植物生理生化 第二章 酶(2学时)

植物生理生化PlantPhysiologyandChemistry,洪永聪武夷学院茶学与生物系EMAIL:hongyongcong,理论学时分配计划（44学时）,第二章酶,第二章酶（2学时）,一、酶的概述（一）酶的概念（二）酶的命名（三）酶的分类*二、酶的组成与结构（一）酶的化学组成（二）酶的结构*（三）辅酶和辅基三、酶的作用机理（一）酶的作用特点*（二）酶的作用机理#（三）酶促反应动力学,第二章酶,一、酶的概述,（一）酶的概念（二）酶的命名（三）酶的分类,第二章酶,（一）酶的概念,酶（enzyme）：是一类具有催化活性和高度专一性的特殊的蛋白质。底物：在酶作用下进行化学变化的物质。酶促反应：有酶催化的化学反应。,Enzyme在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。,第二章酶,酶的发现,1773年，意大利科学家L.Spallanzani设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了；于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质；但是什么，他不清楚。1836年，德国科学家T.Schwann从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，从而解开胃的消化之谜。1926年，美国科学家J.B.Sumner从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。20世纪80年代，美国科学家T.R.Cech和S.Altman发现少数RNA也具有生物催化作用。,第二章酶,一、酶的概述,（一）酶的概念（二）酶的命名（三）酶的分类,第二章酶,（二）酶的命名,习惯名称：根据酶所催化的底物，如水解淀粉的酶称为淀粉酶，水解蛋白质的称为蛋白酶；根据酶所催化的反应类型，如催化底物分子水解的称为水解酶，催化还原反应的称为还原酶。,系统名称：对应的底物名称+构型类型+反应性质+酶，如乙醇脱氢酶乙醇+NAD+氧化还原酶。,第二章酶,一、酶的概述,（一）酶的概念（二）酶的命名（三）酶的分类,第二章酶,（三）酶的分类,氧化还原酶类（oxidoreductase）：促进底物的氧化或还原。转移酶类（transferases）：促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。水解酶类（hydrolases）：促进水解反应。,裂合酶类（lyases）：催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应。异构酶类（isomerases）：促进同分异构体互相转化。合成酶类（ligase）：促进两分子化合物互相结合。,第二章酶,每种酶都有一个特定的编号：如乳酸脱氢酶EC1.1.1.27；乙醇脱氢酶EC1.1.1.1。,第二章酶,二、酶的组成与结构,（一）酶的化学组成（二）酶的结构（三）辅酶和辅基,第二章酶,（一）酶的化学组成,单纯蛋白酶:指生物活性仅决定于蛋白质部分；结合蛋白酶:由酶蛋白(apoenzyme)和非蛋白质部分组成的酶。非蛋白部分一般是有机小分子化合物或金属离子，称为辅因子(cofactor)；辅因子又可分为辅酶和辅基。,第二章酶,二、酶的组成与结构,（一）酶的化学组成（二）酶的结构（三）辅酶和辅基,第二章酶,（二）酶的结构,1、活性中心2、必需基团,第二章酶,1、活性中心,酶的活性中心（activecenter）：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域；包括两个功能部位，即结合部位和催化部位。,第二章酶,2、必需基团,酶分子的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。,第二章酶,二、酶的组成与结构,（一）酶的化学组成（二）酶的结构（三）辅酶和辅基,第二章酶,辅基(prostheticgroup)：非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物，与酶蛋白以共价键相连，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开。辅酶(coenzyme)：与酶蛋白以以非共价键相连。,（三）辅酶和辅基,第二章酶,第二章酶,三、酶的作用机理,（一）酶的作用特点（二）酶的作用机理（三）酶促反应动力学,第二章酶,（一）酶的作用特点,反应条件温和：常温、常压、近中性的pH值环境中能正常工作。高效性：使反应快1081020倍。,专一性：酶对所催化的底物具有特殊要求和选择，分绝对专一性和相对专一性。可调控性：分结构调节、抑制剂调节、激活剂调节、激素调节、共价修饰调节和反馈调节。,第二章酶,三、酶的作用机理,（一）酶的作用特点（二）酶的作用机理（三）酶促反应动力学,第二章酶,（二）酶的作用机理,1、锁钥学说2、诱导契合学说3、中间产物学说,第二章酶,1、锁钥学说,锁钥学说：1890年，EmilFischer提出；将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。,第二章酶,2、诱导契合学说,诱导契合学说：1958年，D.E.Koshland提出；酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。,第二章酶,3、中间产物学说,中间产物学说：酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。,第二章酶,三、酶的作用机理,（一）酶的作用特点（二）酶的作用机理（三）酶促反应动力学,第二章酶,（三）酶促反应动力学,1、酶促反应速度2、酶活力单位2、影响酶促反应速度的因素,第二章酶,1、酶促反应速度,酶促反应速度：用单位时间内、单位体积中参与酶促反应的底物减少量或产物生成量来表示。,第二章酶,2、酶活力单位,活力单位（activeunit，U）:1个酶活力单位是指在特定条件（25，其它为最适条件）下，在1min内能转化1mol底物的酶量；单位（IU），1moL变化量/分钟。,第二章酶,酶促反应的米氏方程及Km,双倒数作图：又称为Lineweaver_Burk作图；一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图；x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。,米氏方程:米氏常数:,第二章酶,米氏常数的意义,Km的单位为浓度单位：当v=Vmax/2时，Km=S。在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意s时的v，或任何v下的s。Km是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。Km可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。,第二章酶,3、影响酶促反应速度的因素,底物浓度：当底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比；当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使增加底物浓度，酶促反应速度也不增加。酶浓度：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比；当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。,第二章酶,温度：在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大；植物体内的酶最适温度在40-50之间。,pH：在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性；植物体内的酶最适pH大多在4.5-6.5之间。,第二章酶,激活