生物化学复习要点

1、第二章 糖类化合物还原糖：含有游离的半缩醛羟基的糖称为还原糖。1.糖类化合物主要有哪些生理功能?能量储备；碳源物质；结构组分：植物细胞壁中的纤维素、细菌细胞壁的肽聚糖、节肢动物外骨骼几丁质、动物软骨中的蛋白聚糖；特殊生理功能：作为信息分子，是人的血型、细胞和许多微生物分型的分子基础作为受体、细胞标记、抗原决定簇等，参与细胞粘着、细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能2.根据分子组成，糖类化合物可分成为哪些种类?根据分子能否水解，以及水解产物组成情况，可将糖类化合物分为：单糖、寡糖、多糖、糖的衍生物和复合糖。3.糖的 D- 、L-型，-、-型是如何区别和如何决定的？醛糖与酮糖的构型是由分子中离羰基

2、最远的不对称碳原子上的羟基方向来决定的。该羟基在费歇尔投影式右侧的称为D-型，在左侧的称为L-型。直链状单糖分子上的醛基与分子内的羟基形成半缩醛时，分子成为环状结构，同时C1便成为不对称碳原子，半缩醛羟基可有两种不同的排列方式，由此产生了型和型两种异构体异头体(anomers)。规定异头体的半缩醛羟基和分子末端-CH2OH基邻近不对称碳原子的羟基在碳链同侧的称为型，在异侧的称为型4.举例说明何谓异头物？何谓差向异构体？直链状单糖分子上的醛基与分子内的羟基形成半缩醛时，分子成为环状结构，同时C1便成为不对称碳原子，半缩醛羟基可有两种不同的排列方式，由此产生了型和型两种异构体异头物两个单糖仅仅在一

3、个手性碳原子上构型不同的，互称为差向异构体。5.写出 D-葡萄糖的开链结构和环状结构，二者有何关系?6.什么是旋光性？什么是变旋现象？具有不对称碳原子的化合物溶液能使偏振光的平面旋转，这种质叫做旋光性。一个有旋光性的糖溶液放置后，它的比旋光度会发生变化，这种现象叫变旋现象。7.蔗糖、乳糖和麦芽糖的化学组成和结构特点如何？蔗糖是由一分子-D-葡萄糖和一分子-D-果糖通过-1,2-糖苷键相连而成。蔗糖分子中没有半缩醛羟基，无还原性，为非还原糖。麦芽糖是由二分子D-葡萄糖通过-1,4糖苷键相连而成的。麦芽糖分子中存在着半缩醛羟基，为还原糖。麦芽糖有-及-两型。通常的晶体麦芽糖为型。乳糖由一分子-D-

4、半乳糖和一分子D-葡萄糖以-1,4糖苷键缩合而成。乳糖为还原糖，主要存在于人与动物乳汁中。乳糖也有、两型，奶中的乳糖为它们的混合物，一般晶型乳糖为型。海藻糖是由二分子葡萄糖通过-1,1-糖苷键连接的非还原性糖8.淀粉、糖原和纤维素的组成与结构上有何异同？淀粉根据结构分为直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉由D-Glc通过1-4键连接而成。支链淀粉大约每30个1-4键连接的葡萄糖处有一个1-6连接的葡萄糖分支。糖原由葡萄糖通过1-4糖苷键连接，并在每10个1-4连接的葡萄糖残基处产生一个1-6连接的葡萄糖分支。糖原与支链淀粉结构类似，但糖原分支程度更高。每一个直链淀粉分子都有一个非还原端和一个还原端。每

5、一个支链淀粉和糖原分子都有一个还原端和多个非还原端。食物中的淀粉和糖原可被唾液和肠液中的-淀粉酶降解，从非还原端开始，断裂葡萄糖残基之间的1,4糖苷键。纤维素是由-D-葡萄糖以-1,4糖苷键连接而成的直链状分子。9.解释名词：构型是指一个分子由于不对称碳原子上各原子或原子团特定的空间排列，而形成的特定立体化学结构。构象是指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。糖苷键是指特定类型的化学键，连接糖苷分子中的非糖部分与糖基，或者糖基与糖基。第三章 脂类化合物脂肪酸的共性：1、一般为偶数碳原子；2、绝大多数不饱和脂肪酸中的双键为顺式3、不饱和脂肪酸双键位置有一定的规

6、律性；4、动物的脂肪酸是直链的，所含双键可多达6个； 5、脂肪酸分子的碳链越长，熔点越高；不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低甘油三酯的性质甘油三酯性质与其中的脂肪酸性质有关（如熔点：组分中的脂肪酸碳链越长、饱和度越高则熔点越高）皂化与皂化值：可用来推算油脂的平均分子量酸败与酸值：测游离脂肪酸含量，表示油脂品质好坏卤化与碘值：可用来测定油脂中脂肪酸的不饱和度1. 甘油磷脂、鞘磷脂在结构上有何特点?甘油磷脂均有一个Sn-甘油-3-磷酸主链，甘油C1和C2位上羟基通常被脂肪酸所酰化。鞘磷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱等组成的脂类。2.生物膜的主要成分是什么?生物膜主要由脂质、蛋白质和

7、糖组成，还有少量的水和无机盐。 2、简述生物膜的不对称性和流动性膜的不对称性：质膜的内外两层的组分和功能有明显的差异，称为膜的不对称性。意义：导致膜功能的不对称性和方向性，即膜内外两层的流动性不同，使物质传递有一定方向，信号的接受传递也有一定方向等。膜的流动性：膜脂与膜蛋白的流动。在生理条件下，磷脂大多呈液晶态而表现出流动特征，而膜蛋白也有在膜的二维流体中做侧向移动。意义：使生物膜的功能更加复杂，比如转运等生物膜的不对称性：（1）、膜蛋白的分布：在膜上的蛋白质的分布并非随机，而是有明显的差异。有的蛋白质的结合一侧紧缩，另一侧疏松。（2）、功能上膜蛋白也不对称：钠离子、钾离子-ATP酶位于细胞内

8、侧，而作为激素受体的蛋白质则主要在膜外侧。（3）、膜脂的分布：a、蛋白质内外两个片层的组成不对称。b、脂双层侧向分布的不对称，即在二维平面内，膜组分的分布是不均一的。（4）、糖类的分布：细胞膜中的糖残基分布于细胞外表面，而分布于内膜系统的糖残基则面向膜系的内腔。（5）功能：导致膜功能的不对称性加方向性，保证了生命活动的高度有序性。3. 流体镶嵌模型的要点是什么?生物膜的结构是流动镶嵌模型：1. 膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层，脂双层中的脂类既是内在蛋白的溶剂，也是物质通透屏障；2. 膜脂与特定的膜蛋白专一的相互作用，膜蛋白穿入膜的任一边或跨膜完全伸展；3. 脂双分子层具有流动性，膜是不对

9、称的，膜蛋白可以做侧向扩散，但一般不能从膜的一侧翻转到另一侧；4. 双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。4.什么是必需脂肪酸？必需脂肪酸有哪几种？维持生命活动所必需的，机体内不能合成，必须从体外才能获得的几种不饱和脂肪酸，主要有亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸及二十碳五烯酸和二十碳六烯酸，这类多不饱和脂肪酸称为必需脂肪酸5，脂肪酸的特性：第四章 蛋白质肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子（CHON）和与之相连的2个-碳原子共处在一个平面内。1. 组成蛋白质的氨基酸有多少（20）种？其结构特点是什么？试述氨基酸按R基极性分类、各氨基酸的三字符号。结构特点： 按R 基分

10、类：疏水性氨基酸（非极性氨基酸）：Ala（A丙氨酸） Val（V缬氨酸） Ile（I异亮氨酸） Leu（L亮氨酸） Pro（P脯氨酸） Met（M蛋(甲硫)氨酸） Phe（F苯丙氨酸） Trp（W色氨酸）。亲水性氨基酸（极性氨基酸）：不带点的极性氨基酸：Ser（S丝氨酸） Thr（T苏氨酸） Tyr（Y酪氨酸） Asn（N天冬酰胺） Gln（Q谷氨酰胺） Cys（C半胱氨酸） Gly（G甘氨酸）。带正电荷的碱性氨基酸：Lys（K赖氨酸） Arg（R精氨酸） His（H组氨酸）。带负电荷的酸性氨基酸：Asp（D天冬氨酸） Glu（E谷氨酸）根据侧链基团的化学结构 可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、羟基

11、类氨基酸、酰胺类氨基酸、含硫氨基酸、芳香族氨基酸和亚氨基酸2.什么是必需氨基酸？必需氨基酸有哪几种？必需氨基酸：指人体内不能合成，或合成速率不能满足机体需求，必须从膳食中摄入的氨基酸，有八种。3.简述氨基酸（蛋白质）的酸碱性质、紫外吸收性质。高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。低于等电点的任何pH值，氨基酸带有净正电荷，在电场中将向负极移动。在一定pH值范围内，氨基酸溶液的pH值离等电点愈远，氨基酸携带的净电荷数愈大。芳香族侧链有紫外吸收，所以280nm处光吸收值的测定，是定量蛋白质浓度最常用的方法。4. 何谓蛋白质的一级结构？蛋白质的一级结构与功能的关系如何？组

12、成多肽链的氨基酸残基的连接方式(包括肽键和二硫键)和排列顺序。一级结构决定高级结构；核糖核酸酶的可逆变性，蛋白质前体的激活（1. 胰岛素原的激活2. 血液凝固的生化机理），同功蛋白质氨基酸的种族差异，不同生物细胞色素C的氨基酸差异，同功蛋白中氨基酸序列差异与分子病5.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的盘曲折叠所形成的构象，包括螺旋、折叠和转角等。 螺旋结构主要特点：1、多肽主链沿“中心轴”螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm；2、相邻螺圈之间形成链内氢键； 3、R侧链在螺旋的外侧；（只要有脯氨酸-螺旋就会中断）4、天然蛋白质的螺旋结构多为右手螺旋。 折叠结构折叠

13、片有平行与反平行两种。肽链呈锯齿状，按层平行排列，肽平面呈片状，称为折叠片；5蛋白质的三级结构：有一条多肽链所形成的在三维空间的整体排列。大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核，然后反之。5.蛋白质的四级结构：是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。5. 维系蛋白质各级结构的化学键是什么？肽键和二硫键；氢键，离子键，范德华力6. 简述蛋白质分子结构与功能的关系。蛋白质分子的一级结构是形成高级结构的基础，一级结构决定高级结构。7. 什么是蛋白质的等电点？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？如果氨基酸净电荷为零，那么他在电游泳

14、系统中就不会发生，正极和负极移动在这种状态下，溶液的pH取值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。等电点与蛋白质性质有密切关系，在等电点时，由于蛋白质分子中正负电荷相等，相互吸引，分子间有聚集的趋向，这时蛋白质的溶解度最小，其他性质如黏度、渗透压、电导性等也都最小。8. 比较肌红蛋白和血红蛋白氧合曲线的差异，并说明为什么？结构、组成、功能肌红蛋白存在于肌肉细胞中，具有储氧的功能。血红蛋白是红细胞的主要成分，是红细胞运输氧气的载体。在任何氧分压下，肌红蛋白同养氧了亲和力总比血红蛋白要高，因而能把氧从血液输送到肌肉中。变构效应（或别构效应）：蛋白质分子的一个亚基与其效应物结合后发生构象变化，引起相邻亚

15、基的构象变化，使生物活性提高（或降低）的效应。凡具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白蛋白质变性作用：破坏次级键，二、三、四级破坏，共价键不变，一级结构没有破坏。加热，高压，紫外线，射线，超声波。第五章 核酸1. 核酸有那两大类?它们在组成及细胞内的分布有何不同？脱氧核糖核酸 DNA 细胞核的染色体中（真核） 类核结构中（原核）；核糖核酸 RNA 细胞质中 3. 试比较RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点。DNA RNA 组成 嘌呤碱（Purine bases） 腺嘌呤 (adenine, A) 鸟嘌呤 (guanine, G) A G 嘧啶碱（Pyrimidine bases） 胞嘧啶 (cy

16、tosine, C) 胸腺嘧啶 (thymine, T) C 尿嘧啶 (uracil, U) 戊糖 D-2-脱氧核糖 D-核糖 酸 磷酸 磷酸 结构 双螺旋结构，碱基互补 单链，部分区域碱基互补形成高级结构 分布 细胞核（染色质部分） 细胞器（叶绿体，线粒体） 细胞核（核仁） 细胞质 加“”表示糖，没有表示碱基。4. DNA的二级结构和三级结构特点？二级：（1）两条链反向平行，绕同一轴相互缠绕成右手螺旋；（2）磷酸和戊糖交替处于螺旋外围，碱基处于内部，形成碱基对；（3）双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm；（4）一条链的核苷酸序列可以决定另一条互补链的核苷酸序列。三级：双螺旋进一步

17、扭曲形成的超螺旋。是一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括：线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋、环状DNA形成的结、超螺旋和连环等 6. 稳定双螺旋结构的作用力有哪些？疏水作用（碱基堆积力），氢键，离子键；范德华力，次级键7. DNA变性的特点？什么是增色效应？1、溶液粘度降低 DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。2、旋光性发生变化 变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。3、紫外吸收增强 即增色效应（hyperchromic effect），指DNA变性后其紫外吸收明显增强的效应。DNA变性后暴露出藏

18、于双螺旋内部的碱基共轭双键，因而分子在260nm处的紫外光吸收将增强。8. 什么是DNA的Tm值？通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示 10. tRNA的二级结构有哪些特点？氨基酸臂（amino acid arm）：其3端为CCA-OH结构，用来连接活化的氨基酸；二氢尿嘧啶环（也称DHU环或D环）：由812个核苷酸组成，其中含有两个二氢尿嘧啶；反密码子环（anticodon loop）：环中央的三个碱基是与三联体密码相对应的反密码子，反密码子中常出现次黄嘌呤核苷酸（也称肌苷酸，缩写为I）。额外环（extra loop）：此环核苷酸数目不确定

19、，75的tRNA仅有35个核苷酸，而有的tRNA中长达1321个核苷酸，可以作为tRNA分类的重要指标。假尿嘧啶核苷胸腺嘧啶核糖核苷环（TC环）：由7个核苷酸组成，其中含有保守的TC序列。三级结构为倒“L”形第六章 酶化学解释下列名词：全酶：结合酶，包括酶蛋白和辅因子，而辅因子是辅酶、辅基和金属离子的总称，辅酶和辅基：某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶或辅基。辅酶或辅基参与的酶促反应主要为氧化还原反应或基团转移反应。酶活力：酶催化一定化学方应的能力酶的比活力：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。单位：u/mg pr；实质：比活力是表示酶制剂纯度的一个指标。

20、比活力愈高，表明酶愈纯。酶的转换数：酶的催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转换的底物分子数。酶的专一性：结构专一性，绝对专一性、相对专一性；立体异构专一性，旋光专一性、几何专一性。酶活力单位：1IU：标准条件下（25），1min内催化1微摩尔底物转化为产物的酶量定义为一个酶活力单位。同工酶：指催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性质不同的一组酶。别构效应、酶原与酶原激活、1.简述酶的分类？酶的分类是以酶所催化的反应类型为基础的。所有的没可以分为六大类。氧化还原酶、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1.什么是米氏方程？米氏常数有何意义？；Km值：它为反

21、应速率是最大反应速率一半时底物的浓度。意义：它是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，对于一个酶来说，每个底物都有一个特定的Km值；Km值反映酶与底物亲和力的大小。Km值愈小，说明酶与底物的亲和力大，酶促反映易于进行；Km值作为常数只是对固定的底物、一定的PH值、一定的温度条件而言的。2.什么是酶的活性中心与必需基团？两者有什么关系？通过将酶的结合部位和催化部位总称为活性部位或活性中心。必需基团：指酶表现催化活性不可缺少的基团，它存在于活动中心之外起稳定作用，存在于活动中心之内起构成活动中心的作用。3.影响酶促反应速度的主要因素有哪些？试分别说明之。温度、pH：都有一个最适的值，但

22、它两均不是酶的特征物理常数酶浓度：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加（其他情况不变），二者成正比关系。激活剂：凡能提高酶的活性，加速没反应进行的物质都称为激活剂或活化剂。抑制剂：1，不可逆抑制剂：通常是指因之际与酶活动中心必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失。2，可逆抑制剂：a，竞争性抑制：（Vm不变，Km增大）抑制剂的化学结构与底物相似，因而与底物竞争性的同酶活性中心结合；b，非竞争性抑制：（Vm减小，Km不变）没可以同时与底物及抑制剂结合，一旦酶与抑制剂结合后，酶与底物复合物就不能在转化为产物，非竞争性抑制剂通常与酶的非活性中心结合，这种结合引起酶分子构象变化，致使活

23、性中心的催化作用降低；C，反竞争性抑制。4.举例说明酶的竞争性抑制的特点和实际意义。当抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与酶活性中心结合。所以这种抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物浓度的比例，而不取决于二者的绝对量。竞争性抑制通常可以用增大底物浓度来消除。5.简述酶抑制剂的概念、分类及其特点？如上6.磺胺类药物：显效结构对氨基苯磺酰胺；与对氨基苯甲酸(PABA)产生竞争性拮抗磺胺类药物的发现和发展，开辟了一条从代谢拮抗来寻找新药的途径，对药物化学的发展及新药的研究起了重要的作用。与PABA产生竞争性拮抗安全：人体可从食物获取FH2，而微生物不能从外界环境获得，故磺胺类药物对人体无害。抗菌谱广：

24、凡需自身合成FH2的微生物，均易受到磺胺药的抑制第七章 生物氧化解释下列名词：呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统所组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链。如果受氢体是氧，则称为呼吸链。底物磷酸化：是指代谢物在氧化分解过程中，有少数反应步骤由于脱氢或脱水而引起分子内部能量重新分布，形成了某些高能磷酸键，它可转移给ADP形成ATP的过程。氧化磷酸化：呼吸链电子传递过程中释放的能量，在ATP合酶的催化下，使ADP磷酸化成ATP的过程，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联进行，故称为氧化磷酸化。解偶联剂：解偶联剂阻断呼吸链释放的能量用于ATP合成；如2, 4-二硝基苯酚高能键高

25、能化合物：生物体内的高能化合物有很多，可将其分为4类： 1磷氧键型高能化合物，如1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸、NTP、dNTP、NDP、dNDP。2氮磷键型高能化合物，如磷酸肌酸、磷酸精氨酸。3硫脂键型高能化合物，如脂酰SCoA。4甲硫键型高能化合物，如S-腺苷蛋氨酸（SAM）。1. 何为生物氧化？生物氧化有何特点？有机物质在生物体内的氧化作用(伴随着还原作用)统称为生物氧化。其主要表现为细胞内氧的消耗和二氧化碳的释放，故又称为细胞呼吸。特点：a，生物氧化的能量是逐步释放的；b，生物氧化过程产生的能量储存在高能化合物中，主要是ATP。ATP中的能量可以通过水解而被释放出来，供给生物体

26、的需能反应；c，生物氧化具有严格的细胞内定位，原核生物的生物氧化是在细胞膜上进行的，真核生物的生物氧化是在线粒体中进行的。2.呼吸链有哪两条？电子传递顺序是怎样的？P/O是多少？线粒体内有两条重要的氧化呼吸链： NADH氧化呼吸链（细胞内最主要的呼吸链） 琥珀酸氧化呼吸链（由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和细胞色素组成）P/O是1对氢原子经过呼吸链传递最终与一个氧分子结合生成1分子氧化水的过程中磷酸化次数的重要指标，也就是意味着生成多少分子的ATP3.影响氧化磷酸化的因素有哪些？(一) 激素的调节；甲状腺激素能促进线粒体的氧化磷酸化，增加ATP的形成。(二) 抑制剂的作用1. 呼吸链抑制剂阻断电子

27、传递而抑制氧化磷酸化；如阿的平、阿米妥、鱼藤酮、抗霉素A、一氧化碳和氰化物等2. 解偶联剂阻断呼吸链释放的能量用于ATP合成；如2, 4-二硝基苯酚(三) ATP/ADP比值的影响；氧化磷酸化主要受细胞对能量需求的调节。ATP多时，ATP的生成受抑制；ADP增加时，ATP的合成加快。4.什么是穿梭系统？有哪些类型？穿梭作用膜外向膜内的能量转移1. 异柠檬酸穿梭作用2. 磷酸甘油穿梭作用3. 苹果酸穿梭作用第八章 糖代谢解释名词：糖酵解：一分子葡萄糖在酶系作用下降解成二分子三碳化合物丙酮酸，其间释放的一些自由能转化成ATP和NADH的形式葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD 2丙酮酸2ATP+2N

28、ADH+2H+2H2OGlc+2Pi+2ADP+2NAD+ 2Pyr2ATP+2NADH+2H+2H2O 糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程就叫做有氧氧化，并且有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它来获得能量。三羧酸循环：又称柠檬酸循环，Krebs循环，简写为TCA循环，有氧条件下，将酵解产生的丙酮酸氧化脱羧成乙酰CoA，再经一系列氧化和脱羧，最终生成二氧化碳和水并产生能量。糖异生：糖异生是指从非糖物质合成葡萄糖的过程。动物可以将丙酮酸、甘油、乳酸及某些氨基酸等非糖物质转化成糖1.简述糖酵解途径和糖的有氧氧化途径（不要结构式）糖酵解途径：（1）葡萄糖磷酸

29、化(Phosphorylation)：“葡萄糖氧化”是放能反应，但“葡萄糖”是较稳定的化合物，要使之放能就必须给予“活化能”来推动此反应，即必须先使“葡萄糖”从“稳定状态”变为“活跃状态”，活化1个葡萄糖需要消耗1个ATP由ATP放出1个高能磷酸键，约放出30.5KJ自由能，大部分变为热量而散失，小部分使磷酸与葡萄糖结合生成“6-磷酸葡萄糖”。催化酶为“己糖激酶”,此反应必须有Mg2+的存在。不可逆，限速（2）“6-磷酸葡萄糖”重排生成“6-磷酸果糖”。催化酶为“磷酸己糖异构酶”。（3）“6-磷酸果糖”经酶催化生成“1,6-二磷酸果糖。催化酶为磷酸果糖激酶。不可逆，限速 镁离子此步反应再消耗1

30、分子ATP。此步同样是ATP的-磷酸基团经酶的作用转移到底物上生成目标产物。（4）“1,6-二磷酸果糖”断裂成“3-磷酸甘油醛”和“磷酸二羟丙酮”，催化酶为“醛缩酶”。（5）“磷酸二羟丙酮”很快被酶催化为“3-磷酸甘油醛”。催化酶为“丙糖磷酸异构酶”。以上为第一阶段，1个6C的葡萄糖转化为2个3C化合物PGAL，消耗2个ATP用于葡萄糖的活化。另一种不是由葡萄糖为初始底物进入EMP的方式以“葡萄糖-1-磷酸”形式进入EMP，则仅消耗1个ATP。无论是以上哪种进入方式，在这一阶段都没有发生氧化还原反应。放能阶段（6）“3-磷酸甘油醛”氧化生成“1,3-二磷酸甘油酸”(1,3-diphosphog

31、lycerate)，释放出2个e-和1个H+（脱氢反应）,传递给电子受体NAD+,生成NADH+H+,并且将能量转移到高能磷酸键中。催化酶为“3-磷酸甘油醛脱氢酶”。（7）不稳定的“1,3-二磷酸甘油酸”失去高能磷酸键，生成“3-磷酸甘油酸”(3-phosphoglycerate)，能量转移到ATP中，1个“1,3-二磷酸甘油酸”生成“1个ATP”。催化酶为“磷酸甘油酸激酶”。【此步骤中发生第一次底物水平磷酸化】镁离子（8）“3-磷酸甘油酸”重排生成“2-磷酸甘油酸”(2-phosphoglycerate)。催化酶为“磷酸甘油酸变位酶”。 镁离子（9）“2-磷酸甘油酸”脱水生成“磷酸烯醇式丙酮

32、酸”PEP。催化酶为“烯醇化酶”。 镁离子（10）PEP将磷酸基团转移给ADP生成ATP,同时形成丙酮酸。催化酶为丙酮酸激酶。镁离子【此步骤中发生第二次底物水平磷酸化】在糖酵解的第一阶段，1个葡萄糖分子活化中要消耗2个ATP。因此在糖酵解过程中1个葡萄糖生成2分子的丙酮酸的同时，净得2分子ATP和2分子NADH和H+，NADH和H+通过不同的穿梭途径进入到线粒体参与呼吸链，产生不同数量的ATP（-磷酸甘油穿梭将H交给FAD，后产生1.5个ATP；苹果酸-天冬氨酸穿梭将H+交给NADH+H+，后产生2.5个ATP）。3.糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义是什么?糖的有氧代谢：1，生物机体获得能量的

33、主要途径；2，三羧酸循环是有机物质完全氧化的共同途径；3，三羧酸循环是分解代谢和合成代谢途径的枢纽；4，三羧酸循环产生的CO2，其中一部分排出体外，其余部分供机体生物合成需要。3.1.3糖的无氧代谢的生理意义(1)糖酵解是机体在缺氧情况下迅速获得能量以供急需的有效方式。 (2)氧供应充足的条件下，有少数组织细胞，如红细胞、睾丸、视网膜、皮肤、肾髓质、白细胞等，其所需能量仍由糖无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的ATP提供。红细胞缺少线粒体，不能进行有氧分解，维持红细胞结构和功能所需的能量全部依赖糖无氧分解获得。(3)糖的无氧氧化是糖氧化的必经途径，在有氧的情况下，丙酮酸可进一步氧化成二氧化碳和水

34、。（4）提供少量还原态氢。1mol葡萄糖经酵解过程产生的2mol氢可用于其他物质的合成。4. 三羧酸循环中并无氧参加反应，为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径?三羧酸循环的有4步反应发生了脱氢氧化反应，这些步骤里都有NAD+或NADP+，FAD+等辅助因子的参与，这些辅助因子是呼吸链的组成部分，经由NADH，FADH2经过呼吸链将电子交给氧气，生成水，同时在这个过程中与磷酸化耦联起来，使ADP转变为ATP，所以这是个有氧分解途径。6. 为什么说 6磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖6磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖5磷酸、赤鲜糖4磷酸

35、等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶；在糖的合成方面，非糖物质经过一系列的转变生成葡萄糖6磷酸，葡萄糖6磷酸在葡萄糖6磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖6磷还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖1磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖6磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖代谢分解与合成代谢的众多途径，因此葡萄糖6磷酸是各糖代谢途径的交叉点7.葡萄糖完全氧化分解过程包括哪几个阶段？一分子葡萄糖完全氧化分解能产生多少分子ATP？计算过程？一，主要发生在线粒体中，分为三个阶段：第一阶段为糖酵解途径，葡萄糖转变成2分子丙酮酸，在胞液中进行；第二阶段为乙酰辅酶A的生成，丙酮酸进入线粒体，由丙酮酸脱氢酶复

36、合体催化，经氧化脱羧基转化成乙酰CoA；第三阶段为三羧酸循环，包括电子的跨膜传递生成的ATP和底物水平磷酸化生成的ATP，同时生成二氧化碳和水。二，1molATP水解可释放30.54KJ能量，而1mol葡萄糖彻底氧化分解后可产生2870KJ能量但其中只有1161KJ能储存在ATP中，故可形成约38molATP。（效率约为40%）8. 为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?一方面，此循环的中间产物（如草酰乙酸、-酮戊二酸、丙酮酸、乙酰CoA等）是合成糖、氨基酸、脂肪等的原料。另一方面，该循环是糖、蛋白质和、和脂肪彻底氧化分解的共同途径：蛋白质的水解产物（如谷氨酸、天冬氨酸、丙

37、氨酸等脱氨后或转氨后的碳架）要通过三羧酸循环才能被彻底氧化；脂肪酸分解后的产物脂肪酸经氧化后生成乙酰COA以及甘油，也要经过三羧酸循环而被彻底氧化9. 糖异生作用的重要原料和生理意义是什么？重要原料：乳酸，甘油，三羧酸循环的中间物，大多数氨基酸，凡是能生成丙酮酸的物质都可以变成葡萄糖Cori循环：剧烈运动时产生的大量乳酸会迅速扩散到血液，随血流流至肝脏，先氧化成丙酮酸，再经过糖异生作用转变为葡萄糖，进而补充血糖，也可重新合成肌糖原被贮存起来。这一乳酸葡萄糖的循环过程称为Cori循环或乳酸循环。能量消耗：从两分子丙酮酸开始，最终合成一分子葡萄糖，需要消耗6分子ATP/GTP。相比糖酵解过程能净产

38、生2ATP，糖异生是耗能的过程。这六分子ATP/GTP是在三步反应里面被消耗的，而生成一分子六碳化合物要重复这过程一次，所以总的能量消耗是32=6：1，丙酮酸在丙酮酸羧化酶的催化下，消耗一分子ATP，生成草酰乙酸；2，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧化激酶的帮助下成为磷酸烯醇式丙酮酸。反应消耗一分子GTP；3 ，3磷酸甘油酸在磷酸甘油酸激酶的帮助下，消耗一分子ATP生成1,3二磷酸甘油酸。注意，这一反应是可逆的。生理意义：1，保持血糖浓度的相对恒定；2，糖异生作用同乳酸作用的关系：在剧烈运动时，肌肉糖酵解生成大量乳酸，后者经过血液运到肝脏可再合成肝糖原和葡萄糖，因而使不能直接产生葡萄糖的肌糖原间接

39、变成血糖，并且有利于回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸中毒的发生；3，协助氨基酸代谢，使氨基酸转变为糖。10.三羧酸循环：乙酰-CoA+3NAD+FAD+ADP+Pi2CO2+3NADH+FADH2+ATP+3H+CoA-SH1、CO的生成，循环中有两次脱羧基反应(反应3和反应4)两次都同时有脱氢作用，但作用的机理不同，由异柠檬酸脱氢酶所催化的氧化脱羧，辅酶是nad+，它们先使底物脱氢生成草酰琥珀酸，然后在Mn2+或Mg2+的协同下，脱去羧基，生成-酮戊二酸。-酮戊二酸脱氢酶系所催化的氧化脱羧反应和前述丙酮酸脱氢酶系所催经的反应基本相同。应当指出，通过脱羧作用生成CO，是机体内产生CO

40、的普遍规律，由此可见，机体CO的生成与体外燃烧生成Co2的过程截然不同。2、三羧酸循环的四次脱氢，其中三对氢原子以NAD+为受氢体，一对以FAD为受氢体，分别还原生成NADH+H+和FADH2。它们又经线粒体内递氢体系传递，最终与氧结合生成水，在此过程中释放出来的能量使adp和pi结合生成ATP，凡NADH+H+参与的递氢体系，每2H氧化成一分子HO，生成分子2.5ATP，而FADH2参与的递氢体系则生成1.5分子ATP，再加上三羧酸循环中一次底物磷酸化产生一分子ATP，那么，一分子柠檬酸参与三羧酸循环，直至循环终末共生成10分子ATP。3、乙酰-CoA中乙酰基的碳原子，乙酰-CoA进入循环，

41、与四碳受体分子草酰乙酸缩合，生成六碳的柠檬酸，在三羧酸循环中有二次脱羧生成2分子CO，与进入循环的二碳乙酰基的碳原子数相等，但是，以Co2方式失去的碳并非来自乙酰基的两个碳原子，而是来自草酰乙酸。4、三羧酸循环的中间产物，从理论上讲，可以循环不消耗，但是由于循环中的某些组成成分还可参与合成其他物质，而其他物质也可不断通过多种途径而生成中间产物，所以说三羧酸循环组成成分处于不断更新之中。例如草酰乙酸天门冬氨酸；酮戊二酸谷氨酸；草酰乙酸丙酮酸丙氨酸其中丙酮酸羧化酶催化的生成草酰乙酸的反应最为重要。因为草酰乙酸的含量多少，直接影响循环的速度，因此不断补充草酰乙酸是使三羧酸循环得以顺利进行的关键。三羧

42、酸循环中生成的苹果酸和草酰乙酸也可以脱羧生成丙酮酸，再参与合成许多其他物质或进一步氧化。11.磷酸己糖旁路的生理意义：主要意义是产生NADPH和磷酸戊糖NADPH：其可作为加单酶体系的供氢体，参与激素、药物和毒物的生物转化过程。磷酸戊糖：是合成核苷酸辅酶及核酸的主要原料。第九章 脂代谢解释名词：脂肪酸氧化的方式有-氧化和特殊氧化方式。特殊氧化方式有：丙酸氧化、-氧化、-氧化、不饱和脂肪酸氧化。过程可概括为活化、转移、氧化及最后经三羧酸循环被彻底氧化生成CO2和H2O并释放能量几阶段。（1）脂肪酸的活化：脂肪酸的氧化首先须被活化，在ATP、CoA-SH、Mg2+存在下，脂肪酸由位于内质网及线粒体

43、外膜的脂酰CoA合成酶催化生成脂酰CoA。活化的脂肪酸不仅为一高能化合物，而且水溶性增强，因此提高了代谢活性。（2）脂酰CoA的转移：脂肪酸活化是在胞液中进行的，而催化脂肪酸氧化的酶系又存在于线粒体基质内，故活化的脂酰CoA必须先进入线粒体才能氧化，但已知长链脂酰辅酶A是不能直接透过线粒体内膜的，因此活化的脂酰CoA要借助L-肉碱（L-camitine），即L-3-羟基-4-三甲基铵丁酸，而被转运入线粒体内，（3）脂酰CoA的氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸氧化酶系催化下，进行脱氢、加水，再脱氢及硫解4步连续反应，最后使脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少了两个碳原子的脂酰

44、CoA.因反应均在脂酰CoA烃链的，碳原子间进行，最后碳被氧化成酰基，故称为氧化。不饱和脂肪酸：除饱和脂肪酸以外的脂肪酸（不含双键的脂肪酸称为饱和脂肪酸，所有的动物油的主要脂肪酸都是饱和脂肪酸，鱼油除外）就是不饱和脂肪酸（含有双键）。1.脂肪酸分解和脂肪酸合成的过程和作用部位有什么差异?区别点从头合成-氧化细胞中发生部位细胞质线粒体酰基载体ACP-SHCoA-SH二碳片段的加入与裂解方式丙二酰ACP乙酰CoA电子供体或受体NADPH（必要的供氢来源，来自磷酸戊糖途径）FAD、NAD+酶系七种酶和一个蛋白质组成复合物四种酶原料转运方式柠檬酸转运系统肉碱穿梭系统羟脂酰化合物的中间构型D-型L-型对

45、二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变化消耗7个ATP和14NADPH产生106个ATP脂肪酸合成不是氧化的逆过程，其大多合成是在胞液中进行2.偶数碳原子的饱和脂肪酸完全氧化释放的能量计算？1分子软脂酸(16C)活化生成的软脂酰 CoA 经7次-氧化.总反应式如下：软脂酰CoA + 7FAD+7NAD+ + 7CoA-SH + 7H2O 8乙酰CoA + 7FADH2 + 7(NADH + H+)1分子软脂酸彻底氧化共生成: (1.57) + (2.57) + (108) = 108分子ATP，减去脂肪酸活化时消耗 ATP 的 2 个高能磷酸键净生成 106 分子ATP。4（n/2-1）+5n

46、-23.相同碳原子的糖(如葡萄糖)和饱和脂肪酸(如正己酸)完全氧化，哪个放出的能量多?为什么?葡萄糖比真法正己酸放出的能量多。因为完全氧化时产物均为CO2与H2O，此时的耗氧量与C/H比有关，C/H越大，耗氧越多。脂肪酸由于有两氧原子，故糖原子数减一。4.什么是酮体?它是如何生成和利用的?在肝脏中,脂肪酸不氧化分解的中间产物乙酰乙酸、-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体酮体的生成。肝内合成，肝外利用。乙酰ScoA只能通过三羧酸循环或转化为酮体，不能转化成草酰乙酸或丙酮酸，因此他不能通过糖异生作用转化为葡萄糖。第十章 蛋白质分解代谢解释名词：谷丙转氨酶(GPT) 临床意义：急性肝炎患者血清GPT升高

47、谷草转氨酶(GOT) 临床意义：心肌梗患者血清GOT升高生糖氨基酸：在体内可转化变成糖的氨基酸；其按糖代谢途径进行代谢。生酮氨基酸：在体内可转变成酮体的氨基酸；其按脂肪代谢途径进行代谢。亮氨酸2、体内氨基酸脱氨基有哪些方式？各有何特点及生理意义？脱氨方式特点生理意义转氨作用在转氨酶的作用下，某一氨基酸的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成-酮酸的过程。（1）反应是可逆的（2）催化部位在胞液和线粒体（3）只有氨基的转移，没有游离氨的生成（4）转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶（5）转氨酶具有专一性（6）大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外（

48、1）体内多数氨基酸脱氨基的重要方式（2）机体合成非必需氨基酸的重要途径（3）不改变氨基酸绝对含量，能调节氨基酸比例L-谷氨酸氧化脱氨基作用氨基酸先经脱氨生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生-酮酸和氨的过程。（1）反应可逆（2）L-谷氨酸脱氢酶分布广，活性强（肌肉除外），几乎可催化所有氨基酸的脱氧作用（3）有游离氨的生成对体内合成非必需氨基酸也起重要作用联合脱氨基作用是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成酮戊二酸和氨，酮戊二酸再继续参与转氨基作用。联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式转氨基

49、偶联氧化脱氨基作用（1）主要在肝、肾组织进行（1）氨基酸脱氨基的主要方式（2）体内合成非必需氨基酸的主要方式（3）既能改变氨基酸绝对含量，也能调节氨基酸构成比转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（1）主要在肌肉组织进行（2）该途径不可逆（3）有游离氨的生成（1）骨骼肌、脑组织的主要脱氨基方式（2）是与嘌呤核苷酸合成代谢、三羧酸循环、鸟氨酸循环紧密相连的枢纽环非氧化性脱氨基作用主要在微生物体内进行，动物体也存在，但不普遍3、一碳单位有什么重要的生理意义？1参与嘌呤、嘧啶核苷酸及蛋氨酸等的合成。将氨基酸与核苷酸代谢密切相连。2参与许多物质的甲基化过程。3一碳单位代谢障碍会影响DNA、蛋白质的合成，引起巨幼红细

50、胞性贫血。4磺胺类药及氨甲喋呤等是通过影响一碳单位代谢及核苷酸合成而发挥药理作用4. 说明尿素循环的主要过程及生理意义？主要器官：肝脏（肝细胞线粒体和胞浆）总反应方程式：2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O 尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi 生理意义：1，是体内氨的主要去路，解氨毒的重要途径；2，通过尿素循环，1分子NH3与1分子天冬氨酸结合生成1分子尿素；3，尿素形成过程的前两个步骤是在肝细胞的线粒体中完成的，这可以防止过量游离的氨积累与血液中而引起神经中毒，而后三个步骤是在胞液中完成的；4，尿素分子中的两个氮原子，一个来自氨，另一个来自天冬氨酸。5. 何谓一碳

51、基团（一碳单位）？氨基酸在分解过程中产生的含一个碳原子的基团（不包括CO2）。体内的一碳单位有：甲基、甲烯基、甲酰基及亚氨甲基等，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合进行转运和参与代谢。6. -酮酸的代谢当体内不需要将-酮酸再合成氨基酸, 并且体内的能量供给充足时, -酮酸可以转化成糖和脂肪而贮存起来。 第十一章 核苷酸代谢1.什么是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径？利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程，称为从头合成途径。2. 什么是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的补救合成途径？利用体内游离碱基或核苷重新合成相应核苷酸的过程称为补救合成途径3.简述嘌呤环和嘧啶

52、环中各原子的来源（合成的原料来源）。第十二章 核酸生物合成复制、转录、半保留复制、复制叉、双向复制、不连续复制、前导链、滞后链、逆转录、不对称转录、有义链、反义链、启动子、终止子、内含子、外显子复制：按照碱基互补的原则，通过拷贝预先存在的DNA链来产生DNA或RNA的方式叫做复制。转录：转录是遗传信息从DNA流向RNA的过程。即以双链DNA中的确定的一条链（模板链用于转录，编码链不用于转录）为模板，以ATP、CTP、GTP、UTP四种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。复制叉：复制叉是DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。

53、双向复制：DNA合成时从一个单独的复制起始点上形成两个复制叉，然后相背而行，这种复制方式称为双向复制。半保留复制：一种双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。因此，复制完成时将有两个子代DNA分子，每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同。子代DNA分子中，一条链来自亲代，另一条链为新合成的链。不连续复制：后随链的复制方向与复制叉的方向相反,后随链上先合成了一系列不连续的冈崎片段,然后在DNA聚合酶I的催化下切除RNA引物,同时填补切除RNA后的空隙,再在DNA连接酶的作用下,将冈崎片段连接成一条连续的DNA单链，即不连续复制。前导链：与复制叉移动的

54、方向一致，通过连续的5-3聚合合成的新的DNA链。滞后链：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5-3聚合合成的新的DNA链。逆转录: 逆转录是以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA指导下的DNA合成。此过程中，核酸合成与转录（DNA到RNA）过程与遗传信息的流动方向（RNA到DNA）相反，故称为逆转录。有义链：DNA双链在转录过程中与转录形成的mRNA序列相同（mRNA中用U代替DNA中的T）的那条单链叫做有义链。反义链：基因的DNA双链中，转录时作为mRNA合成模板的那条单链叫做模板链或反义链。不对称转录：DNA为双股链分子，转录过程只以基因组DNA中编码RNA（mRNA、tRNA、rRN

55、A及小RNA）的区段为模板。把DNA分子中能转录出RNA的区段，称为结构基因。结构基因的双链中，仅有一股链作为模板转录成RNA，称为模板链，也称作Watson（W）链、负（-）链或反意义链。与模板链相对应的互补链，其编码区的碱基序列与mRNA的密码序列相同（仅T、U互换），称为编码链，也称作Crick（C）链、正（+）链，或有意义链。不同基因的模板链与编码链，在DNA分子上并不是固定在某一股链，这种现象称为不对称转录。启动子：RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列。 启动子是基因的一个组成部分，控制基因表达（转录）的起始时间和表达的程度。启动子就像“开关”，决定基因的活动。既然基因是成序列的

56、核苷酸，那么启动子也应由核苷酸组成。启动子本身并不控制基因活动，而是通过与称为转录因子的这种蛋白质结合而控制基因活动的。转录因子就像一面“旗子”，指挥着酶的活动。这种酶指导着RNA复制。终止子：终止子是给予RNA聚合酶转录终止信号的DNA序列。在一个操纵元中至少在构基因群最后一个基因的后面有一个终止子。内含子：内含子是阻断基因线性表达的序列。DNA上的内含子会被转录到前体RNA中，但RNA上的内含子会在RNA离开细胞核进行转译前被剪除。在成熟mRNA被保留下来的基因部分被称为外显子。内含子有时也叫内显子，与外显子相对。外显子：断裂基因中的编码序列。外显子是真核生物基因的一部分，它在剪接后仍会被保存下来，并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质。外显子是最后出现在成熟RNA中的基因序列，又称表达序列。既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核