生物化学教学大纲

15生物化学教学大纲生物化学教学大纲(第六版)（供临床、麻醉、影像、口腔、检验等专业使用）前 言生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学有着紧密的联系。是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域。随着近代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制。近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究，并取得了丰硕成果。可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床医学打下扎实的生物化学基础。本大纲适用于我院五年制本科临床医学、麻醉学、医学影像学、口腔医学及四年制本科医学检验等专业学生学习和教师教学。主要由前言、学时安排、各章节的主要内容和要求（目的要求、教学难点、教学内容、复习思考题）、参考书籍和常用网址等四个部分组成。“教学内容”中的下划线部分为重点掌握内容，是“目的要求”中“掌握”的细化或补充。该课程为6学分，计划学时为136学时，其中：理论学时80，实验学时56。理论教学采用多媒体辅助的讲授方式为主，学习时应注意结合生活和临床实际进行理解记忆、对照比较记忆（前后对照比较，课程间对照比较）、反复记忆等方式；实验教学紧密结合相关理论知识开设定性、定量、综合性及分子生物学实验，培养学生分析问题、解决问题和实际动手能力。考试方式及成绩构成：理论考试为闭卷，题型多样化，主要有名词解释、是非题、填空题、选择题、简答题、问答题等，占总成绩的70-80%；实验成绩占20-30%，主要包括考勤、操作、实验报告、实验卷面考核等方面。学时分配表章标题学时理论实验合计绪论1011蛋白质的结构与功能518232核酸的结构与功能4483酶64104糖代谢108185脂类代谢 88166生物氧化4047氨基酸代谢64108核苷酸代谢4049物质代谢的联系与调节 40410DNA的生物合成（复制）40411RNA的生物合成（转录）40412蛋白质的生物合成（翻译）40413基因表达调控40414基因重组与基因工程40415细胞信息传递40416血液的生物化学自学0017肝的生物化学40018维生素与微量元素自学0019糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质自学0020癌基因、抑癌基因与生长因子自学0021基因诊断与基因治疗自学0022常用分子生物学技术的原理及其应用自学101023基因组学与医学自学00合计学时8056136绪 论【目的要求】掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。熟悉：生物化学研究的主要内容。了解：生物化学的发展简史、生物化学与医学的关系、本书纲要。【复习思考题】1. 何谓生物化学？2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些？第一章 蛋白质的结构与功能【目的要求】掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位-氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。熟悉：各种氨基酸的结构；蛋白质的分类。了解：多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。【教学难点】蛋白质结构与功能的关系；氨基酸序列分析及空间结构测定。【教学内容】一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。2. 组成蛋白质的基本单位L-a-氨基酸（种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类：非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。3. 肽键、肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。4. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构：概念、主要化学键肽键。2. 蛋白质的二级结构：概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（螺旋、折叠、转角、无规卷曲）；模序、分子伴侣。3. 蛋白质的三级结构：概念，主要次级键疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等，结构域（domain）。4. 蛋白质的四级结构：概念，亚基，各亚基之间的结合力疏水作用、氢键、离子键。四、蛋白质结构与功能的关系1. 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。2. 蛋白质空间结构与功能的关系：空间结构决定蛋白质的功能，肌红蛋白的结构与功能，血红蛋白结构、运输O 2功能、氧饱和曲线、正协同效应、变构效应。五、蛋白质的理化性质及其分离纯化1. 蛋白质的理化性质：两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀及凝固、紫外吸收（280nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。2. 蛋白质的分离纯化：透析及超滤、盐析及丙酮沉淀、电泳、层析、凝胶过滤（分子筛）、超速离心。3. 多肽链中氨基酸序列分析：Edman降解法。4. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。【复习思考题】1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？第二章 核酸的结构与功能【目的要求】掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构模式要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸的分子杂交。熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学。【教学难点】DNA的空间结构。【教学内容】一、核酸的分类、分布及主要生物学功能。二、核酸的化学组成：1. 核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）；DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。2. 戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。3. 磷酸。4. 核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。5. 重要游离核苷酸及环化核苷酸：ATP、ADP、GTP、cAMP、cGMP三、核酸的一级结构概念、核苷酸间的连接键3，5-磷酸二酯键、方向（53）及链书写方式。四、DNA的空间结构与功能1. DNA的二级结构双螺旋结构：chargaff规则、B-DNA结构要点，Z-DNA、A-DNA。2. DNA的三级结构：超螺旋、组蛋白、核小体、染色体。3. DNA的功能：遗传与繁殖、复制、转录，基因和基因组。五、RNA的结构与功能1. mRNA：结构特点、三联体密码、功能。2. tRNA：结构特点、氨基酸臂、反密码子环、功能。3. rRNA：与多种蛋白质结合形成核蛋白体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。4. 核酶：概念、化学本质（RNA）、作用底物（核酸）及应用。六、DNA的理化性质及其应用1. 变性、复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。2. 杂交。七、核酸酶概念、分类、化学本质（蛋白质）、作用底物（核酸）及应用。【复习思考题】1. 名词解释： 核酸变性、核酸复性、增色效应、Tm、核小体、核酸分子杂交2. 简述RNA和DNA主要区别。3. 简述双螺旋结构模型的要点及其生物学意义。4. 细胞内的哪几种主要的RNA？其主要的功能是什么？第三章 酶【目的要求】掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。【教学难点】抑制剂对反应速度的影响；酶活性的调节。【教学内容】一、酶的概念及其在生命活动中的重要性。二、酶的分子结构与功能1. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶，辅助因子（金属离子、辅酶、辅基），常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。2. 酶的活性中心、必需基团（结合基团和催化基团）。三、促反应的特点和机制1. 酶与一般催化剂的异同，酶促反应的特点：高度的催化效率、高度的专一性、可调节性，酶促反应的机制：酶-底物复合物的形成与诱导契合、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。2. 酶作用的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。四、酶促反应动力学1. 底物浓度的影响：米式方程、Km和Vm的定义。2. 酶浓度的影响及应用。3. pH的影响及应用、最适pH值。4. 温度的影响及应用、最适温度。5. 酶的抑制：不可逆抑制，可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制）。6. 激活剂的影响。7. 酶活性测定和酶活性单位。五、酶的调节1. 酶活性的调节：酶原、酶原激活机理及意义、变构酶和共价修饰酶及其调节。2. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶降解的调控。3. 同工酶：概念及应用六、酶的分类与命名。七、酶与医学的关系。【复习思考题】1. 名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作用、.催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶2试述酶激活的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。3试以竞争性抑制的原理说明磺胺为药物的作用机制。4什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？5影响酶作用的因素有哪些？6什么是别构部位，并说明别构部位与活性部位之间的关系。7叙述酶活性调节的主要方式和特点。第四章 糖代谢【目的要求】掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。熟悉：糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。了解：磷酸戊糖途径的基本过程；血糖水平异常。【教学难点】糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。【教学内容】一、糖的生理功能，糖的消化吸收和糖代谢概况。二、糖的无氧分解(糖酵解)概念，反应部位，反应过程，调节及生理意义。三、糖的有氧氧化概念，反应部位，反应过程，有氧氧化的能量生成情况，有氧氧化的调节和巴斯德效应。四、磷酸戊糖途径概念，过程，调节及生理意义。五、糖原的合成与分解糖原合成与分解的概念，反应过程与调节。 六、糖异生概念、原料和部位、过程与调节，乳酸循环七、糖及其调节血糖的概念、来源、去路和正常值，升高和降低血糖的激素及其作用机理。【复习思考题】1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖2磷酸戊糖途径的主要生理意义。3试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。4试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2和H2O及ATP的主要途径。5简述6-磷酸葡萄糖在体内的来源、去路。6试述糖酵解和有氧氧化途径中ATP的生成过程。7什么是乳酸循环？有何生理意义？8简述糖酵解的生理意义。9简述血糖的来源、去路、正常值和体液调节？10什么是底物水平磷酸化？写出糖的有氧氧化中出现的底物水平磷酸化反应。第五章 脂类代谢【目的要求】掌握：脂类的组成、基本结构构成；必需脂酸的概念；脂肪的动员；脂肪酸的b-氧化；酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。熟悉：脂类的消化和吸收；甘油三酯的合成代谢；脂酸的合成代谢；甘油磷脂的代谢；血浆脂蛋白的代谢过程。了解：不饱和脂酸的命名及分类；脂酸的其它氧化方式；多不饱和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构及合成过程；血浆脂蛋白代谢异常。【教学难点】血浆脂蛋白代谢过程。【教学内容】一、不饱和脂酸的命名及分类，必需脂肪酸；脂类的消化和吸收。二、甘油三酯的代谢：甘油三酯合成的部位、原料和基本过程。脂肪的动员，脂酸的-氧化，脂酸的其它氧化方式，酮体的生成利用、生理意义及调节，软脂酸的合成部位，原料，关键酶和基本过程，多不饱和脂酸的重要衍生物前列腺素、血栓噁烷及白三烯结构及生理功能。三、磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类及基本结构，甘油磷脂的合成部位、原料、辅助因子（CTP等）及合成基本过程，甘油磷脂降解的酶类及作用部位，鞘磷脂的化学组成及结构。四、胆固醇代谢：胆固醇的结构、分布、生理功能，胆固醇合成部位、原料、关键酶、基本过程及调节，胆固醇的转化。五、浆脂蛋白的代谢：血脂的组成、来源及含量，血浆脂蛋白的分类、组成、结构及功能，主要的载脂蛋白及其功能，CM、VLDL、LDL、HDL的代谢，高脂蛋白血症的概念，分型及遗传性缺陷。【复习思考题】1. 名词解释：必需脂酸、脂肪动员、脂解激素、脂蛋白脂肪酶、抗脂解激素、卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）、LDL受体代谢途径、酮体、载脂蛋白、酰基载体蛋白（ACP） 2. 什么是酮体？酮体的代谢主要的生理意义是什么？3. 简述乙酰CoA在体内的来源和去路。4. 简述脂类消化吸收过程中参与的物质及其作用。5. 以1分子的软脂酸（16C）为例，说明脂酸在体内彻底氧化分解生成CO2、H2O 和ATP的过程。6. 葡萄糖在体内是如何转变为脂肪的？7. 脂蛋白有哪两种分类方法？各种血浆脂蛋白的功能是什么？8. 简述脂酸氧化分解的关键酶及其调控因素。9. 写出胆固醇合成的原料、部位和关键酶。胆固醇的主要生理作用是什么？10.胆固醇在体内的代谢去路有哪些？第六章 生物氧化【目的要求】掌握：生物氧化的概念及生物学意义；呼吸链的概念、两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用；氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；ATP的生成和利用。熟悉：物质体内氧化与体外氧化的异同；氧化磷酸化偶联机制；影响氧化磷酸化的因素；通过线粒体内膜的物质转运。了解：呼吸链各成份的结构；其它氧化体系。【教学难点】氧化磷酸化偶联机制。【教学内容】一、生物氧化的概念。物质体内氧化与体外氧化的异同。二、生成ATP的氧化体系1. 呼吸链的概念，组成及排列顺序。2. 氧化磷酸化的概念，氧化磷酸化偶联部位，偶联机制。3. 影响氧化磷酸化的因素：抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺素、线粒体DNA突变。4. 能量的储存和利用形式。5. 通过线粒体的物质转运：胞液中NADH氧化、腺苷酸载体、线粒体蛋白质的正常膜转运。三、其它氧化体系1. 需氧脱氢酶和氧化酶。2. 过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶和过氧化物酶。3. 超氧物歧化酶(SOD)。4. 微粒体中的酶类：加单氧酶和加双氧酶。【复习思考题】1. 名词解释：氧化磷酸化、作用物水平磷酸化、呼吸链2. 说明体内能量的储存形式，如何区分能源物质的储备和高能化合物的储备？3. 举例说明体内ATP的生成方式。4. 写出二种呼吸链的简单组成及排列顺序，说明磷酸化的偶联部位。5. 在生物氧化过程中，CO2是通过什么方式生成的？6. 什么是P/O比值？影响氧化磷酸化的因素有哪些？第七章 氨基酸代谢【目的要求】掌握：蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；a-酮酸的代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。熟悉：蛋白质的消化、吸收与腐败。了解：体内蛋白质的转换更新；个别氨基酸的代谢过程。【教学难点】氨基酸如何转变成糖及脂类；氨基酸如何彻底氧化。【教学内容】一、蛋白质的营养作用1. 蛋白质营养的重要性。2. 蛋白质的生理需要量和营养价值：氮平衡(氮的总、正、负平衡)、生理需要量、蛋白质的营养价值（必需氨基酸、蛋白质的互补作用）。二、蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化：胃中的消化、小肠中的消化。2. 氨基酸的吸收：氨基酸吸收的载体、-谷氨酰基循环、肽的吸收。3. 蛋白质的腐败作用：胺类的生成(假神经递质与肝昏迷)、氨的生成和其它有害物质的生成与临床。三、氨基酸的一般代谢1. 体内蛋白质的转换更新。2. 氨基酸的代谢概况。3. 氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。4. -酮酸的代谢：经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、氧化供能。四、氨的代谢1. 体内氨的来源、氨的转运、氨的去路。2. 尿素生成的部位、基本过程和调节。3. 高血氨症和氨中毒(肝昏迷氨中毒学说)。五、个别氨基酸的代谢。1. 氨基酸的脱羧基作用2. 一碳单位的概念、生理功用、运载体及代谢。3. 含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的代谢（甲硫氨酸与转甲基作用、甲硫氨酸循环、肌酸的合成）、半胱氨酸与胱氨酸的代谢（两者互变、硫酸根的代谢）。4. 芳香族氨基酸的代谢（苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、色氨酸的代谢）。5. 支链氨基酸的代谢。【复习思考题】1. 名词解释：氮平衡、嘌呤核苷酸循环、葡萄糖-丙氨酸循环、甲硫氨酸循环、鸟氨酸循环、一碳单位2. 试述体内氨基酸的代谢概况。3. 简述血氨的来源与去路。4. 试述体内尿素生成过程。第八章 核苷酸代谢【目的要求】掌握：核苷酸的生物学功用；核苷酸（嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸）从头合成途径及补救合成途径的概念。熟悉：嘌呤碱、嘧啶碱合成的元素来源。了解：核苷酸代谢的过程、调节及抗代谢物。【教学难点】嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成的过程。【教学内容】一、核酸的消化、核苷酸的生物学功用。二、嘌呤核苷酸的代谢1. 嘌呤核苷酸的合成代谢：从头合成途径（概念、先合成IMP再转变成AMP及GMP、PRPP）及调节，补救合成过程及意义，嘌呤核苷酸的相互转变，脱氧核苷酸的生成（在二磷酸核苷NDP水平上还原），嘌呤核苷酸的抗代谢物。2. 嘌呤核苷酸的分解代谢过程、分解代谢终产物及临床意义。三、嘧啶核苷酸的代谢1. 合成代谢：从头合成途径与调节，补救合成过程，嘧啶核苷酸的抗代谢物。2. 分解代谢过程及产物。【复习思考题】1. 名词解释：核苷酸从头合成、核苷酸补救合成2. 简述核苷酸的生物学功能。3. 简述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的特点。4. 如果将氨甲喋呤加入到生长细胞的培养基中，能造成对DNA合成的抑制作用吗？为什么？第九章 物质代谢的联系与调节【目的要求】掌握：代谢调节分三级，即细胞水平调节、激素调节和中枢神经系统主导的整体调节；酶的变构调节概念及酶的化学修饰概念、特点。熟悉：物质代谢的特点；酶含量的两种调节方式诱导和阻遏；两类激素的不同的信号传导方式。了解：糖、脂、蛋白质、核酸在物质和能量代谢上的相互联系；体内主要器官或组织的代谢特点及联系。【教学难点】物质代谢之间的相互联系。【教学内容】一、物质代谢的特点。二、物质代谢的相互联系1. 在能量代谢上的相互联系。2. 糖，脂类和蛋白质代谢之间的相互联系。三、组织器官的代谢特点及联系四、代谢调节1、细胞水平的代谢调节，细胞内酶的隔离分布，关键酶的变构调节，机制及生理意义，酶的化学修饰调节的概念及特点，酶含量的调节。2. 激素水平的代谢调节。3. 整体调节。【复习思考题】1. 名词解释：酶的变构调节、酶的化学修饰2试述短期饥饿状态下，糖、脂、蛋白质在体内代谢的特点。3比较别构调节和化学修饰的特点。4. 机体内物质代谢的特点有哪些？第十章 复 制【目的要求】掌握：遗传学中心法则和扩大的中心法则、复制和半保留复制、反转录概念；参与的酶和因子（包括它们的功能）。熟悉：DNA复制特点，过程；端粒酶的概念与功能；DNA损伤（突变）的意义、类型，DNA损伤修复的方式。了解：双向复制、DNA复制的半不连续性的概念；反转录的过程；DNA的其它复制方式。【教学难点】DNA复制和DNA损伤与修复的过程。【教学内容】一、遗传学中心法则、复制的概念，复制的基本规律1. 半保留复制的概念，实验依据和意义。2. 双向复制和复制的半不连续性。二、DNA复制的酶学和拓扑学变化1. DNA复制的化学反应。2. 原核生物和真核生物DNA聚合酶的类型及作用，DNA复制保真性的酶学依据；参与复制中的解链和DNA分子拓扑学变化的酶类及功能；DNA连接酶及其功能。三、DNA生物合成过程1. 原核生物的DNA生物合成：起始、延长和终止。2. 真核生物的DNA的生物合成：起始、延长、终止和端粒酶。四、逆转录和其他复制方式1. 逆转录概念、逆转录病毒和逆转录酶、逆转录研究的生理意义。2. 滚环复制和D环复制五、DNA损伤（突变）1. 突变的意义。2. 引发突变的因素。3. 突变的分子改变类型。4. DNA损伤的修复类型。【复习思考题】1. 名词解释：遗传学中心法则、复制、反（逆）转录、半保留复制、冈畸片段、复制叉、领头链、随从链、切除修复、点突变、框移突变、滚环复制、双向复制 2. 试述DNA复制的过程，并比较原核生物与真核生物DNA复制的异向。3. DNA复制的忠实性如何？哪些因素可以促进此特征？4. 试述DNA损伤及其修复方式。5. 简述原核生物和真核生物DNA聚合酶的种类和功能。6. 何谓逆转录的作用？试述其逆转录的基本反应过程及生物学意义？逆转录酶的活性包括哪此方面？7. 在DNA半保留复制过程中，两条新合成的链为什么是半不连续性合成的？第十一章 RNA的生物合成【目的要求】掌握：转录的概念；复制与转录的异同点；核酶概念。熟悉：原核生物RNA聚合酶的组成和功能，真核生物RNA聚合酶的类型与功能，结构基因、模板链和编码链的含义，转录的不对称性。了解：转录的特点；RNA转录过程；几种RNA转录后加工、修饰。【教学难点】RNA转录的过程，真核生物转录后加工修饰。【教学内容】一、转录的概念，复制和转录的异同点。二、转录模板和酶1. 转录的模板：转录的不对称性，结构基因、模板链和编码链的含义。2. RNA聚合酶：原核生物RNA聚合酶的组成与功能，真核生物RNA聚合酶的类别与功能。3. 模板与酶的辨认结合：原核生物转录起始点35区和10区的一致性序列。三、转录过程1. 原核生物的转录过程：转录起始、转录延长和转录终止。2. 真核生物的转录过程：转录起始、转录延长和转录终止。四、真核生物的转录后加工修饰1. 真核生物mRNA的转录后加工：首尾修饰，mRNA的剪接和mRNA的编辑。2. tRNA的转录后加工。3. rRNA的转录后的加工。4. 核酶：核酶的概念，核酶的特性和核酶研究的意义。【复习思考题】1. 名词解释：转录、结构基因、模板链、编码链、转录的不对称性、hnRNA、内含子、外显子、断裂基因、结构基因、DDRP、转录起始前复合物（PIC）、核酶（Ribozyme）、因子2. 试述转录的基本过程。3. 何谓单顺反子及多顺反子mRNA。4. 试述mRNA前体剪接作用中所发生的反应。5. 试述三种RNA转录后加工是如何进行的。6. 真核生物中三种RNA聚合酶的转录产物是什么？原核生物RNA聚合酶各亚基在转录中的作用是什么？7. 转录与复制的有何相同点和不同点。8. 简述什么是不对称转录。第十二章 蛋白质的生物合成【目的要求】掌握：翻译的概念，遗传密码的含义及特点，mRNA、tRNA和核蛋白在翻译过程中的作用。熟悉：蛋白质生物合成过程，蛋白质生物合成的干扰和抑制。了解：蛋白质合成后的加工和靶向运输。【教学难点】蛋白质的生物合成过程，蛋白质合成后的靶向运输。【教学内容】一、蛋白质生物合成体系1. 翻译的直接模板mRNA，遗传密码定义、起始密码、终止密码及遗传密码的特点。2. 核蛋白体是多肽链合成的装置：原核生物核和真核生物核蛋白体的组成。3. RNA与氨基酸的活化，tRNA是携带活化氨基酸的工具。二、蛋白质生物合成过程1. 肽链合成的起始。2. 肽链的延长：进位、成肽和转位三个步骤。3. 肽链合成的终止。三、蛋白质合成后加工和运输：多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质，一级结构的修饰，空间结构的修饰，蛋白质合成后的靶向输送。四、蛋白质生物合成的干扰和抑制。【复习思考题】1. 名词解释：翻译、多核蛋白体、遗传密码、反密码子、摆动配对、密码子的简并性、信号肽、蛋白质的靶向输送、SRP2. 简述遗传密码的主要特点。3. 简述蛋白质生物合成的延长过程。4. 简述原核生物和真核生物翻译起始复合物的生成有何不同。5. 概述分泌性蛋白质靶向输送的信号肽假说。6. 简述翻译后加工的基本方式。7. 试述参与蛋白质生物合成的物质及其作用。8. 试述核蛋白体循环的过程。第十三章 基因表达调控【目的要求】掌握：基因、基因组、基因表达概念，操纵子的结构与功能，真核基因组结构特点，顺式作用元件，反式作用因子定义、类型，启动子或启动序列、增强子、沉默子和转录因子的含义。熟悉：基因表达的时间性及空间性，基因表达的方式，基因表达调控的生物学意义，乳糖操纵子调节机制，SOS反应了解：基因表达调控的基本原理，真核基因表达调控的特点。【教学难点】基因表达的时间性及空间性，基因表达调控的基本原理，真核基因表达调控的特点。【教学内容】一、基因表达调控基本概念与原理：基因、基因组和基因表达的概念，基因表达的时空特异性，基因表达的方式（基本表达及诱导和阻遏），基因表达调控的生物学意义。二、基因表达调控的基本原理。三、原核生物基因表达调节1. 原核生物基因转录调节特点，操纵子的概念、结构特点。2. 原核生物基因转录起始的调节、终止的调节、翻译水平的调节。四、真核生物基因表达调节1. 真核生物基因组结构特点。2. 真核生物基因表达调控特点。3. RNA pol和pol的转录调节。4. RNA pol对转录的调节：RNA pol转录起始的调节：顺式作用元件概念、类型（启动子或启动序列、增强子、沉默子），反式作用因子的概念，RNA pol转录终止的调节。5. 转录后水平的调节及翻译水平的调节。【复习思考题】1. 名词解释：基因、基因组、基因表达、管家基因、组成性基因表达、增强子、多顺反子、 锌指结构、干扰RNA、顺式作用、操纵子、顺式作用元件、反式作用因子2. 以乳糖操纵子为便简述原核细胞基因表达调控原理。3. 比较原核生物和真核生物转录调控的不同。4. 真核生物基因组结构特点。5. 简述基因表达的时间性和空间性的含义及基因表达调控的生物学意义？6. 以乳糖操纵子为例简述原核细胞基因表达调控原理。第十四章 基因重组与基因工程【目的要求】掌握：基因重组和基因工程的概念，细菌基因转移的接合作用、转化作用和转导作用，DNA克隆、限制性核酸内切酶、基因载体、cDNA文库、基因组DNA文库的概念，目的基因的来源，基因载体的类型，重组DNA技术的操作程序。熟悉：同源重组、特异位点的基因重组、转座重组的概念和基本过程，重组DNA技术的操作步骤。 了解：重组DNA技术与医学的关系。 【教学难点】重组DNA技术基本原理和操作步骤。【教学内容】一、基因重组和基因工程的概念。二、DNA的重组1. 同源重组的概念和机制。2. 细菌的基因转移与重组：接合作用、转化作用、转导作用。3. 特异位点重组：噬菌体DNA的整合，细菌的特异位点重组，免疫球蛋白的基因重排。4. 转座重组：插入序列转座，转座子转座。三、重组DNA技术1. 重组DNA技术相关概念：DNA克隆、工具酶、目的基因、基因载体、基因组文库、cDNA文库。2. 重组DNA技术基本原理及操作步骤：目的基因的获取方法，克隆载体的选择与构建，目的基因和载体的连接方式，重组DNA导入受体细胞，重组体的筛选及克隆基因的表达概括位“分、切、接、转和筛”。四、重组DNA技术与医学的关系。【复习思考题】1. 名词解释：基因重组、基因工程、接合作用、转化作用、转导作用、DNA克隆、工具酶、目的基因、基因组文库、cDNA文库、同源重组、克隆载体、转染、感受态细胞2. 什么是基因组DNA文库？什么是cDNA文库？两者有何区别？3. 简述DNA克隆的基本过程。4. 作为基因工程的载体必须具备哪些条件。5. 目的基因有哪些来源。6. 基因工程操作中，目的基因和载体的连接方式有哪几种？第十五章 细胞信息传递【目的要求】掌握：信息物质的种类，第二信使的类型，受体和配体的结合特点，膜受体介导的信息传导的六条途径。熟悉：受体的分类，胞内受体介导的信息传导途径。了解：信息传导途径的相互交互联系，信息传导和医学的关系。 【教学难点】胞膜和胞内受体介导的信号传导途径。【教学内容】一、信息物质：细胞间信息物质（神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号），细胞内信息分子（Ca2+、cAMP、cGMP、DAG、IP3、Cer、花生四烯酸及其代谢产物）。二、受体1. 膜受体胞内受体的分类、一般结构及功能。2. 受体和配体的结合特点。3. 受体活性的调节。三、信息的传导途径1. 膜受体介导的信号传导：cAMP蛋白激酶途径，Ca2+依赖蛋白激酶途径，cGMP蛋白激酶系统，酪氨酸蛋白激酶体系，核因子B途径，TGF途径。2. 胞内受体介导的信息传导四、信息传导途径的互相交互联系。五、信息传导与疾病。【复习思考题】1. 名词解释：配体、.立早基因、受体、G蛋白、底物酶、第二信使、第三信使2. 举例说明激素作用不同方式及原理。3. 简述受体和配体的结合特点。4. 膜受体介导的信号传导途径有哪些？第十七章 肝的生物化学【目的要求】掌握：生物转化的概念和类型，黄疸的分类。熟悉：肝脏在糖、脂、蛋白质、维生素和激素代