03 生物化学习题与解析酶

1、酶一、选择题 （一） A 型题 酶的活性中心是指 A 结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位 B 结合底物并催化其转变成产物的部位 C 结合别构剂并调节酶活性的部位 D 结合激活剂使酶活性增高的部位 E 酶的活性中心由催化基团和辅酶组成 酶促反应中，决定反应特异性的是 A 酶蛋白 B 辅酶 C 别构剂 D 金属离子 E 辅基 关于酶的叙述正确的是 A 酶是生物催化剂 ，它的化学本质是蛋白质和核酸 B 体内的生物催化剂都是蛋白质 C 酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质 D 酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程 E 酶的底物都是有机化合物 酶蛋白变性后活性丧失原因是 A 酶蛋白被完全降解为氨基酸

2、 B 酶蛋白的一级结构受到破坏 C 酶蛋白的空间结构受到破坏 D 酶蛋白不再溶于水 E 失去了激活剂 含有维生素 B 1 的辅酶是 A NAD + B FAD C TPP D CoA E FMN 解释酶的专一性较合理的学说是 A 锁 - 钥学说 B 化学渗透学说 C 诱导契合学说 D 化学偶联学说 E 中间产物学说 酶的竞争性抑制剂的特点是 A 当底物浓度增加时，抑制剂作用不减 B 抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合 C 抑制剂的结构与底物不相似 D 当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活 E 抑制剂与酶的结合是不可逆的 8 磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸

3、合成酶的 A 竞争性抑制剂 B 不可逆抑制剂 C 非竞争性抑制剂 D 反竞争性抑制剂 E 别构抑制剂 9 关于酶的共价修饰，正确的是 A 活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性 B 通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性 C 只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变 D 有级联放大效应 E 只包括磷酸化修饰和甲基化修饰 10 关于关键酶的叙述，正确的是 A 一个反应体系中的所有酶 B 只受别构调节而不受共价修饰 C 一个代谢途径只有一个关键酶 D 并不催化处于代谢途径起始或终末的反应 E 一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应 11 关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正

4、确的是 A 因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制 B 能强烈抑制胆碱酯酶活性 C 该抑制能被过量的 GSH 解除 D 有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合 E 该抑制能被适量的二巯基丙醇解除 12 关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是 A 由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合 B 酶的 K m 与抑制剂浓度成反比 C 与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合 D 在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的 V max E 也称为别构抑制剂 13. 反竞争性抑制作用的动力学特点是 A K m 降低， V max 降低 B 抑制剂可与酶和酶 -

5、底物复合物同时结合 C K m 不变， V max 降低 D 抑制剂只与酶或酶 - 底物复合物结合 E K m 降低， V max 增高 14. 酶和一般催化剂相比，其特点之一是 A 温度能影响催化效率 B 高温时会出现变性 C 降低反应的活化能 D 提高速度常数 E 不改变平衡常数 15. 关于 K m 的叙述，正确的是 A 指酶 - 底物复合物的解离常数 B 酶的 K m 越大，底物与酶的亲和力越大 C 是酶的特征性常数，与酶的浓度无关 D 与底物的种类无关 E 与环境的 pH 无关 16. 关于酶的最适 pH ，叙述错误的是 A 与底物的种类有关 B 与底物的浓度有关 C 与缓冲液的种类

6、有关 D 与缓冲液的浓度无关 E 与酶的纯度有关 17. 关于酶和底物的结合，叙述错误的是 A 一般为非共价结合 B 若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子 C 若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心 D 酶构象的破坏，则严重影响酶 - 底物复合物的形成 E 结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用 18. 关于酶的最适温度，叙述错误的是 A 与底物的种类和浓度有关 B 与介质的种类和 pH 有关 C 与环境的离子强度无关 D 与酶的种类和浓度有关 E 以酶活力对温度作图图形呈倒 U 形 19. 关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是 A 酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加 B

7、磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的 C 被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基 D 磷酸化时需消耗 ATP E 别构酶不能进行磷酸化修饰 20. 酶原激活的主要途径是 A 化学修饰 B 亚基的聚合和解离 C 别构激活 D 翻译后加工 E 水解一个或几个特定的肽段 21. 化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是 A 丝氨酸的羟基 B 组氨酸的咪唑基 C 赖氨酸的 - 氨基 D 半胱氨酸的巯基 E 谷氨酸的氨基 22. 浓度为 10 -6 mol/L 的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成 0.6mol/L 的 H 2 CO 3 ，则碳酸酐酶的转换数为 A 6 ×

8、; 10 -4 B 6 × 10 -3 C 0.6 D 6 × 10 -5 E 1.7 × 10 -6 23. 酶促反应动力学研究的是 A 酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系 B 酶的电泳行为 C 酶促反应速度及其影响因素 D 酶与底物的空间构象及其相互关系 E 酶活性中心各基团的相互关系 24. 反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是 A K m ， V max 不变 B K m ， V max C K m 不变， V max D K m ， V max E K m ， V max 不变 25. 有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是 A 乳酸脱氢酶含有 M

9、亚基和 H 亚基两种，故有两种同工酶 B M 亚基和 H 亚基都来自同一染色体的某一基因位点 C 它们在人体各组织器官的分布无显著差别 D 它们的电泳行为相同 E 它们对同一底物有不同的 K m 值 26. 关于同工酶叙述正确的是 A 催化相同的化学反应 B 分子结构相同 C 理化性质相同 D 电泳行为相同 E 翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同 27. L- 谷氨酸脱氢酶属于 A 氧化还原酶类 B 水解酶类 C 裂合酶类 D 转移酶类 E 合成酶类 28. 能使酶发生不可逆破坏的因素是 A 强碱 B 低温 C 透析 D 盐析 E 竞争性抑制 29. 关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：

10、A 体液酶活性改变可用于疾病诊断 B 乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加 C 酶可用于治疗疾病 D 酪氨酸酶缺乏可引起白化病 E 细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加 30. 心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是： A LDH 5 B LDH 4 C LDH 3 D LDH 2 E LDH 1 31. 测定血清酶活性常用的方法是 A 在最适条件下完成酶促反应所需要的时间 B 以 280nm 的紫外吸收测酶蛋白的含量 C 分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量 D 在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量 E 以上方法都常用 （二） B 型题 A 抛物线 B 矩形双曲线 C 直线 D

11、 平行线 E S 形曲线 1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是 2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是 底物浓度与反应速度的关系曲线是 变构酶的动力学曲线是 A 竞争性抑制 B 非竞争性抑制 C 反竞争性抑制 D 不可逆性抑制 E 反馈抑制 5. 砷化物对巯基酶的抑制是 6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是 7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是 A 寡聚酶 B 限制性内切酶 C 多酶体系 D 酶原 E 单体酶 8. 由一条多肽链组成 无催化活性 基因工程中的工具酶 11. 可催化一系列连续的酶促反应 A 转移酶 B 水解酶 C 异构酶 D 裂解酶 E 氧化还原酶 12. 醛缩酶属

12、于 消化酶属于 磷酸化酶属于 过氧化氢酶属于 A 有机磷农药 B 磺胺类药物 C 二巯基丙醇 D 解磷定 E 琥珀酸 16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂 胆碱酯酶的抑制剂 有机磷农药中毒的解毒 重金属盐中毒的解毒 A 米氏常数 B 酶的活性单位 C 酶的转换数 D 酶的最大反应速度 E 酶的速度 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量 可以反映酶对底物的亲和力 每秒钟 1mol 酶催化底物转变为产物的摩尔数 A 多数酶发生不可逆变性 B 酶促反应速度最大 C 多数酶开始变性 D 温度增高，酶促反应速度不变 E 活性降低，但未变性 环境温度 60 环境温度 80 酶在 0 时 环境温度与最适温度相当

13、A 酶浓度 B 抑制剂 C 激活剂 D pH 值 E 底物浓度 能使酶活性增加 影响酶与底物的解离 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比 A 氨基转移 B 羧化反应 C 丙酮酸脱羧 D 琥珀酸脱氢 E 丙酮酸激酶 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶 FAD 作辅酶 生物素作辅酶 A 斜率，纵轴截距，横轴截距不变 B 斜率，纵轴截距不变，横轴截距 C 斜率，纵轴截距，横轴截距不变 D 斜率不变，横轴截距，纵轴截距 E 斜率不变，横轴截距，纵轴截距 34. 竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 非竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 反竞争性抑制的林 - 贝作图特点是 （三）

14、X 型题 1. 对酶的叙述正确的是 A 辅酶的本质是蛋白质 B 能降低反应活化能 C 活细胞产生的生物催化剂 D 催化热力学上不能进行的反应 E 酶的催化效率没有一般催化剂高 2. 大多数酶具有的特征是 A 单体酶 B 为球状蛋白质，分子量都较大 C 以酶原的形式分泌 D 表现出酶活性对 pH 值特有的依赖关系 E 最适温度可随反应时间的缩短而升高 3. LDH 1 和 LDH 5 的叙述正确的是 A 二者在心肌和肝脏分布量不同 B 催化相同的反应，但生理意义不同 C 分子结构、理化性质不同 D 用电泳的方法可将其分离 E 骨骼肌和红细胞中含量最高 4 金属离子在酶促反应中的作用是 A 参与酶

15、与底物结合 B 可作催化基团 C 在氧化还原反应中传递电子 D 转移某些化学基团 E 稳定酶分子构象 5 酶的辅助因子包括 A 金属离子 B 小分子有机化合物 C H 2 O D CO 2 E NH 3 6 酶的化学修饰包括 A 甲基与去甲基化 B 磷酸化与去磷酸化 C 乙酰化与去乙酰化 D 腺苷化与脱腺苷化 E SH 与 SS 的互变 7 关于 pH 值对酶促反应的影响，正确的是 A 影响酶分子中许多基团的解离状态 B 影响底物分子的解离状态 C 影响辅酶的解离状态 D 最适 pH 值是酶的特征性常数 E 影响酶 - 底物复合物的解离状态 8 影响酶促反应速度的因素有 A 抑制剂 B 激活剂

16、 C 酶浓度 D 底物浓度 E pH 9 竞争性抑制作用的特点是 A 抑制剂与酶的活性中心结合 B 抑制剂与底物结构相似 C 增加底物浓度可解除抑制 D 抑制程度与 S 和 I 有关 E 增加酶浓度可解除抑制 10 磺胺类药抑制细菌生长是因为 A 属于非竞争性抑制作用 B 抑制细菌二氢叶酸合成酶 C 造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成 D 抑制细菌二氢叶酸还原酶 E 属于反竞争性抑制作用 11 关于酶催化作用的机制正确的是 A 邻近效应与定向作用 B 酸碱双重催化作用 C 表面效应 D 共价催化作用 E 酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁 - 匙的结合 12 关于同工酶的叙述，正确的是 A 由相

17、同的基因控制而产生 B 催化相同的化学反应 C 具有相同的理化性质和免疫学性质 D 对底物的 K m 值不同 E 由多亚基组成 13 关于温度对酶促反应的影响，正确的是 A 温度越高反应速度越快 B 最适温度是酶的特征性常数 C 低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性 D 温度升高至 60 以上时，大多数酶开始变性 E 酶的最适温度与反应进行的时间有关 14 关于酶含量调节叙述正确的是 A 底物常阻遏酶的合成 B 终产物常诱导酶的合成 C 属于迟缓调节 D 细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关 E 属于快速调节 二、是非题 竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。 非竞争性抑制作用可用增加

18、 S 的方法减轻抑制程度。 辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。 关于诱导契合学说，底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配。 辅酶决定酶的特异性。 心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是 LDH 3 。 竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是 K m ， V max 。 酶原激活是酶原向酶的转化过程。 酶促反应达到最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是全部酶与底物合成酶 - 底物复合体。 磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。 酶促反应的作用是加快反应平衡达到的速率。 酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。 酶都是活细胞生成的蛋白质。 变构酶的催化部位与调节部位一定都处

19、于同一亚基上。 三、填空题 迄今为止，人们已发现两类生物催化剂，一类是 ，另一类是 和 。 酶原的激活是 的转化过程，实际上是 的过程。 有竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度（ V max ） _ ， K m 值 _ ；非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度 _ ， K m 值 _ 。 酶的特异性取决于 _ ，而酶促反应种类与性质取决于 _ 。 酶的催化作用不同于一般催化剂，其主要特点是 _ 、 _ 和 _ 。 影响酶促反应速度的因素有 _ 、 _ 、 _ 、 _ 、 _ 和 _ 。 酶的特异性，一般可分为 _ 特异性、 _ 特异性和 _ 特异性。 磺胺类药物的结构和 _ 结构相似，它可

20、以竞争性抑制细菌体内的 _ 。 酶活性中心包括 _ 和 _ 两个功能部位。 10. 酶的必需基团，常见的有 _ 、 _ 、 _ 、 _ 等。 酶是具有催化能力的 _ 。 辅助因子可分为两类，分别是 _ 和 _ 。 全酶由 _ 和 _ 组成。 与酶蛋白 _ 结合的辅酶称为 _ 。 酶对 _ 称为酶的专一性，一般可分为 _ 、 _ 和 _ 三种。 酶的活性是指 _ ，一般用 _ 来衡量。 K m 值是酶的 _ 常数，在一定的情况下， K m 值愈大，表示酶与底物的亲和力 _ 。 酶所催化的反应叫 _ ，参加反应的物质叫 _ 。 酶的可逆性抑制主要分为 _ 、 _ 和 _ 三类。 不可逆性抑制剂常与

21、酶的 上的必需基团以 键相结合。 在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度作图呈 ，双倒数作图呈 。 最适温度 酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能 。 四、名词解释 holoenzyme essential group active center absolute specificity relative specificity K m inhibitor competitive inhibition zymogen allosteric regulation covalent modification isoenzyme 五、问答题 1. 试说明最大反应速度（ V max ）

22、的意义及应用。 2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。 3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。 4. 试述酶的多元催化作用。 5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6. 酶的特异性有哪几种类型？ 7. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。 9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系及影响酶促反应 速度的因素及其作用机制。 10 比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。 11. 比较三种可逆性抑制的作用特点。 参考答案 一、选择题 （一） A 型题 1 B 2 A 3

23、 C 4 C 5 C 6 C 7 B 8 A 9 D 10 E 11 B 12 A 13 B 14 B 15 C 16 D 17 B 18 C 19 D 20 E 21 D 22 D 23 C 24 B 25 E 26 A 27 A 28 A 29 B 30 E 31 D （二） B 型题 1 C 2 D 3 B 4 E 5 D 6 A 7 A 8 E 9 D 10 B 11 C 12 D 13 C 14 A 15 E 16 B 17 A 18 D 19 C 20 B 21 A 22 C 23 C 24 A 25 E 26 B 27 C 28 D 29 B 30 A 31 A 32 D 33

24、B 34 B 35 C 36 D （三） X 型题 1 BC 2 BDE 3 ABCD 4 ABCE 5 AB 6 ABCDE 7 ABCE 8 ABCDE 9 ABCD 10 BC 11 ABCD 12 BDE 13 CDE 14 CD 二、是非题 1 A 2 B 3 B 4 A 5 B 6 B 7 B 8 A 9 B 10 A 11 A 12 A 13 B 14 B 三、填空题 酶 核酶 脱氧核酶 酶原向酶 酶的活性中心形成或暴露的过程。 不变 增加 下降 不变 酶蛋白 辅助因子 高度的特异性 高度的催化效率 可调节性 底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂 绝对 相对 立体异构 对

25、氨基苯甲酸 二氢叶酸合成酶 结合 催化 丝氨酸残基上的羟基 半胱氨酸残基上的巯基； 组氨酸残基上的咪唑基 酸性氨基酸残基上的羧基 蛋白质 金属离子 小分子有机化合物 辅酶 辅基 共价 辅基 底物的选择性 绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性 酶催化化学反应的能力 酶促反应速度的大小 特征性物理 愈小 酶促反应 底物 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 活性中心 共价 矩形双曲线 直线 不是 降低。 四、 名词解释 1. 全酶，指酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。 2. 必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。 3. 活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，

26、组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。 4. 绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。 5. relative specificity 相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。 6. K m 米氏常数， 指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 7. inhibitor 抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。 8. competitive inhibition 竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶

27、的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。 9. zymogen 酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。 10. allosteric regulation 变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。 11. covalent modification 共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结

28、合，从而改变酶的活性的过程。 12. isoenzyme 同工酶，指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 五、问答题 1. 试说明最大反应速度（ V max ）的意义及应用。 答：最大反应速度（ V max ）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受 pH 和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。如果酶的浓度已知，则可利用 V max 计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。 答：不同组织中 LDH 的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如

29、心肌中 LDH 1 和 LDH 2 含量最多，而骨骼肌和肝脏中以 LDH 4 和 LDH 5 为主。 LDH 1 和 LDH 2 对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量； LDH 4 和 LDH 5 对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过程相适应。由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。如心肌病变时 LDH 1 和 LDH 2 活性升高；肝脏病变时 LDH 4 和 LDH 5 活性升高。 3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。 答：酶与一般催化剂的共性：催化热力学允许的化学

30、反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。 特性：酶作为生物催化剂有三个特点：催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。 （ 1 ）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高 10 7 10 13 倍； （ 2 ）酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性； （ 3 ）酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。 4. 试述酶的多元催化作用。 答：酶的多元催化作用表现在三个方

31、面： （ 1 ） 酸 - 碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高 10 2 10 5 倍。 （ 2 ）共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。 （ 3 ）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。 5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反

32、应中其作用是什么？ 答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。 6. 酶的特异性有哪几种类型？ 答：酶的特异性可分为三种类型： （ 1 ）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用； （ 2 ）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键； （ 3 ）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。 7. 以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 答：细菌在生长繁

33、殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药 4 次，以维持血中药物的高浓度。 8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。 答：一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响

34、其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内既可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。 9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素及其作用机制。 答：第一：酶根据分子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。 第二：酶的作用特点包括：酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性； 酶的特异性包括：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性 酶的可调节性包括：酶活性的调节和酶含量的调节 第三，酶的作用机制： 酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡

35、态而提高反应速率。 酶与底物诱导契合形成酶 底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转变成过渡态，酶通过多元催化发挥高效催化作用。 第四，结构与功能的关系： 单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。三维空间与活性中心结构相关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。 结合酶：除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。 第五，影响酶促反应速度的因素以及作用机制： 底物的浓度： S 低时，酶的活性中心未被充分占据，随 S 的升高反应速度加快。当酶的活性中心被底物饱和后，继续加大底物浓度，反应速度也