食品化学_第三章_蛋白质.ppt

1,protein,蛋白质,本章内容,第一节氨基酸第二节蛋白质和肽第三节蛋白质的变性第四节蛋白质的功能性质第五节蛋白质在加工储藏中的变化第六节常见食品蛋白质与新的蛋白质资源,组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I。,分类,分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成结合蛋白质：肽链+外肽链（辅基、配基等）衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物溶解度：清蛋白、谷蛋白、环蛋白、醇溶蛋白来源：动物蛋白：禽，牛、乳植物蛋白：大豆、谷物微生物蛋白：酵母（最丰富）,蛋白质的重要性,（1）蛋白质是生物体内必不可少的重要成分,蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%80%蛋白质19%真菌14%52%脂肪19%酵母菌14%50%糖类1%白地菌50%无机盐7%,（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用,酶的催化作用调节作用(多肽类激素)运输功能运动功能免疫保护作用(干扰素)接受、传递信息的受体,氨基酸构成蛋白质的基本单元蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。,第一节氨基酸,“借一两本单色书来”,人体必需氨基酸有Lys,Phe,Val,Met,Thr,Trp,Leu及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。,1、结构,第一节氨基酸,氨基酸,2、按R基团的极性分类：（4种）,非极性氨基酸疏水性侧链Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性不带电荷氨基酸侧链含极性基团（不解离）Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly碱性（带正电荷）氨基酸侧链含氨基或亚氨基Lys,Arg,His酸性（带负电荷）氨基酸侧链均含1个羧基Asp,Glu,3、溶解度,不溶于有机溶剂,4、氨基酸的立体化学,除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子，所以：A、氨基酸都具有旋光性。,B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体,手性碳上的NH2投影在右侧：D型手性碳上的NH2投影在左侧：L型,蛋白质水解得到通常将L型,5、氨基酸的酸碱性质,氨基酸是两性电解质：羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在,氨基酸分子在溶液中主要以电中性的两性离子存在时的pH值为该氨基酸的等电点，即pH=pI。,此时氨基酸分子即不向“”极移动，也不向“”极移动。溶解度最小。,当溶液中的pH改变时,会发生什么情况?,pH=pI,pHpI,pH10的条件下，高浓度的蛋白溶液脱气澄清通过管蕊板（每平方厘米1000孔，孔径为50-150m）酸性氯化钠溶液（等电沉淀或盐析）压缩成品。,面团形成性：一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。,6、面团的形成,面筋蛋白（占Pro80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,6、面团的形成,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸水吸收能力强，有黏性非极性氨基酸使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合二硫键使面团坚韧,概念:,是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。,具有界面性质的蛋白质必要条件：,7、蛋白质的界面性质,能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜,能否快速的吸附至界面与蛋白质的表面分子特性有密切关系,如果蛋白质表面非极性残基很多形成的疏水小区很多则蛋白质能快速自发地吸附至界面,能否形成具有强黏结性粘弹膜与蛋白质的分子大小、形状等相关,列车状构象的比例愈大，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低。,影响蛋白质界面性质的因素：,7、蛋白质的界面性质,乳化性质EmulsifyingProperties,起泡性FoamingProperties,蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质。蛋白质具有乳化性质的原因：是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质,乳化性质,牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。,食品乳状液,在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油水界面和气水界面到达界面后，疏水基定向到油相和气相，亲水基定向到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。,促进乳浊液形成并稳定的本质：,乳化性评价指标,(1)蛋白质乳化能力(EC):是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。,(2)乳化稳定性（ES）,影响蛋白质乳化作用的因素:,蛋白质的溶解度：正相关pH值：pH=PI，溶解度低，乳化性差；溶解度高，乳化性好加热：乳化能力添加小分子表面活性剂使蛋白质保留界面能力，使乳化能力蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状形式存在，有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。,蛋白质的起泡性质,是指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。,泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1m到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。,含有大量的气泡在气相和连续液相之间要有较大的表面积要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁溶质的浓度在表面较高可反射光，看起来不透明,良好的食品泡沫应该具有以下特点：,一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。,蛋白泡沫形成方法：,泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏。在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏；气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。,蛋白质的起泡力：是指蛋白质能产生的界面面积的量测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡沫的膨胀率和起泡力。,蛋白质的起泡力和泡沫稳定性,不同蛋白质溶液的起泡力,蛋白质的起泡性质评价,测定泡沫稳定性的方法：在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性。,测定泡沫稳定性的方法：测定液膜排水或1/2排水所需的时间如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排水过程和排水时间。,蛋白质作为起泡剂的必要条件,必须快速地吸附至气-水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜a、缺乏二、三级结构的P分子b、具有较好的溶解性c、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力d、蛋白质分子有一定疏水值,影响起泡性质的因素:,蛋白质的分子性质,有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。,蛋白质的浓度2一8，随着浓度增加起泡性增加。超过10，则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。温度泡沫产生前适度热处理有利提高起泡能力，但过渡热处理会损害起泡能力,pH值大多数食品泡沫是在不同于其Pr等电点的条件下制备在pI时Pr的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性(降低粘度)Ca2+：提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥,糖：抑制Pr起泡（提高了体相的黏度），但可提高泡沫的稳定性（蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开）。脂：对Pr的起泡和泡沫的稳定性都不利。（可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降）搅打过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂硅油,8、蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,风味,+,蛋白质-风味,有利,不有利,良好风味载体,与不良风味结合,结合方式,干蛋白粉物理吸附范德华力、物理截留化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用共价键（醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上）,影响蛋白质与风味结合的因素,水：提高Pr对极性挥发物的结合，对非极性风味化合物的结合没有影响。pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合热：热变性一般会使Pr的风味结合作用有所加强盐：凡能使Pr解离或二硫键断裂的盐类，都能提高Pr的风味结合能力,1、热加工对蛋白质的影响,第五节食品蛋白质加工和储藏中的变化,适度的热处理（T100），产生有利影响,适度变性，促进蛋白质消化部分酶失活（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活防止食品在保藏期内产生不良风味：酸败、色变等）破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质,剧烈加热和过度加热（T100）,蛋白质生物有效性（失活），营养价值和消化率（引起外消旋化：LD）形成有毒有害物质，甚至有癌物例如：180200，色和谷残基形成热解产物致癌/致诱变营养成分损失含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个NH2而改变蛋白质的功能特性,2、低温处理下的变化,食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）：影响不大冷冻（冻藏）：可使蛋白质变性,冰结晶，蛋白质变性，水化作用降低快速冷冻法,鲜豆腐冻豆腐鲜乳冷冻分层（蛋白质上部）（溶解）不完全复原一般04保存,3、脱水处理下的变化,传统的脱水方法。真空干燥。冷冻干燥。喷雾干燥。鼓膜干燥。,脱水的影响：当水分被大量除去时，PP相互作用，引起Pro分子大量的聚集在高温下除去水分可导致Pro溶解度和表面活性急剧降低,4、碱处理下的变化,与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大,目的:植物蛋白质助溶，水发海参熔化掉；油料种子去除黄曲霉毒素.,副作用：消去反应、交联反应（引起蛋白质劣化的主要原因）、外消旋化、水解等。,导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质,5、氧化处理下的变化,食品加工过程中过氧化氢、过氧乙酸、过氧化苯甲酰等用于无菌包装系统的包装容器（罐头、牛乳等）杀菌、面粉等漂白。,氨基酸（蛋白质）氧化：致癌物、营养价值色氨酸甲酰犬尿氨酸（动物实验致癌）吊白块甲醛+次硫酸氢钠,6、辐照处理下的变化,首先水分子游离成自由基和水合电子再与蛋白质反应而使蛋白质变性P中的含硫氨基酸和芳香氨基酸残基最易分解并引起低水分食品中多肽链断裂,第六节常见食品蛋白质与新蛋白质资源,大豆蛋白肉蛋白乳蛋白卵蛋白小麦蛋白,在油籽作物中以大豆蛋白最为重要一是因为它的种植面积非常大，二是它的必需氨基酸组成与动物蛋白十分接近。大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：脱脂豆粉浓缩大豆蛋白大豆蛋白分离物(大豆分离蛋白),大豆蛋白,酪蛋白乳清蛋白,占乳蛋白的8082,乳球蛋白，50牛奶加热产生的气味,乳清蛋白，25,乳蛋白,肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质,占2030肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白,肌原蛋白弹性蛋白,占5153肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白,肉中的蛋白