蛋白质PPT课件

1、第一节第一节 氨基酸氨基酸 第二节第二节 肽肽 第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构 第四节第四节 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系 第五节第五节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质 第六节第六节 蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化 第一章第一章 蛋白质蛋白质 构件小分子聚合物结构功能性质性质 第五节第五节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性性质和等电点 二、蛋白质的紫外吸收性质 三、蛋白质的胶体性质 四、蛋白质的沉淀反应 五、蛋白质的变性与复性 六、蛋白质的呈色反应 一、蛋白质的两性性质和等电点一、蛋白质的两性性质和等电点 1.1.蛋白质的两性性质蛋白质的两性性质

2、l在生理条件下，蛋白质表现酸性或碱性，是两性电解质。在生理条件下，蛋白质表现酸性或碱性，是两性电解质。 pH = pI 净电荷净电荷=0 pH pI 净电荷为负净电荷为负 Pr COOH NH3+ + H+ + OH- + H+ + OH- Pr COO- NH2 Pr COO- NH3+ l蛋白质的蛋白质的等电点的大小等电点的大小和它所含的酸性和它所含的酸性AA AA及碱性及碱性AAAA的数量的数量 比例有关：比例有关： 2.2.蛋白质的等电点蛋白质的等电点 蛋白质溶液的蛋白质溶液的pHpH在等电点时溶在等电点时溶 解度最小。解度最小。 蛋 白 质 在 远 紫 外 光 区 （蛋 白 质 在

3、远 紫 外 光 区 （ 200-230nm200-230nm）有较大的吸收，在）有较大的吸收，在 280nm280nm有一特征吸收峰，可利用有一特征吸收峰，可利用 这一特性对蛋白质进行定性定这一特性对蛋白质进行定性定 量鉴定。量鉴定。 蛋白质质量浓度蛋白质质量浓度/（mg/ml）=1.55A1cm - 0.76A1cm 280 260 测定范围：测定范围：0.10.5mg/ml 二、蛋白质的紫外吸收性质二、蛋白质的紫外吸收性质 如：NH3、COO 、OH、-SH、-CONH-等，它们都具有高等，它们都具有高 度的亲水性，当与水接确时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形度的亲水性，当与水接确时，

4、极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形 成一层水化膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。成一层水化膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。 三、蛋白质胶体性质三、蛋白质胶体性质 由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm之间的颗粒，之间的颗粒， 已达到胶体颗粒范围的大小，因而具有胶体溶液的通性。已达到胶体颗粒范围的大小，因而具有胶体溶液的通性。 蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因： 、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状

5、态时，相同蛋白质颗粒带有、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒带有 同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相 凝聚而沉淀。凝聚而沉淀。 蛋白质溶液由于具有蛋白质溶液由于具有水化层水化层与与电荷电荷两方面的稳定因素，所以作为两方面的稳定因素，所以作为 胶体系统是相对稳定的。胶体系统是相对稳定的。 蛋白质胶体性质的应用蛋白质胶体性质的应用 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜半透膜， 因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除 去。去。 透析

6、法：透析法：以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法以半透膜提纯蛋白质的方法叫透析法 半透膜：半透膜：只允许溶剂小分子通过，而溶质大分只允许溶剂小分子通过，而溶质大分 子不能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等子不能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等 四四. .蛋白质的沉淀反应蛋白质的沉淀反应 定义：定义：蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜水膜 和电荷和电荷一旦除去，蛋白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质一旦除去，蛋白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质 就会从溶液中沉淀下来，此现象即为就会从溶液中沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用。蛋白质的沉淀作用。 酸酸 酸酸

7、碱碱 碱碱 碱碱酸酸 溶液中蛋白质的聚沉溶液中蛋白质的聚沉 （一）可逆沉淀 n定义：定义：在在温和条件下温和条件下，通过改变溶液的通过改变溶液的pHpH或电荷或电荷状况，状况， 使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 n 在沉淀过程中，在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化结构和性质都没有发生变化，在适，在适 当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又 称为称为非变性沉淀。非变性沉淀。 n 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电等电 点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法点沉淀法

8、、盐析法和有机溶剂沉淀法等。等。 1.1. 盐析盐析 在蛋白质的在蛋白质的水溶液中，加入大量中，加入大量高浓度高浓度的强电解质盐的强电解质盐如硫酸铵、如硫酸铵、 氯化钠、硫酸钠等，可破坏蛋质分子表面的水化层，中和它们的电氯化钠、硫酸钠等，可破坏蛋质分子表面的水化层，中和它们的电 荷，因而使蛋白质沉淀析出，这种现象称为荷，因而使蛋白质沉淀析出，这种现象称为盐析盐析。 而而低浓度低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增 加，该现象称为加，该现象称为盐溶盐溶。 盐析的机理盐析的机理： 破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷破坏蛋白质的水化膜

9、，中和表面的净电荷。 盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法 各种蛋白质的亲水性及荷电性均有差别，因此不同蛋白质所需中性各种蛋白质的亲水性及荷电性均有差别，因此不同蛋白质所需中性 盐浓度也有不同，只要调节中性盐浓度，就可使混合蛋白质溶液中的盐浓度也有不同，只要调节中性盐浓度，就可使混合蛋白质溶液中的 几种蛋白质分散沉淀析出，这种方法称为几种蛋白质分散沉淀析出，这种方法称为分段盐析分段盐析。 我国很早便创造了将大豆蛋白质的浓溶液加热并点入少量盐我国很早便创造了将大豆蛋白质的浓溶液加热并点入少量盐 卤（卤（含含MgCl2）的制豆腐方法，这是成功地应用加热变性沉淀蛋的制豆腐方法

10、，这是成功地应用加热变性沉淀蛋 白的一个例子。白的一个例子。 老豆腐：老豆腐：盐卤作凝固剂（含水量盐卤作凝固剂（含水量80%85%） 嫩豆腐：嫩豆腐：石膏或葡萄糖酸内酯作凝固剂制（含水石膏或葡萄糖酸内酯作凝固剂制（含水 量为量为85%90%） 实例分析 2. 2. 等电点沉淀等电点沉淀 用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处处于等电点处， 使蛋白质沉淀。使蛋白质沉淀。 弱酸或弱碱沉淀法机理弱酸或弱碱沉淀法机理： 破坏蛋白质表面净电荷破坏蛋白质表面净电荷。 3.3. 有机溶剂沉淀法有机溶剂沉淀法： 在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙在蛋白质溶液中，加入

11、能与水互溶的有机溶剂如乙 醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。 有机溶剂沉淀法的机理有机溶剂沉淀法的机理： 破坏蛋白质的水化膜破坏蛋白质的水化膜。 注意：注意：有机溶液沉淀蛋白质通常在有机溶液沉淀蛋白质通常在低温低温条件下进行，条件下进行， 否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生 变性。变性。 （二）不可逆沉淀 n定义：定义：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性， 而且也而且也破坏了蛋白质的结构和性质破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重，产

12、生的蛋白质沉淀不可能再重 新溶解于水。新溶解于水。 n由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变变 性沉淀。性沉淀。 n如如加热沉淀加热沉淀（次级键）（次级键）、强酸碱沉淀、强酸碱沉淀（影响电荷）（影响电荷）、重金属盐沉、重金属盐沉 淀（淀（HgHg2+ 2+、 、 PbPb2+ 2+ 、 、CuCu2+ 2+、 、 AgAg2+ 2+）和生物碱试剂或某些酸类沉淀 ）和生物碱试剂或某些酸类沉淀等等 都属于不可逆沉淀。都属于不可逆沉淀。 4.4.重金属盐沉淀重金属盐沉淀(条件：pH 稍大于pI为宜) 当当pH 稍大于稍大于pI时

13、，时，蛋白质颗粒带负电荷这样就容易与重蛋白质颗粒带负电荷这样就容易与重 金属离子结合成不溶性盐而金属离子结合成不溶性盐而沉淀。沉淀。 重金属沉淀法的机理重金属沉淀法的机理： 重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。 5.5.生物碱试剂沉淀法生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI） 生物碱生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮含氮的碱性物质。的碱性物质。 能够沉淀生物碱的试剂称为能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂生物碱试剂。生物碱试剂一般为生物碱试剂一般为弱酸弱酸 性物质性物质，如单宁酸、苦味酸等。，如单宁酸、苦味酸等。

14、生物碱试剂沉淀蛋白质的机理生物碱试剂沉淀蛋白质的机理： 在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结 合而产生沉淀合而产生沉淀。 实例分析实例分析 在啤酒生产工艺中有麦芽汁加啤酒花煮沸在啤酒生产工艺中有麦芽汁加啤酒花煮沸 的工序，其目的之一就是借酒花中的单宁类物的工序，其目的之一就是借酒花中的单宁类物 质怀变性蛋白质或盐形成沉淀，使麦芽汁得以质怀变性蛋白质或盐形成沉淀，使麦芽汁得以 澄清，从而防止成品啤酒产生蛋白质混浊。澄清，从而防止成品啤酒产生蛋白质混浊。 “ 柿石症柿石症”的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，的产生就是由于空

15、腹吃了大量的柿子， 柿子中含有大量的单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固柿子中含有大量的单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固 变性而成为不能被消化的变性而成为不能被消化的“柿石柿石” 6.6.加热变性沉淀法加热变性沉淀法 l加热使蛋白质天然构象解体，疏水基外露，水化层被破坏，加热使蛋白质天然构象解体，疏水基外露，水化层被破坏， 从而发生沉淀。从而发生沉淀。 如：如：煮鸡蛋煮鸡蛋 盐析法：盐析法：脱去水化层，中和电荷脱去水化层，中和电荷 有机溶剂沉淀法：有机溶剂沉淀法：脱去水化层脱去水化层 等电点沉淀法：等电点沉淀法：破坏电荷破坏电荷 重金属盐沉淀法：重金属盐沉淀法：破坏电荷破坏电荷 生物碱试剂沉淀法：生物碱试

16、剂沉淀法：破坏电荷破坏电荷 加热变性沉淀法：加热变性沉淀法：破坏水化层破坏水化层 蛋白质沉淀法蛋白质沉淀法 小结小结 不可逆沉淀不可逆沉淀 可逆沉淀可逆沉淀 天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构 象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化 学性质的异常变化。学性质的异常变化。 l变性的实质是次级键被破坏，天然构象解体。变性变性不涉及不涉及共共 价键的破裂，一级结构保持完好。价键的破裂，一级结构保持完好。 五、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的变性与复性 1 1、变性的概

17、念 2 2、引起蛋白质变性的主要因素： A.物理因素：物理因素： 加热、高压、紫外线照射、加热、高压、紫外线照射、X-射线、超声波、剧烈振荡和射线、超声波、剧烈振荡和 搅拌等搅拌等 B.化学因素：化学因素： 强酸、强碱、脲、去污剂（强酸、强碱、脲、去污剂（十二烷基硫酸钠（十二烷基硫酸钠（SDS）、）、 重金属盐、三氯乙酸、浓乙醇等。重金属盐、三氯乙酸、浓乙醇等。 蛋白质变性后的特征：蛋白质变性后的特征： （1 1）生物活性丧失；）生物活性丧失； （2 2）溶解度降低，粘度增加，易絮凝；）溶解度降低，粘度增加，易絮凝； （3 3）一些侧链基团暴露，一些侧链基团暴露，易发生化学反应；易发生化学反应

18、； （4 4）变性后蛋白质分子结构松散，易被水解酶作用；）变性后蛋白质分子结构松散，易被水解酶作用； （5 5）组分和分子量没变（一级结构没变）。）组分和分子量没变（一级结构没变）。 3 3、蛋白质变性后的特征、蛋白质变性后的特征 蛋白质变性的应用 豆腐是大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成的变性蛋白凝固体。 急救重金属盐中毒时，可给患者吃大量乳品或蛋清。 4.4.蛋白质的复性 定义：当变性因素除去后，变性蛋白质又可恢复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。定义：当变性因素除去后，变性蛋白质又可恢复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。 天然构象天然构象 尿素，尿素， - -巯基乙醇巯基乙醇 变性状

19、态变性状态 去除变性剂去除变性剂 并缓慢氧化并缓慢氧化 反应 试剂 颜色 反应基团 双缩脲反应 NaOH,稀CuSO4 紫红 2个或2个以上肽键 Folin酚试剂反应 CuSO4磷钨酸-钼酸 兰色 酚基 茚三酮反应 茚三酮 兰紫色 游离氨基 Millon反应 Millon试剂 红色 酚基 黄色反应 HNO3及NH3 黄、橘黄 苯环 乙醛酸反应 乙醛酸，H2SO4 紫红 色氨酸吲哚基 坂口反应 次氯酸钠,萘酚,NaOH 红色精氨酸的胍基 六、蛋白质的呈色反应六、蛋白质的呈色反应 蛋白质定量、定性测定常用方法蛋白质定量、定性测定常用方法 双缩脲反应双缩脲反应 含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲含

20、有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲 相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，相似的结构特点，也能发生双缩脲反应， 生成生成紫红色或蓝紫色络合物。紫红色或蓝紫色络合物。 红紫色络合物红紫色络合物 (硷性溶液硷性溶液)Cu2+ 双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NHNH3 3 而得到的产物而得到的产物 肽和蛋白质所特有而氨基酸所没有的颜色反应肽和蛋白质所特有而氨基酸所没有的颜色反应 第一节第一节 氨基酸氨基酸 第二节第二节 肽肽 第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构 第四节第四节 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系 第五节第五节 蛋白质的理化性质蛋白质

21、的理化性质 第六节第六节 蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化 第一章第一章 蛋白质蛋白质 构件小分子聚合物结构功能性质性质 第六节第六节 蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离纯化的一般原则一、蛋白质分离纯化的一般原则 二、分离纯化蛋白质的一般程序二、分离纯化蛋白质的一般程序 三、蛋白质含量测定与纯度鉴定三、蛋白质含量测定与纯度鉴定 四、蛋白质相对分子量的测定四、蛋白质相对分子量的测定 一、蛋白质分离纯化的一般原则一、蛋白质分离纯化的一般原则 n防止变性和降解防止变性和降解 n低温、条件温和低温、条件温和 二二. .蛋白质蛋白质分离纯化分离纯化的一般程序的一般程序 1. 1.前处理前处

22、理 生物组织生物组织 破碎、溶解、离心分离破碎、溶解、离心分离 蛋白质提取液蛋白质提取液 2. 2.粗分级粗分级 盐析、等电点沉淀、超滤、有机溶剂分级分离盐析、等电点沉淀、超滤、有机溶剂分级分离 3.3.细分级细分级 层析、电泳层析、电泳 精制品精制品 4. 4.结晶结晶 结晶或冻干粉结晶或冻干粉 适宜介质适宜介质 2、根据溶解度 等电点沉淀等电点沉淀 盐析（常用硫酸铵）盐析（常用硫酸铵） 有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀 3、根据电离性质 电泳电泳 离子交换层析离子交换层析 1、根据分子大小 透析或超滤透析或超滤 离心沉淀离心沉淀 凝胶过滤层析凝胶过滤层析 4、特异亲和力： 亲和层析亲和层析 蛋白质

23、分离纯化的方法蛋白质分离纯化的方法 透析和超滤 密度梯度离心 凝胶过滤层析原理凝胶过滤层析原理 大分子先下来大分子先下来 小分子后下来小分子后下来 电泳法 蛋白质颗粒的蛋白质颗粒的大小、形状、所带的电荷不同大小、形状、所带的电荷不同，在电，在电 场中的泳动速度不同场中的泳动速度不同 离子交换层析离子交换层析 亲合层析亲合层析 亲和蛋白亲和蛋白 配基配基 蛋白质纯度的鉴定方法蛋白质纯度的鉴定方法：采用物理化学方法如电泳、离心沉降、：采用物理化学方法如电泳、离心沉降、HPLC和和 溶解度分析等。溶解度分析等。 采用任何单独的一种方法鉴定纯度只能作为蛋白质均一性的必要条件而非充分条采用任何单独的一种

24、方法鉴定纯度只能作为蛋白质均一性的必要条件而非充分条 件，必须同时采用件，必须同时采用2-3种不同的方法才能确定。种不同的方法才能确定。 三、蛋白质含量测定与纯度鉴定三、蛋白质含量测定与纯度鉴定 测定蛋白质含量的常用方法测定蛋白质含量的常用方法： 凯氏定氮法凯氏定氮法 双缩脲法（双缩脲法（540nm） Folin-酚试剂法（酚试剂法（ 500nm ） 紫外吸收法（紫外吸收法（ 280nm ） 染料（考马斯亮蓝）结合法（染料（考马斯亮蓝）结合法（ 595nm ） 比色法比色法 灵敏度低灵敏度低 灵敏度高灵敏度高 2、根据溶解度 等电点沉淀等电点沉淀 盐析（常用硫酸铵）盐析（常用硫酸铵） 有机溶剂

25、沉淀有机溶剂沉淀 3、根据电离性质 电泳电泳 离子交换层析离子交换层析 1、根据分子大小 透析或超滤透析或超滤 离心沉淀离心沉淀 凝胶过滤层析凝胶过滤层析 4、特异亲和力： 亲和层析亲和层析 蛋白质分离纯化的方法蛋白质分离纯化的方法 四、蛋白质相对分子量的测定四、蛋白质相对分子量的测定 超速离心：蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质 分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法 观察旋离过程中蛋白质颗粒的沉降行为 凝胶过滤法：测定蛋白质的相对分子量 SDS-PAGE：测定蛋白质的相对分子量 毛细管电泳 质谱分析 SDS-PAGE separates proteins

26、by MW nSDSSDS（十二烷基硫酸钠）一种阴离子去污剂，作为变性剂破坏（十二烷基硫酸钠）一种阴离子去污剂，作为变性剂破坏 分子内的疏水作用和氢键。分子内的疏水作用和氢键。 n目前测定亚基分子量的最好办法。目前测定亚基分子量的最好办法。 不同的不同的SDS-蛋白质复合体具有相同的荷质比和蛋白质复合体具有相同的荷质比和 相同的构象，因此迁移率不受原有的电荷、分子相同的构象，因此迁移率不受原有的电荷、分子 形状的影响，形状的影响，只取决于分子量只取决于分子量。 且且SDS 以其烃链与蛋白质分子的侧链结合，每克蛋白可结合以其烃链与蛋白质分子的侧链结合，每克蛋白可结合1.4克克SDS，相当，相当

27、于于每两个氨基酸残基结合一个每两个氨基酸残基结合一个SDS。 棒状 SDS SDS 在蛋白在蛋白质质表面表面 均勻敷上均勻敷上 一一层负电荷层负电荷： n用已知分子量的标准蛋白用已知分子量的标准蛋白 作标准曲线，即可求出未作标准曲线，即可求出未 知蛋白的分子量。知蛋白的分子量。 第一节第一节 氨基酸氨基酸 第二节第二节 肽肽 第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构 第四节第四节 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系 第五节第五节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质 第六节第六节 蛋白质的分离纯化蛋白质的分离纯化 第一章第一章 蛋白质蛋白质 构件小分子聚合物结构功能性质性质 元素构件小分子

28、聚合物（生物大分子） C O O H CHH 2N R 总结总结 如：NH3、COO 、OH、-SH、-CONH-等，它们都具有高等，它们都具有高 度的亲水性，当与水接确时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形度的亲水性，当与水接确时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形 成一层水化膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。成一层水化膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。 三、蛋白质胶体性质三、蛋白质胶体性质 由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm之间的颗粒，之间的颗粒， 已达到胶体颗粒范围的大小，因而具有胶体溶液的通性。已达到胶体颗粒范围的大小，因而具有胶体溶液的通性。 蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因： 、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒带有、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒带有 同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相 凝聚而沉淀。凝聚而沉淀。 蛋白质溶液由于具有蛋白