生物化学考试重点

1、第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖 （4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖 （二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类 （1）储存多糖又称为储能多糖。淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。（2）结构多糖也称水不溶性多糖。如几丁质、纤维素。 （三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（

2、2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物 4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。 天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。 结构单位都是-D-葡萄糖直链淀粉 以a-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。支链淀粉除了a-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在a-1,6糖苷键。（二）糖原(glycogen)结构单位是-D-葡萄糖，有a-1,4和a-1,6糖苷键。 （三）纤维素(cellulose) 是地

3、球上最多的有机化合物结构单位是-D-葡萄糖 以-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin) 结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以-1,4糖苷键连接。 （五）黏多糖(mucopolysaccharide) 是一类含氮的杂多糖 （六）细菌多糖 （1）肽聚糖 (peptidoglycan) 多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。 （2）脂多糖(lipopolysaccharide) 一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。第二章 1、 概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。

4、必需脂肪酸：人体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取的脂肪酸。 2、脂类的生理功能（1）生物体内主要的贮能和供能物质；（2）维持生物膜的结构和功能；（3）促进脂溶性维生素的吸收；（4）维持体温、保护脏器；（5）转变成体内具有重要生理功能的类固醇物质。 3、甘油三酯的结构及组成4、几种重要甘油磷脂组成甘油磷脂(phosphoglyceride)是体内含量最多的磷脂（1）卵磷脂(lecithin) 胆碱 + 磷脂酸 磷脂酰胆碱，又称卵磷脂 （2）脑磷脂(cephain) 乙醇胺 + 磷脂酸 磷脂酰乙醇胺，又称脑磷脂 （3）磷脂酰丝氨酸(phosphatidylserine)丝氨酸 +

5、 磷脂酸 磷脂酰丝氨酸（丝氨酸磷脂） （4）磷脂酰肌醇(phosphatidylinositol) 肌醇 + 磷脂酸 磷脂酰肌醇（肌醇磷脂） （5）缩醛磷脂(plasmalogen) （6）心磷脂(cardiolipin) 心磷脂是脂质中唯一有抗原性的。 甘油磷脂的共性 都有高度极性的头部及疏水性较强的尾部；甘油分子C1上连接的脂酰基多数是饱和的，而C2上的多数是不饱和的；在pH7时，其磷酸基团带的是负电荷。第三章1、概念：维生素(vitamin)是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。微量元素(microelement)是指人体每日的

6、需要量在100mg以下的元素，主要包括铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬等10种。2、维生素的分类水溶性维生素 (water-soluble vitamin) 维生素A、D、E、K脂溶性维生素 (lipid-soluble vitamin) B族维生素和维生素C，B族维生素包括维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、硫辛酸、叶酸。 3、维生素B2、维生素PP、泛酸及叶酸在体内的活性型和生化作用 维生素B2又名核黄素(riboflavin)体内活性形式：黄素单核苷酸(FMN)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用

7、。缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。维生素PP体内活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)生化作用：NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用。缺乏症：癞皮病泛酸体内活性形式：辅酶A(CoA)、酰基载体蛋白(ACP) 生化作用：CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。叶酸叶酸(folic acid)又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式：四氢叶酸(FH4)生化作用：四氢叶酸(FH4)是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。缺乏症：巨幼红细胞贫血第四章1、概念：蛋白质的一、二、三、四级结构、超二级结构（或模块、模序）、结构域

8、、蛋白质变性、蛋白质等电点（pI）蛋白质的一级结构 是指蛋白质分子中所有氨基酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键：疏水键、盐键、氢键和范德华力，也有少量的二硫键。蛋白质的四级结构有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基蛋白质的四级结构是指两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价健相连而形成的复杂空间结构。在具有四级结构的蛋白质中，亚基是独立的

9、结构单位，但不是独立的功能单位。超二级结构：又称为模块或模序是指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构聚集体。结构域 较大蛋白质的三级结构分割成一个和数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，导致其生物活性的丧失和理化性质改变。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不引起肽键的断裂。蛋白质等电点（pI）当某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(isoelectric point, pI) 。2、20种氨基酸的分类根据R基团的化学结

10、构：脂肪族氨基酸:15种芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 杂环族氨基酸:组氨酸、脯氨酸根据R基团的带电性质、酸碱性：非极性氨基酸极性不带电荷氨基酸酸性氨基酸(带负电荷）碱性氨基酸（带正电荷） 3、Edman降解法的原理及意义在弱碱性条件下，蛋白质或多肽的N末端aa与苯异硫氰酸(PITC)反应，产生相应的苯氨基硫甲酰基衍生物（PTC-肽）。在酸液中，PTC-肽经裂解，环化为苯乙内酰硫脲aa（PTH-aa）和N末端少一个aa的多肽。PTH-aa用醋酸乙酯抽提后进行鉴定。 Edman降解法是从N末端开始逐一地把氨基酸残基切割下来，进行分析，从而构成了蛋白质序列分析的基础。 4、-螺旋和-折叠的

11、结构要点-螺旋结构要点（1）多肽链的主链围绕中心轴呈右手螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm，肽平面与螺旋长轴平行（2）氢键是维持-螺旋结构的主要化学键（3）氨基酸侧链伸向螺旋的外侧-折叠的结构要点 （1）肽链的伸展使肽平面呈锯齿状片层结构（2）两条以上肽链平行排列，相邻肽链之间通过氢键交联，但氢键方向与肽链长轴方向相垂直（3）有两种折叠方式 平行式：即所有肽链的N-端都在同一边 反平行式：即相邻两条肽链的方向相反 （4）侧链基团分布在片层的上下方 5、蛋白质的理化性质 总之，蛋白质的结构与功能的关系表现如下：（1）蛋白质的一级结构是其空间结构的基础；（2）蛋白质的空间

12、结构是其生物功能的基础； （3）一级结构相似，其空间结构也相似，功能相似；（4）一级结构不同，功能不同。 第五章1、概念：熔解温度（Tm）、DNA变性、核酸分子杂交熔解温度(melting temperature,Tm)或解链温度：核酸加温变性过程中，e(P)值达到最大值一半时的温度。 核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。核酸变性的本质是双链间氢键的断裂。 核酸分子杂交：热变性的DNA在复性过程中，具有碱基序列部分互补的不同DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象。2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间的连接碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧

13、核苷）。核苷（脱氧核苷）和磷酸以酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）3、RNA与DNA的主要不同点4、B型DNA双螺旋结构要点 DNA分子由两条脱氧核苷酸链构成，两条链都是右手螺旋，螺距为3.4nm，直径为2nm； 链的骨架由脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧； 碱基位于双螺旋的内侧，碱基对层间的距离为0.34nm，一圈10对碱基。 DNA双螺旋中的两股链是反向平行，一股链是53，另一股链是35。 两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟。5、真核生物mRNA的结构特点（1）真核细胞mRNA的 5末端有一个-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸(m7G5ppp5Np-)的帽子，而3末端有一段多聚腺苷酸尾(-

14、AAAAAA-OH)； （2）真核细胞的mRNA一般是单顺反子结构；（3）在真核细胞中，转录和翻译是分开进行的。6、tRNA一到三级结构的主要特点 tRNA的一级结构特点：由70-90个核苷酸组成、3末端为：CCA-OH、5末端大多数为G、含稀有碱基较多 tRNA的二级结构“三叶草” 包括：DhU环、反密码环、额外环、TC环氨基酸臂：3末端CCA-OH tRNA的三级结构倒L形、tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的合成。第六章1、概念：酶、酶的活性中心（或部位）、 同工酶、Km值酶：具有生物催化功能的生物大分子，按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酶（R酶）两大类别。

15、酶的活性中心（或部位）：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位，叫做酶的活性中心(active center)或酶的活性部位(active site) 。 同工酶：同工酶(isoenzyme)指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。Km值：Km是酶的一个特征性常数。Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。 2、酶的特性 酶的作用条件温和：常温、常压、接近中性的酸碱度等。 酶的催化效率高：比非酶促反应快103-1017 酶具有高度的专一性：一种酶只能作用于某一种或某一类特定的物质。 酶的催化活性是受到调节和控制的：反馈调节、抑制剂调节、共

16、价修饰调节、酶原激活及激素控制等。 酶可催化某些特异的化学反应，体内某些物质的合成只能由酶促反应完成：蛋白质、多肽、核酸等。 3、米氏方程及Km值的意义 Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。大致在10-710-1mol/L之间。Km是酶的一个特征性常数。Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。 如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物或天然底物。Km =k2 + k3k1E + S k1k2k3 ESE + P当k3 k2时，Km=Ks(ES解离常数)，Km值表示酶对底物的亲和力。当k3不 k2和k1

17、时，Km表示整个反应的化学平衡常数。4、酶的3种可逆性抑制作用竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低。反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低。竞交Y 非交X 反平行5、共价修饰调节酶和变构酶的作用特点共价修饰调节酶 酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在； 有共价键的变化； 受其他调节因素的影响； 一般为耗能过程； 存在放大效应。 变构酶 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现； 酶的变构仅涉及

18、非共价键的变化； 调节酶活性的因素为代谢物； 为一非耗能过程； 无放大效应。 第八章1、概念：呼吸链（或电子传递链）：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链(respiratory chain)又称电子传递链(electron transfer chain)。递氢体(2H D 2H+ + 2e)和电子传递体氧化磷酸化：在线粒体中，代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成AT

19、P的过程。在胞浆和线粒体中进行 P/O比值：P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数即生成ATP的摩尔数。2、呼吸链的组成及排列顺序呼吸链的组成（一）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)或称辅酶I(CoI) 。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)，又称辅酶(Co)，都是递氢体（二）黄素蛋白(flavoproteins, FP) （三）铁硫蛋白(iron sulfur proteins, Fe-S) 电子传递体（四）泛醌(ubiquinone, UQ) 也叫做辅酶Q(coenzyme Q)，是递氢体（五）细胞色素(cytochrome, Cyt)体系，Cyt的本质：细胞色素 = 酶蛋白 + 血红素、Cyt的功能：电子传递体Fe2+ Fe3+ + e呼吸链的排列顺序：物质的氧化还原电位越低，越容易失去电子，传给氧化还原电位高的物质电子传递方向：低氧化还原电位高氧化还原电位呼吸链的排列顺序：各成分按低氧化还原电位高氧化还原电位3、抑制剂对氧化磷酸化的影响 正常机体氧化磷酸化的速率主要受ADP的调节。氧化磷酸化抑制剂可分为三类：（1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递。（2）解耦联剂：使氧化与磷酸化耦联过程脱离。（3）氧化磷酸化抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有