生化第一章蛋白质的结构和功能

1、第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均 为16%,蛋白质是体内的主要含氮物质。1 .蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控 和肌收缩等。2 .蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。二、氨基酸1 .人体内所有蛋白质都是以 20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本 单位。2 .存在于自然界中的氨基酸有 300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L- a -氨基酸（除甘氨酸外）。3 .体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L

2、- a -氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。4 .20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。甘氨酸GGly丙氨酸AAla缴氨酸VVal亮氨酸LLeu异亮氨酸IIle脯氨酸PPro极性中性氨基酸：侧链后J 0、N、S原子。丝氨酸SSer半胱氨酸CCys甲硫氨酸MMet天冬酰胺AAsn谷氨酰胺qGln苏氨酸TThr含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。苯丙氨酸FPhe酪氨酸YTyr色氨酸WTrp酸性氨基酸：侧链中有了竣基。天冬氨酸DAsp谷氨酸EGlu碱性氨基酸：侧链中有了氨基、月瓜基、咪陛基。精氨酸RArg赖氨酸KLys组氨酸H

3、His一般而言，非极性脂肪族氨基酸在水溶液中的溶解度小于极性中性氨基酸；芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和口引喋基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有竣基； 而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、月瓜基或咪口坐基。5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质。 所有氨基酸都含有碱性的 a -氨基和酸性的a -竣基，可在酸性溶液中与质子（ H + ）结 合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。 在某一 PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，

4、呈电中性，此时溶液的 PH称为该氨基酸的等电点。 取兼性离子两边的 pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2 （pK1+pK2 ）含共轲双键的氨基酸具有紫外线吸收性质含有共轲双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。氨基酸与苛三酮反应生成蓝紫色化合物苛三酮反应指的是苛三酮水合物在弱酸性溶液中与氨基酸共加热时，氨基酸被氧化脱氨、脱竣，而苛三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子苛三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在

5、570nm波长处。此吸收峰的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，所以可作为氨基酸定量分析方法，也可以用来鉴定蛋白质的水解程度。三、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽寡肽：由10个以内氨基酸相连而成的肽。多肽：更多的氨基酸相连而成的肽。氨基末端/N-端：游离a -氨基的一端。较基末端/C-端：游离a -较基的一端氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全。蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、 并就具有特定生物学功能的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。四、体内的生物活性肽谷胱甘肽（GSH）第一个肽键是异肽键GSH的前基具有

6、还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中疏基免遭 氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。2GSHNADP+,B.GJHIS化初聘GSH百E赢2H2ONADPH*H*多肽类激素（促甲状腺激素释放激素等）神经肽：在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。（脑啡肽、孤啡肽等） 五、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构为线状结构，二、三、 四级结构为空间结构（高级结构）。并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级、三级结构， 由2条或2条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。（一）、蛋白质的一级结构：从 N-端至C-端的氨基酸排列顺序。化

7、学键：肽键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。（二）、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主 链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。化学键：氢键。肽链骨架原子：N （氨基氮）、C”（“-碳原子）、Co （厥基碳）3个原子一次重复排列。肽单元参与肽键的6个原子Cal, C, O, N,H,Ca2位于同一平面，C a 1和C a 2在平面 上所处的位置为反式构型，此平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。 由于肽单元上Ca原子所连的两个单键的自由旋转角度，决定了两个相邻的肽单元平面 的

8、相对空间位置。超二级结构：在许多蛋白质分子中， 可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合。（一类具有特殊功能的模体）模体：蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。（钙结合蛋白分子中的结合钙离子的模体、锌指结构）模体的特征性空间构象是其特殊功能的结构基础。蛋白质的二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成a -螺旋或3 -折叠，它就会出现相应的二级结构。1. a -螺旋走向：顺时针方向（右手螺旋）。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧。 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。 “螺旋的每个肽键的 N-H和第四个肽键的玻

9、基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基 本平行。肽链中的所有肽键中的全部谈基氧和氨基氢都可参与形成氢键，以稳固“螺旋。 在蛋白质表面存在的“-螺旋，常具有两性特点，即由3至4个疏水氨基酸残基组成的肽 段与由3至4个亲水氨基酸残基组成的肽段交替出现，致使“螺旋的一侧为疏水性氨基酸，另一侧为亲水性氨基酸，使之能在极性或非极性环境中存在。2.3 -折叠 多肽链充分伸展，每个肽单元以C”为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5-8个氨基酸残基。反平行更稳定。 反平行肽段的间距：0.70nm。 通过肽键间的肽键玻基氧和亚氨基氢形成氢键

10、而稳固3 -折叠结构。3.3 -转角3-转角常发生于肽链进行 180。回折时的转角上。3 -转角通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的玻基氧和第四个残基的氨基氢可形 成氢键。4.无规卷曲：没有确定性的肽链结构。（三）、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链 所有原子在三维空间的排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力、二硫键。结构域（三级结构层次上的独立功能区）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象。 除一级结构为决定因素外， 还需要一类称为分 子伴侣的蛋白质辅助下， 合成蛋白质

11、才能折叠成正确的空间构象。 只有形成正确的空间构象 的蛋白质才具有生物学功能。（四）、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。化学键：氢键、离子键。亚基：每一条多肽链都有其完整的三级结构。2个亚基组成的四级结构： 同二聚体：亚基结构相同。 异二聚体：亚基分子不同。对于2个以上亚基构成的蛋白质， 单一亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。六、蛋白质的分类单蚕口施”|根据蛋白质组成成分I-增百白孱蛋白质的分类I 一I号罐蜂皿I根据，白质形状卜辞状嘛白一1 .“蛋白质家族”：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。2 .同

12、源蛋白质：属于同一蛋白质家族的成员。3 .超家族：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥 相似作用同一模体结构。七、蛋白质结构与功能的关系1 . 一级结构是空间构象的基础。尿素（或盐酸月瓜）破坏次级键，3 -疏基乙醇破坏二硫键。只要一级结构（氨基酸序列）未被破坏，就有可能回复到原来的三级结构，功能依然存在。（并不适用于所有蛋白质）2 . 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。Example：肌红蛋白与血红蛋白。3 .氨基酸序列提供重要的生物进化信息。Example ：细胞色素C。4 .重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。Example ：镰刀型红细胞贫

13、血症 （血红蛋白3亚基的第6位氨基酸从谷氨酸变成了缴氨酸）。 “分子病”：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。5 .蛋白质的功能依赖特定空间结构血红素：铁吓琳化合物。（由4个口比咯环通过4个甲快基相连成为一个环形，Fe2+居于环中）肌红蛋白（Mb）: 一个只有三级结构的蛋白质8个a -螺旋结构肽段。 整条多肽链折叠成紧密球状分子，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及 电荷的侧链则在分子表面，因此其水溶性较好。血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中两个碱性氨基酸侧链上的正电荷 相连，加之肽键中的 F8组氨基酸残基还与 Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基可与蛋 白质部分稳定结合。氧

14、解离曲线：直角双曲线。血红蛋白（Hb）: 4个亚基组成的四级结构蛋白质。 每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧，因此一份子Hb共结合4分子氧。Hb亚基之间通过8对盐键，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白质。氧解离曲线：S状曲线。 紧张态（T态）：未结合O2时，Hb的a 1/ 3 1和a 2/ 3 2呈对角排列，结构较为紧密。T态Hb与O2的亲和力小。 松弛态（R态）：随着O2的结合，4个亚基的竣基末端之间的盐键断裂，其二级、三级、四级结构也发生变化，使 a 1/3 1和a 2/3 2的长轴形成15°夹角，结构显得相对松弛。T态转变成R态是逐个结合 O2而

15、完成的。协同效应：一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。正协同效应负协同效应变构效应（别构效应）：一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化。 变构剂（效应剂）：分子02。别构蛋白：Hb。6.蛋白质构象改变可引起疾病（如阿尔茨海默症，疯牛病等）。八、蛋白质的理化性质1 .两性解离与等电点蛋白质的等电点（pI）:当蛋白质溶液处于某一 pH,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等， 即成为兼性离子，静电荷为零，此时的溶液 pH。2 .蛋白质的胶体性质蛋白质溶液的稳定因素：蛋白质胶体颗粒表面电荷水化膜3 .蛋白质的变性(denaturation)： 一般

16、认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏， 不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。4 .蛋白质的沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而 从溶液中析出。5 .蛋白质的复性(renaturation):若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。6 .蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液 中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强 酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 实际上凝固时蛋白质变性后进一步发展的

17、不可逆的结果。7 .蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰(含有共轲双键的酪氨酸和色氨酸，280nm)。8 .蛋白质的呈色反应苛三酮反应双缩月尿反应(利用成色深度可检测蛋白质的水解程度)：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色。九、蛋白质的分离、纯化与结构分析1 .透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。2 .超滤法：应用正压力或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩 蛋白质溶液的目的。3 .盐析(salt precipitation):将硫酸俊、硫酸钠、氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电 荷被中和以及水化膜被破坏，

18、导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。4 .免疫沉淀法(用于特定蛋白质定性和定量分析)：蛋白质具有抗原性， 将某一纯化蛋白质免疫动物可获得该蛋白的特异抗体。 利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。5 .电泳(electrophoresis):蛋白质在高于或低于其 pI的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能 向正极或负极方向移动，通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术。Example：薄膜电泳带正电荷的蛋白质向负极泳动，带负电荷的蛋白质向正极泳动。 带电多，分子量小的蛋白质泳动速率快；带电少，分子量大的蛋白质泳动速率慢。6

19、.层析(chromatography)7 .超速离心法(ultracentrifugation)沉降系数(S)第一章复习要点I概念 I概述题论述题肽犍牛物活件肽谷胱甘肽 构象肽单元模体锌指结构 结构域分广伴侣 亚基分/病 变构效应 蛋白质构象病 蛋白质的变性和复性盐析电泳层析 等电点 蛋白质 的欣本结构单体1简述等电点在蛋白随分寓纯化中的应用2简述变构效庖与蛋白质和酣活性调行的关系3简述血浆蛋白质的分类及功能4简述蛋白质的分离、纯化及鉴定技术5简述氨基酸的理化性质及在分离鉴定中的意义口1试述各种氨基酸的结构特点、分类依据，分析结构与性 质的关系。2阐述蛋白侦的结构,举例说明蛋白侦的结构与功能的

20、关 系，3端述蛋白质的理化性质及在击白质分离纯化中的应用。一、简答题1.多肽链答：蛋白质分子中的多个氨基酸是通过肽键相连接的，形成链状分子称多肽链。肽键是一分子氨基酸的仪-蝮基与另一分子氨基酸的豆-氨基脱水缩合形成的酰胺键 （-CO-NH-）,属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。多肽链有两端，有自由a-氨基的一端称氨基末端或 a-N端；有自由 仪-竣基的一端称为竣基末端或 c（-C一端。 2.蛋白质的构象 答：各种天然蛋白质分子的多肽链是在一级结构的基础上通过分子中若干单键的旋转、盘曲、折叠形成特定的空间三维结构，又称为蛋白质的空间构象。 构象是指在三维空间中

21、分子中各个原子相互之间的关系， 构象改变时只涉及稳定原构象的非共价键断裂及再形成，而不涉及共价键的改变。各种蛋白质的理化性质和生物学活性主要取决于它的特定空间构象。蛋白质的构象包括主链构象和侧链构象。包括：蛋白质的二级结构；三级结构；四级结构。3 .蛋白质变性及复性 答：蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从 而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。蛋白质的复性：蛋白质变性具有可逆性，当蛋白质变性程度较轻， 可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。但是许多蛋白质或结构复杂或变性后空间构象严重破坏，不可能发生复

22、性，称为不可逆性变性。4 . Motif答：在蛋白质分子中特别是球形蛋白质分子中，经常有若干个相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用形成种类不多的、有规律的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构或模序。如螺旋一环-螺旋、锌指结构等。5 .别构作用（变构作用）答：变构效应：由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效 应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。6 .蛋白质变性与沉淀和凝固的区别答：蛋

23、白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。变性后由于肽链松散，面向内部的疏水基团暴 露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失。蛋白质的沉淀和凝固：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。加热使蛋白质变性时使其变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固，凡凝固的蛋白质一定发生变性。问答题1 .就蛋白质的艮结构而论，侧键R基团指向什么方向？为什么一种稳定的P-结构需要侧链R基

24、小的氨基酸？答：肽链近于充分伸展的Z构，各个肽单元以C值 为旋转点，依次折叠，侧面看成锯齿状结构。肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持3 折叠构象稳定的主要因素。肽链中的氨基酸残基的 R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于3一折叠的两侧。就丝心蛋白而论，由 Gly和Ala交替构成的多肽链在一面都是 H,而在另一 面都是甲基，而且位于同一面的 R基因相互邻近。只有当氨基酸侧链很小时，它们才能契入到P结构中，使3 折叠稳定。2 .测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些？答：蛋白质样品的准备测定蛋白质分子中多肽链的数目根据蛋白质N一末端或C-末端残基的摩尔数和蛋白质的相对分

25、子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。拆分蛋白质分子的多肽链如果蛋白质分子是由一条以上多肽链构成的，则这些链必须加以拆分。可用变性剂如8mol/L尿素，6mol/L,盐酸月瓜或高浓度盐处理打开 共价键，就能使寡聚蛋白质中的亚基拆开；用氧化剂或还原剂将二硫键断裂。用相应的方法分离纯化各亚基分析每一多肽链（亚基）的氨基酸组成裂解多肽链成较小的片段用两种或几种不同的断裂方法 （指断裂点不一样）将每条多肽链样品降解成两套或几套重叠的肽段或称肽碎片。每套肽段进行分离、纯化，鉴定多肽链的N末端和C一末端残基。以便建立两个重要的氨基酸序列参考点。测定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段测序方法是Edman降

26、解法，并有自动序列分析仪可供利用。此外尚有酶解法和质谱法等。排列成完整的氨基酸序列结构重建完整多肽链的一级结构利用两套或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。应该指出，氨基酸序列测定中不包括辅基成分分析，但是它应属于蛋白质化学结构。3 . a-螺旋的结构特点是什么？答： 各肽链以C曲子为转折点，以肽链平面为单位，形成稳固的右手螺旋。 每螺旋有3. 6个氨基酸残基，螺距约0. 54nm,每个氨基酸残基绕螺旋中心轴放置100 °,上升 0. 15nm。 相邻两螺旋之间借螺旋上段肽键的口 C=0和下段口 NH

27、形成链内氢键而稳定，即主链中螺旋段的第一个肽链平面的a- NH与后面第四个肽键平面的 口 C=0构成氢键。 各氨基酸残基的侧链 R基因均伸向螺旋外侧。R基团的大小、电荷状态及形状对 a-螺旋的形成及稳定有影响。4 .何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？(精氨酸的 “竣基、a 氨基和月瓜 基的pK值分另1J为2.17, 8.04和12.48)答：氨基酸具有氨基和竣基， 均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链液能解离成带电荷的基团， 当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸由三个可解离的基团，根据精氨

28、酸的电离时产生的兼性离子，其两边的pK值分别为 12. 48 和 9. 04,所以 pI = ( 12. 48+9. 04) / = 10. 76。5 .怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响？答：亚基缔合形成四级结构的蛋白质分子能够产生极其重要的功能效果，亚基与亚基通过接触或通过解聚或聚合沟通了单个亚基之间的信息联系，一个配基或底物分子与蛋白质分子中某一亚基结构产生的效果会传递，影响其它亚基进一步作用的过程。这种亚基间的相互作用为生化过程中的调节控制提供了一种作用模式，因而具有普遍的重要性，使得具有四级结构的蛋白质分子在表达功能时可被调节，接受信息，这样就在更高的层次上，更完善地表达蛋白质的功能

29、，适应机体的需要。6 .什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？答：白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有a螺旋、3 折叠、3 转角和无规卷曲四种。在“-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔 3. 6个氨 基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基玻基上的氧形成氢键，以维持a-螺旋稳定。在3-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间厥基氧和亚氨基氢形成氢键，维持3 -折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为3-转角。B-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。7 .引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些？5.答：引起蛋白质变性的因素很多，物理因素如：热、光等，化学因素如酸、碱、有机溶齐I、三氯乙酸和去垢剂等，它们的作用机制分别如下：热变性主要是肽段受过分的热振荡而引起氢链破坏，热变性一般是不可逆的，在溶 液中则出现凝固沉淀现象，冷却后就难以再溶液，