生化课后答案.doc

第一章1生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?生物化学是以生物体为对象，从化学的观点研究生命本质的科学。它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。2维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?a离子键b氢键c范德华力d疏水相互作用e位阻作用3为什么说水是生命的基本介质?a生物分子的合成需要有水的参与；b生物体内有机物的代谢过程也会产生水；c在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质；d细胞与细胞之间充满水分，血液中也含有大量水分；ee水分参与能量的传递；f水有润滑作用4细胞中有哪些缓冲系统?a碳酸氢盐系统b磷酸盐系统c蛋白质系统第二章核酸化学1名词解释增色效应：DNA由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加，此现象称为增色效应。减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象被称为“减色效应”。DNA复性：变性DNA的两条链通过碱墓配对重新形成双螺旋的过程称为复性分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸链（DNA或RNA），根据它们的顺序互补性，在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。回文结构（palindrome）：所谓回文顺序，就像一个单词、一个词组或一个句子，它们从正方向阅读和反方向阅读，其含义都一样。例如：ROTATOR和NURSESRUN。这个名词被用于描述碱基顺序颠倒重复，因而具有二倍对称的DNA段落。镜像结构：如果颠倒重复发生在同一条链上，则这种顺序叫镜像重复，在同一条链内不具有链内互补顺序，因而不能形成发卡结构和十字架结构。例如TTAGCACCACGATTAATCGTGGTGCTAAWatsonCrick配对：Hoogsteen配对：参与WatsonCrick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建，特别是在大沟里的功能基团，如一个质子化的C能和GC碱基对中的G配对，T和AT中的A配对，这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。这种非WatsonCrick碱基配对叫Hoogsteen配对，在DNA重组转录等的起始和调控上起重要作用。DNA双螺旋：是一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。DNA超螺旋：DNA本身的卷曲一般是DNA双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。核酶（ribozyme）：具有催化作用的小RNA分子。siRNA：small interfering RNA，大约22个核苷酸长的双链RNA能够通过不同途径，以序列特异的方式来高效的沉默含有同源序列的靶RNA分子。2从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA?DNA分子比RNA大。DNA在细胞核里，RNA在细胞液。结构：DNA是双螺旋RNA是单链根据种类不同结构也不同。功能：DNA是遗传物质，RNA是更加种类不同，功能也不同！3从结构和功能上比较tRNA、rRNA和mRNA?功能：mRNA：功能是翻译。tRNA：功能是运输。rRNA：功能是作为mRNA的支架，使mRNA分子在其上展开，实现蛋白质的合成。结构：mRNA原核和真核特征不相同：原核生物特征有半衰期短，而且由多顺反子形式存在以AUG为起始密码子。真核生物一般为单顺反子，5端帽子，3端尾巴rRNA有大小亚基。tRNA有三叶草结构4DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?此模型如何能解释Chargaff?a，两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。b，磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按AT，GC配对（碱基配对原则，Chargaff定律）c，螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离034nm，螺旋结构每隔10个碱基对（base pair，bp）重复一次，间隔为34nmd，DNA双螺旋结构十分稳定5原核生物和真核生物的mRNA的结构有哪些区别?原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。7从两种不同细菌提起DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么?第三章蛋白质化学1名词解释蛋白质一级结构：多肽链中，氨基酸的排列顺序，其主要化学键为肽键（peptide bond）。蛋白质的二级结构：指蛋白质中某一段肽链主链C原子的空间排布蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布顺序。蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。超二级结构：在蛋白质分子中，由二级结构间组合的结构层次称为超二级结构。结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。必需氨基酸：动物及人体内不能合成，必需由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。稀有氨基酸：动物和人体内能够合成，不需从外界供给的氨基酸称为非必需氨基酸半必需氨基酸：体内虽能合成，但合成的量不足以满足特殊生理状态下的需要氨基酸残基：肽链中的每一个氨基酸，由于相互连接失去一分子水，与原氨基酸比较，分子稍有残缺，通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基酰胺平面：由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转；使得肽键所连接的六个原子同处于一个平面上，这个平面被称为肽平面或酰胺平面碳原子的二面角：多肤链中，CN和CC键都是单键，可以自由旋转。其中CN键旋转的角度通常用表示；CC键旋转的角度一般用表示肽单元：参与组成蛋白质的6个原子位于同一平面，叫肽单元。它是蛋白质构想的基本结构单位。等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值5蛋白质的构想可以是无限的吗?为什么?不可以，多肽链真正能够存在的构想为数很有限，因为在a和b的某些取值时，主链上的原子之间后主链上的原子与侧链R基团之间会发生空间相撞，也就是说这时非键合原子不符合标准接触距离！6在下述条件下计算含有45个氨基酸残基肽链的长度（以nm为单位）（1）70%为a螺旋，10%为平行式B折叠，20%为线性。（2）全部为a螺旋。a，（45*70%/36）*054（45*10%/21）*0132（45*20%1）0132b，（45/36）*054nm7已知：（1）卵清蛋白pI为46；（2）B乳球蛋白pI为52；（3）糜蛋白酶原pI为91问在PH52时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不移动?a由于pIPH，所以PH提供OH根，所以卵清蛋白中的氢离子被中和掉显阴性，所以向阳极移动b同理，不移动c向阴极移动8什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?答案：a许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。b1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、射线、紫外线等；2）化学因素：A酸碱破坏盐键；B乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂（SDS）可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。c性质改变：1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去螺旋结构，对称性下降，结晶能力丧失；5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。结构：1）分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。主要标志：生物功能的丧失。d鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量9试解释蛋白质的盐溶和盐析机制?盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐即稀浓度，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。盐析：破坏了蛋白质在水中存在的两个因素（水化层和电荷），从而使蛋白质沉淀10蛋白质的两性解离、沉淀特性有何作用?两性解离：用电泳的方法根据两性解离特性分离提纯蛋白质沉淀特性：用沉淀的方法根据沉淀特性分离提纯蛋白质第四章酶1酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在lmin内能转化1 mol底物的酶量，特定条件：温度25，其他条件采用最适，另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。共价调节酶：由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。2，酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?（1）酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的，如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy），但不改变反应过程中自由能的变化（G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。（2）然而酶是生物大分子，具有其自身的特性：（1）酶催化的高效性：酶的催化作用可使反应速率提高1061012倍，比普通催化剂效能至少高几倍以上。（2）酶催化剂的高度专一性：包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。（3）酶催化的反应条件温和：酶促反应一般在pH58的水溶液中进行，反应温度范围为20403，影响酶促反应速度的因素有哪些?答案：a酶浓度的影响b底物浓度的影响c温度的影响d酸碱度的影响e激活剂的影响f抑制剂的影响4米氏方程的实际意义和用途是什么?答案：米氏方程是根据中间产物学说推导出酶促反应中的S与v关系的数学式，它反应了S与v之间的定量关系，可以根据其中的Km对酶进行一系列研究（参阅上题），另外将米氏方程的1/v对1/S作图，可直接从图中求出Vmax及Km；将米氏方程变为（vVmax）vKm时，与（xa）（yb）K的典型双曲线方程一致，因此公式推导和实验得到的S对v的曲线完全相同，给中间复合物理论一个有力的证据。局限性：米氏方程假定形成一个中间复合物因而其动力学只适合单底物反应，对实际存在的多底物、多产物的酶促反应均不适用；对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释；在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的S与v的关系不大相符。5何谓米氏常数，它的意义是什么?答案：米氏常数（Km值）是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，即Km（K 2K 3）/K 1。因此Km可看作是ES形成和解离趋势的代表。在特殊情况下，Km在数值上等于酶促反应速度达到Vmax/2时的S，单位mol/L。Km值在K33端接受氨基酸2识别mRNA链上的密码子3连接多肽链和核糖体4.试述原核生物蛋白质合成过程？答案：蛋白质生物合成的过程分四个步骤：氨基酸活化、肽链合成的起始、延伸、终止和释放。 其中，氨基酸活化即氨酰tRNA的合成，反应由特异的氨酰tRN