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第1章 绪论1、生物体的物质组成2、生物体的元素组成3、生物分子：糖，核酸，蛋白质，脂的结构、 组成的单元分子4、生物分子之间的作用力1、生物体：有生命的某些个体或某些物体。除病毒等少数种类以外，生物体都是由细胞构成的。2、生物体的物质组成：水，无机离子，生物分子 3、生物体的元素组成：第一类：H, O, C, N : 组成生命体最基本的元素第二类：S, P, Cl, Ca, K, Na, Mg : 组成生命体基本的元素第三类：Fe, Cu, Co, Mn, Zn : 组成生命体的组要少量元素，主要作为酶的辅助成分4、生物分子：主要是生物大分子。有多糖，脂，核酸，蛋白质四大生物分子。5、蛋白质-结构单元分子是氨基酸，由20种不同的a-氨基酸构成。核酸-结构单元分子是核苷酸（核苷酸：核苷和磷酸以酯键连接形成核苷酸）糖的结构单元分子是多羟基醛或多羟基酮脂由甘油，脂肪酸和胆碱等为结构单元分子的大分子。6、生物分子的相互作用：氢键、静电引力、离域键之间的p电子重叠作用（带有芳香基团的化合物）疏水键、范德华力、第2章 细胞与生物膜1、脂类的定义、种类、结构；如磷脂、胆固醇、糖脂、脂肪2、细胞的分类和结构：细胞膜，细胞质，细胞器有哪些？3、生物膜：概念、主要组成，各种组成-如磷脂、胆固醇、糖脂、膜蛋白等在生物膜中的存在形式。4、生物膜的功能有哪些？ 1、脂类又叫脂质或类脂，是一类不溶于水，易溶于有机溶剂（尤其溶于非极性有机溶剂）的生物分子。脂类也是生物大分子，结构单元分子较复杂，大多数脂类的化学本质是脂肪酸和醇形成的酯类及其衍生物。2、脂类的分类：单纯脂类：由脂肪酸和醇生成的酯 复合脂类：分子中除了脂肪酸和醇以外，还有非脂的成分 3、衍生脂类和其它脂类：由单纯脂类和复合脂类衍生而来的或其关系密切的，具有脂类一般性质的物质。3、脂类的结构：甘油三酯（又称脂肪或油）4、磷脂：主要是磷酸甘油二脂。甘油中第1，2位碳原子与脂肪酸酯基（主要是含16碳的软脂酸和18碳的油酸）相连，第3位碳原子与磷酸酯基相连。5、胆固醇是带有角甲基的环戊烷多氢菲, 在生物膜中含量较多。6、糖脂是糖通过半缩醛羟基，以糖苷键与脂类连接的化合物。构成生物膜的结构物质。7、细胞膜：细胞表层的一层薄膜，是活细胞的重要组成部分。功能：保护细胞，进行物质代谢，传递信息，能量转换，运动和免疫8. 磷脂构成的骨架胆固醇：保持膜的流动性和降低相变温度的调节作用糖脂：是双层脂膜的结构物质，主要分布在细胞膜外侧的单分子层生物膜具有重要功能的双层脂膜，有保护、转运、能量转换、信息传递、运动和免疫等生物功能第3章 蛋白质1、氨基酸、多肽、蛋白质之间的关系2、20种基本氨基酸的分类、结构、名称、氨基酸的等电点、计算。氨基酸能发生的化学反应、茚三酮的反应3、肽及多肽的形成、氨基酸残基、C端和N端，多肽的邻基反应、双缩尿反应4、蛋白质的分类、等电点的时候的性质、蛋白质的变性，紫外吸收，蛋白质分离纯化方法的原理、蛋白质一级、包含有哪些内容。蛋白质一级结构的测定方法：课本63页 某些蛋白水解酶的水解位点、溴化氰水解法、N末端和C末端的测定方法、蛋白质二级结构的主要形式、 多肽的化学合成：氨基、羧基的保护方法。1、多肽和蛋白质都是氨基酸通过肽键(酰胺键)相连形成的生物大分子（含氮高分子有机化合物）。2、氨基酸、多肽、蛋白质之间的关系3、氨基酸的结构和分类 除脯氨酸、甘氨酸外，通式：4、根据R基的性质，可分为中性，酸性，碱性氨基酸 。必需氨基酸Lys 、 Trp、 Val、Ileu、 Leu、 Thr、 Phe、Met 5、氨基酸的等电点：在某特定的pH条件下，氨基酸主要以两性离子的形式存在，溶液呈现电中性。这个pH叫氨基酸的等电点。pI表示。氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，静电荷为0。6、氨基酸的等电点、计算7、氨基酸的化学性质：a-氨基参与的反应（能发生亲核加成或取代反应）：羟甲基化反应、与亚硝酸反应、酰化反应、烃基化反应、生成西佛碱的反应、脱氨基或转氨基反应。8、氨基酸与茚三酮的反应 9、成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合。（一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱去一分子水缩合形成的键称肽键。）10、由多个氨基酸组成的称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。11、多肽的等电点（蛋白质的等电点）12、苯丙氨酸和酪氨酸的苯环与硝酸发生反应生成黄色化合物。13、多肽特有的反应:双缩尿反应双缩尿结构与碱性硫酸铜作用，产生蓝色的铜-双缩尿络合物。含有两个以上肽键的多肽，具有双缩尿相似的结构特点。能与碱性硫酸铜作用，生成紫红色或蓝紫色络合物。含有两个以上肽键的多肽，具有双缩尿相似的结构特点。能与碱性硫酸铜作用，生成紫红色或蓝紫色络合物。14、多肽链的邻基反应多肽链中如果存在门冬酰胺和甘氨酸相邻，碱性条件下，门冬酰胺和甘氨酸之间发生脱氨基反应。15、蛋白质是一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。16、蛋白质的分类：根据蛋白质的化学组成：简单（单纯）蛋白和结合蛋白简单蛋白：水解产物就生成氨基酸，有a-氨基酸组成的，没有其他成分结合蛋白：除氨基酸外，有非蛋白组分（如糖，脂，核酸，维生素衍生物及金属离子等），称为辅基。根据蛋白质的外形：球状蛋白质和纤维状（线状）蛋白质球状蛋白：外形接近球形或椭圆形，溶解性好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这类。纤维状蛋白：分子类似于纤维状或细棒，根据溶解性，又分为可溶性和不溶性纤维状蛋白质。17、蛋白质的性质 蛋白质的两性电离和电泳现象（电泳-蛋白质在通电的介质中泳动的现象） 蛋白质的胶体性质 蛋白质的沉淀作用 蛋白质的变性（在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性发生改变。但并不破坏蛋白质一级结构的现象。） 蛋白质的紫外吸收（大多数蛋白质分子中含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。因此在280nm附近显示强吸收。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。）18、蛋白质分离纯化方法的原理：根据各种蛋白质大小的不同、溶解度、电荷、吸附等性质纯化-得到纯蛋白质。（1） 根据分子的大小进行分离：透析法：蛋白质分子不能透过半透膜的性质 离心沉降法：蛋白质分子大小不同，离心沉降速率不同 凝胶色谱法：又称分子筛色谱（2） 利用溶解度不同的分离方法 等电点沉淀法 盐析法： 常用硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化层被破坏，导致蛋白质容易沉淀。 有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中加入，一定量的与水互溶的有机溶剂，由于有机溶剂与水的亲和力强，从而破坏蛋白质的水化层，使蛋白质溶解度降低，易沉淀。（3）根据电性质不同的分离方法 离子交换色谱法：利用各蛋白质所带的电荷量及性质不同进行分离。 电泳法: 不同的蛋白质，因结构、形状不同，在不同的pH条件下所带电量不同，在电场中有不同的泳动速度，从而达到分析和分离蛋白质的目的。（4） 根据吸附性质不同的分离方法 吸附色谱法：某些物质对不同蛋白质显示不同程度的吸附能力，通过吸附能力的差异，进行蛋白质的分离。 亲和色谱法：高效分离蛋白质的方法，原理：不同蛋白质分子对固定化在载体上的特殊配基具有不同的识别和结合能力。19、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括：多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序，和多肽链内或多肽链之间二硫键的数目、位置。20、蛋白质一级结构的测定步骤： 测定蛋白质分子中多肽链的数目。 末端氨基酸残基的量与蛋白质相对分子质量之间的关系 多肽链的拆分。需先拆分多肽链之间的二硫键 测定多肽链中氨基酸组成。酸水解法水解多肽链，测定各种氨基酸的含量 测定多肽链的氨基酸顺序21、蛋白质一级结构测定的基本流程：1. 拆分蛋白质分子的多肽链; 2. 鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基;3. 用两种或几种不同的断裂方法将多肽链裂解成较小的片段;4. 对各肽段的氨基酸序列进行测序; 5. 重建完整多肽链的一级结构;6. 确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置；7. 酰胺基位置的确定。22、蛋白质水解酶水解位置：23、多肽链的选择性降解：溴化氰水解法（CNBr 法专一性水解甲硫氨酸的羧基形成的肽键）24、多肽链的末端有N-端氨基酸和C-端氨基酸1） N末端分析: Sanger法： 2 ,4-二硝基氟苯法 (DNFB) Dansyl chloride：丹磺酰氯法（DNS法） 2） C末端分析: 肼解法25、蛋白质二级结构：多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。蛋白质二级结构的主要形式：螺旋、折叠、转角 26、呼吸产生的CO2的影响氧合血红蛋白容易分解血红蛋白运输二氧化碳，还能对血液的pH起缓冲作用血红蛋白释放一分子氧的同时结合一个质子，这样可以消除呼吸产生的二氧化碳引起pH的降低。CO也能与血红蛋白结合，结合能力是氧的200倍人体吸入CO可完全抑制血红蛋白与氧结合，导致缺氧窒息。27、抗体的两个重要的特点高度的特异性：抗体对引起它产生的抗原具有特意的识别能力：一种抗体一般只与相应的抗原发生作用，形成抗体-抗原复合物。多样性：不同的抗原可以诱导产生不同的抗体，抗原种类的多样性决定了抗体的多样性。28、氨基的保护方法：能够在温和的条件下酰化和去酰化的基团。（1）叔丁氧酰基（t-Boc） t-Boc是常用的氨基保护基。二叔丁基二碳酸酯与氨基酸作用，形成t-Boc-氨基酸，可以有效地保护氨基。t-Boc基可以在温和的酸性条件下，以气态形式被除去。（2）苄氧酰基（CBz）CBz也是一种常用的氨基保护基。CBz在弱酸性条件下比较稳定，但在催化氢解条件下容易被除去。产物也容易分离。29、羧基的保护方法（1）苯甲醇酯法 由苯甲醇与亚硫酰氯作用生成氯亚硫酸酯，然后再与氨基酸反应：生成氨基酸苯甲醇酯此保护基可以用氢解方法除去。（2）叔丁醇酯法一般采用酯交换法得到氨基酸叔丁醇酯：叔丁醇基常用三氟甲酸水解方法除去。第4章 酶化学1. 酶的概念、酶的命名、酶的分类、酶催化作用的特性2. 单纯酶、结合酶、辅酶、辅酶的结构特点和功能 辅酶与水溶性维生素的关系（87页表格） 辅酶在酶促反应中的作用特点3. 底物浓度对酶促反应速率的影响-米氏方程、计算 Km的意义，温度、pH对酶促反应的影响4. 酶的活性部位、结合部位、催化部位（99页） 酶活性中心的特点（100页） 酶与底物结合的主要作用力（101页） 丝氨酸蛋白酶活性中心测定：活性丝氨酸的测定（111页） 活性组氨酸的测定（112页）5. 酶的抑制作用、竞争和非竞争抑制作用 存下的米氏方程、双倒数图（118页）Km、 Vmax的变化6. 抗体酶、杂化酶合成的原理7. 酶催反应与水的关系，酶在有机化学中的应用有哪些？(126-129) 环境化学中主要的应用？ (131)141页课后题 8. 1、酶的概念: 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。酶是维持生命体内正常的生理活动和新陈代谢的基本条件.2、酶的命名：底物名称 反应性质 酶 eg：a-酮戊二酸氨基转移酶3、酶的分类：1. 水解酶：催化底物发生水解反应的酶。 2. 氧化还原酶：能催化底物发生氧化还原反应的酶。 3. 转移酶：催化底物发生基团转移或交换的酶。催化化合物中某些基团的转移。 4. 裂合酶：催化从底物分子中移去一个基团或原子，形成双键的反应和逆反应的酶。 5. 异构酶：催化各种同分异构体之间的相互转变的酶。催化底物分子内基团或原子的重排。 6.合成酶：合成酶又称连接酶，催化有腺苷三磷酸（ATP）参与的反应的一类酶。 7.核酸酶：唯一的非蛋白酶，一类特殊的RNA，催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应4、酶催化作用的特性：1.酶促反应具有极高的效率 2.酶促反应具有选择性（反应专一性，底物专一性）5、单纯酶 ：某些酶的组成为单一的蛋白质，如核酸水解酶 结合酶 ：某些酶分子中除了蛋白质的部分酶蛋白，以外还有非蛋白质的部分。辅酶：某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这样的小分子化合物称为辅酶（含辅基）（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去）。辅酶的结构特点和功能：一类特殊化学结构和功能的化合物：具有氧化还原性质、转移基团的性质，辅酶参与的酶促反应主要为氧化还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体是维生素，水溶性B族维生素辅酶在酶促反应中的作用特点：辅酶在催化反应过程中，直接参与了反应辅酶的种类不多，每一种辅酶都具有特殊的功能，特定地催化某一类型的反应同一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶全酶中的辅酶决定了这个全酶催化的反应类型-反应专一性。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去6、底物浓度对酶促反应速率的影响-米氏方程、计算从米氏方程，知道酶促反应的速率与底物的浓度之间的关系：Km的意义：Km值 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 意义：a) Km是酶的特征性物理常数之一；b) Km可表示酶对底物的亲和程度；c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 7、影响酶促反应速率的其它因素1）溶液pH的影响最适pH随底物的种类和浓度、缓冲溶液的种类和浓度等不同而改变（最适pH只有在一定条件下才有意义）2）温度的影响(1)一方面是温度升高,酶促反应速度加快；(2)另一方面温度升高,酶的高级结构将发生变化，导致酶活性降低甚至丧失 (3)因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,酶促反应速度最大8、酶的活性部位：又称活性中心，酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。9、结合部位：酶分子中能与底物结合的部位，与底物形成复合物，起到固定底物，使反应的基团相互接近并定向。结合部位决定酶的专一性。10、催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位，催化部位含有多种具有活性侧链的氨基酸残基，辅助成分。决定酶所催化反应的性质11、酶活性中心的特点：a酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。b酶的活性中心不是一个点、一条线或一个平面，而是空间部位。c只占酶整个分子很小的部分。通常只有几个氨基酸残基组成。可位于同一个肽链上，也可能位于不同的肽链上。d氨基酸残基在一级结构上可以相距很远，但通过肽链的盘绕、折叠，在空间结构上十分靠近。12、酶和底物之间结合的作用力主要有：（1）静电引力（2）氢键（3）疏水键13、胰凝乳蛋白酶中具有催化活性的必需集团已经用化学标记方法得以确认。（1）活性Ser。二异丙基磷酰氟（DIFP）能特异性与酶活性中心Ser的OH反应，例如DIFP与胰凝乳蛋白酶的Ser195羟基作用。反应结果导致酶的不可逆失活。而其它非活性中心的Ser残基则不发生上述反应。应用这一方法已经确定胰凝乳蛋白酶中的Ser195是酶活性中心的必需氨基酸残基。DIFP对于动物显示出很高的神经毒性，是由于它能使乙酰胆碱酯酶（一种丝氨酸蛋白水解酶）失活。乙酰胆碱酶的作用是使乙酰胆碱水解成乙酸和胆碱。乙酰胆碱是一种神经传质物质，本身具有很高的毒性，因此在完成传递任务后必须立即被水解成无毒的乙酸和胆碱。DIFP的存在，使乙酰胆碱酶不可逆失活，导致乙酰胆碱在生物体内积累，引起中毒死亡。 （2）活性Ser。胰凝乳蛋白酶活性中心的His57是另一个必需的催化活性集团。TPCK（N对甲基磺酰苯丙酰氯甲基酮）能够特异性与胰凝乳蛋白酶中的His残基反应。TPCK分子含有俩个重要部位。结合部位：苯丙酰基结构与Phe相似，因此能很容易进入胰凝乳蛋白酶的疏水活性中心。活性部位：氯甲酮基是一个很强的烷基化剂，它能够与反应中心His57的咪唑基发生烷基化反应，并引起酶的失活14、邻基效应和定向效应：酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列所产生的效应。15、酶的抑制作用：有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用)，使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失。16、抑制的作用方式17、竞争抑制作用:抑制剂（I）与底物（S）的结构相似，都能与酶活性部位相结合，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。18、非竞争抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）都能与酶相结合，抑制剂与酶调控部位结合，引起酶分子构象变化，活性降低。底物与抑制剂之间无竞争关系。19、可逆抑制剂作用的动力学特征：非竞争抑制剂作用的动力学特征：各种可逆性抑制作用的比较：20、抗体酶：一种有催化能力的蛋白质，免疫球蛋白，又称催化性抗体。21、酶促反应的介质 水介质水是酶促反应最常用的反应介质，对于很多生物化合物，水溶液中的反应不存在底物和产物的扩散问题，因为都处于溶解状态，底物容易进入酶活性中心，而产物容易进入生体内缓冲体系。对于大多数有机化合物来说，水不是适合的溶剂，很多有机化合物不溶或难溶于水，而且因为水的存在会引起水解、消旋化、聚合、分解等副反应的发生。 非水介质用某些有机溶剂代替一部分水，许多酶还能保持催化活性，显示重要的特性。而且在适当的条件下，会改变酶反应的热力学平衡向有利于合成方向移动（进行）。这样，酶可以催化很多难溶或不溶于有机溶剂的有机化合物的反应：羧酸酯、脂肪等等的水解反应；醇、酚、烷烃、烯烃等的氧化还原反应以及醛、酮等的裂合反应等。22、酶在有机化学中的应用 1. 酶催化的有机反应 2. 手性化合物的拆分（普通有机合成方法，一般得到消旋体混合物，对称合成产物利用酶对手性的识别性质，可以拆分对映异构体，得到光学纯产物） 3. 手性化合物的合成23、酶在环境化学中的应用 1. 含酚废水的处理 2. 含有残留有机氯农药土壤的处理第5章 核 酸1.核酸的概念、DNA和RNA的存在、结构上的区别2.核苷酸的组成：碱基、戊糖、磷酸 核苷酸的种类、结构、名称（简写名称与全名） ATP和GTP 核酸5丿-P和3丿-OH末端3.核酸一级结构、二级结构 双螺旋结构要点（152页） 、稳定的因素4. RNA分子的结构特点.DNA与RNA的等电点、 DNA变性、和变形后的性质 DNA的融点.DNA碱基顺序的测定-化学降解法原理及条件(163) 端终止法测定原理及条件 (166)、7. mRNA和tRNA的生物功能，三联体密码子8.生物遗传变异的化学本质、基因突变的主要因素、核酸酶9.DNA和RNA体外生物合成的必须条件197页课后题 16. 1、1869年 Miescher, 从细胞核中分离得到一种酸性物质，并在所有细胞的核里都找到了此物质，叫核酸。2、DNA和RNA结构相似，但在做成上略有不同。DNA戊糖为D-2-脱氧核糖RNA戊糖为D-核糖。3、核苷 = 戊糖碱基4、核苷酸 = （戊糖碱基） 磷酸5、核苷酸的种类：脱氧核糖碱基磷酸：DNA中存在的核苷酸有dAMP：5-磷酸腺嘌呤脱氧核糖核苷dGMP：5-磷酸鸟嘌呤脱氧核糖核苷dCMP：5-磷酸胞嘧啶脱氧核糖核苷dTMP：5-磷酸胸腺嘧啶脱氧核糖核苷核糖碱基磷酸：RNA中存在的核苷酸有AMP：5-磷酸腺嘌呤核糖核苷GMP：5-磷酸鸟嘌呤核糖核苷CMP：5-磷酸胞嘧啶核糖核苷UMP：5-磷酸尿嘧啶核糖核苷6、ATP和GTPATP：腺嘌呤核糖核苷三磷酸 GTP：鸟嘌呤核糖核苷三磷酸7、多聚核苷酸链的一个末端有一个自由磷酸基，称5-磷酸端，5-P表示 另一个末端有一个自由的羟基，称3-羟基端，3-OH表示。8、核酸的一级结构是指核酸链中核苷酸的排列顺序，也就是碱基的排列顺序。9、双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式。10、DNA双螺旋结构的要点. 两条DNA链围绕同一中心轴构成右手双螺旋 。两条链反向平行。.嘌呤碱基和嘧啶碱基位于螺旋内侧，垂直于螺旋轴。磷酸和脱氧核糖环位于螺旋外侧，碱基平面与脱氧核糖平面垂直。. 双螺旋直径2nm，两个相邻的碱基对之间相距为0.34nm。每圈螺旋含10个碱基对。旋转一周的高度为3.4nm。. 两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是碱基之间形成的氢键。碱基的相互结合有严格的配对规律：腺嘌呤A与胸腺嘧啶T之间形成2个氢键，鸟嘌呤G与胞嘧啶C之间形成3个氢键。11、DNA双螺旋的稳定性碱基配对的氢键。碱基堆积力形成疏水环境（主要因素）碱基处于双螺旋内部的疏水环境中，可免受水溶性活性小分子的攻击。磷酸基上的负电荷与介质中的阳离子或组蛋白的正离子之间形成离子键，中和了磷酸基上的负电荷间的斥力，有助于DNA稳定。范德华力等。12、RNA的结构特点RNA是单链分子，并没有碱基种类数量比例关系，分子中的嘌呤碱基和嘧啶碱基的总数没有关系。RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分形成突环。这种结构的形象成为“发夹型”。13、磷酸是中等强酸，氨基是弱碱，核酸的等点较低。DNA的等电点为4-4.5，RNA的为2-2.5RNA的等电点比DNA的还要低的原因是：核糖基上2-OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离。14、核酸分子的双螺旋结构解开，氢键断裂，使双链分离变成单链结构的过程称为核酸的变性。15、核酸变性，不涉及共价键的断裂，不涉及磷酸二酯键的断裂，一级结构不变核酸变性后失去部分或全部的生物活性。引起变性的因素：温度、pH、尿素、甲醛等。16、双螺旋结构被破坏一半时的温度称为DNA的熔点。17、DNA碱基顺序的测定-化学降解法原理及条件。 末端终止法测定原理及条件 。化学降解法原理：应用有机化学方法，选择性地切断某种特定核苷酸所形成的磷酸二脂键，得到不同链长的DNA小片段。末端终止法原理：以DNA的酶促合成为基础，以被测DNA单链为模板，通过特殊设计的“末端终止”技术合成出一系列相差一个核苷酸的互补链，然后利用凝胶电泳分离这些不同长度的DNA小片段，以此推测确定待测DNA链的碱基顺序。18、mRNA分子中储存有蛋白质合成信息，是由组成它的4种碱基以特定顺序排列成3个为一组，每组代表一个氨基酸信息。这样的3个碱基组称为三联体密码子或密码子。19、tRNA的作用是将mRNA携带的遗传信息密码翻译成氨基酸信息，并活化相应的氨基酸，带到核糖体进行蛋白质合成。20、由于DNA碱基顺序的改变引起生物遗传性状显著变化的现象叫基因“突变”21、基因突变的主要因素有：（1）DNA分子中碱基的互变异构（2）物理因素：紫外线、高能射线、电离辐射（3）化学因素：烷基化试剂、亚硝酸盐、碱基类似物。22、核酸酶是具有特殊结构的RNA。核酸酶的作用底物基本上都是RNA分子，即RNA催化RNA。23、DNA的体外生物合成条件： DNA聚合酶I 一条DNA单链作为模板 引物 (DNA小片段) 4种dNTP（dATP、dUTP、dGTP、 dCTP） Mg2+RNA的体外生物合成条件： RNA聚合酶 DNA链模板：双螺旋或单链都可以 4种NTP（ATP、 UTP、 GTP、 CTP） Mg2+与DNA的生物合成不同的是不需要引物第6章 生物氧化和生物能1. 生物体维持生命活动的能量来源2. 生物氧化的概念、生物氧化的方式3. 生物能的化学本质、ATP的特点、高能化合物4. 生物化学反应的自由能变化5. 线粒体膜的结构、线粒体呼吸链的组成、 氧化还原反应电势与自由能的关系Gq = nFEq6. ATP酶复合体的结构、氧化磷酸化、计算反应释放的自由能来判断能合成多少ATP 215页课后题 3. 4.1、维持生命活动的能量有两个来源：光能（太阳能）：植物和某些藻类，通过光合作用将光能转变为生物能。化学能：动物和大多数的微生物，通过生物氧化作用将有机物质储存的化学能释放出来，转变成生物能。2、生物氧化：有机物质在生物体内的氧化作用。糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。3、生物氧化的方式 1. 脱氢氧化反应 2. 氧直接参加的氧化反应 3. 生成二氧化碳的氧化反应4、生物能是一种直接被生物细胞利用的特殊能量形式。生物能的化学本质是储存于ATP分子焦磷酸键中的化学能。5、ATP的特点： ATP是一种瞬时自由能供体，生成马上又水解或磷酰化的形式提供能量，变成ADP或AMP，不是能量储存形式 ATP、ADP和Pi在细胞内始终处于动态平衡 ATP和ADP的循环速率非常快：正常人在休息状态，每天要生成和消耗40kg的ATP6、生物化学反应中，在水解时或基团转移反应中可释放出大于自由能（21千焦/摩尔）的化合物称为高能化合物。7、线粒体膜的结构特点：线粒体是重要细胞器，由两层膜，以及基质组成。8、线粒体呼吸链的组成线粒体中，由若干传递氢体或传递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。 线粒体呼吸链的传递氢体或传递电子体是电子传递酶系及相关蛋白，分布在内膜上，以超分子的形式存在，组成独立功能的复合物9、一个氧化还原反应中，氧化还原电势变化与自由能变化的关系Gq = nFEq10、ATP酶复合体：线粒体内膜表面有一层规则的间隔排列的球状颗粒。是ATP合成的场所。11、生物氧化的释放能量反应与ADP的磷酰化反应偶联合成ATP的过程，称为氧化磷酸化。第7章 代 谢1 糖代谢代谢和新陈代谢的概念、淀粉水解酶、糖酵解、三羧酸循环、葡萄糖分解代谢产生的总能量、磷酸戊糖途径、糖原生作用和糖异生作用2 脂类代谢脂类代谢的能量、甘油代谢生成？；脂肪酸的b-氧化的概念、场所、产生的能量；酮体的概念；脂肪合成的直接原料；磷脂的结构3 蛋白质降解和氨基酸代谢必需氨基酸；氨在生体内的输送(269页) 和最终产物；氨基酸代谢可生成哪几类化合物？氨基酸生物合成的起始物有哪些？4 核酸的降解和核苷酸的代谢嘌呤碱的分解最终产物、嘧啶碱的分解最终产物，嘌呤碱基环和嘧啶碱基环元素来自什么化合物？292页课后题 25. 1、代谢是生物活体与外界环境不断进行的物质（包括气体、液体和固体）交换的过程。2、糖的无氧分解：糖酵解（糖酵解起始物是葡萄糖或糖原，产物是丙酮酸）。糖的有氧分解：丙酮酸的脱羧和三羧酸循环3、糖酵解：在无氧的条件下，葡萄糖在酶的催化下，降解成丙酮酸并伴随有生成ATP的过程。糖酵解在细胞液中进行，从葡萄糖开始，过程分4个阶段。4、葡萄糖通过糖酵解生成丙酮酸，在有氧条件下，将进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量的过程。5、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA是连接糖酵解与三羧酸循环的中间环节。6、三羧酸循环是有氧分解的主要途径。丙酮酸氧化脱羧产物乙酰CoA，与草酰乙酸结合生成柠檬酸进入循环，经过一系列的氧化，脱羧反应，最终生成CO2和H2O，并产生能量。中间代谢物包括3个六碳三羧酸（柠檬酸、顺乌头酸、异柠檬酸），所以称为三羧酸循环，用TCA表示。7、8、葡萄糖分解代谢过程中产生的能量（1）无氧分解-糖酵解 由葡萄糖分解为丙酮酸的总反应为：共生成2 mol ATP，2mol NADH（2）有氧分解-丙酮酸生成乙酰CoA及三羧酸循环丙酮酸氧化脱羧：生成1个NADH三羧酸循环：生成1个 GTP，3个 NADH和1个FADH2加起来总共产生38个ATP9、磷酸戊糖途径 糖代谢的另一种重要的途径，由一个循环式的反应体系构成起始物是6-磷酸葡萄糖，经过氧化分解，产生戊糖