生化简答题.doc

1.简述血氨的来源和去路？来源：氨基酸脱氨基作用，是体内血氨的主要来源；肠道产氨，主要是蛋白质腐败作用和尿素肠肝循环；肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解。去路：合成尿素；生成谷氨酰胺；以铵盐的形式随尿排出。合成一些含氮化合物，如氨基酸、嘌呤、嘧啶。2.简述血糖的来源和去路以及激素的调节作用？来源：食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解；糖异生。去路：进行糖酵解或有氧氧化产生能量；合成糖原；合成脂肪及某些非必需氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他非糖物质。浓度的调节作用：升高血糖的激素有：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素。降低血糖的有：胰岛素。2-1.为什么说肝脏是维持血糖浓度相对恒定的重要器官？肝有较强的糖原合成与分解的能力。在血糖升高时，肝可以合成糖原储存，而在血糖降低时，肝糖原可以分解为葡萄糖补充血糖；肝是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油等物质异生成糖；肝可将果糖，半乳糖等转变为葡萄糖；肝中磷酸戊糖代谢旺盛，可以满足核苷酸合成的需要。因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。（肝脏是糖原合成与分解以及糖异生的重要器官。）3.简述生物氧化和体外氧化的异同点？相同点：产物相同，最终总能量相同。不同点：生物氧化反应条件温和，由酶催化；氢和碳的氧化并非同时进行，二氧化碳由有机酸脱羧产生，而氢的氧化经传递体多级传递到最后与氧结合生成水；能量逐步释放，有利于机体的捕获。4.简述糖异生的生理意义？在饥饿情况下维持血糖恒定；维持酸碱平衡；利用乳酸，防止酸中毒；补充或恢复肝糖原储备。5.简述糖原合成和分解的生理意义？储存能量：葡萄糖可以以糖原的形式储存；调节血糖浓度：血糖浓度高时可以合成糖原，血糖浓度低时可以分解糖原补充血糖；利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。6.试述蛋白质等电点与溶液的PH和电泳行为的相互关系？PIPH，蛋白质净带正电荷，电泳时，蛋白质向负极移动；PIPH，蛋白质净带负电荷，电泳时，蛋白质向正极移动；PI=PH,蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。7.简述糖酵解的生理意义？在缺氧条件下迅速供能；某些组织即使在不缺氧情况时也由糖酵解提供全部或部分能量，如成熟的红细胞；肌肉收缩情况下迅速供能。8.简述三羧酸循环的生理意义？是三大营养物质彻底氧化的最终通路；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前提；为氧化磷酸化提供还原当量。9.简述磷酸戊糖途径的生理意义？为核酸的生物合成提供核酸；提供NADPH作为供氢体参与各种代谢反应。10.为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径；糖代谢产生的碳骨架最后进入三羧酸循环；脂肪产生的甘油可通过有氧氧化可进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经阝氧化产生乙酰CoA进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后可进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。11.何为酮体？简述酮体生成及利用的生理意义？酮体是乙酰乙酸、阝-羟丁酸和丙酮的总称。生理意义：酮体是肝向肝外组织输出能量的重要形式；在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。12.何为蛋白质的变性作用？本质是什么？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质和生物学活性丧失。本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。引起蛋白质变性的因素主要有物理因素和化学因素，物理因素：紫外线、高温高压等，化学因素：强酸强碱、重金属等。（旋光值改变，粘度增加，结晶能力丧失）应用：酒精消毒、紫外线灭菌、热凝法检查尿蛋白。13.简述RNA的种类和生物学作用？RNA有三种：mRNA tRNA rRNA生物学作用：mRNA是蛋白质合成的模板，tRNA是氨基酸的运载工具，rRNA与蛋白质组装成的核糖体是蛋白质生物合成的场所。14.简述tRNA的二级结构的基本特点？tRNA的二级结构是典型的三叶草结构。特点：氨基酸臂，3端为CCAOH;二氢尿嘧啶环，环中有二氢尿嘧啶；反密码环，反密码环中的反密码子能够识别mRNA密码子； T屮C环，环中含胸苷，假尿苷，胞苷。15.简述真核生物的mRNA的结构特点？真核生物的mRNA由编码区和非编码区构成，其结构特点为：5端有帽子结构，即7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸；3端有多聚A尾结构；生物体内各种mRNA链长短差别很大。16.简述三种可逆性抑制包括哪三种，及它们的特点？可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。竞争性抑制：抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，增加底物浓度可减轻消除竞争性抑制作用。Vmax不变，Km增大。非竞争性抑制：与酶活性中心外的必须基团相结合，酶与底物的结合和酶与抑制剂的结合互不影响，抑制剂的强弱只与抑制剂的浓度有关。Vmax减小，Km不变。反竞争性抑制：抑制剂只与酶底物复合物结合，使酶底物复合物的量下降。Vmax减小，Km减小。17.简述丙酮酸-葡萄糖的循环意义？通过丙酮酸-葡萄糖循环，骨骼肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运往肝，同时，肝又为骨骼肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。18.简述谷氨酰胺在血液中转运氨的生理意义？谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式；谷氨酰胺在脑中固定和转运氨的过程中起着重要作用。19.简述补救合成的生理意义？可以节省从头合成的能量和氨基酸的消耗，并及时提供核苷酸供细胞生长所需；体内的某些器官，如脑、骨髓等由于缺乏从头合成嘌呤核苷酸的酶体系，只能进行嘌呤核苷酸的补救合成。20.简述核苷酸抗代谢的生化机理？某些药物是嘌呤、嘧啶、叶酸及某些氨基酸的类似物，可作为核苷酸的抗代谢物，通过竞争性抑制或“以假乱真”的方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而抑制核酸、蛋白质的合成，达到控制细胞增殖的目的。临床上把它们作为抗肿瘤药和免疫抑制剂。21.简述ATP的生成方式并举例？ATP主要的生成方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接偶联的反应过程。氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程。22.简述糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的？糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料；有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料；脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化；酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化；甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。23.什么是遗传密码？简述遗传密码的重要特点？遗传密码通常是指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。方向性：组成密码子的各碱基在mRNA序列中的排列具有方向性；连续性：mRNA的密码子之间没有间隔核苷酸；简并性：几个密码子共同编码一个氨基酸的现象；摆动性：密码子的第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象；通用性：所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。24.蛋白质生物合成体系包括什么物质？各起什么作用？mRNA:合成蛋白质的模板；tRNA:转运氨基酸的工具；rRNA:与蛋白质组成的核糖体是合成蛋白质的场所；原料：二十钟氨基酸；酶：氨基酰-tRNA合成酶活化氨基酸，转肽酶延长肽链；蛋白质因子：起始因子，延长因子，终止因子分别促进蛋白质合成的起始、延长和终止。25.简述Km的意义？Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；Km值是酶的特征性常数；Km值在一定条件下可表示酶与底物的亲和度，Km值高，表示亲和度低，催化能力低，Km值低，表示亲和度高，催化能力高。26.简述尿素循环的生理意义？尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨一种解毒方式。27.构成蛋白质的二十种氨基酸通过哪几种产物进入三羧酸循环？乙酰CoA，a酮戊二酸，琥珀酸单酰CoA，延胡索酸，草酰乙酸。28.试比较DNA和RNA在分子组成和分子结构上的异同点？DNA是由许多脱氧核糖核苷酸分子组成，而一分子的脱氧核苷酸分子由一分子的含氮碱基、一分子脱氧核糖、一分子磷酸组成。RNA是由核糖核苷酸分子组成，而一分子的核苷酸由一分子的核糖、一分子的含氮碱基、一分子的磷酸组成。29.试比较DNA和蛋白质分子在分子组成和分子结构上有何不同？30.什么是解链温度？影响Tm值的大小因素有哪些？为什么？解链温度是指解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半所对应的温度。在DNA分子中，GC的含量越高，Tm值越高，GC值越低，Tm值越低，因为G-C间有三个氢键，而A-T间只有二个氢键，G-C配对较A-T配对稳定；DNA分子越长，在解链时所需的能量越高，Tm值也越大。31.简述葡萄-6-磷酸的来源和去路？32.说明严重糖尿病患者并发酮症酸中毒的生化机理？糖尿病时（胰岛素分泌不足或利用障碍；胰高血糖素分泌过多）糖利用出现障碍脂肪动员加强大量脂酸进入肝中代谢酮体生成大量增加酮血症兼酮尿症血pH下降，酮症酸中毒。33.什么叫高血氨症？常见的临床症状有哪些？简述高血氨的毒性作用机制？(高血氨症的生化基础？)肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传性缺陷时，都可导致尿素合成发生障碍，使血氨浓度升高，称为高血氨症。常见的临床症状包括呕吐、厌食、间歇性共济失调、嗜睡甚至昏迷等。高血氨症的作用机制：氨进入脑组织，可与脑中的a-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。高血氨时，脑中氨的增加可使脑细胞中的a-酮戊二酸减少，三羧酸循环障碍，导致ATP减少，肝功能不足，导致肝性脑病。(肝功能下降，尿素合成障碍，血氨升高，大脑中a-酮戊二酸减少，三羧酸循环障碍，导致ATP减少，肝功能不足，导致肝性脑病。)34.写出实际工作或生活中利用蛋白质理化性质的三个实例，并简要说明原理。两性电离性质：在一定的溶液PH条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的基团。实例：电泳。胶体性质：蛋白质颗粒表面有一层水化膜和一层电荷层，有稳定胶粒的作用。实例：盐析35.试从反应部位、原料、产物、关键酶、意义五个方面比较糖酵解和糖异生的不同。反应部位 胞液 胞液,线粒体原料 葡萄糖 乳酸,甘油等产物 乳酸,ATP 葡萄糖关键酶 己糖激酶 丙酮酸羧化酶 磷酸果糖激酶-1 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶 羧激酶 果糖二磷酸酶 葡萄糖-6-磷酸酶意义 略 略36.通过密度梯度离心获得的四种血浆脂蛋白分别是什么？它们电泳时最快和最慢的分别是什么？这四种血浆脂蛋白在代谢过程中的功能分别是什么？乳糜微粒CM:转运外源性甘油三酯及胆固醇。极低密度脂蛋白VLDL：转运内源性甘油三酯。低密度脂蛋白LDL：转运内源性胆固醇。高密度脂蛋白HDL：逆向转运胆固醇。它们电泳时最快和最慢的分别是高密度脂蛋白和乳糜微粒。37.简述蛋白质的结构和功能的关系？蛋白质的一级结构是空间结构与功能的基础，空间结构的改变直接影响到蛋白质的功能。38.核酸的基本结构单位是什么？其组成成分是什么？基本结构单位是单核苷酸，核酸是由许多分子的单核苷酸聚合而成的多核苷酸。DNA是由A、G、C、T四种脱氧核糖核苷酸组成，RNA是由A、G、C、U四种核糖核苷酸组成。39.简述氨基酸的来源和去路。来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；体内合成非必需氨基酸。去路：组成组织蛋白质；脱氨基作用；转化为其他含氮化合物；尿排。40.主要由哪些酶参与原核生物的DNA复制？简述各自在复制过程中的作用。DNA聚合酶1：去除引物，填补空隙，修复合成。（补齐缺口）DNA聚合酶3：催化新链的合成。引物酶：合成引物。拓扑异构酶：破坏DNA超螺旋结构。DNA连接酶：连接缺口。41.列表比较复制与转录的区别。（模板，原料，酶，产物，配对，引物，特点）模板 DNA的两条单链 两条单链可交替原料 dNTP NTP酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶产物 与亲代相同的子代 RNA配对 A-T,G-C A-U,G-C引物 需要 不需要特点 半保留，半不连 不对称转录 续复制42.根据侧链的极性与解离情况氨基酸可分为哪四类？举例说明。这种分类有何意义？非极性疏水性氨基酸：甘氨酸，丙氨酸。极性中性氨基酸：丝氨酸，苏氨酸。酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸。碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸。意义：蛋白质处于水环境，氨基酸的极性、非极性性质对于氨基酸组成的蛋白质结构有重要影响。43.试述变构作用对血红蛋白完成运氧功能的重要性？蛋白质分子与某些小分子物质相互作用引起构象改变并伴随其功能的变化称为变构效应。血红蛋白是由四个亚基组成的四级结构蛋白质，一个亚基与氧的结合导致该亚基构象的变化，引起与之相互作用的其他亚基构象变化，产生协同效应，出现“S”形氧饱和曲线。44.为什么对高血氨患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂？在肠道NH3比NH4+易吸收，用碱性肥皂水灌肠会使NH4+转变为NH3,加速肠道氨的吸收，使用碱性利尿剂会阻碍肾小管细胞的泌氨作用，二者的结果会使血氨升高。45.什么是必需氨基酸？主要有哪几种？必需氨基酸是指体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸。主要有苯丙氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，苏氨酸，色氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸。（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）46.Watson和Crick的双螺旋结构的要点和意义是什么？47.从反应条件、细胞定位、主要反应阶段、终产物、ATP生成的数量以及生理意义几个方面比较糖酵解和有氧氧化。反应条件 无氧 有氧细胞定位 胞液 胞液,线粒体主要反应阶段终产物 乳酸,ATP CO2,H2O,ATP产能数量 2 30或32产能方式 底物水平磷酸化 氧化磷酸化底物 水生理意义 略 机体产能的主要方式48.试从模板、原料、酶、反应的特点、产物五个方面比较复制、转录和翻译。49.简述基因工程的基本步骤？50.什么是基因诊断？基因诊断的策略有哪些？51.以原核生物为例简述转录的特点和过程？52.限制性内切酶主要分为哪几型？基因工程中常用的限制性内切酶是第几型？其主要特点是什么？53.试述丙氨酸转变为葡萄糖的反应过程及关键酶？54.氨基酸脱氨基有哪几种方式？氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。55.胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？56.为什么说肌糖原不能直接补充血糖？试述肌糖原是如何被分解的和利用的？57.蛋白质分离纯化的方式有哪些？其原理如何？盐析 有机溶剂沉淀 透析 分子筛层析 电泳 离子交换层析58.简述人体内胆固醇的来源、合成原料、辅助因子、限速酶以及在体内的转变与排泄？主要来源：体内合成。次要来源：食物消化吸收。合成原料及辅助因子：乙酰CoA、 ATP 、NADPH+H、限速酶：HMGCoA还原酶转变：在肝中转化生成胆汁酸（主要），转化为维生素D3，转化为类固醇激素。排泄：主要转变为胆汁酸排泄，或在肠道细菌酶的作用下，转变为粪固醇，随粪便排出。59.磷脂的主要生理功能是什么？卵磷脂体内生物合成需要的原料及辅助因子是什么？功能：构成细胞膜的基本成分；促进食物脂类的消化吸收及消化后的转运；个别磷脂还参与细胞内信息的传递过程。原料：脂肪酸、甘油、磷酸盐、胆碱。辅助因子：ATP、CTP60.呼吸链的组成成分有哪些？简述主要两条呼吸链的排列顺序？组成成分：复合体1、复合体2、复合体3、复合体4、CoQ、CytC。排列顺序：NADH氧化呼吸链：NADHFMNFeSCoQCytbCytc1CytcCytaa31/2O2琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸FAD（FeS）CoQCytbCytc1CytcCytaa31/2O261.比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、解偶联剂对生物氧化作用的影响。电子传递抑制剂使电子传递的某一部位阻断，电子不能传递，氧的消耗停止，同时ATP的合成停止。氧化磷酸化抑制剂的作用位点在ATP合成酶，使ATP合成酶被抑制而不能合成ATP，结果电子传递链也被抑制，氧消耗停止。解偶联剂的作用是使氧化磷酸化两个过程分离，结果是电子传递失去控制，氧消耗增加，ATP合成减少，产生的能量以热能的形式散失，使体温升高。62.解偶联剂如2,4-二硝基苯酚可使体重减轻，曾被考虑作为减肥药，试说明机理并分析该药物的副作用。解偶联剂使氧化磷酸化分离电子传递链失去控制，ATP合成减少营养物分解增加消瘦副作用：营养物分解失控，体温升高机体异常63.为什么胞液中（NADH+H）的2H被彻底氧化时可能生成1.5个ATP,也可能生成2.5个ATP？在骨骼肌和脑中，胞液中NADH+H常经a-磷酸甘油穿梭进入线粒体产生1.5个ATP。在心肌和肝中，胞液的BADH+H常经苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体产生2.5个ATP。64.简述ATP在机体能量代谢中的地位。ATP是机体能量生成的主要形式。ATP是机体其他能量形成的来源。ATP是机体能量的暂时储存形式。ATP是机体能量利用的主要形式。65.简述肝性脑病的生化机制。严重肝硬化肝功能不足肝合成尿素能力减弱血氨浓度升高氨中毒大量氨入脑谷氨酸与a-酮戊二酸与氨结合以解氨毒脑中a-酮戊二酸量减少三羧酸循环障碍ATP合成减少脑功能障碍肝性脑病。66.简述鸟氨酸循环的部位、主要过程及生理意义。部位：肝脏主要过程：氨基甲酰磷酸的合成（线粒体）瓜氨酸的合成（线粒体）精氨酸的合成（胞液）精氨酸水解生成尿素（胞液）生理意义：解除氨的毒性，降低CO2溶于血液产生的酸性。（把有毒的氨转化为无毒的尿素，这是解氨毒的一个重要形式。）67.简述甲硫氨酸循环的生理意义。为生物体内许多重要化合物如肾上腺素、胆碱、肌酸、肉毒碱的合成提供甲基。使N5-甲基-FH4能被重新利用，保证其他形式一碳单位的转运。68.简述一碳单位定义、来源及生理意义？定义：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团。来源：主要来自Gly（甘氨酸）、Ser（丝氨酸）、His（组氨酸）、Trp（色氨酸）的分解。意义：直接参与嘌呤、嘧啶等物质的生物合成，满足多种重要物质生物合成对甲基的需要，与新药设计有关。69.从合成原料、合成特点、及分解代谢产物叙述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的代谢情况。嘌呤环合成原料：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、CO2。嘧啶环合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2。嘌呤合成特点：嘌呤碱的合成一开始就沿着合成核苷酸的途径进行，即磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤核苷酸，而不是先单独合成嘌呤碱再与磷酸核糖结合。嘧啶合成特点：先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连成嘧啶核苷酸。嘌呤碱最终分解成尿素，随尿排出。嘧啶碱分解产物：胞嘧啶尿嘧啶阝-丙氨酸+NH3+CO2+H2O。胸腺嘧啶阝-氨基异丁酸+NH3+CO2+H2O。70.列表分析氨基甲酰磷酸合成酶1 2的异同。（分布、氮源、变构激活剂、反馈抑制剂、功能）71.简要说明糖、蛋白质、核苷酸代谢的相互关系？核苷酸在糖类、蛋白质代谢中起重要作用：UTP参与糖原的合成；GTP供给由氨基酸合成肽链时所需的能量；ATP为糖和蛋白质代谢提供能量；由核苷酸合成的核酸控制蛋白质的合成；核苷酸组成辅酶，如辅酶A、NAD+、NADP、FAD等。核苷酸代谢受到糖、蛋白质代谢的影响：