生物化学教学大纲-生物化学教学大纲.doc

生物化学与分子生物学教学大纲前 言 生物化学与分子生物学是医学各专业的一门基础课。教学过程中使学生熟悉掌握生物化学与分子生物学的基本理论，基本知识和基本技能，为学习后期医学课打好基础至关重要。本大纲以周爱儒主编的卫生部规划教材生物化学（第六版）为教材编制，供五年制临床医学、口腔、麻醉及影象等专业使用。本学科为126学时，理论课90学时，实验课36学时，比例为2.51。教学内容按要求分为三级：掌握：用双下划线表示；熟悉：用单下划线表示；其它内容一般了解，无下划线。对于必须掌握的内容，教师应作比较详细的讲授，亦是考核的重点；要求学生熟悉的内容教师可作重点讲授，未讲授部分由学生自学；为了解的内容，以学生自学为主，教师可作提示性讲授。教学过程中，及时补充介绍一些本学科的新进展。绪论（0.5学时）第一章 蛋白质的结构与功能（5.5学时）【教学目的】掌握蛋白质的组成、分子结构和主要性质。熟悉蛋白质分离纯化的方法和基本原理。了解蛋白质结构与功能的关系及蛋白质结构分析的方法。【教学内容、要求及学时安排】第一节 蛋白质的分子组成一、 组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类与英文缩写；甘、丝、苏、半胱、组、谷、天冬、脯氨酸的结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。 （65分钟）二、 肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。第二节 蛋白质的分子结构一、 蛋白质的一级结构：肽键二、 蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、 （1学时）-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲三、 蛋白质的三级结构：模体、结构域 四、 蛋白质的四级结构：分子伴侣、亚基 （0.5学时）五、六、 蛋白质的分类。第三节 蛋白质结构与功能的关系一、 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构与功能关系空间结构、蛋白质功能、物种进化的关系。分子病的概念 （0.5学时）二、 蛋白质空间结构与功能的关系：血红蛋白的变构效应与协同效应，三、 蛋白质构象病与朊病毒的概念。 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质：蛋白质的两性电离 （1学时）蛋白质的胶体性质、紫外吸收性质。蛋白质的变性、沉淀与呈色反应。二、蛋白质的分离纯化：透析与超滤、盐析和其它沉淀法；电泳的概念、原理、种类；层析的种类与原理 （1学时）超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途三、多肽链中氨基酸序列分析测定的程序、基本方法四、 蛋白质空间结构测定 第二章 核酸的结构与功能（4学时）【教学目的】掌握核苷酸与核酸的种类、组成、结构与功能。熟悉DNA与三种RNA的结构特点，核酸的理化性质及其应用。【教学内容、要求及学时安排】第一节 核酸的化学组成及一级结构一、 核苷酸的结构：碱基、戊糖、核苷、核苷酸的种类、结构、缩写；核苷酸的作用；核苷酸的结构与书写方式。 （1学时）二、 核酸的一级结构：磷酸二酯键与3、5末端、DNA、RNA一级结构的概念与异同。第二节 DNA的空间结构与功能一、 DNA B型双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型 （1学时）二、 DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA超螺旋结构、原核DNA的三级结构、DNA在真核细胞核内的组装染色质中的组装、核小体、组蛋白三、DNA的功能：基因与基因组的概念 （1学时）第三节 RNA的空间结构与功能一、 RNA的种类，mRNA、tRNA的结构特点与功能的关系rRNA与核蛋白体的种类与组成 二、各种小分子RNA与RNA组学的概念 （1学时）第四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用一、 核酸的理化性质：酸性、大分子、紫外吸收二、核酸的变性、复性与分子杂交；Tm、退火、探针的概念。第五节 核酸酶一、 核酸内切酶、外切酶、限制性核酸内切酶的概念。 （1学时）第三章 酶（5学时）【教学目的】掌握酶的结构、影响酶促反应的因素及同工酶、变构酶、酶原激活、Km等概念与意义。掌握酶的作用特点、辅基（酶）与维生素的关系。熟悉米氏方程及应用，各种抑制剂的区别。了解Km、Vm的求法、酶作用机制、酶调节方式、酶的分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。【教学内容、要求及学时安排】第一节 酶的分子结构与功能一、 酶的分子组成：单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶、酶辅助因子的种类和作用；辅基（酶）与维生素的关系。二、酶活性中心及必需基团 （1学时）第二节 酶促反应的特点与机制一、 酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性二、酶促反应的机制：中间产物学说、诱导契合第三节 酶促反应动力学一、 底物浓度对反应速度的影响：矩形双曲线及意义，米-曼方程及导出，米-曼方程，Km与Vm的意义 （1学时）Km与Vm测定；二、酶浓度的影响；三、 温度的影响与最适温度四、 pH的影响原因和最适pH（1学时）可逆抑制作用、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用及区别；激活剂的概念。 （1学时）酶活性测定及活性单位第四节 酶的调节一、 酶活性的调节：酶原激活、变构酶、酶的化学修饰 （1学时）二、酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏、三、 同工酶第五节 酶的命名与分类一、 酶的命名：命名原则二、酶的分类：分类原则及酶的类型第六节 酶与医学的关系一、 酶与疾病关系：酶与疾病发生、诊断、治疗二、酶在医学上的其他应用：酶作为试剂、药物：工具酶、固定化酶、酶工程、抗体酶的概念。 （1学时）第四章 糖代谢（7学时）【教学目的】掌握糖的生理功用；糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义；糖原合成、糖原分解、糖异生的概念、意义；血糖的概念和调节。熟悉糖各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应。了解糖的消化、吸收及糖酵解、有氧氧化、糖原合成、糖原分解、糖异生的调节。【教学内容、要求及学时安排】第一节 概述一、 糖的生理功能二、糖的消化吸收：食物中糖的种类、肠道中淀粉的消化吸收三、糖代谢的概况第二节 糖的无氧分解一、 糖酵解的反应过程：糖酵解的概念、进行部位、终末产物。过程：己糖激酶、磷酸己糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、磷酸丙糖异构酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、3-磷酸甘油酸激酶、磷酸甘油酸变位酶、 （1学时）烯醇化酶、丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶催化的反应。 二、糖酵解的调节：磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶的调节方式、激活剂与抑制剂。糖酵解的生理意义。 （1学时）第三节 糖的有氧氧化一、 有氧氧化的反应过程：概念、进行部位。过程：反应三阶段概况，丙酮酸脱氢酶复合体的组成、总反应和反应过程。三羧酸循环：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、琥珀酰CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应。 （1学时）有氧氧化及三羧酸循环的意义。二、有氧氧化ATP的生成三、有氧氧化的调节：关键酶、调节因素。四、巴斯德效应。 （1学时）第四节 磷酸戊糖途径一、 基本过程、调节和生理意义第五节 糖原合成与分解一、 糖原的合成代谢：基本反应 （1学时）二、糖原的分解代谢：基本反应三、糖原合成与分解的调节四、糖原累积症。 （1学时）第六节 糖异生一、 糖异生途径：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化的反应、原料二、糖异生的调节：底物循环的概念三、糖异生的生理意义 （1学时）四、 乳酸循环：乳酸糖异生的过程第七节 血糖及其调节一、血糖的概念、来源、去路二、血糖的调节：肝的调节与激素调节三、血糖水平异常 （1学时）第五章 脂类代谢（7学时）【教学目的】 掌握甘油三酯的分解代谢，脂肪酸的氧化，酮体生成和氧化，胆固醇的转化，血浆脂蛋白的分类、功能。熟悉脂肪酸的合成，磷脂分类，胆固醇的合成。了解脂肪酸的分类、命名，酯类消化吸收，血浆脂蛋白的代谢。【教学内容、要求及学时安排】第一节 不饱和脂肪酸的命名与分类一、不饱和脂肪酸的概念、名称、必需脂肪酸第二节 脂类的消化和吸收一、 胆汁酸盐、磷脂酶、胰脂酶、辅脂酶等的作用，微团、混合微团的概念，消化的产物及吸收部位第三节 甘油三酯代谢一、甘油三酯的合成代谢：两条途径的部位、原料和合成基本过程 （1学时）二、甘油三酯的分解代谢：脂肪动员的概念、限速酶、脂解激素、抗脂解激素脂酸的-氧化：脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体的过程及限速酶、脂酸的-氧化过程、 （1学时）脂酸氧化的能量生成；脂酸的其它氧化方式酮体的概念、生成的器官、亚细胞部位、过程，酮体氧化的器官和主要的酶、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节 （1学时） 三、 脂酸的合成代谢：软脂酸合成的亚细胞部位、合成原料乙酰CoA及乙酰CoA出线粒体的机制 脂酸合成的限速酶乙酰CoA羧化酶、脂酸成酶系及过程、内质网及线粒体脂酸碳链的加长的原料、不饱和脂酸的合成、脂酸合成的调节 （1学时）四、多不饱和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓素及白三烯 第四节 磷脂的代谢一、 甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类、及结构，甘油磷脂的合成部位、合成原料及辅助因子 （1学时）合成基本过程、甘油磷脂的降解二、鞘磷脂的代谢：鞘脂化学组成及结构、鞘氨醇的合成、神经鞘磷脂的合成、神经鞘磷脂的降解 （1学时）第五节胆固醇代谢一、 胆固醇的合成：合成部位、合成原料乙酰CoA、供氢体NADPH+H+、供能物质ATP、合成基本过程及限速酶：HMG-CoA还原酶，胆固醇合成的调节二、胆固醇转变为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇第六节 血浆脂蛋白代谢一、血脂二、血浆脂蛋白分类、组成及结构：电泳法将脂蛋白分为-脂蛋白、前-脂蛋白、-脂蛋白、乳糜微粒，超速离心法将脂蛋白分为高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒 （1学时）每种血浆脂蛋白都由甘油三脂、磷脂、胆固醇及胆固醇酯和载脂蛋白组成，脂蛋白的结构三、载脂蛋白主要功能包括结合转运脂质、稳定脂蛋白结构、调节脂蛋白代谢关键酶活性、参与脂蛋白受识别四、血浆脂蛋白代谢：各种脂蛋白主要成分、合成部位、功能五、血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症、遗传性缺陷 （1学时）第六章 生物氧化（4学时）【教学目的】掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、高能化合物的概念；呼吸链的组成及氢和电子的传递顺序；ATP生成与利用的方式；氧化磷酸化偶联部位。熟悉影响氧化磷酸化的因素。了解化学渗透学说和线粒体外氧化体系和意义。【教学内容、要求及学时安排】第一节 生成ATP的氧化体系一、 呼吸链：生物氧化、呼吸链、呼吸链复合体的概念；呼吸链复合体的种类和组成；NAD+、 FMN、FAD、铁硫蛋白、泛醌的结构和作用； （1学时）细胞色素的种类、结构和作用 NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链及其排列顺序，排列顺序的确定方法二、氧化磷酸化：氧化磷酸化概念、偶联部位及确定方法；P/O比值与G0；氧化磷酸化偶联机制之化学渗透学说的要点 （1学时） ATP合成酶的结构与作用机制 三、影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂的概念、种类；CO、CN-的作用位点；解偶联剂的概念、作用机制和代表性物质；氧化磷酸化抑制剂；ADP的调节，甲状腺素的作用。线粒体DNA突变。四、 ATP：高能化合物的概念、种类。ATP的结构、生成与利用方式。磷酸肌酸的生成及作用。 （1学时）五、 通过线粒体内膜的物质转运：胞浆NADH的氧化-磷酸甘油穿梭、苹果酸天冬氨酸穿梭；ATP、ADP、PPi的转运线粒体蛋白的跨膜转运第二节 其他氧化体系一、 需氧脱氢酶和氧化酶二、过氧化物酶体中的酶类：过氧化氢酶、过氧化物酶的作用三、反应氧族的概念与超氧化物歧化酶的作用四、微粒体中的酶类：加单氧酶加双氧酶的作用 （1学时）第七章 氨基酸代谢（6学时）【教学目的】掌握必需氨基酸的概念、种类，氨基酸的脱氨基方式，-酮酸的代谢，尿素生成，一碳单位概念、种类、代谢辅酶。熟悉氮平衡三种情况，蛋白质腐败的概念、有害产物的名称，氨的来源、转运、去路，氨基酸脱羧基的一些重要产物，一碳单位的相互转变，甲硫氨酸代谢，活性硫酸根。了解氨基酸的消化吸收，芳香族氨基酸代谢、支链氨基酸代谢。【教学内容、要求及学时安排】第一节 蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性二、蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡、氮的总平衡、氮的正平衡、氮的负平衡；生理需要量、蛋白质的营养价值、必需氨基酸的概念和种类第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败一、 蛋白质的消化：胃中的消化；小肠中的消化、酶原的激活、内肽酶、外肽酶，胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶的专一性二、氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体、-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用、肽的吸收三、蛋白质的腐败作用：概念、有害物质；胺、氨类、其他有害物质的生成 （1学时）第三节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的转换更新：泛素的功能、氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用与转氨酶、反应过程、转氨酶的辅酶及作用机制；L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环 （1学时）三、-酮酸的代谢：经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、氧化供能第四节氨的代谢一、氨的来源二、氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用 （1学时）三、尿素的生成：尿素合成的主要器官、尿素合成的鸟氨酸循环学说、 鸟氨酸循环的详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒 （1学时）第五节个别氨基酸的代谢一、 氨基酸的脱羧基作用：谷氨酸脱羧基生成-氨基丁酸、半胱氨酸生成牛磺酸、组氨酸脱羧基生成组胺、色氨酸生成5-羟色胺、多胺二、一碳单位的代谢：概念与种类、一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功用 （1学时）三、含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的代谢、甲硫氨酸与转甲基作用、甲硫氨酸循环 、肌酸的合成；半胱氨酸与胱氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的互变、硫酸根的代谢四、芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、儿茶酚胺与黑色素的生成、酪氨酸的分解代谢、苯丙酮酸尿症；色氨酸的代谢五、支链氨基酸的代谢 （1学时）第八章 核苷酸代谢（3学时）【教学目的】掌握核苷酸从头合成的原料，脱氧核苷酸的生成，核苷酸分解的终产物。熟悉抗代谢物的作用机理。了解核苷酸的补救合成。【教学内容、要求及学时安排】核苷酸的生理功能第一节嘌呤核苷酸代谢一、 嘌呤核苷酸的合成代谢：嘌呤核苷酸从头合成的途径、原料、关键酶、从头合成的调节； （1学时）嘌呤核苷酸的补救合成；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧（核糖）核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物；二、嘌呤核苷酸的分解代谢：基本过程及终产物 （1学时）第二节嘧啶核苷酸代谢一、 嘧啶核苷酸的合成代谢：嘧啶核苷酸从头合成的途径、原料、关键酶、从头合成的调节；嘧啶核苷酸的补救合成；嘧啶核苷酸的抗代谢物二、嘧啶核苷酸的分解代谢：基本过程及终产物 （1学时）第九章 物质代谢的联系与调节（3学时）【教学目的】掌握物质代谢之间的相互联系，细胞水平的调节。了解物质代谢的特点，激素及整体水平的调节。【教学内容、要求及学时安排】第一节物质代谢的特点一、 整体性、代谢调节、各组织、器官物质代谢各具特色、各种物质代谢均具有共同的代谢池、ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式、NADPH 是合成代谢所需的还原当量第二节物质代谢的相互联系一、在能量代谢上的相互联系二、糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系：糖代谢与脂代谢的相互联系、糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系、核酸代谢与氨基酸代谢的相互联系第三节组织、器官的代谢特点及联系 （1学时）第四节代谢调节一、 细胞水平的代谢调节：细胞内酶的隔离分布；关键酶变构调节的概念、调节的机理、变构调节的生理意义；酶的化学修饰调节的概念、酶促化学修饰的特点； （1学时）酶量的调节、酶合成的诱导与阻遏、降解的调节二、激素水平的代谢调节三、整体调节 （1学时）第十章DNA生物合成（复制）（6学时）【教学目的】掌握DNA复制的概念、方式，酶的作用，逆转录的概念、逆转录酶的作用。熟悉原核生物和真核生物DNA生物合成的区别，DNA突变的分子改变类型、损伤修复型。【教学内容、要求及学时安排】第一节复制的基本规律一、半保留复制的实验依据和意义：概念二、双向复制三、复制的半不连续性第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化一、复制的化学反应及参与复制的各种物质 （1学时）二、DNA聚合酶：原核生物的DNA聚合酶、真核生物的DNA聚合酶；三、复制保真性的酶学依据：核酸外切酶活性和校读、复制的保真性和碱基选择四、复制中的解链和DNA分子拓扑学变化：解螺旋酶、 （1学时）引物酶、单链DNA结合蛋白；拓扑异构酶五、DNA连接酶第三节 DNA的生物合成过程一、 原和生物的 DNA合成：复制的起始过程中的DNA解链、引发体和引物； （1学时）复制的延长；复制的终止、因子的功能二、真核生物的DNA合成：与原核生物的区别；复制的起始、复制的延长、复制终止；端粒与端粒酶 （1学时）第四节 逆转录和其他复制方式一、逆转录病毒和逆转录酶： 逆转录酶的概念、催化反应的过程二、逆转录研究的意义三、滚环复制和D环复制 （1学时）第五节 DNA损伤（突变）与修复一、突变的意义二、引发突变的因素三、突变的分子改变类型四、DNA损伤的修复：光复活、切除修复、重组修复、SOS修复 （1学时）第十一章 RNA的生物合成（转录）（5学时）【教学目的】掌握转录的概念及特点，掌握原核生物RNA聚合酶的组成、了解其功能、了解真核生物RNA 聚合酶的功能。熟悉核酶的RNA转录过程及几种RNA转录后加工过程。了解核酶的概念。【教学内容、要求及学时安排】第一节 转录的模板和酶一、 转录模板：不对称转录、模板链、编码链二、RNA聚合酶：原核生物的RNA聚合酶、核心酶及全酶的功能、亚基，利福平或利福霉素的作用；真核生物的RNA聚合酶、的功能 （1学时）三、原核生物的启动子、RNA聚合酶的识别及结合位点第二节 转录过程一、 原核生物的转录过程：RNA转录体系的组成；转录起始、因子及全酶的作用、起始复合物；转录延长、核心酶的作用、产物生成方向、转录泡； （1学时）转录终止、因子的作用、转录终止信号。二、 真核生物的转录过程：TATA盒、转录因子、TFD的主要功能、拼板理论 （1学时） 转录延长、转录终止的修饰点。第三节 真核生物的转录后修饰一、真核生物mRNA转录后的加工：5末端加m7GpppNmp “帽”、3末端加多聚A尾、外显子、内含子、断裂基因、剪接接口、剪接体、mRNA编辑 （1学时）二、tRNA转录后的前体的加工、3末端加-CCA、碱基的化学修饰三、 rRNA前体的加工、丰富基因四、 核酶的概念 （1学时）第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）（5学时）【教学目的】掌握翻译的概念。熟悉蛋白质生物合成体系的组成，熟悉论述mRNA、tRNA和核蛋白的作用原理，熟悉蛋白质合成阻断剂作用原理。了解蛋白质生物合成过程及肽链合成后的加工及输送过程。【教学内容、要求及学时安排】 第一节 蛋白质的生物合成体系一、 蛋白质生物合成的概念二、翻译模板mRNA及遗传密码：遗传密码的概念及特点、特殊的密码三、核蛋白体是多肽链合成的装置：核蛋白体的大、小亚基、P位、A位、E位 （1学时）五、 tRNA与氨基酸的活化：tRNA的作用、氨基酰-tRNA合成酶、起始氨基酰-tRNA第二节 蛋白质生物合成过程一、 肽链合成起始：起始因子、原核起始复合物的形成；真核起始复合物的形成 （1学时）二、肽链的延长：延长因子；进位、转肽、移位；肽链延长方向三、肽链合成的终止：释放因子及终止阶段过程；多聚核蛋白体第三节 蛋白质合成后加工和输送一、 多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质二、一级结构的修饰三、空间结构的修饰 （1学时）四、蛋白质合成后的靶向输送：主要类型、信号肽第四节 蛋白质生物合成的干扰和抑制一、 抗生素类二、其他干扰蛋白质合成的物质：毒素及干扰素的作用 （1学时）第十三章 基因表达调控（4学时）【教学目的】掌握基因表达的概念，掌握基因表达方式和特点，了解原核生物、真核生物基因表达调控的意义。掌握乳糖操纵子结构及调节原理。熟悉基因表达调控的要素，如顺式作用元件、反式作用因子、启动子或启动序列、增强子、转录因子等。了解原核、真核基因调控主要区别。【教学内容、要求及学时安排】第一节 基因表达调控基本概念与原理一、 基因表达的概念：基因、基因组、基因表达二、基因表达的特异性：时间特异性、空间特异性三、基因表达的方式：组成性表达、管家基因、诱导和阻遏、协调表达四、基因表达调控的生物学意义 （1学时） 第二节 基因表达调控的基本原理一、基因表达调控的多层次与复杂性二、基因转录激活调节基本要素：特异DNA序列、操纵子、Prilanow盒、真核生物基因的顺式作用元件（启动子、增强子及沉默子等）；原核生物基因调节蛋白（特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白）、真核生物基因的反式作用因子；DNA-蛋白质、蛋白质蛋白质相互作用； RNA聚合酶的转录启动活性 （1学时）第三节 原核基因表达调节一、 原核基因转录调节特点：因子的作用、操纵子模型的普遍性、阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性二、原核生物转录起始调节：乳糖操纵子的基本结构及调节机制三、原核生物转录终止调节四、原核生物翻译水平调节：反义RNA （1学时）第四节 真核基因表达调节一、真核基因组结构特点：真核基因组结构庞大、单顺反子、重复序列、基因不连续性二、真核基因表达调控特点：活性染色体结构变化、正性调节占主导、转录与翻译分隔进行、转录后修饰；CpG岛的甲基化；转录调节因子的分类与结构；TFD结构与功能三、RNApol和RNApo的转录调节四、RNApol转录起始的调节：启动子 （1学时） 五、RNApol转录终止的调节六、 转录后水平的调节：RNA干涉七、 翻译水平的调节 第十四章 基因重组与基因工程（5学时）【教学目的】掌握几个基本概念：DNA重组；DNA克隆；限制性核酸内切酶；基因载体；cDNA文库；基因组DNA文库。熟悉以质粒DNA为载体进行DNA克隆的基本过程。了解重组DNA技术与分子医学的关系。【教学内容、要求及学时安排】第一节 DNA的重组一、 同源重组二、细菌的基因转移与重组：接合作用、转化作用、转导作用 （1学时）三、特异位点重组：噬菌体DNA的整合、倒位酶四、转座重组：插入序列转座、转座子转座 （1学时）第二节 重组DNA技术一、 重组DNA技术的相关概念：DNA克隆、嵌合DNA、限制性核酸内切酶、目的基因 （1学时）基因载体、质粒二、重组DNA技术基本原理及操作步骤：cDNA文库、基因组DNA文库 （1学时）载体的选择与构建、外源基因与载体的连接、重组体导入受体细胞、重组体的筛选；克隆基因的表达 （1学时）第三节 重组DNA技术与医学的关系第十五章 细胞信息转导（5学时）【教学目的】掌握细胞信息传递的概念及信息物质、受体的分类。熟悉各类信息传递体系。了解蛋白磷酸酶在信息传递过程中的作用。【教学内容、要求及学时安排】第一节 信息物质一、 细胞间信息物质：神经递质、激素、局部化学介质、NO二、细胞内信息分子：种类、第二信使第二节 受体一、 受体的分类、一般结构及功能：配体；膜受体 （1学时）与G蛋白偶联的受体、G蛋白、环状受体、单个跨膜螺旋受体、具有GC活性的受体 （1学时）胞内受体 二、受体作用的特点三、受体活性的调节第三节 信息的转导途径一、膜受体介导的信息转导：cAMP-蛋白激酶途径、PKA； （1学时）Ca2+和依赖性磷脂蛋白激酶途径、PKC；cGMP-蛋白激酶途径；酪氨酸蛋白激酶体系； （1学时）核因子B途径；TGF-途径；二、胞内受体介导的信息转导；蛋白磷酸酶第四节 信息转导途径的相互联系第四节 信息转导与疾病第十六章 血液的生物化学（3学时）【教学目的】掌握血清酶的分类及临床应用。掌握成熟红细胞能量代谢特点，主要代谢途径及意义。熟悉血浆所含的非蛋白质含氮化合物。熟悉血浆蛋白质的分类，熟悉血红素生物合成部位、原料、合成调节。 了解血清与血浆的区别。了解各类血浆蛋白质的特点、功能。 【教学内容、要求及学时安排】 第一节 血浆蛋白 （1学时）一、 血浆蛋白质的分类与性质：血浆与血清的区别、NPN、BUN；血浆蛋白质的分类、性质、功能 二、血浆蛋白质的功能：血清酶第二节 血细胞代谢一、 红细胞的代谢特点：红细胞的糖酵解与2，3-BPG旁路、磷酸戊糖途径 （1学时）红细胞的糖代谢的生理意义；脂代谢血红素的生物合成的原料、细胞中的定位、ALA合酶、血红素的生物合成生物的调节；血红素对血红蛋白生物合成生物二、白细胞的代谢 （1学时）第十七章 肝的生物化学（4学时）【教学目的】掌握肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素及激素代谢中的主要作用。掌握生物转化的概念。掌握胆汁酸的种类、合成原料及器官，熟悉胆汁酸代谢调节及功能。掌握胆色素的概念。掌握直接胆红素与间接胆红素的特点。熟悉胆色素代谢的基本过程。熟悉生物转化反应类型。了解高胆红素血症与黄疽概念、分型及临床生化表现。【教学内容、要求及学时安排】第一节 肝在物质代谢中的作用一、 在糖代谢中的作用二、在脂类代谢中的作用三、在蛋白质代谢中的作用四、在维生素代谢中的作用五、在激素代谢中的作用 第二节 肝的生物转化作用一、 生物转化的概念：非营养性物质二、生物转化反应的主要类型：氧化反应、依赖细胞色素P450的加单氧酶系；还原反应；水解反应；结合反应、UDPGA的作用三、影响生物转化作用的因素 （1学时）第三节 胆汁与胆汁酸代谢一、 胆汁二、胆汁酸的代谢：胆汁酸盐、初级胆汁酸、次级胆汁酸、初级胆汁酸的生成及代谢调节；胆汁酸的肠肝循环、胆汁酸的生理功能 （1学时）第四节 胆色素代谢与黄疸一、 胆红素的生成与转运：胆色素；未结合胆红素的生成、血液中的运输二、胆红素肝中的代谢：结合胆红素 三、胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环四、血清胆红素与黄疸：高胆红素血症、黄疸的类型及主要特征 （1学时）第十八章 维生素与微量元素（2学时）【教学目的】掌握维生素的概念。掌握B族维生素及其构成的辅助因子的名称、功能、参与的反应。掌握微量元素的概念。熟悉脂溶性维生素的主要生化作用及缺乏症，熟悉Vc。了解主要的微量元素。【教学内容、要求及学时安排】一、维生素的概念及主要特点二、脂溶性维生素：维生素A、D、E、K的主要生化作用及缺乏症三、水溶性维生素：B1与TPP，B2与FAD及FMN （1学时）PP与NAD及NADP，B6与磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺，泛酸与辅酶A，叶酸与四氢叶酸，生物素，B12；Vc。四、微量元素的概念，铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬的主要作用 （1学时） 第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 （自学）【教学目的】熟悉糖复合物的类型。了解糖蛋白和蛋白聚糖种类与结构特点，了解其生物作用。了解细胞外基质的种类、结构特点和基本功能。【教学内容、要求及学时安排】本章为自学内容。在自学中学生应重点熟悉糖蛋白和蛋白聚糖的结构差异；糖复合物、N-连接糖蛋白、O-连接糖蛋白、糖型、蛋白聚糖、纤连蛋白（Fn）层粘连蛋白（Ln）的概念。了解糖蛋白的结构及其糖链的功能；了解蛋白聚糖的结构与功能、糖胺聚糖的种类；了解胶原的结构特点。第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子（2学时）【教学目的】掌握癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念。熟悉癌基因、抑癌基因的功能。了解癌基因与生长因子的关系，以及生长因子信号传递的基本过程。【教学内容、要求及学时安排】第一节 癌基因一、 病毒癌基因：癌基因、病毒癌基因、细胞癌基因的概念二、细胞癌基因：概念，主要表达产物及功能三、癌基因的活化的机制四、原癌基因的产物与功能 （1学时）