《生物化学中期复习》PPT课件.ppt

1、生物化学中期复习,第1章 糖类化合物,糖类化合物的定义 糖的功能 糖的分类 单糖 醛糖/酮糖，还原糖/非还愿糖，呋喃糖/吡喃糖 空间构型：D,L, -,-， 葡萄糖、果糖、半乳糖（三种结构式）,双糖: 糖苷键 乳糖，麦芽糖，蔗糖（三种结构式） 三糖 多糖 淀粉（直链/支链），纤维素,第2章 蛋白质化学,蛋白质的化学组成 元素组成/蛋白质的换算系数 20种天然氨基酸 分子结构 氨基酸的分类 氨基酸的解离方程/氨基酸的等电点及其计算,(1) (-NH2) ， (-COOH)(2) -C(3)构成蛋白质的氨基酸都是- 氨基酸,L-amino acid,D-amino acid,疏水性氨基酸,不带电荷

2、氨基酸,带电荷氨基酸,极性氨基酸,芳香族氨基酸,脂肪族氨基酸,Arg,Lys,His,Asp,Glu,Phe,Tyr,Try,Gly,Ala,Val, Leu,Ile,Met,Pro,Ser,Thr,Gln,Asn,Cys,兼性离子,中性AA: pI=1/2(pK1+pK2),酸性AA: pI=1/2(pK1+pK2),碱性AA：pI=1/2(pK2+pK3),蛋白质的结构 一级结构：肽键 二级结构：超二级结构、结构域 三级结构 四级结构：亚基, ,超二级结构 若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的在空间结构上能辨认的二级结构组合体。,结构域,结构域是球蛋白的折叠单位。多肽链

3、在超二级结构的基础上进一步折叠成紧密的近似球状的结构。 对于较大的蛋白分子或亚基，多肽链往往由两个以上的相对独立的结构域缔合而成三级结构。 对于较小的蛋白分子或亚基，结构域和三级结构往往是一个意思。,亚基 多肽链相互以非共价键联结成一个相对稳定的单位，这种肽链就称为该蛋白质的亚基（亚基单独存在，无生物活力或活力很小）,蛋白质的性质 变性/影响蛋白质变性的因素 蛋白质的沉淀 活性蛋白的沉淀（三种方法） 非活性蛋白的沉淀（三种方法） 蛋白质的纯化 原理 纯化过程,原理 溶解性 蛋白分子大小 电荷 特异性的亲和作用,(pI沉淀, 盐析, 有机溶剂, 温度),(透析, 超滤, 密度梯度,凝胶层析),(

4、电泳、离子交换),(亲和层析),蛋白样品的选择,预处理,粗提,纯化,纯蛋白,(离子交换, 凝胶过滤, 亲和层析,电泳等),(有机溶剂, 硫酸铵, 等电点),(均质和溶解 ),第3章 脂类和生物膜,脂类的生物学功能（三个） 脂的分类 甘油三酯的分子结构 脂肪酸的结构和性质 饱和脂肪酸（例？） 不饱和脂肪酸（例？） 必需脂肪酸,（简单脂质/复合脂）,单纯甘油酯 混合甘油酯,软脂酸 C16:0 硬脂酸 C18:0 油酸 C18:1 9,亚油酸Linoleic acid (C18:2 9,12) 亚麻酸Linolenic acid (C18:3 9,12,15) 花生四烯酸Arachidonic ac

5、id (C20:4 5,8,11,14),必需脂肪酸,常见脂肪酸,细胞膜,膜的化学组成 膜蛋白 膜脂类 膜糖类 膜的结构,膜蛋白,膜脂,磷脂 固醇 其它脂类磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、鞘磷脂等。,膜糖类,糖蛋白/糖脂 在细胞质膜表面分布较多，一般占质膜总量的210左右。 中性糖、氨基糖和唾液酸。 与细胞的抗原结构、受体、细胞免疫反应、细胞识别、血型及细胞癌变等均有密切关系。,S.J.Singer/G.Nicolson流动镶嵌模型,第4章 核酸,几个重要的事件：1944，1953，1960 核酸的分类和化学组成 核酸的分类 元素组成 分子组成 核苷与核苷酸的结构,核酸,核

6、苷酸,核苷,磷酸,戊糖,碱基,dA,dAMP,核酸的结构 DNA 一级结构（DNA的书写格式） 二级结构 三级结构 RNA 一级结构（RNA的书写格式） 二级结构：tRNA的三叶草结构 三级结构：tRNA的倒L型结构 核酸的性质,DNA 的书写格式,AGT pApGpT pA-G-T,DNA 二级结构(双螺旋),核酸的性质 紫外吸收 变性/影响核酸变性的因素：Tm（解链温度/熔点）/影响Tm的因素 复性 两性解离 结束,解链温度Tm （熔点）,紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度称熔解温度 (Tm ).,Tm69.30.41G-C%,G-C%=（Tm69.3）2.44,影响Tm的因素,G-C

7、含量 溶液的离子强度 离子强度较低的介质中，Tm较低； 分子生物学研究中需核酸变性时，常采用较低的离子强度。 溶液的pH pH大于11.3时，DNA完全变性。 变性剂 尿素、甲醛、甲酰胺 对单链DNA电泳时，常在凝胶中加入NaOH和变性剂以维持变性状态。,第5章 酶,酶的分类 按照组成（辅因子） 按照酶催化反应的性质（酶分类号E.C.3.4.21.4 ） 酶的催化特性 高效性 高专一性绝对专一性，相对专一性（基团专一 性，键专一性，立体异构专一性） 酶的催化机制 必需基团/活性中心 酶的结构与功能的关系,一级结构是酶活性的基础。 酶的空间结构保证了酶的活性； 只要酶的活性中心完整，即使酶的一级

8、结构被破坏，仍具有催化活性。,几个学说,中间产物学说： 锁钥学说： 诱导锲合学说：,酶只是提高反应的速率，并不改变反应前后能量的变化,酶的活性中心与底物的形状如锁和钥匙一样完全吻合 两个结构都是刚性的固定的。,底物的结合诱导酶的活性中心构象的改变，使酶与底物能很好 地结合,酶动力学 酶反应的初速度 影响酶反应速度的因素 底物浓度（米氏方程，Km） 酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂,酶的抑制,对于竞争性可逆抑制： Km值增大，V不变。,可逆抑制 竞争性可逆抑制/非竞争性可逆抑制 不可逆抑制,对于非竞争性可逆抑制： Km值不变，V减小。,酶的别构效应/别构酶 酶活力的测定 几个重要概念：酶活力、酶单位、比活力、总活力 酶活力的测