生化复习资料

第一章一、名词解释生物化学利用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。二、问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段答（1）静态生物化学阶段是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。（2）动态生物化学阶段是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。（3）功能生物化学阶段这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素答（1）28种。（2）第一类元素包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。第二类元素包括S、P、CL、CA、K、NA和MG。第二章蛋白质一、名词解释蛋白质由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物等电点（氨基酸、蛋白质）当氨基酸溶液在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点；当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。N端多肽链中有自由氨基的一端C端多肽链中有自由羧基的一端（从N端开始到C端即多肽链从氨基末端走向羧基末端。）肽键是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。肽单位是多肽链中从一个碳原子到相邻碳原子之间的结构。结构域多肽链在二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。分子病由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。协同效应一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。变构效应凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。蛋白质变性在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质复性若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。二、问答题1、组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式答22；化学通式RCHNH2COOH；当氨基酸溶液在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点。计算公式一氨基一羧基AA的等电点计算PIPK1PK2/2一氨基二羧基AA的等电点计算PIPK1PK2/2二氨基一羧基AA的等电点计算PIPK1PK2/22、氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例答（1）非极性AA（8种）丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸（亚氨基、带吡啶环）、甲硫氨酸（蛋氨酸）（含硫原子）、色氨酸（带吲哚环）、苯丙氨酸（带苯环）。（2）极性AA中性AA（不带电荷）甘氨酸（无手性碳）、丝氨酸（带羟基）、苏氨酸（带羟基）、半胱氨酸（含巯基形成二硫键）、酪氨酸（带酚环）、天冬酰胺（带酰胺基）、谷氨酰胺（带酰胺基）；酸性氨基酸（带负电）天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸（带正电）赖氨酸、精氨酸（带胍基）、组氨酸（带咪唑环）。3、蛋白质中氮的含量为多少，如何测定粗蛋白的含量答各种氨基酸含氮量平均16，1G氮相当于625G蛋白质（蛋白系数）；凯氏定氮法。4、蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么答1、螺旋多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。每圈螺旋含36个氨基酸残基，螺距为054NM。每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。2、折叠多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状侧链交错位于锯齿状结构的上下方可有顺平行片层和反平行片层氢键维系反平行片层中氢键方向垂直长轴。3、转角（主要存在于球状蛋白中）肽链内形成180回折。含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键，只有这一个氢键。第二个氨基酸残基常为PRO。4、无规卷曲没有一定规律的松散的肽链结构；环最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构总出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残基为主与生物功能有关分子识别中可能起重要作用。5、一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋计算该螺旋片段的轴长。答1803650；5005427NM。6、维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些答肽键（有些蛋白质还包括二硫键）；氢键、范德华力、离子键、疏水键、二硫键。7、简述蛋白质的结构和功能的关系。答一、蛋白质一级结构与功能的关系1、一级结构是空间构象的基础；2、同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大；3、一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；4、肽链的局部断裂是蛋白质前体激活。二、蛋白质空间结构与功能的关系变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能更充分、更协调的发挥其功能，完成复杂的生物功能；蛋白质的变性和复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生。8简述蛋白质的常见分类方式。答一、根据形状分球状蛋白质；纤维状蛋白质角蛋白、角蛋白、胶原蛋白；膜蛋白质。二、根据化学组成分简单蛋白质；复杂蛋白质。三、根据功能分酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白。9简述蛋白质的主要性质。答蛋白质的两性电离及等电点蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液PH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团，当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点；蛋白质的胶体性质蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1100NM，为胶粒范围之内；蛋白质的变性、沉淀和凝固在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中；蛋白质的紫外吸收（280NM）由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280NM波长处有特征性吸收峰；蛋白质的呈色反应茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应；双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。第三章核酸一、名词解释1核苷核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。2核苷酸核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两大类。3核酸的一级结构核苷酸通过3,5磷酸二酯键连接成核酸多聚核苷酸。DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。4DNA的变性和复性核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程（核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构碱基顺序保持不变）。变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程称为复性（又称退火），DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。5分子杂交在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNARNA杂合双链的过程称为分子杂交。6增色效应核酸变性后，260NM的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应。7减色效应复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象被称作减色效应8基因与基因组遗传学将DNA分子中最小的功能单位称为基因。某物种所含有的全套遗传物质称为该生物体的基因组。9TM（溶解温度）通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度或熔点，用TM表示。10DNA的碱基组成分析（CHARGAFF定则）所有DNA分子中AT，GC，即A/TG/C1。嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即AGTC。含氨基与含酮基的碱基总数相等，即ACGT。同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率AT/GC来衡量。亲缘越近的生物，其DNA的碱基组成越近，即不对称比率越相近。11探针在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或荧光标记。这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。二、问答题1、某DNA样品含腺嘌呤151（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。答已知A151，所以T151，CG1215123492、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么答主要区别脱氧核糖核酸（DNA）化学组成基本单位是脱氧核糖核苷酸，每分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基，DNA含氮碱基为A、G、C、T；分布90以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；功能DNA分子含有生物物种的所有遗传信息；结构特点DNA为双链分子，其中大多数是链状结构大分子，也有少部分呈环状结构。核糖核酸（RNA）化学组成基本单位是核糖核苷酸，每分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基，RNA含氮碱基为A、G、C、U；分布胞核、胞液；功能RNA主要是负责DNA遗传信息的翻译和表达，分子量要比DNA小得多，某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体；结构特点RNA为单链分子。3、简述双螺旋结构模型的要点及其生物学意义。答DNA双螺旋结构模型要点总结右双螺旋，反向平行碱基在内，主链在外碱基互补，AT，GC螺旋一圈，十对碱基结构稳定，副键维系大沟小沟，调节关键双螺旋结构模型的生物学意义双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理，解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，两条链彼此分开，每条链都作为一个模板复制出一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了一个基本的生物学问题遗传复制中样板的分子基础。4、DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各具有什么特征答绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋。再进一步则形成麻花状的超螺旋三级结构。真核生物的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘旋，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。5、细胞内主要那几种RNA各自的主要结构和功能。答TRNA结构TRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA，其稀有碱基的含量可多达20。TRNA是保守性最强的RNA稳定的三叶草结构。TRNA是单链核酸，但其分子中的某些局部也可形成双螺旋结构。功能活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。RRNA结构RRNA是细胞中含量最多的RNA，占总量的80。RRNA与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，RRNA有三种5S，16S，23S。其中，16S的RRNA参与构成核蛋白体的小亚基，而5S和23S的RRNA参与构成核蛋白体大亚基。在真核生物中，RRNA有四种5S，58S，18S，28S。其中，18S的RRNA参与构成核蛋白体小亚基，其余的RRNA参与构成核蛋白体大亚基。功能与蛋白质一起构成核糖体，作为蛋白质合成的场所。MRNA结构MRNA可形成局部双螺旋结构的二级结构。MRNA在真核生物中的初级产物称为HNRNA。真核生物MRNA的结构特点大多数真核成熟的MRNA分子具有典型的5端的7甲基鸟苷三磷酸（M7GTP）帽子结构和3端的多聚腺苷酸（POLYA）尾巴结构。功能MRNA分子带有遗传密码，为蛋白质的合成提供模板。MRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（CODEN）6简述TRNA的二级结构特点。TRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现“三叶草”形，故称为“三叶草”结构。TRNA的“三叶草”形结构包括“一臂三环”氨基酸臂、D环、反密码子环、TC环7、简述核酸的主要性质。答一、一般理化性质1DNA为白色纤维状固体；RNA为白色粉末状固体2均溶于水；不溶于一般有机溶剂，在70乙醇中形成沉淀；在014MNACL和12MNACL中DNA蛋白溶解度低溶解度高RNA蛋白溶解度高溶解度低3DNA粘度很大RNA粘度小得多4旋光性均很强二、两性性质核酸分子中既含有酸性基团（磷酸基）也含有碱性基团（氨基）。因而也具有两性。由于核酸分子中的磷酸是一个中等强度的酸，而碱性（氨基）是一个弱碱，所以核酸的等电点比较低。RNA的等电点比DNA低（RNA分子中核糖基2OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离。DNA没有这种作用）。紫外吸收由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在260NM左右有最大吸收峰。水解核酸分子中的磷酸二酯键可在酸或碱性条件下水解切断。DNA和RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别。变性核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构碱基顺序保持不变。复性变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋，复性后,核酸的紫外吸收降低,称之为减色效应；一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。分子杂交在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNARNA杂合双链含氮碱基含氮碱基具有芳香环的结构特点。由于环上极性基团（如羰基、氨基等）的存在，碱基能够发生酮式烯醇式或氨式亚氨式的互变异构。因此，碱基既有芳香环的特性，也具有氨、酮和烯醇等相应的化学性质。第四章糖糖多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称1简述糖的功能及分类，举例。功能作为能源，生物体的结构组分，细胞识别、机体免疫、信息传递分类根据大小，分为单糖（如葡萄糖），寡糖（如麦芽糖、蔗糖），多糖（如淀粉、纤维素），糖缀化合物2说明麦芽糖、纤维二糖所含单糖的种类、糖苷键的类型麦芽糖单糖是葡萄糖为14糖苷纤维二糖单糖是葡萄糖为14糖苷请至少列举四种多糖名称淀粉、纤维素、糖原、甲壳素、半纤维素、粘多糖、药物多糖、琼脂糖、果胶第五章脂质和生物膜一、名词解释脂由酸与醇发生脱水脂化反应形成的化合物；包括某些不溶于水的大分子脂肪酸与大分子的醇类；二、问答题1、简述脂的功能。1三酰甘油脂又称油脂，每克的发热值比同质量的糖、蛋白质高23倍，并且不溶于水，在细胞内易于聚集，储存，故而被普遍作为细胞的能量储备物质。2体表脂类保护作用；3脂类是细胞膜的主要成份；4简单脂是构成某些维生素与激素的成份；包括维生素A、D、E、K、性激素、前列腺素等2、简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜，均为单层的生物膜，是流动的磷酸双分子层构成的连续体，蛋白质元无规则地分布在磷酸双分子组层中。脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性，方便蛋白质的运动，也使得细胞可变形。蓦地流动性与脂类的种类和温度有关。蛋白质是选择透过性的运输通道，同时也是细胞间传递信息、识别的受体。细胞器膜结构与细胞膜类似，但由于功能的分化而多位双层膜内层膜出现扩大现象，成为新陈代谢的部位。第6章酶一、名词解释酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂。单酶（单纯蛋白酶）除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶等一般水解酶。全酶（结合蛋白酶）含蛋白质脱辅酶和非蛋白小分子物质辅助因子。酶蛋白与辅助因子单独存在时，均无催化活力。两部分结合称全酶（结合酶）。全酶脱辅酶辅助因子辅酶与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物。如辅酶和辅酶。辅基与酶蛋白结合比较紧、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质。如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）等。单体酶一般是由一条肽链组成，但有的单体酶是由多条肽链组成。相对分子质量为1300035000。寡聚酶是由两个或两个以上亚基（亚基之间以次级键结合，彼此容易分开）组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以是不相同的。相对分子质量一般大于35000。相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢调控中起重要作用。注意是四级结构多酶体系（多酶复合物）是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成酶的专一性一种酶只作用于一种物质或一类结构相似的物质，促其发生一定的化学反应，这种现象称为酶的专一性SPECIFICITY。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物SUBSTRATE。专一性是由酶的活性中心的构象和性质决定的1、相对专一性一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性（1）“键专一性”的酶，只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。（2）“基团专一性”的酶，除要求作用于一定的键以外，对键一端的基团也有一定要求。2、绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质3、立体异构专一性（超专一）当底物具有立体异构体时，酶只作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。对其对映体则全无作用。该类酶相当普遍。诱导契合学说该学说认为活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象改变使酶的催化和结合部位到达活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合。中间产物学说当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成中间复合物ES，然后生成产物P，并释放酶。酶的活性部位或酶的活性中心酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。（活性中心底物结合部位催化部位）必需基团参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。必需基团活性中心的必需基团活性中心以外的必需基团酶促反应动力学研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。抗体酶抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物。本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。核酶是对RNA有催化活性的RNA同工酶指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。二、简答题1、酶作为催化剂有哪些特点特性高效性高度专一性易失活活性受到调节、控制有些酶需辅因子共性反应条件温和只能催化热力学上允许进行的化学反应；自身不参与反应；加快反应速度；不改变平衡常数。2、阐述酶的化学本质。绝大多数的酶化学本质是蛋白质，少数为RNA。只有具催化作用的蛋白质才称为酶。3、酶的专一性有哪几类如何解释酶的专一性。（1）“键专一性”的酶，只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。（2）“基团专一性”的酶，除要求作用于一定的键以外，对键一端的基团也有一定要求。（3）绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。（4）超专一当底物具有立体异构体时，酶只作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。对其对映体则全无作用。该类酶相当普遍。锁钥学说认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。诱导锲合学说该学说认为活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶构象改变使酶的催化和结合部位到达活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合。4、辅基和辅酶有何不同在酶催化反应中它们起什么作用辅酶COENZYME与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物。如辅酶和辅酶。辅基COFACTOR与酶蛋白结合比较紧、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质。如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）等。二者之间无严格的界限，只是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。5、根据国际酶学委员会的建议，如何对酶进行统一分类和命名（最好自己去课件找找）1961年国际酶学委员会确定，每一个酶由下列三种表示1）系统名称底物名反应性质2）分类编号EC四个数字3）推荐名选一个习惯名（实用、简单）6、根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类每一大类催化的化学反应的特点是什么请指出以下几种酶分别属于那一大类酶（1）葡糖磷酸异构酶（2）蛋白酶、（3）丙酮酸羧化酶、（4）琥珀酸脱氢酶、（5）淀粉酶、（6）谷丙转氨酶、（7）多酚氧化酶、（8）胆碱转乙酰酶、（9）醇脱氢酶（10）草酰乙酸脱羧酶、（11）天冬酰胺合成酶、（12）碳酸酐酶国际酶学委员会IEC规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类1氧化还原酶类（脱氢酶与氧化酶）脱氢酶例琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶AH2B（辅酶）ABH2氧化酶例多酚氧化酶BH2O2BOH2O2转移酶谷丙转氨酶、胆碱转乙酰酶AXBABX3水解酶蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶ABH2OAOHBH4异构酶AB（例葡糖磷酸异构酶）5裂解酶例草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶ABC6合成酶天冬酰胺合成酶、丙酮酸羧化酶ABATPCADPATP起提供能量活化反应分子的作用7、试述酶催化的作用机理。酶作为一种催化剂，其提高化学反应速率的基本原理与一般催化剂相同。反应物若要转化为产物，必须首先进入一种能量更高状态称过渡态，过渡态与基态间吉布斯自由能差称活化能活化能是反应物进行反应必须克服的能量壁垒，是反应速率的决定者，存在酶的情况下酶能降低反应所需活化能，因此与非催化反应相比，酶促反应中能够生成的活化分子数目显著增加，反应速率得以提高。一句话概括即酶通过降低反应活化能使反应速率加快8、阐述酶具有高效催化的分子机理（阐述与酶高催化效率有关的因素）。1、底物和酶的邻近效应和定向效应2、促进底物过渡态形成的非共价作用（详解参课件）3、酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态，加速反应速度的一类催化机制。4、共价催化酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制5、金属离子催化需要金属离子的酶分类金属离子以3种主要途径参与催化过程9、阐述酶活性部位的组成与特点组成1、酶的活性部位（ACTIVESITE）或酶的活性中心（ACTIVECENTER酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。2、活性中心的两个功能部位结合部位。负责与底物的结合，决定酶的专一性催化部位。负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。特点1、活性部位在酶分子的总体只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的12。2、酶的活性部位具有三维实体，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上可能很近。3、底物和酶具有诱导契合。4、酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。5、底物通过次级键较弱的力结合到酶上。6、酶活性部位具有柔性或可运动性。酶变性过程中，活性部位最先被破坏。10、影响酶催化反应速度的因素有哪些这些因素如何影响酶促反应速度1抑制剂的影响作用。抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性降低或丧失，2温度对酶作用的影响。反应速率随温度升高而加快蛋白质结构在较高温度下的热变性。3对酶作用的影响过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失当PH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响影响维持酶分子空间结构的有关基团解离4、激活剂对酶反应的影响。A对某些含巯基的酶有激活作用，使酶中二硫键还原成巯基，从而提高酶活性。B如EDTA（乙二胺四乙酸）等能除去重金属离子对酶的抑制。5、酶浓度对酶作用的影响。在底物足够过量而其它条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓度成正比，即VKE，因此浓度增加一倍，速率不变11、试写出米氏方程并加以讨论。讨论在底物浓度较低时，即反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。在底物浓度很高时，米氏方程中分母中的项可忽略不计，得，反应速度与底物浓度无关，为零级反应。12、试讨论米氏常数的定义及其意义。时，即KM值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。单位用MOL/L或MOL/L表示。米氏常数是酶的特征物理常数KM的大小只与酶的性质及底物种类有关有关，而与酶浓度无关，可以鉴定酶。通过KM值可以判断酶与底物的亲和力大小KM愈小，E对S的亲合力愈大，KM愈大，E对S的亲合力愈小（）13、当一酶促反应进行的速率为VMAX的80时，KM和S之间有何关系答由米氏方程知08（KMS）S得出4KMS14、如何区别竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂并分别简述它们的动力学特点。答区别竞争性抑制抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。非竞争性抑制底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能进一步分解为产物，酶活力降低。（I同E和ES两者都能结合）反竞争性抑制有些抑制剂只能和ES复合物结合，形成EIS，不能和酶直接结合，但EIS不能转变成产物，从而抑制酶的活性。动力学特点竞争性抑制作用小结1从图A中可以看出，加入竞争性抑制剂I后，VM不变，但达到VM时所需底物的浓度明显地增大。KM变大，KMKM，KM随I的增加而增加。2双倒数作图直线相交于纵轴，这是竞争性抑制作用的特点。抑制率与I成正比，而与S成反比。非竞争性抑制作用小结1VM减小，KM不变I与酶分子生成不受S影响的IE和IES，降低了正常中间产物ES的浓度。KM是特征常数，不受ES变化的影响；但VM与ES有关，因为VK3ES，VM是V的极限值。2双倒数作图直线相交于横轴。抑制率与I成正比，与S无关。即I不变时，任何S的抑制率是一个常数。反竞争性抑制作用小结1VM变小KM变小且KM水化脱氢硫酯解；合成缩合加氢脱水加氢软脂酸分解与合成代谢的区别区别点脂酸合成脂酸氧化1细胞中的部位细胞质线粒体2酰基载体ACPCOA3二碳单元参加或断裂的形式丙二酸单酰COA乙酰COA4电子供体或受体NADPHFAD,NAD5酶系7种酶，复合体4种酶6能量变化消耗7个ATP和14个NADPH净产生106个ATP5、酮体代谢的生理意义是什么答（1）在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式。由于酮体的分子较小，故被肝外组织（肾脏、心肌、大脑）氧化利用，成为肝脏向肝外组织输出能源的一种形式。（2）在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。6、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸氧化途径的区别饱和脂肪酸（1）活化，生成脂酰辅酶A（2）转运，脂酰辅酶A从细胞质转运到线粒体（3）氧化脂酰辅酶A经脱氢生成烯脂酰辅酶A水化生成羟脂酰辅酶A脱氢生成酮脂酰辅酶A硫解生成乙酰辅酶A4乙酰辅酶A通过三羧酸循环彻底氧化。不饱和脂肪酸因为含有顺式双键会影响氧化的进一步进行，它氧化形成的中间产物烯脂酰辅酶A，须经线粒体中特异的异构化酶的催化，生成烯脂酰辅酶A，才能继续氧化。7、脂肪酸是如何生物合成答脂肪酸合成的起始原料是乙酰COA，它主要来自糖酵解产物丙酮酸，脂肪酸的合成是在胞液中。（1）乙酰辅酶A的转运脂肪酸的合成是在胞液中，而乙酰COA是在线粒体内，它们不能穿过线粒体内膜，需通过转运机制进入胞液。三羧酸循环中的柠檬酸可穿过线粒体膜进入胞液，然后在柠檬酸裂解酶的作用下放出乙酰COA进入脂肪酸合成途径。乙酰辅酶A通过三羧酸转运系统或（柠檬酸穿梭系统）进入细胞质，完成转运。（2）丙二酸单酰COA的合成脂肪酸的合成是二碳单位的延长过程，它的来源不是乙酰COA，而是乙酰COA的羧化产物丙二酸单酰COA，这是脂肪酸合成的限速步骤，催化的酶是乙酰COA羧化酶。（3）乙酰ACP和丙二酸单酰ACP的合成乙酰COA和丙二酸单酰COA首先与ACP活性基团上的巯基共价连接形成乙酰ACP和丙二酸单酰ACP。（4）合成乙酰ACP与丙二酸单酰ACP先发生缩合反应，这时丙二酸单酰ACP的COOH去掉的，缩合后形成乙酰乙酰ACP，在被还原和脱水，形成丁烯酰ACP，最后再被还原为丁酰ACP，完成第一次循环，第二次循环是丁酰ACP与丙二酸单酰ACP进行缩合，以此类推。（5）脂肪酸的延长不饱和脂肪酸的合成它的合成是在去饱和酶系的作用下，在以合成的饱和脂肪酸中引入双键的过程，这是在内质网膜上进行的氧化反应，需要NADH和分子氧的参加。第11章蛋白质降解和氨基酸代谢一、名词解释1氮平衡体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡NITROGENBALANCE。2氨基酸代谢库食物蛋白质经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解生成的氨基酸以及其它物质经代谢转变而来的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库（METABO