生化名词解释

1、1 章 生物化学与细胞 【原核细胞】染色体是一个环状 DNA 分子，没有膜包被的细胞核，但有一个拟 合区，没有其他细胞器（有呈小粒状的核糖体）的细胞。 【真核细胞】细胞内有膜包被的细胞核以及许多具膜的细胞器，以及由 DNA 分 子、组蛋白和其他蛋白质等组成的染色体的细胞。 【细胞核】存在于除哺乳动物血液中的红细胞和维管植物的筛管细胞之外的真核 细胞中。由核被膜界定， 核被膜由两层膜组成， 外层膜延伸与细胞质中糙面内质 网相连，外膜上分布着许多核糖体颗粒。内有一个富含 RNA 的核仁。核被膜上 有核孔，用于将合成好的 RNA 转入细胞质中。 【线粒体】真核细胞器之一，双层膜包被，外层膜的表面相当

2、光滑，内膜向内折 叠形成许多突出的称为嵴的褶皱， 使内膜表面积增加， 有利于氧化磷酸化反应的 进行。线粒体被称为有机体的“发电厂” ，在内部发生的氧化反应可为细胞提供 大量的能量。 【内质网】由一个连续的单位膜形成的小管、小囊或扁囊（也成为膜层或潴泡） 构成的内腔连通的连续网状膜。 分糙面内质网和光面内质网。 糙面内质网上镶嵌 了许多核糖体，是蛋白质合成、修饰、加工、转运或输出的场所，也是制造许多 细胞器，如高尔基体、 溶酶体以及内质网和质膜的膜蛋白和磷脂的工厂。 光面内 质网上没有核糖体，广泛存在于可以合成类固醇的细胞。【叶绿体】 只有绿色植物中才有的重要细胞器。 外被是双层膜， 内部有一个

3、悬浮 在基质中的复杂的膜系统。 膜系统由一摞一摞的称为类囊体的扁平囊组成， 一摞 扁平囊（ 1050）组成一个基粒，各基粒之间有埋在基质中的基质类囊体相连。 光合作用色素和电子传递体都位于类囊体膜中。【溶酶体】一类由单层光滑膜包被的小泡，泡内含有多达 60 种的酸性水解酶， 能够将溶酶体吞入的蛋白质、 核酸、多糖和脂类等生物大分子以及细胞中失去功 能的细胞结构碎片降解。【过氧物酶体】 由单层膜包裹的卵圆形或圆形小体。 含有多种氧化酶， 将氧还原 为过氧化氢，然后过氧化氢酶再将过氧化氢还原为水和氧。2 章 氨基酸和蛋白质的一级结构【必需氨基酸】 人不能自身合成或合成的量很少， 不能满足人体需要，

4、 必须由食 物供给的氨基酸， 包括赖氨酸、 苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、 苏氨酸、色氨酸。【立体异构体】分子式相同，但分子中的原子（或基团）在空间排列（或构型） 不同的化合物。如果要改变构型，需要破坏一个或多个化学键。【兼性离子】 氨基酸处于生理条件下， 氨基质子化， 而羧基离子化形成的氨基酸 形式，也成为偶极离子。【非必需氨基酸】人体自己可以合成，不必由食物供给的氨基酸，包括组氨酸、 精氨酸（这两种婴幼儿时仍需外部供给） 、甘氨酸、 丝氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、 谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、丙氨酸。【等电点】氨基酸完全以兼性离子形式存在，净电荷为 0，分子在电

5、场中既不想 正向移动，也不会向负向移动，此时的 pH 被称为等电点，用 pI 表示。 【肽键】一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基缩合脱去一分子水形成的 酰胺键。【肽】氨基酸缩合的产物称为肽。【N 末端】一个肽链末端有一个游离的 -氨基和 -羧基，分别称为氨基酸（又叫N 末端）和羧基端（又叫 C 末端）。【C 末端】见上。【透析】通过盐析制备的粗提液中盐的浓度很高， 将其装在一个用半透膜的赛璐 玢制造的透析袋内， 两端封好后悬浮在一个装有理想浓度的缓冲液的容器内， 通 过多次更换透析液，使盐浓度降低到合适的程度。这个过程称为透析。 【凝胶过滤】又叫做凝胶层析、 分子筛层析或排阻层析。

6、按照天然蛋白质相对分 子质量大小进行分离的技术，单个凝胶珠本身像个带有交联网状的“筛子” ，当 含有分子大小不同的蛋白加到凝胶柱上之后， 比凝胶珠孔径大的不能进入珠内移 动较快；孔径小的可进入内部，走的路程长，移动较慢。因此可将大分子先洗脱 下来。【离子交换层析】利用在一定 pH 值下不同蛋白质带电种类和电荷量的差异进行 分离的技术。 柱基质是合成的结合了带电基团的聚合物， 阴离子交换树脂结合带 负电的分子，阳离子交换树脂结合带正点的分子，从而实现各分子之间的分离。 【亲和层析】 亲和层析是一种最有选择性的柱层析。 是根据蛋白质和它的配体之 间的相互作用来分离的。 配体共价结合在柱基质上， 只

7、有与其特异作用的蛋白质 才能结合在其上，实现与其他蛋白质的分离过程。【SDS-PAG E】全称是十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳。使用含有去污剂SDS 和还原剂（通常为巯基乙醇）的样品处理液对蛋白质样品进行处理， SDS 通过疏水尾巴与肽链中氨基酸残基的疏水侧链结合， 基本上使多肽链覆盖上了相 同密度的负电荷。SDS-蛋白质复合物在凝胶中的迁移率不再受蛋白质原有电荷 和形状的影响，而主要取决于多肽链的相对分子质量。【等电聚焦电泳】简称IEF，利用在电场作用下两性电解质溶液在聚丙烯酰胺凝 胶内沿电场方向制造一个 pH 梯度，蛋白质样品在这样的凝胶上电泳时，将迁移 至与其 pI 相一致的 pH

8、处停止。【两性电解质】 两性电解质是一组低相对分子质量的脂肪族多胺基、 多羧基化合 物，它们的等电点各不相同，用于蛋白质的等电聚焦电泳。【双向电泳】首先进行IEF，然后进行SDS-PAGE,使蛋白呈现二维分布，将相 对分子质量相同而等电点不同以及等电点相同而相对分子质量不同的蛋白质分 开。【Edman降解】使用苯异硫氰酸酯标记多肽 N端氨基酸残基，并将形成的苯氨 基硫甲酰衍生物从肽链上脱去，并确定是哪种氨基酸，而保留其他肽键的过程。 反复进行就可用于氨基酸测序。3 章 蛋白质的三维结构【一级结构】指蛋白质通过肽链连接的氨基酸残基的排列顺序。 【二级结构】指蛋白质分子中局部氨基酸残基有规律排列的

9、构象。【三级结构】指蛋白质分子处于天然折叠状态下的三维构象。【四级结构】 指具有三级结构的多肽链 （也成为亚基） 之间以适当方式聚合所呈 现的三维结构。【超二级结构】 也称基序， 是三级结构的结构元件， 是出现在大量不同蛋白质中 的能够被识别的 -螺旋和 -折叠的一些特定组合，通常都与特定的功能有关。【结构域】是在二级结构单元或超二级结构单元基础上形成的三级结构内的局部 折叠区，呈紧密球状体，都具有特定功能。【肽平面】将形成肽键的两个原子（C、N）和另外4个取代成员：羰基氧原子、 酰胺氢原子以及两个相邻的 原子称为肽基，这6个原子位于同一平面， 这个平 面称为肽平面。【 -螺旋】一串刚性肽平面

10、形成的螺旋结构。在一个理想的-螺旋中，每一个氨基酸残基绕螺旋轴上升0.15nm,每圈需要3.6各氨基酸残基，螺距为0.54nm。 多肽链骨架的每个羰基氧与它后面的 C-端方向的第4个残基（n+4）的-氨基形 成氢键。是最稳定的二级结构。【-折叠】一种延伸的肽链构象，肽链骨架呈 Z字形（也成为-链），并排成一 系列皱折的一个片层结构， 片层中相邻肽段的羰基氧和酰胺氢之间形成氢键， 氢 键几乎垂直于延伸的多肽链。每个残基大约占 0.320.34nm。【转角】在紧凑折叠的球蛋白中存在的连接 -螺旋和（或） -折叠的使肽链改变 走向的连接肽段。有时连接反平行 -折叠中相邻肽段末端，也称为 -转角。主要

11、 有I形和II形，都由4个氨基酸残基组成，第2位都是Pro, II形的第三位通常 是Gly，两种类型都是通过第1位残基羰基氧和第4位残基酰胺氢形成的一个氢 键稳定的。【蛋白质变性】 环境变化或化学处理引起蛋白质天然构象破坏， 导致生物活性降 低或完全丧失的现象。*【蛋白质复性】（这个概念书上写的不明确啊）如果变形条件不剧烈， ，除去变 性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性的现象。*注：打 *号的是未在书上找到较好解释，自己总结的。【原胶原分子】 胶原的基本构件， 是由 3股左手螺旋肽链彼此缠绕形成的右手超 螺旋分子。每股每一圈螺旋约有3.3个残基，螺距为0.95nm,即每一

12、个氨基酸残 基沿着三股螺旋轴上升的距离约为 0.29nm。【正协同性】为了更恰当的描述血红蛋白的协同性， Hill 提出了一个方程，以 lgY/（1-Y）对lgp（O2）作图，得到斜率为n的直线，此斜率称为Hill系数。Hill系 数大于 1 表示具有正协同性。表示 O2 结合血红蛋白将加强血红蛋白与其他 O2 分子的结合。【别构作用】像血红蛋白这样的一个配体与蛋白的一个部位结合影响另一个配体 与该蛋白另一个部位结合的现象，也称变构作用。【波尔效应】二氧化碳浓度增加以及相应 pH 降低使得血红蛋白的 P50 升高，氧 合曲线右移， pH 越低右移越明显，这一现象称为波尔效应。它提高了血红蛋白

13、转运氧的效率。【镰刀形细胞贫血病】 患者的红细胞存在许多异常的新月形或镰刀形细胞， 不能 像正常细胞那样通过毛细血管， 血液循环被破坏， 另外镰刀形细胞易破裂， 使红 细胞数量减少，这两方面原因导致贫血。是血红蛋白的 链的第 6号氨基酸由谷 氨酸变成缬氨酸导致的。 这一变化等于在蛋白质分子表面额外增加了一个疏水黏 斑，与 EF 拐角处残基形成的疏水口袋相互作用导致分子聚合成长的、链状的聚 合结构，使红细胞扭曲变形。【抗体】 也称为免疫球蛋白， 是由淋巴细胞的白血球合成的糖蛋白。 是通过免疫 或使宿主暴露于抗原导致免疫相应， 产生出的大量针对抗原表面不同区域结构的 蛋白。分为多克隆抗体和单克隆抗

14、体。4 章 酶【酶】活细胞产生的蛋白质，具有球蛋白的主要特征。是非常有效和特异性高的 生物催化剂，且催化反应条件温和。【活化能】基态与过渡态之间的能量差称为反应的活化能。活化能越高，能够达 到过渡态的底物分子越少，反应速率越低，达到反应平衡所需的时间越长。【比活】每毫克蛋白含有的酶活单位数。随着酶纯化的进行，比活会越来越高， 纯酶的比活是个恒定值，因此比活是酶纯化程度的指标。【酸碱催化】就是一种质子转移的催化机制。酶活性部位的一些氨基酸残基同样 可以作为质子供体或受体，参与质子转移，提供了一个相当于酸或碱溶液的生物 环境。例如牛胰核糖核酸酶 A（ RNase）催化RNA水解的反应。【共价催化】

15、通过酶与底物生成瞬间共价键，借助于酶进行基团转移来加快反应 速率的机制。一般由酶活性部位（或辅酶）的亲和基团与底物上的亲电基团反应 形成共价键，因此这类反应又称为亲核催化。例如胰凝乳蛋白酶催化肽链中芳香 族氨基酸残基羧基一侧肽链水解的反应。【诱导契合】酶与底物相互作用，酶和底物都发生变形，底物的结合诱导酶的构 象发生了变化，转化为更有利于与底物过渡态结合的能增强酶催化能力的构象， 使酶与底物真正互补。【米氏方程】简单酶促反应的双曲线方程，写为：VmaxSv 二Km S其中Km称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的最大反应速度。【米氏常数】见上。米氏常数是酶对底物亲和力的量度，它越小表示酶和底

16、物结 合越紧密。【转化数】指酶的催化常数。定义为：kcat = Vmax/E是每摩尔酶（或每个活性中心）每单位时间催化转化成产物的底物的摩尔数，可以用来衡量一个酶促反应的快慢。【双倒数作图】将米氏方程写为倒数形式方面作图，如下：1 _心1 .丄V Vmax S Vmax【竞争性抑制】抑制剂I只与游离的E分子结合，阻止S与E的结合形成的抑 制作用。就是说S和I与酶的结合是竞争性的。这种抑制下 Vmax保持不变，而 Km要增加。例如苯甲脒是胰蛋白酶的竞争性抑制剂；吲哚类似物是胰凝乳蛋白 酶的竞争性抑制剂。【反竞争性抑制】抑制剂只与 ES结合，不与游离酶结合，一些酶分子转化为非 活性形式ESI。这种

17、抑制下Vmax会减小，Km也减小，但二者的比值保持不变。【非竞争性抑制】这种抑制剂既可以与 E结合，也可以与ES结合，生成的EI 或ESI都是失活形式。由于非竞争性抑制剂结合在底物结合部位以外的地方，所 以这种抑制作用不能通过增加底物浓度消除掉。这种抑制下Vmax减小，Km可能变大、变小或不变，不变时称为纯非竞争性抑制。【不可逆抑制】由不可逆抑制剂导致的抑制作用，抑制剂通常与酶活性部位的一 个氨基酸残基形成一个稳定的共价键， 使酶失活，这类抑制剂也成为灭活剂。包 括有机磷、有机汞、有机砷化合物和氰化物等。【酶原】细胞合成的蛋白酶的非活性前体。 酶原必须经过共价修饰才能具有活性。 例如胰蛋白酶原

18、和胰凝乳蛋白酶原等。【酶原激活】 酶原在合适的生理条件下， 于细胞外通过有选择地水解一个或者几 个肽键的过程。这一作用是对酶活性的有效调控。【别构酶】具有别构作用的酶，其动力学曲线为 S形。例如来自E.coli的天冬氨 酸转氨甲酰基酶（ ATCase）。【别构效应】见 3 章【别构作用】【别构效应剂】与别构酶结合，并调节酶活性的配体（或效应物） ，也称为别构 * 【调节剂】（书上没明确说出）调节酶活性的有效物质。【同工酶】催化同一个反应、来自同一个生物，但组成和性质不同的一组酶。它 们的Vmax与Km不同。乳酸脱氢酶（LDH ）是最早发现的同工酶，可以分为5种： LDH51。【抗体酶】将反应底

19、物的过渡态类似物作为抗原决定簇连接在一个蛋白载体上作 为抗原去制造抗体， 产生的抗体就具有催化活性， 这种抗体称为催化抗体， 又称 为抗体酶。 例如用连有磷酸吡哆醛的赖氨酸作为抗原制造抗体， 造出的抗体就有 转氨酶活性。5 章 辅酶和维生素*【维生素】人和动物为维持正常的生理功能而必须从食物中获得的一类微量有 机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。【水溶性维生素】主要指B族维生素还有维生素C，日需求量很少，很容易随尿 排泄掉，每天都需要补充。【脂溶性维生素】维生素 A、D、E、K 等。这些维生素可以被动物存储。但是 摄入过量也可能导致中毒。【辅酶】辅助因子的一种。 根据如何与脱

20、辅基蛋白作用又分为两类， 一类是共底 物的辅酶，一类是辅基。【辅基】在反应过程中始终与酶结合（通过共价键或者许多弱的相互作用） ，通 常参与催化反应中的基团、质子或电子的转移。【FMN】黄素单核苷酸，核黄素的衍生物。【FAD】黄素腺嘌呤二核苷酸，也是核黄素的衍生物。与 FMN同样，常作为黄 素酶或黄素蛋白等许多酶的辅基参与涉及单和双电子转移的氧化还原反应， 常称 为黄素辅酶。在445450nm波长范围内有吸收，显黄色。【NAD+】尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，尼克酸的衍生物，参与涉及双电子转移的 氧化还原反应，几乎总是脱氢酶的共底物。【硫胺素】常被称为维生素Bi,也成为抗脚气病因子。含有一个嘧啶环和

21、一个 带正电荷的噻唑环，噻唑环的2为C是辅酶的反应中心。衍生物是硫胺素焦磷 酸 TPP。【生物素】催化羧基转移反应和依赖 ATP 的羧化反应的酶的辅基。通过酰胺键 与酶活性部位的一个赖氨酸的 -氨基共价连接。可催化丙酮酸羧化酶的反应，作 为转移羧基的中间载体。【胡萝卜素】 胡萝卜及深色蔬菜中大量含有的物质， 摄入人体消化器官后可以通 过酶促氧化裂解转化成维生素 A。【夜盲症】维生素 A 供应不足，导致视紫红质恢复的延缓和暗视觉的障碍。6 章 糖 【差向异构体】分子之间只是在几个手性碳中的一个碳上构型不同的一对分子称 为差向异构体。【变旋现象】溶液中 异构体与 异构体（本书中为葡萄糖）之间的相互

22、转换引 起的比旋变化的现象。* 【半缩醛】醛类与一分子醇结合形成的具有 O-C-O 单键的化学物质。* 【半缩酮】酮类与一分子醇结合形成的具有 O-C-O 单键的化学物质。 【异头碳】即半缩醛碳原子或者半缩酮碳原子。* 【还原糖】可被氧化充当还原剂的糖。通常单糖都是还原糖，二糖中除蔗糖外 大多数也是还原糖。【糖苷键】 单糖的半缩醛或半缩酮羟基与另一个化合物形成的缩醛或者缩酮， 也 称为糖苷，两者之间形成的化学键称为糖苷键。【同多糖】由单一一种单糖缩合形成的多糖。 【杂多糖】由两种以上不同单糖组成的多糖。【肽聚糖】革兰氏阳性菌的细胞壁的主要成分。由 N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁 酸形成杂多糖，N

23、-乙酰胞壁酸上还连接着相关的肽。【糖蛋白】带有寡糖链或多糖链的蛋白。【N-联糖蛋白】聚糖中的N-乙酰葡糖胺或者N-乙酰半乳糖胺通过N-糖苷键与肽 链中的一个天冬酰胺（Asn）残基相连构成的糖蛋白。缺失会引起类风湿性关节 炎、红斑狼疮等。【0-联糖蛋白】N -乙酰半乳糖胺与肽链中一个丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基 之间形成的0-糖苷键相连构成的糖蛋白。如南极海洋鱼类含有的“抗冻”糖蛋 白。7 章 脂和生物膜【必需脂肪酸】 动物需要从饮食中摄入一些自己不能合成的多不饱和脂肪酸， 例 如亚油酸（ 18:2）和亚麻酸（ 18:3）等。【三酰甘油】由三个脂酰基与甘油形成的酯，也称为甘油三酯。 *【磷脂】含

24、有磷酸的脂类，组成生物膜的主要成分，分为甘油磷脂和鞘磷脂两 类。【卵磷脂】即磷脂酰胆碱，由磷脂酸结合胆碱生成， 也是生物膜的主要成员之一。【鞘脂】一类含有鞘氨醇骨架的两性脂， 一端连着长链脂肪酸， 一段连着极性的 醇。包括鞘磷脂、脑苷脂以及神经节苷脂。【脂质体】内部包裹水的由脂双层构成的自我封闭的双层微囊。【生物膜】镶嵌有蛋白质和糖类的磷脂双分子层，起着划分和分割细胞器作用。【外周膜蛋白】通过离子键和氢键与膜脂的极性头部或与内在膜蛋白伸出膜表面 的部位结合的蛋白，如细胞色素 c。【内在膜蛋白】 也称为内嵌膜蛋白， 插入或跨越脂双层， 含有嵌入脂双层疏水部 位的疏水区。如血型糖蛋白A、细菌视紫红

25、质。【流动镶嵌模型】 磷脂构成脂双层， 膜蛋白或横跨或镶嵌在脂双层中， 或附着在 脂双层表面， 形成的一个动态结构， 生物膜的组成成分膜脂和膜蛋白处于不断的 运动当中。【相变温度】 由单一类型磷脂做成的脂双层的热吸收曲线有一很陡的峰， 峰顶对 应的温度称为相变温度，也称为熔点。【通道蛋白】 动物细胞中大量含有的转运蛋白， 中央带有亲水通道， 它们对某些 离子高度特异。有些通道连续开放，而另一些相应某些刺激开或关，形成配体 - 门（例如乙酰胆碱受体） ，电压-门，应力 -门等。【膜孔蛋白】 细菌中常出现的转运蛋白， 中央带有亲水通道， 能够使细胞外的离 子和许多小的极性溶质进入细胞内。【离子载体

26、】小的疏水性分子， 可溶于膜脂双层中协助离子转运， 包括载体性离 子载体和通道形成性离子载体。例如缬氨霉素。【被动转运】跨膜转运方式的一种。 也称为易化扩散， 在这种运输方式中特定的 小分子或离子借助载体从高浓度流向低浓度。【主动转运】利用能量实现的逆浓度梯度转运的过程。例如钠-钾-ATP泵。8 章 核酸【Chargaff法则】DNA中，嘌呤数总是等于嘧啶数，而且A=T , G=C的定 量关系。【核小体】DNA-组蛋白复合体相互连接形成的“念珠”，其中DNA为双螺旋DNA，组蛋白是由各两分子的组蛋白 H2A、H2B、H3和H4组成的8聚体蛋白。 组蛋白 H1 既与连接 DNA 结合，又与核小体

27、核心颗粒结合。【超螺旋】 DNA 的三级结构，是建立在双螺旋基础上的螺旋。分为正超螺旋和 负超螺旋。向右捻动称为正超螺旋。【核酸变性】一个双螺旋 DNA 解旋分成两条单链的现象，只发生在体外。【退火】将已解离成单链 DNA 的溶液降温，使 DNA 复性的过程。 【核酸复性】分开的两条单链在一定条件下由于互补可以重新形成双螺旋 DNA 的现象，是变性的可逆过程。【杂交】将不同来源的 DNA 加热完全变性后混合在一起，慢慢降温，出现了不 同来源的 DNA 形成杂化双螺旋 DNA 的现象。【熔解温度】 DNA 熔解曲线中陡变区中点对应的温度，也称为熔点。在此温度有一半的双链 DNA 变成了单链 DN

28、A。* 【转化作用】将外源 DNA 分子导入宿主细胞时，使用直接导入的方法就称为 遗传转化，简称转化。【增色效应】变性后的单链 DNA 的紫外吸收值增加的现象。【减色效应】由于核酸复性而引起紫外吸收降低的现象。【双脱氧测序】由San ger等人提出，通过引入ddNTP，使多核苷酸链的延伸中 止，再通过变性聚丙烯酰胺凝胶电泳从显影图谱上确定各个片段中止的位置， 从 而确定 DNA 序列的测序方法。【聚合酶链式反应】快速便利扩增特定 DNA 的技术，由 Mullis 发明，通过加热 （变性）、冷却（退火）、保温（延伸）等改变温度的方法让 DNA 得以复制。每 经过一轮循环， DNA 的数量就可以翻

29、倍。*【限制性内切酶】一种在特殊核苷酸序列处水解双链 DNA 的内切酶。【重组DNA】在重组DNA技术中，分离出的目的基因 DNA片段和载体DNA 连接，构建的新 DNA 结构。【多克隆位点】包含多个限制性酶切位点的一段很短的DNA 序列。【限制性片段长度多态性】当用特定的限制酶消化人体 DNA 时，每个人产生的 消化片段的长度都不完全一样的特性。9 章 DNA 复制【半保留复制】 DNA 的复制方式，子代 DNA 中一条来自亲代， 另一条链是新合 成的。【复制叉】亲代 DNA 解旋，新链合成部位像一个叉子，称为复制叉。【前导链】与复制叉移动方向一致的 3一5模板链按照5一3方向连续合成，该

30、合成的子链称为前导链。【后随链】与复制叉移动方向相反的3一5模板链只能在复制叉移动时不连续地 合成一些冈崎片段，然后通过 DNA 连接酶将它们连成一条链，此链叫后随链。【半不连续复制】 DNA 复制时前导链连续复制，而后随链先形成片段后进行连 接的复制模式。【切口平移】DNA聚合酶I利用自己的5 3外切酶活性切去RNA引物，出现 一个缺口，再利用5一3聚合酶活性按照DNA模延伸非模板链，实际上就是向 3方向平移切口，这一过程叫做切口平移。【冈崎片段】 DNA 复制时后随链不连续复制产生的 10002000个核苷酸残基的 片段（原核中，真核中则为 100200 个残基）。【滚环复制】某些噬菌体的

31、环状、单链 DNA 复制的模式，首先形成互补环状双 链，然后在（+）链上打开一个缺口，延伸（ +）链，整个过程就像是环在滚动。【D 环复制】线粒体 DNA 的复制模式。线粒体的环状 DNA 有两个复制起点， 随着前导链的合成， 前导链取代后随链模板， 形成了一个后随链模板取代环 （D- 环）。【逆转录酶】特殊的聚合酶，具有 RNA 指导的 DNA 聚合酶、核糖核酸酶 H（RNaseH）和DNA指导的DNA聚合酶的活性。*【端粒酶】负责端粒延长的一种酶，可将端粒 DNA 加到真核细胞的染色体末 端。【直接修复】生物体不切断 DNA 或碱基，直接实施修复的损伤修复机制。例如 胸腺嘧啶二聚体的光复合

32、酶修复，以及甲基转移酶的修复。【核苷酸切除修复】将错误核苷酸序列切除，并利用 DNA 聚合酶和连接酶重新 生成正确核苷酸序列的修复机制。【碱基切除修复】通过 DNA 糖基化酶识别并切断 DNA 中的不正确碱基，形成 AP 位点，再由 AP 内切核酸酶、 DNA 聚合酶和连接酶重新生成正确核苷酸序列 的修复机制。【错配修复】通过识别 A 是否甲基化来矫正新合成的 DNA 中错误碱基配对的修 复机制。10 章 RNA 合成【分子遗传学中心法则】来自 DNA的遗传信息被转录产生RNA，某些RNA分 子（mRNA）被翻译成蛋白质，这一遗传信息传递途径称为分子遗传学中心法则。【DNA 足迹法】广泛应用于

33、确定特定蛋白质结合的 DNA 的中核苷酸序列的方法。【模板链】 RNA 合成中模板只是 DNA 中的某一条链， 这条链称为模板链， 而与 此链互补的链叫做编码链，或者有义链。【编码链】见上。【内含子】在转录后的加工中，从最初的转录产物中除去的内部核苷酸序列。【外显子】剪接后仍会保留下来，出现在成熟 RNA 分子中，并最终翻译成蛋白 质的核苷酸序列。【核酶】具有催化活性的 RNA 分子。【阻遏作用】转录调控中，由阻遏蛋白与操纵基因结合阻止基因转录的作用形式。 【分解代谢物抑制作用】 由于一种代谢物 （乳糖操纵子中是葡萄糖） 或它的代谢 产物对基因或操纵子产生的阻碍作用。【操纵子】 原核生物基因组

34、中的一些功能相关串联排列在一起的基因 （称为结构 基因），由同一转录调控区调控一起被转录在同一条 mRNA 链上的遗传单位。 【操纵基因】控制操纵子中结构基因是否转录的基因，位置在操纵子的前端。* 【弱化作用】大肠杆菌的色氨酸操纵子中，由于色氨酸浓度水平高低使得在转 录时 mRNA 的不同区域配对，当色氨酸水平高时，形成终止子结构使转录提前 终止的作用机制。【应答元件】相应特定代谢因素的增强子。例如热激元件、糖皮质素应答元件、 金属应答元件和 cAMP 应答元件。* 【DNA 结合域】也称为 DNA 结合基序，是转录因子结合于 DNA 上发挥调控 作用的区域，主要分为 3类：（1）螺旋-转角-

35、螺旋（ 2）锌指（ 3）亮氨酸拉链。 *【转录激活域】部分转录因子不直接结合 DNA ，而是与其他转录因子结合发挥 调控作用，这些结合区域是转录激活域。分为 3 类：（1）富含酸性氨基酸的酸性 结构域；（2）富含谷氨酰胺的结构域； （3）富含脯氨酸的结构域。11 章 蛋白质合成【读框】一个氨基酸序列的 mRNA 分子的非重叠读码序列。【移码突变】正常 DNA 分子中由于碱基缺失或者增加（非 3 的倍数），导致之 后一系列编码发生移位错误的现象。【遗传密码】决定蛋白中氨基酸顺序的核苷酸顺序。【密码子】 mRNA 三个一组，编码特定氨基酸的核苷酸序列。 【同义密码子】编码同一个氨基酸的不同密码子。

36、【起始密码子】 AUG 编码蛋氨酸，但同时也标志着蛋白质合成的开始，成为起 始密码子。（有时 GUG 也是起始密码子）。【终止密码子】UAA、UGA和UAG表示蛋白质合成到达终点，故称终止密码 子。【反密码子】 tRNA 分子中识别并与密码子配对的三联体核苷酸序列。【简并性】同一种氨基酸存在几个密码子的现象。【摆动假说】 密码子的头两个碱基与反密码子的后两个碱基之间严格配对， 但第 三个碱基与反密码子的第 1 个碱基则存在一定变通性或者“摆动” ，具体反密码 子第一位U可配密码子3位的A、G，G可配U、C，I可配U、C、A。【受体臂】 也叫氨基酸臂， 由 tRNA 中 5和 3端附近的碱基配对

37、形成， 有结合氨 基酸的部位，氨基酸通过共价键结合于此。【氨酰-tRNA合成酶】催化氨基酸和tRNA消耗ATP产生氨酰-tRNA的酶。【同工tRNA】结合同一氨基酸但反密码子不同的 tRNA。【SD 序列】原核生物起始密码子上游的一段富含嘌呤的 310个核苷酸的序列， 在翻译过程中，此序列与16SrRNA3端的一个富含嘧啶片段的序列互补。 这个机 制有利于正确读框。*【肽酰基转移酶】蛋白质合成过程中，催化肽酰基转移到新氨基酸上，形成肽 键的酶，可能由核糖体中某些蛋白和 23SrRNA组成。【多核糖体】 原核细胞内转录和翻译偶联， 因此核糖体一个接一个结合到 mRNA 上，形成的核糖体群称为多聚

38、核糖体或多核糖体。 真核细胞中也存在多核糖体现象。【RNAi】内源性或外源性双链 RNA介导的细胞内mRNA特异性降解，导致靶 细胞沉默的现象。12章代谢导论【区室化】绝大多数代谢途径都局限于细胞内的特定区域， 称为代谢途径的区室 化。【标准自由能变化】产物和反应物自由能之间的差值。【高能磷酸化合物】（绝对值）大于等于ATP水解标准自由能（-30.5kJ/mol）的 磷酸化合物。*【硫脂】高能化合物之一，一个硫原子和一分子酰基共价结合形成的化合物。*【氧化还原电位】通常指还原电位，与参考电极氢电极偶联所测得的电位值。【Nernst方程】计算实际还原电极电势 E与标准值E0的关系的公式：0卜E

39、二 E (0.026 / n)ln(氧化态/还原态)13章糖酵解【糖酵解】通过一系列酶促反应将葡萄糖降解成丙酮酸并伴有 ATP生成的过程。【底物水平磷酸化】从一个高能化合物将磷酰基转移给ADP生成ATP的过程,不需要氧的参与。【乙醇发酵】由葡萄糖转化为乙醇的过程。首先葡萄糖在糖酵解中变为丙酮酸并 生成NADH，之后在厌氧状态下细胞将丙酮酸转化为乙醇 （酒精）和二氧化碳, 同时NADH被氧化为NAD+。【乳酸发酵】无氧条件下由葡萄糖转化为乳酸的过程。首先葡萄糖在糖酵解中 变为丙酮酸并生成 NADH，之后在厌氧状态下细胞通过乳酸脱氢酶将丙酮酸转 化为乳酸，同时NADH被氧化为NAD+。【Cori循

40、环】无氧条件下肌肉产生的乳酸堆积， 经血液转运到肝脏，重新氧化为 丙酮酸，经糖异生生成葡萄糖，又经血液运回肌肉组织利用的循环过程。【巴斯德效应】氧存在下糖酵解速率降低的现象。14章柠檬酸循环*【柠檬酸循环】又称为三羧酸循环（TCA）或者Krebs循环。整个循环是将乙 酰CoA氧化为二氧化碳，产生 ATP，并合成NADH和FADH2的过程。【两用代谢途径】因为柠檬酸循环既是有氧代谢的枢纽， 其中间产物又是许多生 物分子合成的前体，因此它既是分解代谢途径又是合成代谢途径， 称为两用代谢 途径。【添补反应】添补柠檬酸循环中间产物的反应。 主要有三个。一是丙酮酸羧化酶 催化丙酮酸合成草酰乙酸的反应。二

41、是由 PEP羧化酶催化PEP合成草酰乙酸的 反应（植物、酵母和细菌中）。三是由苹果酸酶催化丙酮酸合成苹果酸的反应 （广 泛存在于原核和真核生物中）。【乙醛酸循环】植物、微生物、酵母中存在的由二碳化合物合成糖的生物合成途 径。15章 糖原代谢、糖异生和戊糖磷酸途径【磷酸解】 通过将基团转移到磷酸的氧原子的方式使键断开， 形成磷酸酯的一种 化学反应。糖原磷酸化酶催化含 n 个葡萄糖残基的糖原和无机磷酸生成含 （n-1） 个葡萄糖残基的糖原和一分子 -D-葡糖-1-磷酸。【糖异生】由非糖前体物质合成糖的过程。【葡糖 -丙氨酸循环】【无效循环（底物循环） 】由于糖异生途径的酶不完全，导致部分组织发生的

42、反 应底物进行循环，而净反应为 ATP水解为ADP和磷酸的过程，由于似乎没有收 获，所以也叫“无效循环” 。但其有代谢调控和产热两大作用。【戊糖磷酸途径】也称为己糖磷酸支路。由葡萄糖产生核糖 -5-磷酸和 NADPH 的过程。核酮糖 -5-磷酸还可以进一步生成糖酵解和糖异生的中间产物。【葡糖醛酸途径】 葡萄糖氧化的另一条次要途径， 通过这个途径可以转化为两个 特殊的产物：D-葡糖醛酸和L-抗坏血酸。葡糖醛酸用于外来有机物的解毒和排 泄，抗坏血酸（维生素C）更是不可缺少的营养物质。16 章 电子传递和氧化磷酸化【电子传递】将来自还原性辅酶NADH或FADH2的电子通过电子传递链传递给 02的过程

43、。电子传递链由复合物I （NADH-Q氧化还原酶）、复合物II （琥珀酸 -Q氧化还原酶）、复合物III （Q-细胞色素c氧化还原酶）和复合物IV （细胞色 素 c 氧化酶）组成。【Q循环】一个关于电子传递和H+转移的模型，首先QH2将其中一个电子经Fe-S, C1转移给c,另一个电子经bL转移给Q，生成Q。，同时将2个H+释放到膜间隙， 再重复一次上述过程，Q。又接受一个电子，结合来自基质两个质子生成 QH2。 等于经过两步反应，2分子QH2氧化为2Q,但又生成一分子QH2,净过程是每 分子QH2氧化生成Q,两分子细胞色素c被还原，转移4个日+到膜间隙。【化学渗透理论】即化学渗透假说，主要包

44、括以下几点： （1）偶联需要一个完整 的线粒体内膜， 内膜对带电离子及带电溶质不通透。 （ 2）电子通过电子传递链传 递导致日+被转移至膜间隙，产生一个跨膜质子浓度梯度。 （3）质子的跨膜回流 驱动跨膜的 ATP 合酶催化 ADP 磷酸化。*【氧化磷酸化】使用物质在体内氧化时释放的能量，利用电子传递过程中所积 累的质子梯度供给 ADP 与无机磷合成 ATP 的偶联反应。【F1F0-ATP 酶】即复合物 V 或者 ATP 合酶，一个多亚基的跨膜蛋白，主要由 F1 和F0两个部分组成，F1像是球，F0像嵌入线粒体内膜的柄。质子通过该酶的质 子通道进入线粒体基质时驱动 ATP 合成。【P/O】磷酸化

45、的ATP分子数与还原的氧的原子数之比。【解偶联剂】 能使电子传递和氧化磷酸化过程的偶联关系被破坏的物质， 机理之 一是消除了电子传递过程中所积累的质子梯度。 常用的解偶联剂是 2,4-二硝基苯 酚（ DNP）。*【甘油磷酸穿梭途径】利用甘油 -3 磷酸和磷酸二羟丙酮之间的氧化还原关系转 移 NADH 进入线粒体膜间隙的机制。此途径每转移一分子 NADH ，最终经氧化 磷酸化得 1.5ATP。*【苹果酸 -天冬氨酸穿梭途径】利用苹果酸以及 -酮戊二酸，谷氨酸以及天冬氨 酸之间的氧化还原及氨基转移关系转运 NADH 进入线粒体膜间隙的机制。此途 径每转移一分子 NADH ，最终经氧化磷酸化得 2.5ATP。17 章 光合作用* 【光合作用】植物、藻类和某些细菌，在可见光的照射下，经过光反应和暗反 应，利用光合色素将二氧化碳和水转化为有机物，并释放出氧气的过程。 【光反应】光合作用的第一个阶段，依赖光将水分子裂解生成氧气，将NADP+还原为NADPH，并用ADP和Pi合成ATP。【暗反应】光合作用的第二各阶段，也叫碳