四年制生化大纲修

1、生物化学四年制本科教学大纲课程编号：20001课程名称：生物化学英文名称：biochemistry课程类型： 学科基础课总学时：54学时 讲课学时：54学时 实验学时：0学时学 分：3学分适用对象：护理、美容、法学、康复生物化学是一门重要的医学基础理论学科，就学科本身而言，生物化学的范畴非常广泛。根据当前我国医学教育的发展及我院四年制本科教学的实际情况，生物化学总学时为54，因此我们选择绪论、蛋白质的结构与功能、核酸结构与功能、酶、糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸的代谢、核苷酸的代谢、DNA的的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质生物合成、肝的生物化学等若干重要章节作为教学内容。其中安排54理

2、论讲授。其他章节自学。 学生应当通过听理论课和自学，掌握上述各章的基本内容，为将来的临床各学科的学习打好基础。本大纲根据第六版全国高等医药院校生物化学(人民卫生出版社)教材编写，本着从实际出发的原则，对章节中的内容和知识点提出了相应的要求，对教师备课和同学学习提供重要参考。 由于当代科技的突飞猛进，知识更新不断加快，教师可在完成大纲基本要求的前提下，结合本专业的发展适当介绍相关研究领域的某些新理论、新进展，以飨同学。第一部分 生物化学基础理论绪 论目的要求：1.熟悉：（1）物质代谢的概念及其调控；（2）生物化学的概念、生化的研究课题；2.了解：生化与医学各学科的关系；学时安排： 理论课：1学时

3、；教学内容：一.基本概念:生物化学的概念： 二.主要教学内容:1.生化的研究课题：（1）生物体的物质组成及其结构;（2）物质代谢及其调控;（3）结构与功能的关系;（4）繁殖与遗传：2.生化与医学各学科的关系： 第一章 蛋白质的结构与功能目的要求：1.掌握：（1）蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量；氨基酸的结构通（2）肽键、肽键平面的概念；（3）蛋白质二级结构的概念，二级结构的常见形式，-螺旋、-折叠的结构特点（4）蛋白质的三级结构概念及化学键、四级结构的概念及亚基；（5） 蛋白质的两性解离和等电点；蛋白质变性作用的概念、变性因素、变性本质、变性蛋白质的特征；维持蛋白质胶体稳定的因素；蛋

4、白质沉淀法中的盐析法原理。2.熟悉：（1）氨基酸的分类；氨基酸的呈色反应；（2）肽及其分类、肽链的两端、氨基酸残基；（3）蛋白质一级结构的概念；蛋白质二级结构中的-转角、无规卷曲；3.了解：（1）蛋白质结构与功能的关系；（2）蛋白质的复性；蛋白质的分离及分类。（3）谷胱甘肽的结构及其生理作用；学时安排： 理论课：6学时；教学内容：一.基本概念: 两性解离和等电点、肽键和肽键平面、蛋白质变性作用、蛋白质的一、二、三、四级结构二.主要教学内容:1.蛋白质的组成：（1）元素组成（2）蛋白质的构件分子一氨基酸：氨基酸的结构特点、氨基酸的分类 、AA的理化性质、AA之间的连接2.蛋白质的分子结构（1）蛋

5、白质的一级结构：一级结构的概念及其重要性。（2）蛋白质的二级结构：二级结构的概念、常见的二级结构形式（3）蛋白质的三级结构：三级结构的概念、结构域（4）蛋白质的四级结构：四级结构的概念和亚基（5）蛋白质的分类3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系：实例（2）蛋白质空间结构与功能的关系：实例4.蛋白质的理化性质及其分离纯化（1）两性解离和等电点：（2）蛋白质的胶体性质：维持蛋白质胶体稳定的两因素：（3）蛋白质的变性与沉淀作用：蛋白质变性作用、几种常见的沉淀蛋白质的基本方法（4）蛋白质的分离纯化及一级结构测定 第二章 核酸结构与功能目的要求：1.掌握： （1）DNA和RNA基本

6、化学组成的比较；戊糖的结构式及原子编号；3，5磷酸二酯键；Chargaff规则；（2）DNA一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点；核小体结构；（3）RNA的碱基组成、基本结构；tRNA三叶草结构要点、真核生物mRNA的结构特点；（4）核酸的紫外吸收特性、核酸变性的概念；Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应。2.熟悉：（1）单核苷酸的形成、碱基、戊糖和磷酸的连接、单核苷酸的命名及缩写符号多核苷酸链的形成及书写、简写表示法；（2）DNA二级结构的类型；原核生物DNA的三级结构；RNA的分类；（3）核酸的粘度、沉降系数；DNA的热变性；核酸的复性、核酸的分离纯化。3.了解：（1）其他小分子R

7、NA（2）核酸酶学时安排：理论课：5学时；教学内容： 一基本概念: 3，5磷酸二酯键、Chargaff规则、DNA的一级结构、核小体、核酸的变性、增色效应、Tm值二.主要教学内容:1.核酸的化学组成及一级结构（1）核酸的三类基本化学成分、DNA和RNA基本化学组成的比较（2）核酸的一级结构：3，5磷酸二酯键、多核苷酸链的两端，多核苷酸链的简化表示法。2.DNA的分子结构与功能（1）DNA的二级结构：Chargaff规则、DNA的一级结构、双螺旋结构模型要点、DNA二级结构类型。 （2）DNA的三级结构：原核生物DNA的三级结构、真核生物DHA的三级结构、核小体（3） DNA的生物学功能3. R

8、NA的结构与功能：mRNA的结构与功能；tRNA的结构与功能；rRNA的结构与功能；其他小分子RNA及RNA组学4.核酸的理化性质（1）核酸的粘度；核酸的紫外吸收特性，最大吸收波长为260nm；核酸的沉降特性：沉降系数(S)的概念及实际用；核酸的变性，复性及分子杂交，5.核酸酶第三章 酶目的要求：1、掌握：（1）酶的作用特点（高效性、特异性、可调控性）；酶作用专一性的概念、分类；（2）酶的活性中心；结合酶的组成及特点；（3）酶原激活的实质；同工酶的概念；（4）米曼氏方程、Km值的意义；（5）竞争性抑制的概念及特点、临床应用；（6）变构调节及酶化学修饰调节的概念。2、熟悉： （1）酶的概念（包括

9、蛋白质类酶和核酶）；酶的组成及分子结构；酶的命名及分类；酶作用的中间产物学说；酶原的概念；（2）酶浓度对反应速度的影响；米曼氏方程的推导；温度、PH值对酶促反应的影响；激动剂的概念、分类； （3）不可逆抑制的实例及临床应用；非竞争性抑制的概念及特点、动力学特点；反竞争性抑制的概念及动力学特点；（4）变构酶；酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶在科研中的应用。3、了解：酶的命名与分类；酶与医学的关系。学时安排：理论课：5学时；教学内容：一.基本概念: 酶、酶活性中心、米氏常数(Km)、竞争性抑制作用、酶原及其激活、变构调节、共价修饰调节、同工酶二.主要教学内容:1.酶分子的分子结构与功能（1）酶

10、的分子组成：单纯酶、结合酶（2）酶活性中心：2.酶促反应的特点与机制酶的作用特点：酶的作用原理：中间产物学说3. 酶促反应动力学（1）底物浓度对V的影响：米一曼氏方程、米氏常数(Km)的意义（2）酶浓度的影响温度对V的影响：双重性影响和最适温度；PH值对V的影响：最适pH（3）抑制剂对V的影响：抑制剂的概念和作用抑制作用的分类（4）激活(动)剂对V的影响：激动剂的概念及分类（5）酶活性测定与酶活性单位4.酶的调节（1）酶活性调节：酶原及其激活、变构酶、共价修饰调节；酶含量调节（2）同工酶：概念，典型实例及其临床应用5.酶的命名与分类；酶与医学的关系 第二部分 物质代谢及其调节第四章 糖代谢教学

11、要求：1、掌握：（1）糖酵解的概念、特点、生理意义；（2）糖有氧氧化概念及过程（三个阶段）、三羧酸循环的概念、三羧酸循环的生理意义；（3）磷酸戊糖途径的限速酶及生理意义；（4）糖异生作用的概念、原料、糖异生途径的“能障”反应、糖异生的生理意义；2、熟悉：（1）糖有氧氧化的生理意义；（2）糖原合成及分解的概念、反应步骤和限速酶；（3）糖的来源与去路、正常人空腹血糖浓度、血糖浓度的激素调节；3、了解：（1）高血糖、低血糖反应。学时安排：理论课：6学时；教学内容：一.基本概念: 糖酵解、底物水平磷酸化、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生、丙酮酸羧化支路、乳酸循环二.主要教学内容:1.概述糖的功能：糖的

12、消化、糖的吸收：糖代谢概况2.糖的无氧分解（1）糖的无氧分解(糖酵解)：概念及部位（2）反应过程及有关的酶：12或13步连续反应可分为四个阶段：（3） 糖酵解的生理意义：3.糖的有氧氧化（1）糖有氧氧化反应过程：胞液阶段、线粒体内乙酰CoA的生成、三羧酸循环：概念、三羧酸循环的特点（2）糖有氧氧化生成的ATP；糖有氧氧化的调节；巴斯德效应4.磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的反应过程；磷酸戊糖途径的调节；磷酸戊糖途径的生理意义：5.糖原的合成与分解（1）糖原的合成：概念、反应步骤及限速酶。（2）糖原的分解：概念、反应步骤，限速酶及供能物质。 6.糖异生作用（1）糖异生途径；糖异生的调节；糖异生作用的生

13、理意义（2）乳酸循环7.血糖及其调节血糖的来源和去路：血糖水平调节；高血糖和低血糖：第五章 脂类代谢教学要求：1、掌握：（1）脂肪动员的概念、关键酶；（2）饱和脂肪酸的氧化的概念、基本过程及其能量的计算；（3）酮体生成的原料、酮体生成的意义；（4）胆固醇合成的原料、胆固醇的转化；（5）血浆脂蛋白的概念；血浆脂蛋白的分类及其对应关系、各类血浆脂蛋白的组成特点及其功能。2、熟悉：（1）脂类的生理功能；脂类的消化及吸收；甘油的激活、甘油的来源与去路；（2）酮体生成的调节；脂肪的合成部位、过程及其调节；高脂血症与高脂蛋白血症及其分类。3、了解：（1）不饱和脂肪酸的氧化、多不饱和脂肪酸的过氧化。（2）脂

14、肪酸合成的基本过程；甘油磷脂的降解、鞘磷脂的化学结构及其合成、降解；胆固醇的吸收及其合成的基本过程、胆固醇合成的调节；血浆脂蛋白的结构及其代谢；（3）磷脂的概念及分类、甘油磷脂的合成部位、原料及其磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆硷的合成过程、磷脂降解的磷脂酶作用的特异性。学时安排：理论课：6学时；教学内容：一.基本概念: 脂肪动员、脂肪酸的氧化、酮体、血浆脂蛋白二.主要教学内容:1.不饱和脂酸的命名及分类2.脂类的消化吸收脂类的消化：脂类的吸收：3.脂肪的代谢（1）脂肪的合成代谢（2）脂肪的分解代谢：脂肪动员、脂肪酸的氧化、脂酸的其他氧化方式、酮体的生成与利用（3）脂肪酸的合成：软脂酸的合成、脂肪酸碳链

15、的延长、不饱和脂肪酸的生成、多不饱和脂肪酸的重要衍生物 4.磷脂的代谢 （1）甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类和结构、甘油磷脂的合成、甘油磷脂的降解（2）鞘磷脂的代谢5.胆固醇的代谢胆固醇的合成；胆固醇的转化6.血浆脂蛋白（1）血脂（2）血浆脂蛋白的分类、组成和结构；载脂蛋白（3）血浆脂蛋白的代谢；血浆脂蛋白的代谢异常第六章 生物氧化目的要求：1、掌握：（1）呼吸链的概念、体内两条重要的呼吸链的组成及排列；（2）胞液中的NADH+H+的两种穿梭方式；（3）ATP的生成方式，底物水平磷酸化及其氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位；（4）P/O比值的概念及其意义；（5）细胞色素aa3的抑制剂

16、（6）机体内能量的储存形式；2、熟悉：（1）生物氧化中物质氧化的方式；生物氧化中二氧化碳的生成方式；（2）参与生物氧化的各种酶类；（3）高能磷酸化合物的转换及ATP的利用；自由基的产生、清除；（4）生物自由基的概念、超氧化物歧化酶的作用。3、了解：线粒体的结构F1-F0复合物;ATP与高能磷酸化合物;氧化磷酸化偶联机制、影响氧化磷酸化的因素。学时安排：理论课：4学时；教学内容：一. 基本概念:生物氧化、 呼吸链、氧化磷酸化、PO比值二.主要教学内容:1.生成ATP的氧化体系（1）呼吸链：组分及其作用、呼吸链中传递体的排列顺序（2）氧化磷酸化：氧化磷酸化的偶联部位、PO比值的概念及其意义、氧化磷

17、酸化偶联机制（3）影响氧化磷酸化的因素（4）ATP（5）胞液中NADH的氧化 2.其他氧化酶系（1）需氧脱氢酶和氧化酶（2）过氧化物酶体中的酶类；超氧化物岐化酶；微粒体中的酶类第七章 氨基酸的代谢目的要求：1、掌握：（1）必需氨基酸的分类；（2）氨基酸的脱氨基方式；两种重要的转氨酶作用及意义；联合脱氨基作用的概念；氨的转运、鸟氨酸循环概念、过程及意义；（3）一碳单位的概念、与其有关的氨基酸及意义；（4）SAM的作用；酪氨酸转变的生理活性物质及缺乏症。2、熟悉：（1）组胺、 氨基丁酸、多胺、5羟色胺的生成；（2）酮酸的代谢；（3）血氨的来源和去路；（4）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢过程。3、了解：（1

18、）蛋白质的消化、吸收、腐败过程；（2）一碳单位的生成过程、转变；（3）半胱氨酸和胱氨酸代谢；精氨酸代谢；(4) 组胺、 氨基丁酸、多胺、5羟色胺的生理意义；学时安排：理论课：6学时；教学内容：一. 基本概念: 氮平衡、蛋白质的腐败作用、转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、鸟氨酸循环、一碳单位、蛋氨酸循环二.主要教学内容:1.蛋白质的营养作用（1）蛋白质营养的重要性（2）蛋白质的需要量和营养价值2. 蛋白质的消化、吸收与腐败3.氨基酸的一般代谢（1）体内蛋白质的转换更新（2）氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（3）a一酮酸的代谢：生酮氨基酸、生糖氨

19、基酸、生糖兼生酮氨基酸的种类，进入三羧酸循环彻底氧化。4.氨的代谢（1）血氨及其来源去路（2）氨的转运：丙氨酸一葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用（3）尿素的生成：合成尿素的鸟氨酸循环，合成部位及反应过程和生理意义。5.个别氨基酸的代谢（1）酸的脱羧基作用：氨基丁酸，组胺、5羟色胺、牛碘酸及多胺等脱羧产物以及它们的生物学活性（2）一碳单位的代谢（3）含硫氨基酸的代谢：蛋氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢（4）芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸的代谢、酪氨酸的代谢（5）支链氨基酸的代谢 第八章 核苷酸代谢目的要求：1、掌握（1）核苷酸的从头合成概念（2）脱氧核苷酸的生成方式（3）核苷酸的抗代谢物的概念；（

20、4）嘌呤核苷酸分解的产物及意义。 2、熟悉：（1）核苷酸合成的原料（2）补救合成途径（3）嘧啶核苷酸分解的产物3、了解（1）核苷酸的重要生理功能， 核酸的消化与吸收；（2）嘌呤和嘧啶核苷酸合成的基本途径、反馈调节；（3）核苷酸分解代谢。学时安排：理论课：2学时；教学内容： 一.基本概念: 从头合成途径、补救合成途径、核苷酸的抗代谢物二.主要教学内容:1. 嘌呤核苷酸代谢（1）合成代谢：从头合成途径、补救合成途径、核苷酸的相互转变、脱氧核糖核苷酸的生成（2）嘌呤核苷酸的分解代谢：人体内嘌呤碱分解代谢的最终产物是尿酸2.嘧啶核苷酸代谢（1）嘧啶核苷酸合成代谢：从头合成途径、补救合成途径（2）嘧啶核

21、苷酸分解代谢：嘧啶碱在体内分解代谢的最终产物3. 核苷酸的抗代谢物第三部分 基因信息的传递第十章 DNA的的生物合成目的要求：1、掌握：（1）遗传信息传递的中心法则（2）DNA半保留复制的概念、参与DNA复制的酶类及蛋白质因子的的种类和作用；（3）领头链、随从链、冈崎片断的概念。2、熟悉：（1）DNA损伤的概念； DNA损伤的修复；（2）逆转录的概念、过程及意义；3、了解：（1）核酸合成与疾病之间的关系；（2）DNA的损伤和修复。学时安排：理论课：4学时；教学内容：一.基本概念: DNA半保留复制、冈崎片段、前导链、随后链、逆转录二.主要教学内容:1. 复制的基本规律半保留复制的试验依据和意义

22、；双向复制；复制的半不连续性2. DNA复制的酶学和拓扑学变化（1）复制的条件（2）参与DNA复制的酶类及蛋白质因子：解旋酶及解链酶类、引物酶及其作用、DNA聚合酶、DNA连接酶3. DNA生物合成过程（1）原核生物的DNA复制过程：复制的起始、复制的延长、复制的终止（2）真核生物DNA生物合成4. 逆转录和其他复制方式（1）逆转录病毒和逆转录酶；逆转录的意义（2）滚环复制和D环复制5. DNA损伤与修复（1）突变的意义；引发突变的因素；突变的分子改变类型（2）DNA损伤的修复：光修复，切除修复，重组修复，SOS修复第十一章 RNA的生物合成目的要求：1、掌握：（1）原核生物参与转录的RNA聚

23、合酶的组成及其功能；转录的方向及转录过程的终止方式。（2）mRNA合成后的加工修饰。2、熟悉：转录的概念；不对称转录的概念；3、了解：tRNA及其rRNA合成后的加工；学时安排：理论课：2学时；教学内容：一.基本概念: 转录、不对称转录、模板链、编码链二.主要教学内容:1. 转录的模板和酶（1）转录模板DNA：模板DNA的作用，有意义链，反意又链，不对称转录（2）RNA聚合酶；模板和酶的辨认结合2. 转录过程（1）原核生物的转录过程：起绐、延长、终止（2）真核生物转录过程 3. 真核生物转录后加工修饰（1）mRNA转录后加工修饰；tRNA转录后加工修饰；rRNA转录后加工修饰（2）核酶第十二章

24、 蛋白质生物合成目的要求：1、掌握：（1）mRNA在蛋白质生物合成中的作用：密码子的概念、特点；（2）氨基酸的活化及转运；核糖体循环的概念及要点。2、熟悉：（1）tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理；（2）核糖体循环的过程（3）翻译后的加工和修饰。3、了解： （1）了解蛋白质合成与医学的关系：分子病。（2）抗生素对蛋白质合成的影响。学时安排：理论课：4学时；教学内容：一. 基本概念: 遗传密码、核糖体循环二.主要教学内容: 1. 蛋白质生物合成体系（1）模板mRNA及遗传密码：mRNA在蛋白质生物合成中的作用及原理，密码子的特点（2）核糖体是多肽链合成的装置（3）tRNA与氨基酸的活

25、化 2. 蛋白质生物合成过程肽链合成的起始；肽链延长：进位，转肽，移位；肽链合成的终止3. 蛋白质生物合成后的加工和输送（1）多肽链折叠为天然构象的蛋白质（2）一级结构的修饰；空间结构的修饰（3）蛋白质合成后的靶向输送4.蛋白质生物合成的干扰和抑制第十七章 肝的生物化学教学要求：1、掌握：（1）生物转化作用的概念、反应类型、加单氧酶催化的反应（2）胆汁酸的分类； （3）胆红素的生成过程； 两种胆红素的理化性质比较。2、熟悉：（1）胆汁酸的代谢；（2）黄疸的分类及特点。3、了解：（1）肝脏在物质代谢中的作用。（2）生物转化作用中的反应类型中还原、水解及特点。（3）胆红素在肠道中的变化及胆素原的肠肝循环。学时安排：理论课：3学时教学内容：一. 基本概念: 生物转化、胆汁酸的肠肝循环二.主要教学内容:1. 肝脏在物质代谢中的作用肝脏在糖代谢中的作用；肝脏在脂类代谢中的作用；肝脏在蛋白质代谢中的作；肝脏在维生素代谢中的作用；肝脏在激素代谢中的作用2. 肝脏的生物转化作用（1）生物转化的概念、意义（2）生物转化反应的类型：第相反应一氧化、还原、水解反应；第二相反应一结合反应：与葡萄糖醛酸结合，与极性强的物质或化学基团结合（3）生物转化作用的特点3. 胆汁酸代谢（1）胆汁（2）胆汁酸的代谢：胆汁酸的分类、初级胆汁酸构生成、次