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1 生物化学 I 习题 生物化学 I 习题 第一章 绪论 一、思考题 生命体的基本特征是什么？ 生命物质的特征是什么？ 二、填空题 中国科学家在 年用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持，包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用 实现的。 三、课堂讨论 水的生物学作用。 第二章 蛋白质 I：氨基酸 一、名词解释： Simple protein, conjugated protein, standard amino acids, Sanger reaction, Edman reaction, Filter-paper chromatography, Thin-layer chromatography, Ion-exchange chromatography, AA 的三字母、单字母符号、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、氨基酸 pI、HPLC、阳离子交换剂、有效分配系数 二、是非题 分配柱层析中，填充物就是固定相。 （ ） 分配柱层析中，固定相是指填充物吸附的一层不会流动的结合水。 （ ） 纸层析基于分配原理。 （ ） 一定条件下，某 AA 的 Rf 值为恒定的。 （ ） 氨基酸纸层析是基于氨基酸溶解度进行分离的一种技术。 （ ） 阳离子交换树脂上结合有酸性基团，可以解离出阳离子。 （ ） pHpI 时，AA 带负电，在电场中向正极移动（ ） 。 三、填空题 桑格反应试剂为 。 艾德曼反应试剂为 。 紫外法测定蛋白质浓度是在 nm。 四、思考题 重要氨基酸的特征 为什么用紫外法能测定蛋白质含量？ 五、课堂讨论 阳离子交换柱，pH=3 时，中性 AA、酸性 AA、碱性 AA，哪一种先被洗脱下来。为什么？ 2 第三章 蛋白质 II:蛋白质结构与功能 一、名词解释 Peptide, polypeptide, oligopeptide, N terminus, C terminus, homologous protein, primary structure, secondary structure, super-secondary structure, tertiary structure, quaternary structure, -helix, -sheet, -turn, myoglobin, hemoglobin 二、是非题 蛋白质一级结构是指多肽链的氨基酸组成和二硫键的位置。 （ ） 同源蛋白质是指来源于同一类生命体的蛋白质。 （ ） 同源蛋白质之间有着共同的基本结构和生物功能。 （ ） 镰刀型细胞贫血病的分子基础是血红蛋白 -亚基出现异常。 （ ） 二面角是指两个相邻肽平面之间的夹角。 （ ） 一对二面角决定了两个相邻肽单位的相对位置。 （ ） -折叠片中所有肽键都参与氢键的交联。 （ ） 只有二价铁的血红素才能结合氧。 （ ） 肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线相似。 （ ） 血红蛋白四级结构完整时方能执行正常输氧功能。 （ ） 蛋白质必须具备四级结构方能执行正常功能。 （ ） 增加二氧化碳和降低 pH 能降低血红蛋白对氧的亲合力。 （ ） 血红蛋白是一种变构蛋白。 （ ） 三、填空题 还原型谷胱甘肽为 肽，含有的活性基团为 。 3.613 helix 中的数字是指 。 维持蛋白质三级结构的力以 键为主。 肌红蛋白含有 辅基。 四、课堂讨论 举例说明蛋白质结构与功能的关系 第四章 蛋白质 II:蛋白质分离与鉴定 一、名词解释 Dialysis, ultrafiltration, density gradient ultracentrifugation, filtration chromatography, isoelectric precipitation, salting in, salting out, electrophoresis, isoelectric focusing electrophoresis, affinity chromatography, SDS-PAGE 二、是非题 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。 （ ） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。 （ ） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。 （ ） 在 IEF 电泳胶上，pI 高的蛋白质靠近阳极。 （ ） 三、填空题 蛋白质分离可分别根据其 、 、 、 性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子的 、 和 有关。 不连续电泳分离蛋白质效果好是因为它同时具有 、 、 三 个效应。 3 DEAE-cellulose 是一种 。 四、思考题 蛋白质电泳原理 蛋白质四大层析原理 SDS-PAGE 测定蛋白质分子量的原理 凝胶过滤测定蛋白质分子量的原理 什么是免疫印迹？有什么用途？ 五、课堂讨论 下述结论对不对，为什么？ 1. 某蛋白质样品，SDS-PAGE 分析出现 2 条带，表明该样品一定不纯。 SDS-PAGE 分析 出现一条带,表明该样品只含一种蛋白. 2. 某蛋白质样品，PAGE 分析仅 1 条带，表明该样品很纯。 3. 对从生物组织中分离的蛋白样品进行SDS-PAGE 分析， 结果为一条带， 分子量为55kD； 但 PAGE 分析出现 55、110、165、220 kD 蛋白条带，请解释实验现象。 第五章 酶 一、计算题 有 50 g 酶制剂，5 分钟内催化生成了 10 mol 产物，计算： 1 一个酶活力单位相当于多少 g 酶制剂？ 2 25 mg 酶制剂含多少酶活力单位？ 3 酶的比活是多少？（mol/min.mg；U/mg） 二、名词解释 Holoenzyme, coenzyme, apoenzyme, ribozyme, multienzyme system, enzyme activity, specific activity, enzyme kinetics, double-reciprocal plot, irreversible inhibition, competitive inhibition, noncompetitive inhibition, uncompetitive inhibition, active center, allosteric enzyme, zymogen activation, covalent modification, 酶活力单位、米氏常数、最适 pH、最适温度、 诱导契合、共价催化同工酶、调节酶、 三、是非题 用诱导契合理论可以解释酶催化的高效性。 （ ） 酶的活性调节是在变构酶的作用下实现的。 （ ） 变构酶的 Km 值与普通酶的 Km 值不同。 （ ） 核酶的化学本质是核酸。( ) 共价调节酶可以将一个功能基团共价连接到另一个分子上。 （ ） 四、填空题 发生竞争性抑制时，酶的 Vmax ，Km 。 发生非竞争性抑制时，酶的 Vmax ，Km 。 反竞争性抑制时，酶的 Vmax ，Km 。 Km 值为 。 米氏方程表述的是 关系。 相对专一性包括 专一性和 专一性。 诱导契合理论是 于 年提出的。 酶活性中心的结合位点往往决定酶的 。 胰凝乳蛋白酶的活性中心有三个重要氨基酸残 4 基 ， ， ；其中在酸碱催化过程中起关键 作用的是 。 变构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线为 形曲线。 酶活性调节有 、 、 等多种形式。 五、问答题 测定酶活力为什么要测定酶促反应初速度？ 讨论酶的作用特点。米氏方程及其含义。 米氏方程的推导基于何假设？ 如何求出米氏常数？ 米氏常数的意义 三种可逆抑制时 Km 和 Vmax 的变化。 酶实现高效催化的因素？ 举例说明酶催化机理。 举例说明酶的专一性。如何测定酶的专一性？ 举例说明酶活性调节的方式。 什麽是核酶 ？核酶是如何发现的？ 第六章 维生素与辅酶 名词解释：TPP, FMN / FMNH2, FAD / FADH2, NAD + / NADH, NADP+ / NADPH, CoA, CoQ 第七章 糖 一、名词解释 Anomer, configuration, conformation, stereoisomers, epimers, enantiomers, glycoside, glycogen, cellulose, hemicellulose, agar, agrose, glycoprotein, glycopeptide linkage, glycolipid,肽聚糖、蛋白聚糖、粘多糖 二、是非题 链状葡萄糖成环时，不对称碳原子数发生改变。 （ ） 糖属于碳水化合物，糖分子中的 H:O 比总是 2:1.( ) 含不对称碳原子一定有旋光性。 （ ） 有旋光性的物质一定含不对称碳原子。 （ ） 己糖有 16 种立体异构体。 （ ） 己醛糖有 16 种立体异构体。 （ ） 糖胺就是氨基糖。 （ ） 二羟丙酮 属于酮糖。 （ ） 乳糖含 (14)糖苷键。 （ ） 蔗糖没有还原性。 （ ） 纤维二糖没有还原性。 （ ） 壳多糖是含氮的异多糖。 （ ） 透明质酸属于有机酸。 （ ） 三、填空题 弱碱条件下，葡萄糖、 、 之间可以通过 结构相互转化。 四、结构式 写出 -D-葡萄糖、 -D-核糖、 -甲基-D-葡萄糖苷、 -D-果糖-6-磷酸 的环状结构式。 5 写出蔗糖、乳糖、麦芽糖的结构式。 第八章 核酸化学 一、名词解释 Nucleoside, nucleotide, A-DNA, B-DNA, Z-DNA, H-DNA, superhelix DNA, nucleosome, topoisomerase, neucleic acid hybridization, denaturation/renaturation, restriction endonuclease, blunt end/sticky end, annealing，Tm, cAMP, base paring, stacking interaction 二、填空题 可以用 判断核酸制品纯度。 核酸变性后，紫外吸收 ，粘度 。 DNA G-C%越高，Tm 值越 。 核酸在 nm 有特征吸收峰。 三、问答题 原核生物和真核生物 mRNA 的区别 为什么制备 RNA 比制备 DNA 难度大？ 核酸变性后能否复性？ 分子杂交实验为什么需要经过变性过程？ 分离提纯 DNA 和 RNA 时分别应注意什麽？为什麽？ 四、思考题 DNA 的功能及实验证据 DNA 双螺旋结构模型要点 Chargaff 定则 tRNA 的结构特点 五、课堂讨论 RNA 的功能 第九章 脂类与生物膜 一、名词解释 Fatty acid, acyl glycerol, triacylglycerol, lipid, neutral lipid, fat/oil, phospholipids, cholesterol, lipoprotein, biomembrane, peripheral protein, integral protein, anchor membrane protein, lipid bilayer, fluid mosaic model, active transport, signal transduction 二、问答题 脂类有哪些种类？其结构特点是什么？ 甘油磷脂的分子结构特点? 讨论生物膜的化学组成 讨论生物膜的结构特点 如何证明膜蛋白的流动性? 生物膜中的胆固醇对膜脂的物理性质有何影响? 构成生物膜的脂类分子有哪些？ 脂类有哪些生物功能? 生物膜的结构与功能 6 三、Discussion （学生主持） Functions of biological membranes Passive transport and active transport G proteins are signal transducers The adenylyl cyclase signaling pathway The inositol-phospholipid signaling pathway Receptor tyrosine kinases 第十章 生物能学与生物氧化 一、名词解释 Biological oxidation, standard reduction potentials, free energy, energy-rich, c