高级食品化学讲稿-16-09-03蛋白

1、Welcome to Join!Starts here!有您会更精彩主主 讲讲 人人：刘延奇刘延奇所在单位所在单位：食品与生物工程学院食品与生物工程学院日期日期：2016.09.22研究生研究生课程课程|第三章第三章蛋白质蛋白质|概述概述|一、氨基酸一、氨基酸|二、多肽二、多肽|三、蛋白质三、蛋白质3.1 3.1 概述概述蛋白质是生物体中的重要成分，生命最基本的特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质分子复杂且分子巨大(几百万)；分类一:简单蛋白,结合蛋白,分类二:核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,金属蛋白等;分类三:结构蛋白,有生物活性的蛋白和食品蛋白|蛋白质|3.2、氨基酸氨基酸|3.2.1、构

2、成蛋白质的氨基酸构成蛋白质的氨基酸|蛋白质是由氨基酸以肽键相联组成的高分子化合物，各种蛋白质的分子量相差很大，可由数千至数十万，构成蛋白质的氨基酸都是氨基酸，它们有20多种,如：|R-的作用；L-立体异构体；分类氨 基 酸结 构 式分离用的蛋白质I 脂肪类（1）单氨基、羧基酸1、甘氨酸GlyCH2（NH2）COOH明胶2、丙氨酸AlaCH3CH（NH2）COOH绢丝蛋白3、缬氨酸Val（CH3）2CHCH（NH2）COOH酪蛋白4、亮氨酸Leu（CH3）2CHCH2CH（NH2）COOH肌纤维5、异亮氨酸IleCH3CH2CH（CH3）CH（NH2）COOH纤维蛋白6、丝氨酸SerCH2（OH

3、）CH（NH2）COOH丝胶蛋白7、苏氨酸ThrCH3CH（OH）CH（NH2）COOH自体（2）双氨基、单羧基酸8、赖氨酸LysCH2（NH2）CH2CH2CH2CH（NH2）COOH酪蛋白 9、-羟赖氨酸CH2（NH2）CH（OH）CH2CH2CH（NH2）COOH鱼胶蛋白10、精氨酸ArgH2NC（NH）NHCH2CH2CH2CH（NH2）COOH角蛋白 （3）单氨基、双羧基酸及其酰胺11、天门冬氨酸Asp12、天门冬酰胺 13、谷氨酸Glu 14、谷氨酰胺（4）含硫氨基酸15、胱氨酸Cys 16、蛋氨酸MetII、芳香族氨基酸17、苯丙氨酸Phe 18、酪氨酸Tyr 19、甲状腺素 C

4、H3SCH2CH2CH(NH2)COOHIII、杂环族氨基酸20、脯氨酸、脯氨酸Pro21、羟脯氨、羟脯氨酸酸Hyp22、色氨酸、色氨酸Trp23、组氨酸、组氨酸His酪蛋白 酪蛋白酪蛋白各种蛋白水解物|3.2.2、氨基酸的等电点氨基酸的等电点|氨基酸分子中同时含有氨基和羧基，它即能象酸一样离解，也能象碱一样离解。在酸性介质中，氨基酸主要以正离子状态存在，电解时即移向阴极。而在碱性介质中，氨基酸主要以负离子态存在，电解时移向阳极。 |蛋白质氨基酸的等电点氨基酸的等电点|中性氨基酸的溶液的中性氨基酸的溶液的pH值小于值小于7，为什么？，为什么？|要将碱性氨基酸的水溶液调到等电点，应加入酸要将碱性

5、氨基酸的水溶液调到等电点，应加入酸还是碱？还是碱？|水溶液中氨基酸有几种存在形式？水溶液中氨基酸有几种存在形式？|就某一种氨基酸而言，当介质的酸、碱度达到一定的PH值时，氨基酸就以电中性的偶极离子状态存在，此时，它即不向阴极移动，也不向阳极移动，这时的PH值就称为该氨基酸的等电点。|中性氨基酸的等电点在56.3，酸性氨基酸在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8。|在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，这是因为此时它处于电中性状态，它和极性水分子的作用比起处于阳离子或阴离子状态来不是那么强烈。|蛋白质氨基酸的等电点氨基酸的等电点3.2.33.2.3、 必需氨基酸必需氨基酸在20多种氨基酸中，

6、有一些在人体内不能合成，而只能由食物供给的氨基酸，它们被称为必需氨基酸，计有赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸异亮氨酸、缬氨酸8 8种，种，因而，含必需氨基酸越多的蛋白质，其营养价值就高。一般动物蛋白质中的必需氨基酸比植物蛋白质中的含量高，所以，动物性蛋白质比植物性蛋白质好。|蛋白质必需氨基酸必需氨基酸什么是必需氨基酸什么是必需氨基酸? ?必需氨基酸有哪些必需氨基酸有哪些? ?赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨赖氨酸，色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸酸、异亮氨酸、缬氨酸8 8

7、种，种，3.3、蛋白质的结构蛋白质的结构3.3.1、一级结构一级结构蛋白质是由20多种氨基酸以肽键相连而成的高分子化合物。所谓肽键是指一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基之间缩水而形成的酰胺键。|蛋白质蛋白质的结蛋白质的结构构NH2CHCOOHR1HNHCHR2COOH-H2OR1NH2CHCONHCHR2COOHCONH此反应产物称为肽，由两个氨基酸组成的肽称为二由两个氨基酸组成的肽称为二肽，肽，二肽中的游离氨基和羧基又可与另外的氨基酸的氨基及羧基作用，形成三肽、四肽、以至高分子多肽。氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的多肽链称为氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的多肽链称为蛋白质的一级结构蛋白

8、质的一级结构。 |蛋白质目前有许多更复杂的蛋白质的一级结构已经被确定图1表示胰岛素的一级结构。|蛋白质GhrValLeuGlyGluNH2CysCysSSSAlaCysSerValCysSSerLeuTyrGluLeuGluAsnTyrCysAsnSNH2NH2SLeuGlySerHisLeuVal GluAlaLeuTyrLeuValCysGlyGluArgGlyPhePheTyrThrProLysAlaNH2HisGluAsnValNH2NH2Phe15101520251510152030 构成蛋白质的氨基酸单体虽然只有20多种，但是一个蛋白质分子中所含氨基酸的数目很多，这些氨基酸以不同顺

9、序排列，就能构成很多种蛋白质，对每一种蛋白质来说，构成它的氨基酸的种类、数目和顺序都是一定的，如胰岛素的一级结构如图1所示。它由A、B两条肽链组成，它们分别含21、30个氨基酸。 |蛋白质蛋白质的结蛋白质的结构构|蛋白质3.3.2二级结构二级结构 肽链中的 会与位置合适的NH形成氢键，从而使肽链不是完全伸展的直链，而是成为螺旋形或一片层形。其中其中 型为同一多肽链内的结合，而型为同一多肽链内的结合，而 型为不同肽链的结型为不同肽链的结合，此即蛋白质的二级结构。合，此即蛋白质的二级结构。|蛋白质蛋白质的结蛋白质的结构构3.3.3、三级结构三级结构多肽链在二级结构的基础上进一步折迭和扭曲，成为球形

10、的紧密结构，这就是蛋白质的三级结构。多肽链的侧链，即氨基酸中的R基团间的相互作用及盐型键、氢键等是稳定蛋白质三级结构的主要因素。|蛋白质蛋白质的结蛋白质的结构构3.3.4、四级结构四级结构几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起，就几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起，就是所谓的蛋白质的四级结构。并非所有的蛋白是所谓的蛋白质的四级结构。并非所有的蛋白质分子都有四级结构。质分子都有四级结构。|蛋白质蛋白质的结蛋白质的结构构|3.4蛋白质的物理和化学性质蛋白质的物理和化学性质|3.4.1、呈色反应、呈色反应|这些反应都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这些这些反应都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这

11、些呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。|（1）双缩脲反应）双缩脲反应(BiuretReaction)(缩二脲反应缩二脲反应)|蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应。凡分子中含有两个以上-CO-NH-键的化合物都呈此反应，蛋白质分子中的氨基酸是以肽键相连，因此，所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。|蛋白质130190 + NH + NH3 3 缩二脲在碱性溶液中遇到二价铜离子缩二脲在碱性溶液中遇到二价铜离子,生成络合物显示生成络合物显示紫红色紫红色,这个反应称为缩二尿反应这个反应称为缩二尿反应.凡是分子中含有凡是分子中含有-C

12、O-NH-CO-酰胺键结构的化合物都酰胺键结构的化合物都能发生缩二脲颜色反应能发生缩二脲颜色反应.粮食生物化学上这个反应粮食生物化学上这个反应被用于蛋白质的定性检测被用于蛋白质的定性检测.CONH2NHCONHH+HOCuOH+HNHCONHCOH2NCuH2N+NHNHCCOO-HNCCO-ON+H2NHNHCCOO-NHNaOHHNCuNHNHOO-CCHN+H2O|(2)茚三酮反应茚三酮反应(NinhydrinReaction)|-氨基酸与水合茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多-氨基酸组成的，所以也呈此颜色反应。|蛋白质CCCOOO+H2OCCCOOOHOH

13、CCCOOOHOH+H3N+CHCOO-RLiOAcpH=9CCCOOCCCOO-N+ RCHO+CO2H+Ruhemann紫色紫色,max=570nm所有的具有伯氨基的氨基酸与茚三酮反应显示同样的颜色，因为氨基酸的侧链基团R生成了醛RCHO，产物显示强烈的蓝紫色。这个反应非常灵敏，如果在一小片手指接触过的滤纸上用玻璃棒沾上一点茚三酮，蓝色的手指印迅速显示，因为手指给滤纸染上了微量的氨基酸（约10-10mol）。|这个反应在氨基酸多肽和蛋白质定量分析中有重要的作用。|脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成的化合物颜色不同（黄色），在440nm处有最大吸收。|蛋白质|(3)米伦反应米伦反应(Millo

14、nReaction)|蛋白质溶液中加入米伦试剂(亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液)，蛋白质首先沉淀，加热则变为红色沉淀，此为酪氨酸的酚核所特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。|蛋白质PNH2COO-+Hg+ 2PNH2COO-2Hg+ 2OHCH2CHCOO-NH2+HNO3OHCH2CHCOO-NH2NO2O2NHg+ 2Hg+ 2|(4)黄蛋白反应黄蛋白反应|蛋白质遇浓硝酸会变黄，这一反应为苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯环的氨基酸所特有。|蛋白质OHCH2CHCOOHNH2+HNO3OHCH2CHCOOHNH2NO2O2NCH2CHCOO-NH3+NHCH2CHCOO-NH3+3

15、.4.2.水合作用水合作用蛋白质中有许多极性基团，它们能与水分子蛋白质中有许多极性基团，它们能与水分子形成氢链，从而使蛋白质成为高度水化的形成氢链，从而使蛋白质成为高度水化的分子。这些水也就成为结合水。分子。这些水也就成为结合水。溶液的溶液的PH值对蛋白质的水化作用有显著影值对蛋白质的水化作用有显著影响，在等电点时，整个蛋白质分子呈电中响，在等电点时，整个蛋白质分子呈电中性，水化作用最弱，因而蛋白质的溶解度性，水化作用最弱，因而蛋白质的溶解度最小。最小。蛋白质的水合作用很重要，肉制品加工的重蛋白质的水合作用很重要，肉制品加工的重要指标要指标“持水能力持水能力”就取决于蛋白质水合就取决于蛋白质水

16、合能力的强弱。能力的强弱。|蛋白质3.4.3.沉淀性沉淀性蛋白质溶液相当稳定，经长时间的搁置也不会发生蛋白质溶液相当稳定，经长时间的搁置也不会发生沉淀，这在很大程度上是由于蛋白质的水化作用，沉淀，这在很大程度上是由于蛋白质的水化作用，所以要破坏蛋白质的稳定性使其沉淀，就必须去所以要破坏蛋白质的稳定性使其沉淀，就必须去除蛋白质分子表面的水化层。在生产上，使蛋白除蛋白质分子表面的水化层。在生产上，使蛋白质溶液沉淀的常用方法是加入硫酸铵，氯化钠等质溶液沉淀的常用方法是加入硫酸铵，氯化钠等盐，盐，因为因为(NH4)2SO4是强电解质，它的更强的水是强电解质，它的更强的水化作用能剥去蛋白质表面的水层，而

17、使蛋白质沉化作用能剥去蛋白质表面的水层，而使蛋白质沉淀下来，这就称为盐析。淀下来，这就称为盐析。提取酶制剂时常用此法。提取酶制剂时常用此法。|蛋白质|3.4.4变性作用变性作用|当蛋白质受到热或受到其它物理及化学作用时，其特有的结构会发生变化，使其性质也随之发生改变，如溶解度降低，对酶水解的敏感度提高，失去生理活性等，这种现象称为变性作用变性作用。变性并不是蛋白质发生分解，而仅仅是蛋白质的二、三、四级结构发生变化。|引起蛋白质变性的条件若延续时间不长或条件不太强烈，蛋白质变性就成为不可逆，一般可逆变性只涉及蛋白质的三、四级结构，而不可逆变性则连二级结构也发生了变化。|蛋白质|（1）热致变性）热

18、致变性| 蛋清在加热时凝固，瘦肉在烹调时收缩变硬等都是蛋白的热变性作用引起的。蛋白质的热变性作用在食品工业中得到了广泛应用，蛋白质受热变性后对酶水解的敏感度提高，所以，我们不吃生肉而吃熟肉，消化率更高，热力杀菌也是利用了蛋白质的变性。|蛋白质|（2） 酸碱的作用酸碱的作用|酸或碱也能引起蛋白质的变性，水果罐头杀菌所采用的温度一般较蔬菜罐头来得低，这和水果罐头中含有的有机酸较多，加热时容易引起细菌蛋白质变性有关。|蛋白质|（3）其它）其它|其它引起蛋白质变性的因素，在物理上为冷冻、搅拌、高压、放射性冷冻、搅拌、高压、放射性照射、超声波照射、超声波等；化学上为乙醇、乙醇、丙酮、生物碱、重金属盐丙酮

19、、生物碱、重金属盐等。|做鸡蛋糕，把蛋液搅拌至发泡、放射性照射灭菌等都是利用了蛋白质的变性。|蛋白质|3.5蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质|蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结构性质和感官性质。|3.5.1水合性质水合性质|蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：OHHOHHOHHOHHCNOHOHHOHHOHOHHCOOOHHOHHOHHNHHH+OHHOHHOHH|在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即首先形成化合水

20、和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合，这时表现为：蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合性质通常叫膨润性膨润性； 蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种特点的蛋白质叫可溶性蛋白质可溶性蛋白质。|蛋白质结合水的能力：蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为9095%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。|蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和法等方法进行测定。|影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为：|蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度蛋白质浓度的增加而增加；|蛋白质在其等电点等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量增加；

21、|随温度温度的升高，蛋白质水合能力变差；|低盐浓度低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。|蛋白质的持水能力蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。|3.5.2蛋白质的溶解度蛋白质的溶解度|蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。|蛋白质的溶解度是蛋白质蛋白质、蛋白质溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。|蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。|蛋白质在水中的溶

22、解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液pH、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。|蛋白质溶液的黏度| 蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度；| 一种流体的黏度(viscotity)反映了它对流动的阻力，其本质可用黏度系数()来表示，其关系式为：| | 其中为剪切力，为剪切速度（或流动速度）。| 蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。|影响蛋白流体黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，表观直径越大，黏度越大；表观直径又取决于：蛋白分子固有的特性，如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度；蛋白质溶剂间

23、的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用；蛋白质蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体系，这种作用起主要的作用。|造成剪切稀释的原因可以解释为：分子在流动的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；蛋白质水化球在流动的方向上变形；氢键和其它弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构解体。这些因素都使蛋白质分子或颗粒在流动方向上的表观直径减小，因而其黏度系数减小。当停止剪切处理时，原来的聚集体或网络结构能重新形成，则黏度系数的降低是可逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分散体系就是触变的|蛋白质的胶凝作用|关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念

24、：|蛋白质的缔合(association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化；|聚合(polymerization)或聚合反应(aggregation)一般是指大的复合物的形成；|沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应；|絮凝(flocculation)指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象；|凝结作用(coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质蛋白质的相互作用大于蛋白质溶剂相互作用引起的聚集反应；|胶凝作用（gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结

25、构的过程。|蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。|按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型：| 加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；| 在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；| 由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；| 不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。|迄今为止，

26、对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质网络的形成是由于蛋白质蛋白质和蛋白质溶剂（水）的相互作用以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。| 影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。蛋白质的织构化蛋白质的织构化 蛋白质的织构化(texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性。也就是人造肉的过程。 蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。面团的形成面团的形成 面团形成性：一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的

27、面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。 面团形成的主要因素是这些面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（80%)，在水中不溶解。麦醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在3500075000之间，含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也含有链间二硫键。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%200%)|黏着性质；面筋蛋白中还含有较多的非极性

28、氨基酸，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。具体到其中的两类主要蛋白，麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团流动性、伸展性和膨胀性的作用。| 面团形成的过程为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫

29、键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。|蛋白质的乳化性质|一、蛋白质的乳化性质及其本质|蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。|二、影响蛋白质乳化作用的因素| 影响蛋白质乳化作用的因素很多，主要有以下几个方面：| a.蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越

30、强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状、圈状、尾状等形式存在，列车状有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液的稳定性呈正相关关系，不溶解的蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性的蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。|b.pH对蛋白质乳化作用有明显的影响。如果蛋白质在其等电点时仍有较大的溶解度，这种蛋白具有优良的乳化性能，如在等电点时溶解度较小，则乳化性能较差。| c.加热使蛋白的乳化性能减弱；| d.加入小分子的表面活性剂也使蛋白的乳化性能降低。|蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质| 一、食品泡沫的形成与

31、破坏| 泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。| 泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1m到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。|蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。这是应为蛋白质具有表面活性剂的性质和成膜性。例如鸡蛋清中的水溶性蛋白在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从

32、而使泡沫稳定。| 良好的食品泡沫应该具有以下特点：含有大量的气泡；在气相和连续液相之间要有较大的表面积；要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁；溶质的浓度在表面较高；有可反射的光，看起来不透明。|在食品生产中可以通过不同方法形成蛋白泡沫：一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。| 由于泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏。在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液

33、膜排水使泡沫破坏；气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂|二、蛋白质起泡性质的评价| 评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直径分布、起泡能力、泡沫稳定性等指标表示。常用的是起泡力和泡沫稳定性。| 测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡沫的膨胀率(overrun)和起泡力(foamability)。| 泡沫膨胀率(总分散体系体积原来液体体积)/原来液体体积100起泡力泡沫中气体的体积/泡沫中液体的体积 100|测定泡沫稳定性的方法

34、：在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性：泡沫稳定性放置30min后的体积/泡沫的初体积100；测定液膜排水或1/2排水所需的时间。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排水过程和排水时间。|三、影响蛋白质起泡的因素| a.蛋白质性质：气水界面的自由能显著地高于油水界面的自由能，作为起泡剂的蛋白质必须具有快速地分散至气水界面的能力，并随即将界面张力降到低水平。界面张力的降低取决于蛋白质

35、分子在界面上快速展开、重排和暴露疏水基团的能力，因此蛋白质的疏水性、在界面上的柔性、水溶性、缺乏二级和三级结构等对蛋白质的起泡力有重要的作用。泡沫稳定要求蛋白质能在第一个起泡周围形成具有一定厚度、刚性、黏性和弹性的连续和气体不能渗透的吸附膜，因此需要分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋白质；为了适应界面变形，为了自身和吸引的水分子稳定地保持在气/水界面上，起泡蛋白还必须具有较理性分布的亲水和疏水区，即是说泡沫的稳定性取决于蛋白质膜的流变性质，因此，往往具有良好起泡能力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。|b.蛋白溶液浓度：蛋白质要发挥起泡性，

36、其在溶液中必须有一定的浓度，一般这种浓度为2%8%，由此浓度开始增加则起泡能力增加，但浓度过大（一般超过10%）则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。| c.温度：气泡前适当加热可提高多数蛋白的起泡能力，但当加热过度则会损害蛋白的起泡能力，起到破坏泡沫的作用。| d.pH值：溶液的pH硬性着蛋白质的荷电状态，因而改变其溶解度、相互作用力及持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。|e.盐类物质种类和浓度：盐类不仅影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改变其起泡性质，这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质。如食盐通常能增大泡沫膨胀力和降低泡沫稳定性；钙离子能与蛋白质的羧基形成

37、桥键而使泡沫稳定性提高等。| f.糖类物质的存在：小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质的起泡能力。提高泡沫稳定性的原因主要是由于提高了体相的黏度，从而降低了泡沫结果中薄层液体的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开，这样就降低了蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。|g.脂类物质的存在：脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表面活性，可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。| h.搅打：搅打或搅拌的时间和强度明显影响蛋白质的起泡能力；但既要足够也要适当，过度

38、搅打将破坏泡沫。|蛋白质与风味物质的结合蛋白质与风味物质的结合| 蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与一些气味性物质结合而将这些物质固定的性质。这种性质在食品加工中有重要的用途。| 蛋白质与风味物质的结合通过弱键进行，主要有物理吸附和化学吸附，前者为范德华结合和毛细管吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。| 蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。极性风味物质可以与极性氨基酸残基形成氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残基或蛋白质的疏水区结合；|蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成Schiff碱，而一

39、些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺键。| 可以将蛋白质与风味物质的结合表示为：| Pr+nL=PrLn| 此式表示蛋白质分子中具有多个结合风味物质的位点并结合了多个风味物质分子。|按照这种作用模式，可以借用斯卡特卡尔（Scatchard）关系式表示蛋白质和风味物质之间的相互作用：| V/L=nK-Vk| 式中：V是每mol蛋白质结合风味物质的mol数；L是平和时游离的风味物的浓度(mol/L)；n是每mol蛋白质具有的总结合部位数；K是平衡结合常数。| 影响蛋白质与风味物质结合的因素包括其它可以影响蛋白构象的物质、水、pH、加热、蛋白的化学改性等。|蛋白质的改性蛋白质的改性|

40、 蛋白质的改性即指通过采用物理、化学、酶学或基因的方法是蛋白质的组成、大小、所带基团及分子的结构（包括高级结构）发生变化，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性的过程。| 蛋白质改性的目的是扩大蛋白资源范围，为食品加工提供可利用的蛋白原料。| 蛋白质改性较常用的方法包括化学改性和酶法改性。|一、化学改性| a.酸或碱的有限水解：利用酸或碱的催化作用将蛋白质部分水解，可以增加蛋白质的溶解度，从而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高人体的吸收利用程度。| b.磷酸化：蛋白质的磷酸化可以通过POCl3或三聚磷酸钠与蛋白质的反应而实现。蛋白质分子链上所带的羟基、氨基、羧基可以与反应物发生酯化反应而带上

41、磷酸基或发生交联。经过磷酸化处理后的蛋白质可能发生两个方面的性质变化，当分子中增加了自由的磷酸基时，蛋白质的溶解性能会发生变化，亲水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善；当交联程度增加时，改变了蛋白质的荷电特性，会增加蛋白质的凝胶特性，增加黏弹性等。|c.酰基化：利用乙酸酐、琥珀酸酐等物质与蛋白质反应，可以将酰基结合于蛋白分子中的羟基、氨基、巯基等基团上而导致酰基化。当在蛋白质分子中引入乙酰基或琥珀酰基后，会导致蛋白分子伸展、亚基间解离的趋势增加，从而导致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。| 蛋白质的酰基化还可除去一些抗营养因子，如豆类食物中的植酸，主要由蛋白质带入体内。而将豆类

42、中的蛋白分子酰基化后，可以大大降低与植酸的结合能力，使植酸游离而形成植酸钙而去除。|二、酶法改性| a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以对不同来源的蛋白质进行水解。蛋白经过水解后，可以提高溶解性能，增加体内的吸收；也可以降低蛋白的乳化性和起泡性；还可以得到多种具有特殊作用的功能肽类物质。| b.胃合蛋白反应| 胃合蛋白(plastein)指蛋白质部分水解后，再经木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用而形成的高相对分子量的多肽。胃合蛋白反应指一组反应，包括蛋白质的最初水解，肽键的重新合成等；由于胃合蛋白的结构和氨基酸顺序不同于原始的蛋白质，因此它们的功能性质也发生了变化。当L-蛋氨酸或赖氨酸加

43、入反应混合物后，能共价地并入新形成的多肽，因此利用胃和蛋白反应能提高蛋氨酸或赖氨酸缺乏的蛋白质的营养价值。c.蛋白交联：转谷氨酰胺酶(transglutaminase)能在蛋白质分子间引入共价交联。该酶催化酰基转移反应，导致赖氨酰残基经异肽键与谷氨酰胺残基形成共价交联，产生新形式的蛋白质以满足食品加工的需要：+Pr CH2CONH2H2N2NHNH3Gln+CH2 2PrLys转谷氨酰胺酶Pr CH2CO2CH2 2Pr|蛋白质的食品加工学特性蛋白质的食品加工学特性|蛋白质在热处理中的变化蛋白质在热处理中的变化| 蛋白质经过热处理会发生一系列的物理和化学变化，有些对于食品品质和加工过程是有利的

44、，有些会降低蛋白质的营养价值和加工性能。| 热处理的有利影响：经过适当的热处理，绝大多数蛋白质的营养价值会得到提高。这是因为在适宜的加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有的卷曲甚至成球状的肽链受热、弱键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效性。|适度的热处理也能使食品中的大多数酶由于变性而失活，保证食品在贮藏期间不发生酸败、变色或质构变化。还有，豆类和油料种子中常含有一些消化酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等）的抑制剂，这些抑制剂通过对消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能导致血红细胞凝集；加热处理可以使这些物质失活，使它们不会发生不利于营养物质消化吸收或其它不利的作用。| 热