生化各章思考题及答案.doc_第1页
生化各章思考题及答案.doc_第2页
生化各章思考题及答案.doc_第3页
生化各章思考题及答案.doc_第4页
生化各章思考题及答案.doc_第5页
全文预览已结束

付费下载

下载本文档

版权说明:本文档由用户提供并上传,收益归属内容提供方,若内容存在侵权,请进行举报或认领

文档简介

各章思考题及答案一 糖类化学糖蛋白中的寡糖链有些什么功能?糖蛋白的种类繁多,功能也十分广泛。一般来说,糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解,而延长其生物半衰期。此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。一些属于糖蛋白的酶,其寡糖链结构可影响酶的活性。许多激素为糖蛋白,其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。存在于细胞表面的糖蛋白,其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。二脂类化学试述生物膜的两侧不对称性。生物膜的不对称性表现在:a) 磷脂成分在膜的两侧分布是不对称的。b) 膜上的糖基(糖蛋白或糖脂)在膜上分布不对称,在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。c) 膜蛋白在膜上有明确的拓扑学排列。d) 酶分布的不对称性。e) 受体分布的不对称性。膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。三 蛋白质化学1 某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH为6,问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中,pH从7下降到6,说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子,为了使该氨基酸达到等电点,只有加些酸,因此氨基酸的等电点小于6。2 一系列球状的单体蛋白质,相对分子质量从10 000到100 000,随着相对分子质量的增加,亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化?随着蛋白质相对分子质量的增加,表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质,由于蛋白质相对分子质量的增加,表面积随r2的增加而增加,体积随r3的增加而增加,体积的增加比表面积的增加更快,所以表面积与体积的比率减少,因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。3 从热力学上考虑,一个多肽的片段在什么情况下容易形成-螺旋,是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时,容易形成氢键,因为在水的环境中,肽键的CO和NH基团能和水形成氢键,亦能彼此之间形成氢键,这两种情况在自由能上没有差别。因此相对的说,形成螺旋的可能性较小。而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时,这些极性基团除了彼此之间形成氢键外,不再和其它基团形成氢键,因此有利于螺旋的形成。四 核酸化学 胰脱氧核糖核酸酶(DNaseI)可以随机地水解溶液中的DNA的磷酸二酯键,但是DNaseI作用于染色体DNA只能使之有限水解,产生的DNA片段长度均为200bp的倍数。请解释。真核生物染色体DNA含有核小体结构,核小体是由大约200bp的DNA双链围绕组蛋白核心组成的,彼此相连成念珠状,即染色体DNA。围绕组蛋白核心的DNA不被DNaseI水解,而核小体与核小体之间起连接作用的DNA磷酸二酯键对DNaseI敏感,因此水解产生200bp的DNA片段。五 激素G蛋白是如何调控细胞膜上腺苷酸环化酶活性的?很多激素或递质的受体通过调节细胞膜上腺苷酸环化酶(AC)活性产生效应。有两类G蛋白介导激素、受体等对AC的作用。一类是介导激活AC作用的Gs,另一类是介导抑制AC作用的Gi。当激动剂与相应的激动型受体结合后,原来与受体偶联的、以三聚体形式存在,且与GDP结合的无活性的Gs蛋白释放GDP,在Mg2存在的情况下,GTP与Gs结合,进而整个复合物解离成对激动剂亲和力低下的受体、复合体和s-GTP亚单位三个部分,s-GTP即可激活AC。由于s本身就有GTP酶活性,s-GTP被水解成s-GDP,后者再与形成无活性的Gs三聚体。AC抑制剂与相应的抑制型受体结合,经历同样的过程,由Gi介导对AC的抑制。此外,两类G蛋白在调控过程中产生的复合体可与彼此的活性亚单位结合使之灭活,可以协调两类G蛋白对AC的作用。六维生素试述磺胺类药物抗菌的作用原理磺胺类药物与叶酸的组成成分对氨基苯甲酸的化学结构类似。因此,磺胺类药物可与对氨基苯甲酸竞争细菌体内的二氢叶酸合成酶,从而竞争性抑制该酶的活性,使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的二氢叶酸,最终抑制了细菌的生长和繁殖。人体所必需的叶酸是从食物中获得的,人体不合成叶酸,所以人体用磺胺类药物只是影响了磺胺类敏感的细菌的生长繁殖,而对人体的影响很小,达到治病的目的。七 酶化学1 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。共性:用量少而催化效率高;仅能改变化学反应的速度,不改变化学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。个性:酶作为生物催化剂的特点是:催化效率更高,具有高度的专一性,容易失活,活力受条件的调节控制,活力与辅助因子有关。2 比较Km与Ks的定义及其相互关系。Km=(k2+k3)/k1Ks=k2/k1当k2k3时,kmks3 金属离子作为辅助因子的作用有哪些?作用有:(1)作为酶活性中心的催化基团参加反应。(2)作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用。(3)为稳定酶的空间构象所必需。(4)中和阴离子,降低反应的静电斥力。八 糖代谢1 柠檬酸循环中并无氧参加,为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径?柠檬酸循环中有几处反应是底物脱氢生成NADH和FADH2,如异柠檬酸草酰琥珀酸;-酮戊二酸琥珀酰CoA;琥珀酸延胡索酸;L-苹果酸草酰乙酸。NADH和FADH2必须通过呼吸链使H与氧结合成水,否则就会造成NADH和FADH2的积累,使柠檬酸循环的速度降低,严重时完全停止。2 为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?各种糖的氧化代谢,包括糖酵解、磷酸戊糖途径、糖有氧氧化、糖原合成和分解、糖异生均产生6-磷酸葡萄糖这一中间产物,使它们之间被联系了起来。九 脂代谢列出乙酰CoA可进入哪些代谢途径?i. 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量的能量ii. 以乙酰CoA为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等。iii. 以乙酰CoA为原料合成酮体,作为肝输出能源的方式。iv. 以乙酰CoA为原料合成胆固醇。十 蛋白质代谢1 原核细胞与真核细胞(细胞质)的蛋白质生物合成有何主要区别?主要区别有:(1)原核生物翻译与转录是偶联的,而真核生物不存在这种偶联关系。(2)原核生物的起始tRNA经历甲酰化反应,形成甲酰甲硫氨酸-tRNA,真核生物则不。(3)采取完全不同的机制识别起始密码子,原核生物依赖于SD序列,真核生物依赖于帽子结构。(4)原核生物的mRNA与核糖体小亚基的结合先于起始tRNA与小亚基的结合,而真核生物的起始tRNA与核糖体小亚基的结合先于mRNA与小亚基的结合。(5)在原核生物蛋白质合成的起始阶段不需要消耗ATP,但真核生物需要消耗ATP。(6)参与真核生物蛋白质合成起始阶段的起始因子比原核复杂,释放因子则相对简单。(7)原核生物与真核生物在密码子的偏爱性上有所不同。2 尽管IF-2,EF-Tu,EF-G和RF-3在蛋白质合成中的作用显著不同,然而这四种蛋白质都有一个氨基酸序列十分相似的结构域。你估计此结构域的功能会是什么?这四种蛋白质都能够结合GTP,并且有GTPase的活性,因而都属于G蛋白超家族的成员。它们参与结合GTP的结构域在氨基酸序列上具有很大的相似性应不难理解。十一 核酸代谢为什么在野生型的大肠杆菌中得不到rRNA的基因的初级转录物?大肠杆菌rRNA后加工并非绝对发生在转录以后,一些后加工反应在转录还没完成的时候就已经开始,其中包括某些剪切反应,因此在野生型大肠杆菌体内,等转录结束后得到的并不是原始的初级转录物。只有当大肠杆菌某些参与后加工的酶有缺陷以后,才有可能得到真正的初级转录物。十二 生物氧化使用亚硝酸盐并结合硫代硫酸钠可用来抢救氰化钾中毒者,为什么?氰化钾的毒性是因为它在细胞内阻断了呼吸链,氰化钾中的N原子含有孤对电子能够与呼吸链中的细胞色素aa3的氧化形式,即高铁形式Fe3以配位键结合,而阻止了电子传递给O2。亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血色素辅基上的Fe2氧化为Fe3。当血红蛋白的血红素辅基上的Fe2转变为Fe3以后,它也可以和氰化钾结合,这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合,如果在服用亚硝酸的同时,服用硫代硫酸纳,则CN可被转变为无毒的SCN。十三 物质代谢的相互联系和调节控制原核生物和真核生物基因表达调控有何不同?转录水平操纵子调控模式是原核生物基因表达调控的主要方式,多细胞真核生物至今未发现操纵子。故其调控方式

温馨提示

  • 1. 本站所有资源如无特殊说明,都需要本地电脑安装OFFICE2007和PDF阅读器。图纸软件为CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.压缩文件请下载最新的WinRAR软件解压。
  • 2. 本站的文档不包含任何第三方提供的附件图纸等,如果需要附件,请联系上传者。文件的所有权益归上传用户所有。
  • 3. 本站RAR压缩包中若带图纸,网页内容里面会有图纸预览,若没有图纸预览就没有图纸。
  • 4. 未经权益所有人同意不得将文件中的内容挪作商业或盈利用途。
  • 5. 人人文库网仅提供信息存储空间,仅对用户上传内容的表现方式做保护处理,对用户上传分享的文档内容本身不做任何修改或编辑,并不能对任何下载内容负责。
  • 6. 下载文件中如有侵权或不适当内容,请与我们联系,我们立即纠正。
  • 7. 本站不保证下载资源的准确性、安全性和完整性, 同时也不承担用户因使用这些下载资源对自己和他人造成任何形式的伤害或损失。

评论

0/150

提交评论