码蛋白质的间隔序列所隔开，这种 mRNA 叫做多顺反子 mRNA。这样的一条 mRNA 链含有 指导合成几种蛋白质的信息。 操纵子：操纵子：指启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。 二、简答题二、简答题 1、根据氨基酸的 PK 值计算 Ala、Glu、Arg 的等电点 2、鉴定多肽或蛋白质的 N 末端氨基酸有哪几种方法？ 3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？ 4、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 5、DNA 双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？ 6、何为 DNA 的一级结构、二级结构、二级结构？ 7、tRNA 分子结构有哪些特征？ 8、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？ 9、真核 mRNA 和原核 mRNA 各有什么特点？ 10、什么是米氏方程？米氏常数 Km 值有何意义？ 11、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？ 12、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？ 13、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？ 14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？ 15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 16、 写出糖酵解的化学历程， 原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子 ATP （32） 。 17、试述 TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA 的组成及生物学功能。 18、试述维生素 A、维生素 D、维生素 E、维生素 K 的来源、结构特点生理功能。 19、 何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子 ATP （32 或 30 分子的） 20、试述饱和脂肪酸从头合成途径。 21、 为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、 蛋白质代谢有何联系？ 22、磷酸戊糖途径有何特点？ 23、 试述脂肪酸的-氧化过程。 计算一分子软脂酸经过-氧化作用彻底分解为 CO2 和 H2O 时，能产生多少分子 ATP（96 分子的 ATP） 。 24、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？ 25、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？ 26、简述磷脂的代谢特点。 27、简述乙醛酸循环的特点。 28、氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸各有哪些去路？ 29、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？ 30、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？ 31、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？ 32、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？ 33、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？ 34、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成 CO2 和 H2O 时，能产生多少分子 ATP？（30 或 32 和 ATP) 35、 写出 NADH 和 FADH2 两条传递链的排列 顺序及产生 ATP 的部位、 抑制剂及作用部位。 36、DNA 的复制和 RDA 的转录各有何特点？ 37、叙述原核细胞 DNA 的复制过程。 38、参与 DNA 复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？ 39、试述原核细胞 RNA 的生物合成过程。 40、参与 RNA 复制体系的组分有哪些？ 41、RNA 转录有何特点？需要哪些组分参与？ 42、mRNA 转录后加工有哪些方式？ 43、原核生物蛋白质生物合成过程分为哪些阶段？叙述其主要内容。 44、参与 RNA 蛋白质生物合成的 RNA 有哪几种？各有何作用？ 45、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？ 46、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？ 47、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。 三、论述题三、论述题 1、根据氨基酸的 PK 值计算 Ala、Glu、Arg 的等电点 Ala 中性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2=6.00 Glu 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2=3.22 Arg 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2=10.76 2、鉴定多肽或蛋白质的 N 末端氨基酸有哪几种方法？ .二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)氰酸盐法二甲基氨基萘磺酰氯法 3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？ 蛋白质的二级(Secondary)结构是指蛋白质分子中局部肽链在空间的排列,或规则的几何 走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲等几种类型 特点：-螺旋多个肽键平面通过-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成固定的右 手螺旋。主链呈螺旋上升，每个 3.6 个氨基酸残基上升一圈，相当于 0.54nm，每个氨基酸残 基向上平移 0.15nm。相邻两螺旋之间借肽键中 C=O 和 NH 形成许多内氢键。肽键中氨 基酸侧链 R 分布在螺旋外侧其形状、大小及电荷影响-螺旋的形成。-折叠多肽 链充分伸展，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面成 110角。氨基酸残基的 R 侧链 伸出在锯齿的上方或下放。依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽键间的 C=O 与 HN 形成 氢键，使构想稳定。两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。-转角第一个氨 基酸残基的 C=O 与第四个残基的 NH 形成氢键。 无规则卷曲肽键中肽链平面不规则排列。 5、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 6、DNA 双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？ 两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。 嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧； 内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距 离为 0.34nm，沿中心轴每旋转一周有 10 个核苷酸，即螺距为 3.4nm；两个核苷酸之间的夹 角为 36。 双螺旋的平均直径为 2nm,形成大沟和小沟。 两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即 A 与 T 配对，C 与 G 配对；碱 基在内（AT，GC） 氢键:互补碱基 G-C 之间有 3 个氢键，A-T 之间有 2 个氢键 碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力） 离子键等: 则 DNA 变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂） 7、何为 DNA 的一级结构、二级结构、二级结构？ 一级结构：序脱氧核糖核酸的排列顺序。 二级结构：就是 DNA 的双螺旋模型。 三级结构：DNA 双螺旋的进一步扭曲构成构想（负超螺旋） 。 8、tRNA 分子结构有哪些特征？ 含有稀有碱基较多， 达核苷酸总量的 5-20。不同的 tRNA 尽管核苷酸组分和排 列顺序各异，但其 3端都含有 CCA 序列，是所有 tRNA 接受氨基酸的特定位置。所有 的 tRNA 分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和 L 型立体构象，结构较稳定，半衰期均在 24 小时以上。 9、真核 mRNA 和原核 mRNA 各有什么特点？ 原核生物 mRNA 的特点： 半衰期短多以多顺反子的形式存在无帽子结构原核生 物常以 AUG（有时 GUG，甚至 UUG）作为起始密码子 真核生物 mRNA 的特点为：真核细胞 mRNA 的合成和功能表达发生在不同的空间和 时间范畴内以单顺反子形式存在 有帽子结构几乎永远以 AUG 作为起始密码子 10、什么是米氏方程？米氏常数 Km 值有何意义？ 根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究， 推导出了表示整个反应中底物浓度和 反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同 条件下具有不同的 Km 值。 Km 值表示酶与底物之间的亲和程度：Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 11、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？ 趋近效应（趋近效应（approximation）和定向效应（）和定向效应（oientation） ：酶可以将它的底物结合在它 的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比， 若在反应系统的某一局部区域， 底物浓 度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分 子才被作用，大大增加了 ES 复合物进入活化状态的机率。 张力作用（张力作用（distortionorstrain） ：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大 得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进 ES 进 入活性状态。 酸碱催化作用（酸碱催化作用（acid-basecatalysis） ：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的 R 基团， 这些基团往往是良好的质子供体或受体， 在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团 对许多化学反应是有力的催化剂。 共价催化作用（共价催化作用（covalentcatalysis） ：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的 ES 复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？ 酶活力 酶活力又称酶活性， 一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力， 通常以在一定条件 下酶所催化的化学反应速度来表示。 酶的比活力 酶的比活力:（specific activity）也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。 比活性=酶活力单位数/ 毫克蛋白（氮） 酶的转换数： 当酶被底物完全饱和时， 每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换 的底物分子数表示一个酶的转换数 13、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？ 是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。 可逆性抑制又包括 竞争性抑制 反竞争性抑 制 非竞争性抑制 竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与 酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底 物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km 值增大，Vm 值不变。典型的例子是丙二酸 对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶 酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。 反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存 在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km 减小，Vm 降低。 非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂 对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km 值不 变，Vm 值降低。 14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？ 有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯 酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重 的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。 15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。 在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化 等。 在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化 现象，即合成过多的胎儿型同工酶。 16、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？ 酶与一般催化剂相比有以下特点: （1） 反应条件温和，可在常温，常压下进行 （2） 专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物 （3） 酶的催化效率极高 17、试述 TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA 的组成及生物学功能。 TPP组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP) 是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或酮戊二酸的氧化脱羧反应。 FAD&FMN组成：核黄素(维生素 B2)的衍生物生物学功能：它们在脱氢酶催化 的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。 NAD+&DADP+组成：是维生素烟酰胺的衍生物生物学功能：作为脱氢酶的辅 酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。 CoA组成： 由,-二羟基-二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。生 物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。 18、试述维生素 A、维生素 D、维生素 E、维生素 K 的来源、结构特点生理功能。 维生素 A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素 A 含有-白芷酮环的不饱 和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。 维生素 D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙 离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。 维生素 E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是 6-羟基苯并二氢呋喃的衍生 物；生理功能：与植物生理机能有关抗氧化作用 维生素 K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生 物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子 7 及 8 等的合成。 19、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子 ATP（32 分子） 。 （1）葡萄糖或糖原转变为果糖-1，6-二磷酸（FDP） （2）果糖-1，6-二磷酸分解为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸 （3）甘油醛-3-磷酸转变为丙酮酸 （4）乳酸的生成 20、 何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子 ATP （32 或 30 分子的） 三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径， 因为在这个循环中几个主要的中间代 谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环 特点： （1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。 （2）在三羧酸循环中，共有 4 次脱氢反应，脱下的氢原子以 NADH+H+和 FADH2 的 形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成 ATP。 （3）乙酰辅酶 A 不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都 进入三羧酸循环彻底氧化。 （4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。 21、 为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、 蛋白质代谢有何联系？ 三羧酸循环是乙酰 CoA 最终氧化为 H2O 和 CO2 的途径；糖代谢产生的碳骨架最 终进入三羧酸循环氧化； 脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化， 脂 肪酸经-氧化产生乙酰 CoA 进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解产生的氨基酸脱氨后碳骨 架进入三羧酸循环氧化， 同时， 三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨基后合 成非必需氨基酸。所以说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽 三者都经过三羧酸循环， 它们各自的代谢中的中间产物都是丙酮， 在三羧酸循环里可以 利用它们的中间产实现三者之间的转换以及时补充需要。 22、磷酸戊糖途径有何特点？ 葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧， 不必经过糖酵解和三羧酸循环， 脱氢酶的辅酶不是 NAD+ 而是 NADP+，产生的 NADPH 作为还原力以供生物合成用，而不是传递给 O2，无 ATP 的 产生和消耗。 23、 试述脂肪酸的-氧化过程。 计算一分子软脂酸经过-氧化作用彻底分解为 CO2 和 H2O 时，能产生多少分子 ATP（96 分子的 ATP） 。 脂肪酸的-氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰 CoA 和一个少两个碳的新的脂酰 CoA。 第一步脱氢（dehydrogenation）反应由脂酰 CoA 脱氢酶活化，辅基为 FAD，脂酰 CoA 在和碳原子上各脱去一个氢原子生成具有反式双键的，-烯脂肪酰辅酶 A。 第二步加水 （hydration） 反应由烯酰 CoA 水合酶催化， 生成具有 L-构型的-羟脂酰 CoA。 第三步脱氢反应是在羟脂肪酰 CoA 脱饴酶（辅酶为 NAD+）催化下，-羟脂肪酰 CoA 脱氢生成酮脂酰 CoA。 第四步硫解（thiolysis）反应由酮硫解酶催化，-酮酯酰 CoA 在和碳原子之间 断链，加上一分子辅酶 A 生成乙酰 CoA 和一个少两个碳原子的脂酰 CoA。 24、试述饱和脂肪酸从头合成途径。 乙酰 CoA 的来源和转运丙二酸单酰 CoA 的形成脂肪酸链的合成 25、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？ 不饱和脂肪酸应为含有顺式双键会影响氧化的进一步进行， 它氧化形成的中间产物3- 烯脂酰辅酶 A 时须经线粒体中特异的3-顺-2-反烯脂酰辅酶 A 异构酶的催化才可以继续 进行。 26、简述磷脂的代谢特点。 磷脂代谢是磷脂在生物体内可经各种磷脂酶作用水解为甘油、 脂肪酸、 磷酸和各种氨基 醇（如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等） 。 甘油可以转变为磷酸二羟丙酮，参加糖代谢。脂肪酸经-氧化作用而分解。磷酸是体 内各种物质代谢不可缺少的物质。 27、简述乙醛酸循环的特点。 乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。 但是， 它们是两条不同 的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。 而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。 油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。 这个过程依 赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。 28、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？ （1）脱氨基作用：包括氧化脱氨和非氧化脱氨，分解产物为-酮酸和氨。 （2）脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱羧，生成二氧化碳和胺类化合物。 （3）羟化作用：有些氨基酸（如酪氨酸）降解时首先发生羟化作用，生成羟基氨基酸， 再脱羧生成 二氧化碳和胺类化合物。 29、氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸各有哪些去路？ 氨的去路： （1）合成尿素(主要去路):尿素通过肾脏随尿排出体外。 （2）合成谷氨酰胺 （3）可以氨基化其他的-酮戊酸以变回另外一种-氨基酸，这就是体内非 必需氨基酸合成的途径。 （4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。 -酮酸的去路： （1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸； （2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。 30、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？ a 一酮戊二酸衍生类型一酮戊二酸衍生类型；碳骨架来源于 TCA 中的-酮戊二酸。 草酰乙酸衍生类型草酰乙酸衍生类型；碳骨架来源于 TCA 中的草酰乙酸。 丙酮酸衍生类型丙酮酸衍生类型；碳骨架来源于 EMP 中的丙酮酸。 3-磷酸甘油酸衍生类型磷酸甘油酸衍生类型；碳骨架来源于光呼吸乙醇酸途径中的乙醛酸。 磷酸烯酸式丙酮酸和磷酸烯酸式丙酮酸和 4 一磷酸赤薛糖衍生类型一磷酸赤薛糖衍生类型；碳骨架来源于 PPP 中的磷酸核糖和 4-磷酸-赤藓糖(PPP)和 PEP(EMP)。 31、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？ （1）嘌呤环来源：N-1 来自天冬氨酸；C-2 和 C-8 来甲酸盐；N-3 和 N-9 来自谷氨酰 胺；N-7 来自甘氨酸；C-6 来自 CO2；C-4、C-5 和 N-7 来自甘氨酸。特点：除某些细菌外， 几乎所有生物体都能合成嘌呤碱。 （2）嘧啶环来源：嘧啶环中的第二位碳原子来自 CO2，第三位氮原子来自氨，其它部分 均来自天冬氨酸。特点：是用小分子化合物形成的嘧啶环，中间产物是乳清酸。 32、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？ 不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，因此嘌呤分解代谢的产物亦各不相同。 33、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？ 嘌呤核苷酸分解代谢反应基本过程是核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成核苷， 进而在酶 作用下成自由的碱基及 1-磷酸核糖。嘌呤碱最终分解成尿酸，随尿排出体外。鸟嘌呤分解 为鸟嘌呤核苷；腺嘌呤分解为腺嘌呤核苷； 34、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？ （1）NADP 脱氢酶复合物；特点：是一种与铁硫蛋白结合成复合物的黄素蛋白，属于不 需氧黄素，其辅酶是 FMN，850kD,由 24 条肽链构成。 （2）琥珀酸脱氢酶；特点：含有以 FAD 为辅基的黄素蛋白及铁硫中心。 （3）细胞色素 bc1 复合物；特点：含有细胞色素 b、细胞色素 c1 和 FeS 蛋白。 （4）细胞色素氧化酶；特点：含有细胞色素 a 和细胞色素 a3，是一个跨膜蛋白，有 13 条肽链组成，分子量为 204kD。 35、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成 CO2 和 H2O 时，能产生多少分子 ATP？（30 或 32 和 ATP) 36、 写出 NADH 和 FADH2 两条传递链的排列 顺序及产生 ATP 的部位、 抑制剂及作用部位。 （1）NADH 传递链：NADH+H+ FMN FeS CoQ Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3 O2 （、和 产生 ATP） 抑制剂：鱼藤酮，其作用部位为；抗生素 A，其作用部位为；氰化物，CO，叠氮 化合物，其作用部位为 （2）FADH2 传递链：FAD FeS CoQ Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3 O2 （和产生 ATP) 抑制剂：抗生素 A，其作用部位为；氰化物，CO，叠氮化合物，其作用部位为 37、DNA 的复制和 RDA 的转录各有何特点？ DNA 的复制的特点：半保留复制有一定的复制起始点需要引物双向复制半 不连续复制。 RDA 的转录的特点：转录的不对称性转录的连续性转录的单向性有特定的起 始和终止位点 38、叙述原核细胞 DNA 的复制过程。 在一解旋酶的催化下,一个 DNA 分子经过解旋和半保留式复制,形成了两个一样的环状 DNA 分子。复制常是由 DNA 附着在质膜上的部位开始。 复制的起始：DNA 复制起始阶段，必须被精确调节,因为每个生命周期只发生一次。 复制起始是复制调节的惟一机会，但调节机制并不十分清楚。 复制的延长：由 DNA 聚合酶催化，以 35方向的亲代 DNA 链为模板，从 53方 向聚合子代 DNA 链。在原核生物中，参与 DNA 复制延长的是 DNA 聚合酶；而在真核生 物中，是 DNA 聚合酶(延长随从链)和（延长领头链） 。 复制的终止：a、去除引物，填补缺口：由 DNA 聚合酶来水解去除 RNA 引物，并 由该酶催化延长引物缺口处的 DNA， 直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。 b、 连接冈崎片段： 在 DNA 连接酶的催化下，形成最后一个磷酸酯键，将冈崎片段连接起来，形成完整的 DNA 长链。 39、参与 DNA 复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？ 组分：底物（四种脱氧核糖核酸）模板（亲代 DNA 链）引发体和 RNA 引物。 DNA 聚合酶。DNA 连接酶。单链 DNA