升医学生物化学考试复习题

1、升医学生物化学考试复习题考试题型：单选   多选   填空  名解  简答  论述编者寄语：为了方便大家复习，特编写此套复习题，希望对大家有所帮助，由于本人能力有限，错误在所难免，恳请读者批评指正，祝大家考试取得好成绩！-沈文哲名词解释蛋白质的结构与功能1、肽键：一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-羧基缩合所形成的酰胺键，称为肽键；2、肽：一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-羧基缩合所形成的化合物，称为肽；3、蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸

2、排列顺序称为蛋白质的一级结构；4、肽单元：肽键与2个相邻的L-a原子组成的基团；5、分子病：若蛋白质一级结构发生变异，所导致的疾病称为分子病；6、蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的的构象；7、模体：是指具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象；8、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置；9、分子伴侣：指导蛋白质形成正确空间构象；10、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构

3、较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域；11、亚基：在蛋白质的四级结构中，每一个完整的三级结构的多肽链，称亚基，亚基可以相同，也可以不同；12、蛋白质的四级结构：指具有2条或2条以上蛋白质三级结构的多肽链，依靠非共价键进一步盘曲所形成的空间构象；13、双缩尿反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色；14、变构效应：由一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化，称为变构效应；15、协同效应：是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力；16、等电点：在某一PH溶液中，物质解离的阳离子和阴离子趋势相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的PH就称

4、该物质的等电点；17、盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀；18、电泳：带电粒子在电场作用下向着与其电性相反的方向移动的现象；19、层析：是由于物质理化性质不同而进行分析分离的方法；20、蛋白质变性：在某些物理和化学因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，既有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失；核酸的结构与功能21、DNA的一级结构：是构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5-末端到3-末端的排列顺序，也就是核苷酸序列；22、DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基

5、对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，这种现象称为DNA变性；23、Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化A260达到最大变化值的一半时所对应的温度，称DNA的解链温度或称融解温度（Tm）；24、复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来双螺旋结构，这一现象称为复性；25、核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，可以在RNA单链之间形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这种现象称为核酸分子杂交；26、核酶：具有催化作用的小RNA，称为核酶；27、核酸酶：是所有可以水解核酸的酶，依据核酸酶的底物的不同可以将其分为DNA酶和RNA酶两类；

6、28、增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应；酶29、酶：是由活细胞产生的，对特异底物起高效催化作用的蛋白质；30、酶的活性中心：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心；31、酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特异性称为酶的特异性；32、酶促反应的最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度；33、酶促反应

7、的最适Ph：酶催化活性最高时反应体系的PH称为酶促反应的最适Ph；34、酶的抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂；35、竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用；36、国际单位：在特定条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位；37、催量：是指在特定条件下，每分钟使1mol底物转化为产物所需的酶量；38、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌，只是酶的无活性前体，这种无活性酶的前体称作酶原；39、酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活；40、变构调

8、节：某一些代谢产物与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地非共价键结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节；41、酶的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰；42、同工酶：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶；糖代谢43、糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称糖酵解，亦称糖的无氧氧化；44、酵解途径：糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸，称为糖酵解途径；45、巴斯德效应：将酵母菌转移至有氧环境，生醇发酵即被抑制，有氧氧

9、化抑制生醇发酵的现象称为巴斯德效应；46、糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生；47、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳并释放能量的反应过程；48、乳酸循环：葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环；49、血糖：指血中的葡萄糖，维持在3.896.11mmol/L之间；脂类代谢50、脂类：是一类非均一、物理和化学性质相近，并能为机体利用的有机化合物，是脂肪和类脂的总称；51、必需脂肪酸：苏缬亮异亮，赖蛋苯丙色；52、脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酶逐步水解为游离脂酸和甘

10、油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程；53、一酰甘油合成途径：肠黏膜细胞中由甘油一脂合成脂肪的途径；54、酮体：是乙酰乙酸、-羟丁酸及丙酮的总称，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢产物；55、血脂：血浆脂类总称，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其脂、游离脂酸等；56、载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分被称为载脂蛋白，主要有载脂蛋白A、B、C、D、E等五类；生物氧化57、生物氧化：物质在生物体内进行的氧化，主要是糖、脂肪和蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程；58、呼吸链：代谢物脱下的成对的氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成

11、水，此过程与细胞呼吸有关，故称呼吸链；59、氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP；60、底物水平磷酸化：代谢物把它的键能的能量给了ADP、GDP生成ATP、GTP；61、P/O：是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2mol氧气所生成ATP的摩尔数；氨基酸代谢62、氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验；63、营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸；64、腐败作用：肠道吸取对未被消化的蛋白质及其消化产物所起作用；65、一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团；核苷酸代谢66、嘌呤核苷酸从头

12、合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径；67、嘌呤核苷酸补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成途径；物质代谢的联系与调节68、酶的化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰；69、酶的变构调节：内源、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化、从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节；DNA的生物合成70、遗传信息传递的

13、中心法则：复制DNA（转录）RNA（翻译）蛋白质；71、复制：是指遗传物质的传代，以母链DNA为模板合成子链DNA的过程；72、半保留复制：子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制；73、领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链；74、随从链：延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再次生成引物而延长，这股不连续复制的链称为随从链；75、冈崎片段：复制中的不连续片段称为冈崎片段；76、端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构；76、Klenow：从G螺旋

14、区直至R螺旋区及C末端，共604氨基酸残基，称为大片段，或称Klenow片段；77、错配：导致编码氨基酸的改变，称为错配；78、缺失和插入：造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变，称为缺失和插入；79、逆转录：逆转录是RNA病毒的复制形成，需要逆转录酶催化；RNA的生物合成80、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程，称为转录；81、结构基因：能转录出RNA的DNA片段，称为结构基因；82、编码链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链，相对的另一股单链称为编码链；83、反式作用因子：能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，统称为反式作用因子；84、顺式作

15、用因子：不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有不同的DNA序列，但这些序列都可统称为顺式作用因子；蛋白质的生物合成85、翻译：是细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白的过程；86、遗传密码：在mRNA的开放阅读框架区，以每三个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸或其他信息，这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形成的核苷酸序列；基因表达调控87、操纵子：除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上，共同组成一个转录单位；88、基因表达：就是基因转录及翻译的过程，即生成具有生物学功能产物的过程；基因重组与基因工程89、

16、同源重组：是指发生在同源序列间的重组，它通过链的断裂和再连接，在两个DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换，又称基本重组；90、接合作用：当细胞或细菌通过菌毛相互接触时，质粒DNA就可以从一个细胞转移另一个细胞，这种类型的DNA转移称为接合作用；91、转化作用：通过自动获取或人为地供给外源DNA，使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型；92、转导作用：当病毒从被感染的细胞释放出来、再次感染另一细胞时，发生在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移及基因重组即为转导作用；93、DNA克隆：就是应用酶学的方法，在体外将外源DNA与载体DNA结合形成一具有自我复制能力的DNA分子，继而通过转化或转染

17、宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增、提取获得大量同一DNA分子；94、基因工程：实现基因克隆所采用的方法及相关的工作统称基因工程；95、质粒： 是存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子，小的23kb，大的可达数百万kb。癌基因、抑癌基因与生长因子96、癌基因：是指在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。97、抑癌基因：是一类能抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。98、细胞癌基因：存在于生物正常细胞基因组中的癌基因称为原癌基因，或称细胞癌基因。99、病毒癌基因：是一类存在于肿瘤病毒中的，能使靶细胞发生恶性转化的基因。100、生长因子：通过质膜上特异的受体，将信息

18、传递至细胞内部，这类调节细胞生长与增殖的多肽类物质。101、细胞凋亡：在某些生理或病理条件下，细胞接受到某种信号所触发的并按一定程序进行的主动、缓慢的死亡过程。简答及论述蛋白质和结构与功能1、什么是蛋白质二级结构？主要包括哪些类型？答：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲。2、蛋白质沉淀、变性和凝固的关系？答：变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易于变性，但变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性，凝固一定沉淀，一定变性。凝固是深层次的变性，不可逆的变性。3

19、、什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？在医学中有哪些应用？答：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质变性实质是二硫键和非共价键的破环，一级结构不改变。在医学上的应用：消毒、灭菌；保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等；解救重金属中毒患者。4、什么是肽单元？它有哪些特点？答：形成肽键的6个原子（C1、C、O、N、H、C2）处在同一平面，构成了所谓的肽单元。特点：（1）平面结构（肽键平面）     （2）肽键具有部分双键性质（3）成反式

20、构型，肽键中C-N连接H与及相邻个原子，呈反式5、一条肽链由400个氨基酸残基组成，如果它全为a-螺旋结构，其分子长度为多少？并说明a-螺旋结构的特点？答：长度为60mm特点：（1）以肽单元为平面，以C原子为转折点，围绕中心轴右手螺旋，R基团伸向螺旋的外侧。（2）每3.6个氨基酸残基上升1圈，螺距为0.54nm,每个氨基残基上升的距离为0.15nm.（3）氢键维持-螺旋结构稳定，每个肽键N-H的H和第4个肽键羧基的O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。（4）R基团的大小、电荷和机构等因素影响-螺旋的稳定6、蛋白质提纯分离的主要方法有几种？答：透析和超滤法丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法 电泳法

21、层析法 超速离心法核酸的结构与功能7、试述DNA二级结构的特点？答：DNA是由两条反向平行的链组成，两条链上的脱氧核糖与磷酸依靠3,5-磷酸二脂键相连，它们位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧。A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键，这个也称为碱基互补配对原则，碱基的疏水平面垂直于长轴。DNA线性分子形成一个右手螺旋结构，直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每螺旋一周包含10.4个碱基对，每两个相邻碱基平面间的距离为0.34nm，每两个碱基之间相对的旋转度为36度，双螺旋结构的表面形成一些大沟和小沟，目前认为这些沟状结构与蛋白质和DNA的识别有关。DNA双螺旋的稳定横向依靠两条键互补碱基氢键

22、来维持，纵向依靠碱基平面的疏水性堆积力来维持，尤以碱性堆积力更为重要。8、试述真核生物mRNA的结构特点与相应结构的功能？答：5末端m7GpppG（帽结构）与帽结合蛋白结合对于mRNA从细胞核向胞质的转运、与核蛋白体的结合、与翻译起始因子的结合以及mRNA的稳定性的维系有关。3末端PolyA与5末端m7GpppG共同负责mRNA从细胞核向胞质的转运，mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控。9、试述所有tRNA均有的类似的结构特点？答：（1）含有较多的稀有碱基；（2）形成茎环结构；（3）3末端有氨基酸接纳茎；（4）反密码子。10、试述tRNA的二级结构？答：三叶草结构，三环，四臂，一附叉三环：

23、DHU环，TC环，反密码子环。四臂：DHU臂，TC臂，反密码子臂，氨基酸臂。酶11、比较酶与一般化学催化剂的异同？答：共同点：化学反应前后无质量的改变，微量的酶或催化剂便可发生巨大的催化效应。只能催化热力学允许的催化反应。只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。反应机制均是降低反应的活化能。   不同点：酶促反应具有极高的效率。酶促反应具有高度的特异性。酶促反应具有可调节性。12、酶促反应的特点？答：酶促反应具有极高的效率。酶促反应具有高度的特异性。酶促反应具有可调节性。酶促反应需要适宜的温度、PH等温和的条件。13、试述米氏方程的表

24、达式及Km、Vmax的生理意义。答：V=(VmaxS)/(Km+S)Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的S，单位为mol/L当K2>>K3时，Km等于酶与底物的亲和力，Km越小，酶与底物亲和力越大，反之，Km越大，酶和底物亲和力越小。Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如温度、PH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。对于同一底物，不同的酶有不同的Km值，多底物反应的酶对其众底物的Km值也各不相同。Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度呈正比。14、影响酶促反应速度的因素以及是如何影响的？答：当S>>E时，V=K3E；当E不变时，V=(V

25、maxS)/(Km+S)；温度、PH可影响酶促反应速度，每一种酶都具有最适温度和PH；激活剂使酶的活性增加；抑制剂使酶的活性降低，酶的抑制作用分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用。15、试述酶原激活的实质与生理意义？答：无活性酶的前体称为酶原，酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。    生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式，在需要时，酶原适时的转变成有活性的酶，发挥其催化作用。糖代谢16、试述血糖的来源和去路？答：来源：食物的消

26、化吸收肝糖原分解非糖物质糖异生途径去路：氧化分解二氧化碳，谁和ATP供能糖原合成，合成肝、肌糖原转化为其他糖，通过磷酸戊糖途径转化为脂肪，氨基酸等17、简述葡萄糖有氧氧化的过程？答：葡萄糖循糖酵解途径分解成丙酮酸（胞浆中）；丙酮酸进入线粒体内氧化脱羧生成乙酰辅酶A；三羧酸循环；氧化磷酸化；18、试述三羧酸循环的反应本质、生理意义？答：反应本质：1个乙酰基进行2次脱羧，4次脱氢，1次底物水平磷酸化，共生成10分子ATP。生理意义：TCA循环是三大营养素的最终代谢通路。TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。为体内其他物质的合成提供了前体。19、试述磷酸戊糖途径的生理意义？答：为核酸的生物合成

27、提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应；NADPH是体内许多合成代谢的供氢体NADPH参与体内羟化反应NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态20、糖异生途径过程？答：丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸；1、6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖；6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖。21、糖酵解与糖的有氧氧化区别。 糖酵解糖的有氧氧化反应条件缺氧氧气充足反应部位胞浆胞浆和线粒体关键酶己糖激酶、丙酮酸激酶6-磷酸果糖激酶上诉三个+丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮二酸脱氢酶复合体产能多少一分子葡萄糖通过糖酵解净生成2分子ATP一分子葡萄糖通过有氧氧化净生成30或3

28、2个ATP最终产物乳酸和能量二氧化碳、水和能量生理意义四条TCA生理意义+供能22、糖酵解生理意义？答：迅速提供能量，这对肌肉收缩更为重要；成熟的红细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供应能量；代谢极为活跃的细胞如神经细胞、白细胞、骨髓细胞等即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量；为机体其他物质的合成提供原料，如磷酸二羟丙酮可以转化为磷酸甘油参与脂肪的生成。丙酮酸可以转化为丙氨酸，参与蛋白质的合成。23、试述糖酵解的主要调控点及调控方法？答：（1）6-磷酸果糖激酶-1：ATP的柠檬酸是此酶的变构抑制剂:AMP、ADP、1,6-二磷酸果糖和2,6-二磷酸果糖是此酶的变构激活剂。（2）丙酮酸激酶：1,6

29、60;-二磷酸果糖是次酶的变构激活剂，ATP则有抑制作用（3）己糖激酶：己糖激酶受其产物G6P的反馈抑制，长链脂酰CoA对其有变构抑制作用脂代谢24、试述胆固醇合成的基本途径？答：甲羟戊酸的合成，关建酶：HMG CoA还原酶；鲨烯的合成；胆固醇的合成。25、试述人体胆固醇来源与去路？答：来源：食物吸收，体内合成。去路：转变为胆汁酸，转化为类固醇激素，转化为维生素D3的前体。26、试述三酰甘油分解代谢的过程？答：（1）脂肪动员：三酰甘油甘油+脂肪酸            

30、60;  甘油3-磷酸甘油磷酸二羟丙酮（2）脂肪酸的-氧化        1)脂肪酸的活化脂酰CoA的生成        2)脂酰CoA进入线粒体：肉碱脂酰转移酶是脂肪酸-氧化的限速酶3)脂肪酸的-氧化：此过程下哦那个脂酰基-碳原子开始，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解4步连续反应，生成1分子乙酰辅酶A27、什么是酮体？酮体是怎样产生和利用的？有何意义？答：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体酮体在肝细胞中生成2分子乙

31、酰辅酶A经乙酰乙酰辅酶A硫解酶作用下，合成乙酰乙酰辅酶A乙酰乙酰辅酶A在羟甲基戊二酸单酰酶CoA合成酶作用下合成HMGCoAHMGCoA在HMGCoA裂解酶作用下，生成乙酰乙酸和乙酰辅酶A乙酰乙酸在线粒体内经-羟丁酸脱氢酶的作用下，生成-羟丁酸乙酰乙酸可在乙酰乙酰脱羧酶的作用下生成丙酮。酮体在肝外组织利用，心、肾、脑及骨骼肌中，3个主要酶为琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酰CoA硫解酶和乙酰乙酰硫激酶。酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。   

32、0;产生酮体生物氧化28、试述生物氧化的特点？答：在细胞内温和的环境（恒温、PH值接近中性）；在一系列酶的催化下逐步进行的，物质中的能量逐步释放，提高ATP生成的效率，生成的水是由脱下的氢与氧直接结合产生的，二氧化碳是由有机酸脱羧产生。29、试述2条呼吸链的成分和排列顺序？答：NADH氧化呼吸链：代谢物脱氢给NADNADHFMN(Fe-S)CoQCytb Cytc1CytcCytaa3氧气氧离子FADH2（琥珀酸）氧化呼吸链：琥珀酸FAD(Fe-S)CoQCytb Cytc1CytcCytaa3氧气氧离子氨基酸代谢30、人体蛋白代谢概况分为哪3种？各反映哪些人群蛋白质情况？

33、蛋白质生理需要量为多少？答：氮的总平衡：摄入氮=排出氮，正常人氮的正平衡：摄入氮>排出氮，儿童，孕妇及恢复期患者；氮的负平衡：摄入氮<排出氮，饥饿或消耗性疾病患者；成人每日蛋白质的生理需求量为30-50g。31、人体营养必需氨基酸指的是什么？答：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸32、腐败作用产物主要有哪些？正常情况下对人体有无毒害？答：腐败作用产物中仅有少数对人体是有益的，如维生素K；大多数是有害的，主要的有胺类、氨、酚类、吲哚及硫化氢等，其中氨的量相对最多。正常情况下，这些有害物质大部分随粪便排除，只有小部分被吸收，经肝代谢转变而解毒，故不会发生

34、中毒现象。33、天冬氨酸在体内可参与哪些代谢途径？答：合成蛋白质  转变成糖  参与尿素合成  参与嘌呤生物合成    参与嘧啶生物合成  氧化供能34、氨基酸脱氨基方式有哪几种？主要方式是哪种？简述体内联合脱氨基途径，限速酶及辅酶？答：方式：氨基酸可通过氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨方式脱氨基。主要方式：联合脱氨基是体内主要的脱氨基方式。联合脱氨基途径是通过转氨基作用（氨基转移酶）的谷氨酸的氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶）偶联作用的结果。限速酶：L-谷氨酸脱氢酶为限速酶，其

35、辅酶为NAD或NADP。L-谷氨酸脱氢酶是一种变构酶，GTP、ATP、是它的变构抑制剂，GDP/ADP是它的变构激活剂。联合脱氨基途径是可逆的，其逆过程为体内合成非必需氨基酸的主要途径，L-谷氨酸脱氢酶广泛分布肝、肾、脑组织中，因此肝，肾，脑组织主要以此方式进行脱氨，在骨骼肌、心肌细胞内，此酶活性低，主要以嘌呤核苷酸循环方式进行联合脱氨。35、体内氨如何代谢？（来源、转运、去路）答：来源：氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨肠道细菌腐败作用产生氨肾小管上皮细胞分泌的氨转运：通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾去路：在肝合成尿素（主要去路）合成非必需氨

36、基酸及其他含氮化合物合成谷氨酰胺肾小管泌氨（分泌的氨气在酸性条件下生成氨离子随尿排除）36、尿素合成的主要器官和鸟氨酸循环是什么？尿素合成的限速酶、耗能和氮源如何？答：肝脏是尿素合成的主要器官。    首先，鸟氨酸与氨气及二氧化碳形成瓜氨酸；其次，瓜氨酸接受一分子氨而生成精氨酸；再次，精氨酸水解产生尿素并重新生成鸟氨酸，接着鸟氨酸参与第二轮循环。    尿素合成的限速酶是精氨酸代琥珀合成酶。尿素合成的2个氮原子一个来自氨（可来自消化道的氨，也可来自谷氨酸或谷氨酰胺的代谢产物），另一个来自天冬氨酸。 

37、60;  尿素合成是一个耗能过程，合成一分子尿素需要消耗4个高能磷酸键。37、体内一碳单位的主要形式、载体、来源和生理功能如何？答：体内一碳单位主要形式有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。    一碳单位的载体是四氢叶酸。    一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。    一碳单位的生理功能：一碳单位作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸生物合成中占有很重要地位；一碳单位将氨基酸代谢与核酸代谢密切联系起来。核苷酸代谢38、试述核苷酸

38、在体内的重要生理功能？答：作为核苷酸DNA和RNA合成的基本原料作为体内的主要能源物质，如ATP、GTP等。参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递。作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶、辅酶、FAD、辅酶A等的重要部分。作为活化中间代谢物的载体，如UDPG是合成糖原等的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，SAM是活性甲基的载体等。39、试比较氨基甲酰磷酸合成酶和氨基甲酰磷酸合成酶？答： 氨基甲酰磷酸合成酶氨基甲酰磷酸合成酶分布肝（线粒体）胞液（所有细胞）氮源氨谷氨酰胺变构激活N-乙酰谷氨酸无反馈抑制剂无UMP（哺乳动物）功能合

39、成尿素合成嘧啶DNA的生物合成40、试述参加DNA复制的酶类和功能？答：（1）DNA聚合酶：聚合、错误校读、修复和修补空隙（2）解螺旋酶（DnaB）：解开DNA双螺旋的双链（3）拓扑异构酶：拓扑异构酶切断DNA1条链，拓扑异构酶切断DNA2条链，两者都水解磷酸二酯键，又能连接磷酸二酯键，使双螺旋松弛（4）引物酶（DnaG ）:合成RNA引物（5）连接酶：连接碱基互补基础上的双链中的单链切口，使DNA分子连接在一起（6）单链DNA结合蛋白（SSB）：维持模板处于单链状态41、试述物质代谢特点？答：物质代谢具有整体性。机体存在精细的代谢调节机制。各组织器官物质代谢各具特色。各种代谢物均有

40、共同的代谢池。ATP是机体能量利用的共同形式。NADPH是合成代谢所需的还原当量。42、试述真核生物DNA-pol的种类与功能。答：Pol：起始引发，具有引物酶活性。Pol：低保真度的复制。Pol：在线粒体中与线粒体DNA复制有关。Pol：延长子链的主要酶，具有解螺旋酶活性。Pol：填补引物空隙、切除修复、重组。43、试述原核生物DNA-pol的种类与功能。答：Pol:主要对复制中的错误校读、修复和修补空隙。Pol:在无Pol和Pol时起作用，参与DNA损伤的应急状态修复。Pol：是复制延长的主要酶。44、DNA复制保真性的依赖机制及酶学依据为？答：（1）遵守严格的碱基配对规律；（2）DNA-

41、pol 对碱基的选择功能；（3）DNA-pol 复制出错时有即时的校读功能。48、何为DNA损伤（突变）？试述突变分子的改变类型及突变的意义？答：突变的分子改变类型有错配、缺失、插入和重排。突变的意义：1.突变是进化、分化的分子基础2.只有基因型改变的突变3.致死性的突变4.突变是某些疾病的发病基础RNA的生物合成49、简述原核、真核生物RNA聚合酶？答：原核生物的RNA聚合酶全酶组成为2，亚基辨认转录起始点，全酶参与转录起始，转录延长仅需核心酶。利福平为特异抑制剂。    真核生物中已发现有3种RNA聚合酶，分别为RNA聚合酶、。它

42、们专一性地转录不同的基因，所以催化转录产物也各不相同，分别是45S-rRNA；hnRNA再加工成mRNA；5S-rRNA，tRNA，snRNA。鹅膏蕈碱是真核生物RNA聚合酶的特异抑制剂。蛋白质的生物合成50、试述3种RNA在蛋白质生物合成中的作用？答：mRNA作为蛋白质生物合成的直接模板，其结构上存在遗传密码子。tRNA是转运氨基酸原料的工具，其结构上既有连接氨基酸的部位，又有反密码子可识别mRNA上的密码子。rRNA与蛋白质组成核蛋白体，是蛋白质生物合成的场所。51、试述核蛋白体循环的过程？答：由于肽链延长在核蛋白体上以连续性循环式进行，因而又称为核蛋白体循环。每次核蛋白体循环肽链增加一个氨基