《生物化学中期复习》PPT课件.ppt

生物化学中期复习,第1章糖类化合物,糖类化合物的定义糖的功能糖的分类单糖醛糖/酮糖，还原糖/非还愿糖，呋喃糖/吡喃糖空间构型：D,L,-,-，葡萄糖、果糖、半乳糖（三种结构式）,双糖:糖苷键乳糖，麦芽糖，蔗糖（三种结构式）三糖多糖淀粉（直链/支链），纤维素,第2章蛋白质化学,蛋白质的化学组成元素组成/蛋白质的换算系数20种天然氨基酸分子结构氨基酸的分类氨基酸的解离方程/氨基酸的等电点及其计算,(1)(-NH2)，(-COOH)(2)-C(3)构成蛋白质的氨基酸都是-氨基酸,L-aminoacid,D-aminoacid,疏水性氨基酸,不带电荷氨基酸,带电荷氨基酸,极性氨基酸,芳香族氨基酸,脂肪族氨基酸,Arg,Lys,His,Asp,Glu,Phe,Tyr,Try,Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Pro,Ser,Thr,Gln,Asn,Cys,兼性离子,中性AA:pI=1/2(pK1+pK2),酸性AA:pI=1/2(pK1+pK2),碱性AA：pI=1/2(pK2+pK3),蛋白质的结构一级结构：肽键二级结构：超二级结构、结构域三级结构四级结构：亚基,超二级结构若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的在空间结构上能辨认的二级结构组合体。,结构域,结构域是球蛋白的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步折叠成紧密的近似球状的结构。对于较大的蛋白分子或亚基，多肽链往往由两个以上的相对独立的结构域缔合而成三级结构。对于较小的蛋白分子或亚基，结构域和三级结构往往是一个意思。,亚基多肽链相互以非共价键联结成一个相对稳定的单位，这种肽链就称为该蛋白质的亚基（亚基单独存在，无生物活力或活力很小）,蛋白质的性质变性/影响蛋白质变性的因素蛋白质的沉淀活性蛋白的沉淀（三种方法）非活性蛋白的沉淀（三种方法）蛋白质的纯化原理纯化过程,原理溶解性蛋白分子大小电荷特异性的亲和作用,(pI沉淀,盐析,有机溶剂,温度),(透析,超滤,密度梯度,凝胶层析),(电泳、离子交换),(亲和层析),蛋白样品的选择,预处理,粗提,纯化,纯蛋白,(离子交换,凝胶过滤,亲和层析,电泳等),(有机溶剂,硫酸铵,等电点),(均质和溶解),第3章脂类和生物膜,脂类的生物学功能（三个）脂的分类甘油三酯的分子结构脂肪酸的结构和性质饱和脂肪酸（例？）不饱和脂肪酸（例？）必需脂肪酸,（简单脂质/复合脂）,单纯甘油酯混合甘油酯,软脂酸C16:0硬脂酸C18:0油酸C18:19,亚油酸Linoleicacid(C18:29,12)亚麻酸Linolenicacid(C18:39,12,15)花生四烯酸Arachidonicacid(C20:45,8,11,14),必需脂肪酸,常见脂肪酸,细胞膜,膜的化学组成膜蛋白膜脂类膜糖类膜的结构,膜蛋白,膜脂,磷脂固醇其它脂类磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、鞘磷脂等。,膜糖类,糖蛋白/糖脂在细胞质膜表面分布较多，一般占质膜总量的210左右。中性糖、氨基糖和唾液酸。与细胞的抗原结构、受体、细胞免疫反应、细胞识别、血型及细胞癌变等均有密切关系。,S.J.Singer/G.Nicolson流动镶嵌模型,第4章核酸,几个重要的事件：1944，1953，1960核酸的分类和化学组成核酸的分类元素组成分子组成核苷与核苷酸的结构,核酸,核苷酸,核苷,磷酸,戊糖,碱基,dA,dAMP,核酸的结构DNA一级结构（DNA的书写格式）二级结构三级结构RNA一级结构（RNA的书写格式）二级结构：tRNA的三叶草结构三级结构：tRNA的倒L型结构核酸的性质,DNA的书写格式,AGTpApGpTpA-G-T,DNA二级结构(双螺旋),核酸的性质紫外吸收变性/影响核酸变性的因素：Tm（解链温度/熔点）/影响Tm的因素复性两性解离结束,解链温度Tm（熔点）,紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度称熔解温度(Tm).,Tm69.30.41G-C%,G-C%=（Tm69.3）2.44,影响Tm的因素,G-C含量溶液的离子强度离子强度较低的介质中，Tm较低；分子生物学研究中需核酸变性时，常采用较低的离子强度。溶液的pHpH大于11.3时，DNA完全变性。变性剂尿素、甲醛、甲酰胺对单链DNA电泳时，常在凝胶中加入NaOH和变性剂以维持变性状态。,第5章酶,酶的分类按照组成（辅因子）按照酶催化反应的性质（酶分类号E.C.3.4.21.4）酶的催化特性高效性高专一性绝对专一性，相对专一性（基团专一性，键专一性，立体异构专一性）酶的催化机制必需基团/活性中心酶的结构与功能的关系,一级结构是酶活性的基础。酶的空间结构保证了酶的活性；只要酶的活性中心完整，即使酶的一级结构被破坏，仍具有催化活性。,几个学说,中间产物学说：锁钥学说：诱导锲合学说：,酶只是提高反应的速率，并不改变反应前后能量的变化,酶的活性中心与底物的形状如锁和钥匙一样完全吻合两个结构都是刚性的固定的。,底物的结合诱导酶的活性中心构象的改变，使酶与底物能很好地结合,酶动力学酶反应的初速度影响酶反应速度的因素底物浓度（米氏方程，Km）酶浓度温度pH激活剂抑制剂,酶的抑制,对于竞争性可逆抑制：Km值增大，V不变。,可逆抑制竞争性可逆抑制/非竞争性可逆抑制不可逆抑制,对于非竞争性可逆抑制：Km值不变，V减小。,酶的别构效应/别构酶酶活力的测定几个重要概念：酶活力、酶单位、比活力、总活力酶活力的测定程