食品生物化学总结.doc

.第一章糖类化学糖的概念：是一类多羟基醛、多羟基酮或是它们的缩聚物或衍生物。糖类是生物界三大基础物质之一， 是自然界中最丰富的有机物质。糖类主要存在于植物界，占植物干重的5080；动物体中的含量虽然不多，仅占动物干重的2以下，但却是动物体赖以取得生命运动所需能量的主要来源。在人类膳食中，来自糖类的能量占6070合成糖类的途径：植物的光合作用；细菌的光合作用；细菌的化能合成作用糖类的功能：作为能源、作为碳源、作为结构性物质、细胞识别、免疫活性和信息传递重要参与者糖的分类：单糖（不能再水解的糖）、寡糖（水解成2-10个单糖分子）、多糖（高分子）葡萄糖：具有五个羟基和一个醛基的乙醛糖。分为D型（天然）和L型。开链式结构和环状结构（醇与醛反应生成半缩醛）基团在左L型，基团在右D型；基团异侧型，基团同侧型；变旋现象：葡萄糖在溶液中开链式与环式结构，两者互变，有变旋现象。-D-葡萄糖 D-葡萄糖 -D-葡萄糖单糖的理化性质：物理性质：溶解度：易溶于水，在热水中溶解度更大，单糖不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。甜度：相对甜度 蔗糖果糖葡萄糖乳糖。旋光性：一切单糖都具有不对称碳原子，所以一切单糖都具有旋光性。 = /Lc化学性质：氧化反应：还原糖能被弱氧化剂班氏试剂氧化生成砖红色沉淀；醛糖可以使溴水褪色，酮糖不行。还原反应：D-葡萄糖在Na-Hg和H2条件下还原成D-山梨醇。异构化反应（与碱的作用）：D-果糖在稀碱作用下生成D-甘露糖和D-葡萄糖。成脂反应：环状葡萄糖在磷酸作用下可酯化生成1-磷酸葡萄糖或6-磷酸葡萄糖。成苷反应（半缩醛羟基与醇、酚羟基脱水成苷）：环状葡萄糖在甲醇作用下可生成甲基葡萄糖苷。与强酸共热生成糠醛糖的定性测定方法：单糖的理化性质（6）与强酸共热生成糠醛糠醛或羟甲基糠醛能与酚类物质作用产生各种有色物质，可用作糖的定性测定。颜色反应（与班氏试剂反应生成砖红色沉淀）重要的单糖：D-葡萄糖、果糖、半乳糖、核糖与脱氧核糖。口诀：葡糖3左有一羟、似葡2酮是果糖、半乳3，4偏左方、核糖尽右2脱氧。寡糖：麦芽糖（有还原性，分子中存在全缩醛羟基；分解成二葡糖）、乳糖（有还原性，能被班氏试剂氧化；分解成半乳糖+葡糖）、蔗糖（非还原糖，分解成葡糖+果糖）。多糖：淀粉（分直链淀粉和支链淀粉；无还原性；水解成葡糖；与碘产生蓝色）、糖原。美拉德反应等式（重点）：单糖分子中（羰基）与氨基酸（氨基）发生反应，生成各种挥发性和非挥发性的化合物，同时也生成一些褐色的多聚体，这是在食品科学中应用极为广泛的美拉德反应。糖酵解（重点，10步反应）：是指在细胞液中酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着ATP生成的过程。在此过程中，六碳的葡萄糖分子经过十多步酶催化反应，分裂为两分子三碳的丙酮酸，同时使两分子ADP与Pi合成两分子ATP。糖酵解途径又称己糖二磷酸酯途径（EMP途径）。相关酶：己糖激酶、葡萄糖激酶、磷酸己糖异构酶、醛缩酶、烯醇化酶、丙酮酸激酶。糖异生（重点）途径：糖异生是指生物体将多种非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。糖异生部位是肝脏，其次是肾脏。异生过程基本上是糖酵解的逆过程，他们有相同的酶催化，但是糖酵解中有三步反应是不可逆反应，在糖异生时必须消耗更多能量绕过这三步反应。相关酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖1,6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基激酶。糖原合成的特点：糖原合成是在糖原合酶的催化下活化形式的葡萄糖与引物分子合成糖原。特点是在细胞质中进行，需要消耗ATP和UTP，糖原合成酶催化的糖原合成反应不能从头开始合成第一个糖分子，需要至少含有4个葡萄糖残基（-1，4-多聚葡萄糖）作为引物。三羧酸循环：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸的重复循环过程。三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，分布在线粒体。因为在这几个循环中几个主要的中间代谢产物都是含有三个羧基的有机酸，所以叫做三羧酸循环。又称柠檬酸循环、TCA循环、Krebs循环。三羧酸循环是三大营养素（糖类、脂质、氨基酸）的最终代谢通路，又是三者联系的枢纽。三羧酸循环是由一系列酶促反应构成的循环反应系统，在该反应过程中，首先由乙酰辅酶A（乙酰CoA，C2）与草酰乙酸（OAA，C4）缩合生成含有3个羧基的柠檬酸（C6），经过4次脱氢（3分子NADH+H+和1分子FADH2），1次底物水平磷酸化，最终生成2分子CO2，并且重新生成草酰乙酸的循环反应过程。丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA；三羧酸循环的要点：一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA（一分子丙酮酸），经过4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化，生成1分子FADH2,三分子NADH+H+，2分子CO2，一分子GTP；关键酶有：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。整个过程为不可逆反应。三羧酸循环中间产物：起催化剂作用乙酰草酸必须不断被更新补充。第二章 脂类与生物膜脂的分类：简单脂：脂肪酸与醇形成的酯，通常根据醇的性质，简单脂又可以分为脂肪和蜡；脂肪就是脂肪酸与甘油形成的酯。室温下液态的脂肪称为油，固态称为脂。蜡是脂肪酸与长链或环状非甘油醇所形成的酯。复合脂：复合酯分子中除了脂肪酸与醇外，还有其他物质。如甘油磷脂类。萜类和类固醇及其衍生物衍生脂：指上述脂类物质的水解产物及其氧化产物。乙酰CoA。结合脂类：脂分别与糖或蛋白质结合形成的糖脂和脂蛋白。脂肪酸的命名：系统命名法：碳原子从羧基官能团开始计数，羧基碳原子为1号碳，依次编号。不饱和键位置用表示。如油酸（181，9顺）表示含18个碳原子，一个不饱和键，在第910位碳原子之间有一个顺式双键；如亚麻酸（183，9，12，15），表示含18个碳原子，3个不饱和键，双键位置按碳原子编号依次为9、12、15。欧米伽（）命名法：最远端的甲基碳也叫作-碳原子，脂肪酸的碳原子从离羧基最远的碳原子即远端甲基碳原子开始计数，按字母编号依次为-1，-2，-3。不饱和键用 -来表示。如油酸（181，-9），表示含18个碳原子，1个不饱和键，第一个双键从甲基端数起，在第9碳与第10碳之间；如亚麻酸（183，-3），表示含18个碳原子，3个不饱和键，第一个双键从甲基端数起，在第3碳与第4碳之间。生物膜特点：不对称性：膜蛋白分布不对称性，膜脂分布的不对称性。流动性 流动镶嵌选择透过性必需脂肪酸：指人体不可缺少，而自身又不能合成，必须食物供给的脂肪酸。种类：亚油酸和亚麻酸。作用：是磷脂的重要组成部分；是一些激素的前体；与胆固醇代谢有关；参与动物精子形成；维持正常视觉功能；保护皮肤免受紫外线损伤。脂类的营养作用：供给和储存能量、构成生物膜、供给必需脂肪酸、促进脂溶性维生素吸收（非营养：保温缓冲保护）脂肪酸的从头合成：脂肪酸从头合成是指用简单的前体物质合成脂肪酸大分子。合成部位为细胞质、运载系统是乙酰辅酶A（乙酰CoA）、运载基体为ACP（酰基载体蛋白）、电子供体为NADPH（还原型辅酶II）、有CO2参加反应。总反应为：8乙酰CoA + 7ATP + 14NADPH2 - 软脂酸 + 7ADP + 7Pi + 14NADP+ + 8CoA + 6H2O脂肪酸的分解代谢（计算重要）：1g 脂肪在体内彻底氧化供能约38KJ脂肪酸的分解代谢 生物体内脂肪酸的氧化分解主要有-氧化、-氧化和-氧化等几条不同途径，其中-氧化途径最为重要和普遍。 脂肪酸的-氧化学说-氧化是从脂肪酸的羧基端-碳原子开始，碳链逐次断裂，每次产生一个乙酰CoA和原来少2个C的脂肪酸链。发生部位： 组 织：除脑组织外，大多数组织均可进行，其中 肝、肌肉最活跃。 亚细胞：线粒体 饱和脂肪酸-氧化的要点：脂肪酸仅需一次活化，其代价是消耗1个ATP分子的两个高能磷酸键，其活化的脂酰CoA合成酶在线粒体外。在线粒体外活化的长链脂酰CoA需经肉碱携带，在肉碱转移酶催化下进入线粒体氧化。所有脂肪酸-氧化的酶都是线粒体酶。-氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解4个重复步骤，生成1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。 能量计算： 不饱和脂肪酸的-氧化：1 生物体内的不饱和脂肪酸的双键都是顺式构型，第一个双键都在C9和C10之间，以后每隔3个碳原子出现1个。2 不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同，只是某些步骤还需一些异构酶的参与。奇数碳脂肪酸的-氧化：大多数脂肪酸含偶数碳原子，通过b-氧化可全部转变成乙酰CoA。但一些植物和海洋生物能合成奇数碳脂肪酸，它们在最后一轮b-氧化作用后，产生丙酰CoA。脂肪酸的-氧化;1956年，Stumpf P.K. 在植物种子和叶子以及动物的脑和肝细胞中发现了脂肪酸的-氧化作用。在酶的催化下，在脂肪酸的a-碳原子上发生氧化作用，分解出CO2，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸，称为脂肪酸的a-氧化。甘油的代谢：脂肪细胞中没有甘油激酶，只有通过血液运至肝脏，甘油才能被磷酸化和氧化为磷酸二羟酮。 甘油三酯的水解： 储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪的动员。第三章 蛋白质蛋白质的理化性质：两性：蛋白质是由-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种-氨基酸。胶体性质：蛋白质溶液具有胶体性质，可发生丁达尔效应、布朗运动。沉淀反应：加入高浓度的中性盐、有机溶剂、重金属、生物碱或酸类、或热变性导致沉淀变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而变性，不可逆。颜色反应：可与双缩脲形成紫色络合物。蛋白质定性测定：颜色反应（双缩脲、茚三酮）。等电点盐析方法：等电点沉淀：因为蛋白质在溶液中带有电荷，所以带有相同电荷的蛋白质之间互相排斥，不会凝聚或絮凝，因此可以稳定存在。而每种蛋白质都有等电点，在此pH下，蛋白质不带电荷，因此破坏了蛋白质溶液原有的互斥稳定状态，故此时蛋白质溶解度最低，出现沉淀。等电点计算考，推导PPTP30.盐析：解释：盐在水中的溶解度高于蛋白质，因此有大量盐在水中时，蛋白质被挤出来而不再溶解，形成沉淀。解释：蛋白质空间结构中有疏水基团和亲水基团，在水中溶解时多数是亲水基团在结构外围，加入硫酸铵等物质后，蛋白质结构发生变化，疏水基团暴露在外面，因而不溶于水沉淀下来。盐析方法：含蛋白质的溶液加入饱和硫酸铵，离心，得到的沉淀物为蛋白质。之后使用透析使蛋白质和盐分离。等电点：当蛋白质或氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此时的pH值称为蛋白质或氨基酸的等电点，用pl表示。在碱性介质中，蛋白质成酸性解离；在酸性介质中，蛋白质成碱性解离。当蛋白质处于等电点时，蛋白质分子的粘度、渗透压、导电能力和膨胀性最小。蛋白质不沉淀的原因：蛋白质的亲水胶体溶液是相当稳定的，一方面由于蛋白质表面的亲水基团会吸引它周围的水分子，使水分子定向排列在它的周围，形成“水化层”。另一方面由于蛋白质在非等电点时带有同种电荷，同种电荷相斥，也使蛋白质分子保持一定的距离而不会聚合。蛋白质的变性：当蛋白质受热或其他处理时，它的物理和化学性质会发生变化，这个过程称为变性作用。从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的规则排列发生了变化，称为较混乱的排列。变性仅涉及二三四级结构变化，不包括蛋白质分解。导致变性的因素：热致变性、酸和碱的作用、重金属盐、其他化学试剂（破坏憎水键）、酶、超声波。蛋白质的变构效应：多亚基蛋白质中的一个亚基空间结构的改变会引起其他亚基空间结构的改变，从而使蛋白质功能和性质发生一定改变，这种现象叫蛋白质的变构效应。疯牛病是由朊病毒蛋白（PrP）引起的一组人和动物神经退行病变。变构剂的作用：变构剂是具有变构效应的酶，作用机理是与调节亚基或调节部位结合（结合于蛋白质活性部位以外的其他部位），引起蛋白质分子的构象变化，从而导致蛋白质活性改变。蛋白质的复性：当变性条件不剧烈，蛋白质内部结构变化不大时，除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复其原有构象和生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。维持蛋白质结构的作用力：维持一级结构：肽键、二硫键；维持二级结构：氢键；维持三级结构：疏水作用、离子键、氢键和范德华力；维持四级结构：疏水作用、离子键和氢键。第四章 核酸核苷酸的化学组成：基本组成元素：C、H、O、N、P；核苷酸的组成：核苷酸由核苷和磷酸组成，核苷由碱基和戊糖组成，碱基分为嘌呤（A,G）和嘧啶（C,TU），戊糖分为核糖和脱氧核糖。脱氧核糖和核糖比，就是二号碳去掉一个羟基。维持DNA分子结构的作用力：氢键维持横向稳定性，碱基堆积力维持纵向稳定性DNA碱基组成规律：A=TU ; C=G ; AT双键，CG三键。核酸的理化性质：DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末状固体。都微溶于水，不溶于乙醇乙醚和氯仿等有机溶剂（在乙醇中沉淀核酸）。DNA粘度很高，RNA粘度底，但是变性后粘度均降低。核酸具有两性性质，存在等电点pl，DNA等电点4-4.5，RNA等电点2-2.5。稳定性：核酸的结构相当稳定。变性。复性。减色性：dsDNA相对于ssDNA是减色的，而ssDNA相对于dsDNA是增色的。变性：核酸的变性是指在一些理化学因素作用下，核酸中氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则线团的现象。变性方法：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。变性后OD260增高，粘度下降，生物活性丧失。变性的本质是双链间氢键的断裂。OD260、A260均代表溶液在波长260nm处的吸光率 Optical Density, Absorbance复性：在适当的条件下，变性核酸两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程叫做退火。影响核酸复性的因素：浓度、介质离子强度和信息含量。RNA的结构：RNA碱基组成是A、G、C、U，稀有碱基较多，稳定性较差，易水解。多为单链结构，少数局部形成螺旋。分子较小。RNA分类：主要分为mRNA、tRNA、rRNA、病毒RNA等。mRNA结构特点：大多数真核mRNA的3末端有一个多聚腺苷酸（polyA）结构，称为多聚A尾。大多数真核mRNA的5末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，形成帽子结构。真核mRNA与原核mRNA结构区别：原核mRNA常以多顺反子的形式存在；真核mRNA一般以单顺反子的形式存在。原核生物mRNA的转录和翻译是偶联（同时进行）的；真核生物mRNA转录和翻译不同步进行。（转录之后需要经过加工之后才进行翻译）原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟；真核生物mRNA半寿期较长，有的可达数日。原核生物mRNA没有5端帽子结构和3端多聚A尾。mRNA功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。第五章 酶酶：酶是由活细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。酶活性：酶催化化学反应的能力。酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶体系。酶的特性：高效性、专一性、易失活。酶的活性中心：酶的活性中心也称活性部位，是指酶分子中与底物结合并起催化反应的空间部位。米氏方程和米氏常数：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时第五的浓度。酶的可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。可逆抑制剂的类型：u 竞争性抑制：竞争性抑制剂与底物结构极为相似，和底物竞相与酶结合，当抑制剂与酶结合后，妨碍底物与酶的结合，减少酶作用机会，从而降低酶活力。（丙二酸）特点：竞争性抑制剂结构与底物十分相似，二者竞争结合部位。可以通过增加底物浓度来消除。u 非竞争性抑制：抑制剂结合于活性中心以外，使得酶的活性中心催化作用失去而导致酶活性下降。（A