生物化学书上重点江西中医药大学

1、糖类：是多羟基醛，多羟基酮及其衍生物，缩聚物。直链淀粉：由 505000个葡萄糖以 -1,4- 糖苷键连接而成支链淀粉：比直链淀粉大，由上万个葡萄糖以 -1,4- 糖苷键连接而成，不过每隔 2430个葡萄糖就形成一个分支，分支点的葡萄糖以-1, - 糖苷键连接。支链淀粉有许多末端，其中只有一个是还原端，其余都是非还原端。氮是蛋白质特征元素，各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%。样品蛋白质含量 =样品含氮量× 6.2520 种标准氨基酸可以根据 R基的结构和性质分为五类。 1.非极性脂肪族 R基氨基酸（ 7 种） 2.极性不带电荷 R基氨基酸（ 5种） 3. 芳香族 R基氨基酸（ 3

2、种） 4. 带正电荷 R基氨基酸 （3种 苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸） 5. 带负电荷 R基氨基酸（ 2种 天冬氨酸，谷氨酸）氨基酸的等电点：在某一 pH 值条件下，氨基酸解离成的阴阳离子程度相等，溶液中的氨基 酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的 pH值。蛋白质的：一级结构：蛋白质的氨基酸的序列，肽键是维系其一级结构的主要化学键。 二级结构：指蛋白质多肽链局部片段的构象，其稳定力是氢键。二级结构的种类 : -螺旋， 折叠，转角，无规卷曲，超二级结构。作用：降低了蛋白质分子的内能，使之更加稳 定。三级结构：指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布。特点：疏水 基团主要位

3、于分子内部，亲水基团则位于分子表面人肌红蛋白：肌红蛋白位于肌细胞内，功能是储存氧气 血红蛋白是最早阐明四级结构的蛋白质蛋白质结构与功能的关系： 1. 蛋白质的一级结构决定其构象 2. 蛋白质的一级结构相似则其 功能也一致 3. 改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能血红蛋白变构： Hb由 4 个亚基构成，每个亚基都能通过血红素 Fe2+结合一个氧分子，因此 一分子血红蛋白最多可结合 4 个氧分子。未结合氧分子的血红蛋白称为脱氧血红蛋白。脱 氧血红蛋白亚基之间结合力强，四级结构紧密，氧合力弱，其构想称为紧张态（ T 态）。结 合氧分子的血红蛋白称为氧合血红蛋白。 氧合血红蛋白亚基之间结合力弱，

4、四级结构松弛， 氧合力强，其构想称为松弛态（ R 态）。蛋白质紫外吸收： 肽键结构吸收 220nm以下紫外线， 所含色氨酸和酪氨酸吸 280nm紫外线。蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四三二级结构被破坏，结果其 天然构象部分或全部改变。蛋白质变性因素有：高温、高压、紫外线、重金属盐、强酸强 碱蛋白质复性：当变性程度较低时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定 天然构象的条件下，则这些蛋白质构象及功能可以恢复或部分恢复。蛋白质沉淀：指蛋白质从溶液中析出的现象。如何得到沉淀：盐析，有机溶剂，重金属离 子，生物碱试剂沉淀蛋白质透析技术：指利用半透膜将蛋白质与小分子分离

5、， 各种生物都含有两类核酸，即脱氧核糖核酸（ DNA）和核糖核酸（ RNA） 核酸的一级结构。在核酸分子中，一个核苷酸的 3'-羟基与相邻核苷酸的 5'- 磷酸基缩合 形成 3',5 '-磷酸二酯键Chargaff 法则是研究 DNA二级结构及 DNA复制机制的基础。信使 RNA（mRN）A 结构特点：含量少，种类多，寿命短。单链 DNA的紫外吸收比双链 DNA高 40%DNA的变性 ：指双链 DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变。DNA的复性 ：降低温度可使热变性 DNA复性，即重新形成互补双链结构，又称退火。 DNA片 段越大复性越慢， DNA浓

6、度越高复性越快。增色效应 ：DNA变性导致其紫外线吸收增加的现象。减色效应 ：DNA复性导致变性 DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少。解链温度：使 DNA变性解链达到 50%时的温度。酶的活性中心 （又称活性部位）：是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的 的部位。酶的辅助因子可以分为辅酶和辅基。辅基与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或 超滤的方法出去。同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的组成，结构，理化性质和免疫学性质都不 同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。酶促反应的特点： 1高效性 2 特异性。绝对特异性相对特异性立体异构特异性3. 不稳定性 4可调节

7、性米氏方程： = VmaxS/(Km+S) 。其中， Vmax为最大反应速度， Km为米氏常数。不可逆抑制剂：有些抑制剂通过与酶的必需基团共价结合使酶失活，从而使酶促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去。他们的抑制作用称为不可逆抑制作用。可逆抑制剂： 有些抑制剂通过酶与酶 - 底物复合物的非共价结合抑制酶促反应， 抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及他们与酶的亲和力之比。可采用透析等方法将其 除去。他们的抑制作用称为可逆抑制作用。根据竞争性抑制作用的特点：在应用磺胺类药物时，应当维持其血液浓度高于对氨基苯甲 酸的浓度，以有效发挥其竞争性抑制作用。酶原激活 ：酶原向酶转化

8、的过程。血浆中存在的酶是由组织细胞合成的，分类：血浆功能酶，外分泌酶，细胞酶 生物氧化：指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和 H2O并释放能量满足生命活动需要的过程。生物氧化的意义：提供生命活动所需要的能量。呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递 电子体。其作用是将营养物质释放的还原当量传递给氧分子，生成水。高能键：在标准条件下水解时释放大量自由能的化学键。高能化合物：生物分子的高能键主要是高能磷酸键和高能硫酯键，含高能键的化合物底物磷酸化：由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP。氧化磷酸化：由营养

9、物质氧化分解释放的能量推动 ADP磷酸缩合生成 ATP的过程。偶联部位：标准条件下 NADH氧化呼吸链的磷 / 氧比值约为 2.5 ，琥珀酸氧化呼吸链的 P/O 比值约为 1.5 。呼吸链抑制剂：即呼吸抑制 ATP也不能生成。解偶联剂：即呼气正常，但不能生成 ATP。ATP的合成与利用构成 ATP循环，该循环是能量代谢的核心。糖酵解途径：葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP供给生命活动。糖酵解反应过程：一分子葡萄糖降解成两分子丙酮酸；分子丙酮酸还原成两分子L- 两乳酸糖酵解的生理意义： 1. 糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式。 2. 某些组织在 有氧时

10、也通过糖酵解供能。 3. 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料。糖酵解的中间产物是其他物 质的合成原料。有氧氧化途径：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2和 H2O，释放出大量能量的过程 .方程式：葡萄糖 +6O2+3032（ADP+P）i =6CO2+3032ATP+3638H2O 三羧酸循环反应过程乙酰CoA+2H2O+3NAD+FAD+GDP+Pi=2CO2+CoA+3NADH+3H+FADH2 +GTP 三羧酸循环反应 : 主要表现为氧化彻底且整个循环不可逆。磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过 6- 磷酸葡萄糖氧化分解生成 5-磷酸核糖和 NADPH的途径磷酸戊糖途径的生理意义：磷酸戊糖途径所生

11、成的 5- 磷酸核糖和 NADPH是生命物质的合成原料。5-磷酸核糖为核酸的生物合成提供核糖 . 为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢。 3.作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与 GSSG变 GSH 。糖原代谢过程：糖原合成和糖原分解在肝脏和肌肉的细胞质中进行，反应发生在糖原的非还原端。糖异生；由非糖物质合成葡萄糖的过程。14. 糖异生的生理意义； 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 参与食物氨基酸的转化与储存参与乳酸的回收利用， 4 肾脏糖异生促进排氨排酸。乳酸循环：指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸 - 葡萄糖循环。血糖：血液中的游离葡萄糖。血糖的来源 ：食物糖消化吸收；肝糖原分

12、解；非糖物质糖异生去路：氧化供能；合成糖原；转化成其他糖类或非糖物质；过高时随尿液排出血糖的调节机制：肝脏调节，肝脏是维持血糖水平的主要器官。肾脏调节，肾脏对糖具有重吸收能力。神经调节，通过反射调节代谢。激素调节，激素通过信号转导调节代谢 激素敏感性脂肪酶是控制脂肪动员的关键酶。肪脂酸氧化：脂肪酸活化成脂酰辅酶 A；脂酰辅酶 A 进入线粒体；脂酰辅酶 A通过氧化降解酮体：包括乙酰乙酸， D- 羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的产物。酮体代谢的生理意义：酮体是脂肪酸分解代谢的产物，是乙酰辅酶A的转运形式。脂肪酸合成：合成场所：肝、肺，脑，乳腺、脂肪组织等的细胞质中。合成原料：乙酰 CoA 和 NA

13、DP。H 还需要 ATP、生物素等。软脂酸合成：由脂肪酸合成酶系催化合成。缩合：生成 - 酮丁酰 ACP。加氢：还原成 -羟 丁酰 ACP。脱水：生成， - 烯丁酰 ACP。再加氢：还原成丁酰 ACP胆固醇合成：合成场所：肝脏的合成能力最强。 场所是细胞质和内质网。 合成原料：乙酰 CoA， 还需要 NADPH提供氢， ATP供能。20 种标准氨基酸中有 8 种氨基酸不能在人体合成，成为必需氨基酸有 8 种：亮氨酸，异亮氨 酸，苯丙氨酸，色氨酸，苏氨酸，缬氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸腐败：指经过消化之后，少量未被消化的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠 道菌作用，进行分解代谢。联合脱氨基：

14、氨基酸将氨基转移给 - 酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基生成氨 氨的来源： 氨基酸脱氨基 （氨的主要来源） 其他含氮物质分解 肠道内的腐败和尿素的 分解产氨。氨的去路：在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外（是氨的主要去路） 合成谷 氨酸、谷氨酰胺等非必需氨基酸和嘌呤碱基、 嘧啶碱基等含氮化合物 部分由谷氨酰胺转运 至肾脏，水解产生氨与 H+结合成铵根离子，排出体外。ATP。谷氨酰胺的运氨作用：谷氨酸和氨合成谷氨酰胺，反应由谷氨酰胺合成酶催化，消耗 鸟氨酸循环 （尿素循环）：首先鸟氨酸与氨及 CO2合成瓜氨酸， 然后瓜氨酸再与一分子氨合成精氨酸，最后精氨酸水解产生一分子尿素并从新生成鸟氨酸，鸟氨酸进入下一轮循环。 尿素合成的生理意义：氨是含氮化合物分解产生的有毒物质，尿素是氨的主要排泄形式。- 酮酸的代谢：氧化供能、合成糖和脂类、合成非必需氨基酸 一碳单位的载体：四氢叶酸和钴胺素 一碳单位代谢的生理意义：参与嘌