第三章 酶-2013

1、第三章第三章 酶酶v 第一节：酶催化作用的结构基础v 第二节：酶催化机理v 第三节：酶促反应动力学及酶调节v 第四节：酶的分类和命名v 第五节：酶与疾病 主讲：杜海莲主讲：杜海莲 副教授副教授n酶的概念酶的概念目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类:酶酶 、 核酶（脱氧核酶）核酶（脱氧核酶）n酶学研究简史酶学研究简史v公元前公元前2000多年，我国有酿酒记载。多年，我国有酿酒记载。v一百余年前，一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。活动的结果。v1878年，年，Khne首次提出首次提出Enzyme一词。一词。v1897年，年，Eduard

2、Buchner用不含细胞的酵母提用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。取液，实现了发酵。v1926年，年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 (deoxyribozyme)。1982年，年，Cech首次发现首次发现RNA也具有酶的催化也具有酶的催化活性，提出核酶活性，提出核酶(ribozyme)的概念。的概念。1995年，年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具研究室首先报道了具有有DNA连接酶活性的连接酶活性的DNA片段，称为脱氧核片段，称为脱氧核酶酶(deoxyribozyme)。v蛋白质结构高级结构v必须基团、非必须基团v活性中心第一节第一节 酶催化

3、作用的结构基础酶催化作用的结构基础一、酶分子结构的特征一、酶分子结构的特征维持蛋白质高级维持蛋白质高级结构的作用力结构的作用力疏水相互作用疏水相互作用盐桥盐桥/离子键离子键氢键氢键二硫键二硫键活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。必需。 活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团活性中心的共性活性中心的共性(1

4、)(1)活性部位只占酶分子很小的一部分（活性部位只占酶分子很小的一部分（1-2%1-2%）。）。(2)(2)活性中心位于酶分子表面内陷的疏水性裂缝中。活性中心位于酶分子表面内陷的疏水性裂缝中。(3)(3)活性部位是一个三维实体（三点附着）活性部位是一个三维实体（三点附着） 。(4)(4)活性中心构象不是固定不变的（诱导契合）。活性中心构象不是固定不变的（诱导契合）。(5)(5)酶与底物通过盐键、氢键、范德华力和疏水作用等酶与底物通过盐键、氢键、范德华力和疏水作用等次级键结合。次级键结合。催化底物发催化底物发生化学反应生化学反应并将其转化并将其转化成产物成产物 与底物相结与底物相结合，使底物与合

5、，使底物与酶形成一定构酶形成一定构象的复合物象的复合物 维持酶活性中心应有空间构象所必需的基团 n溶菌酶：溶菌酶：分解细菌壁的肽多糖；分解细菌壁的肽多糖； 结合：结合：101位位Asp和和108位位Trp是结合基是结合基团。团。活性中心：一裂隙，可以容纳肽多糖的活性中心：一裂隙，可以容纳肽多糖的6个单糖基（个单糖基（A，B，C，D，E，F），并与之形），并与之形成氢键和成氢键和van derwaals力。力。催化：催化：35位位Glu，52位位Asp；Enzyme - substrate: hydrogen bondsRibonuclease:cleaves RNA核糖核酸酶确定酶的活性中心有

6、哪几种方法？确定酶的活性中心有哪几种方法？并解释其原理。并解释其原理。作业：作业：！酶结构的特殊性决定酶功能的特殊性酶结构的特殊性决定酶功能的特殊性v专一性专一性v可调节可调节v高效性高效性Lock-and-key model锁钥模型锁钥模型Induced-fit model诱导契合模型诱导契合模型蛋白酶 proteolysisEnzymatic hydrolysis of peptide bond in vivoSubstratesProducts专一性专一性专一性专一性Trypsin cleavage site(digestive enzyme，消化酶)Thrombin cleavage

7、site(blood clotting enzyme 凝血酶)酶原及酶原的激活（可调节性）酶原及酶原的激活（可调节性）v酶原：以无活性的前体形式合成或分泌，然后输送到特定部位；当功能需要时，经特异性蛋白酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用，这些不具备催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）.如：胃蛋白酶原以及免疫相关的酶等。v酶原的激活：某种物质作用于酶原，使酶恢复活性的过程成为酶原的激活。v酶原酶致活素v酶原合成后储存在一定的器官或部位，当需要时到达功能位点并被激活。激活过程发生错误将导致疾病的发生。v如出血性胰腺炎：如出血性胰腺炎：胰蛋白酶原在胰腺内被激活水解胰腺细胞导致胰腺出血、肿胀等

8、。小肠内激活胰腺内激活胃蛋白酶原pHk-1, Km=k2/k1，Km代表代表ES复合物的复合物的解离常数解离常数KsKm大，表示酶与大，表示酶与底物的亲和力小底物的亲和力小Km小，表示酶与小，表示酶与底物的亲和力大底物的亲和力大Km的实际应用v1、判断酶的最适底物：酶通常根据最适底物命名。蔗糖酶 水解蔗糖 Km=28, -蔗糖酶水解棉籽糖Km=350v2、一般而言，体内酶催化天然底物时的速度接近于Km ? v说明酶对于其天然底物在体内的催化速度接近于最说明酶对于其天然底物在体内的催化速度接近于最大反应速度的大反应速度的1/2.v3、催化可逆反应的酶对正反2个方向的Km值常常是不同的。不同酶对应

9、底物的Km值Km provides approximation of S in vivo for many enzymes 酶酶浓浓度度对对反反应应速速度度的的影影响响温度对酶促反应的影响pH对反应速度的影响激活剂对酶促反应的影响v凡是能够提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂v按照分子量大小分为：vA：无机离子激活剂 如：Mg 2+vB：小分子有机化合物激活剂：如抗坏血酸vC：生物大分子激活剂：如蛋白激酶 本节作业：区别变本节作业：区别变性剂与抑制剂？性剂与抑制剂？v酶抑制剂：酶抑制剂：1、不可逆抑制、不可逆抑制2、可逆抑制剂：、可逆抑制剂：（1）竞争性抑制）竞争性抑制（2）非

10、竞争性抑制）非竞争性抑制（3）反竞争性抑制）反竞争性抑制不可逆抑制不可逆抑制v共价方式结合，不能够透析恢复v重金属离子、有机汞、有机砷化合物等：原理：活性中心共价键结合v有机磷化合物：丝氨酸共价结合v氰化物和一氧化碳：与金属离子络合, 特异性抑制以金属离子为辅酶的酶可逆抑制剂可逆抑制剂v非非共价方式结合，用透析或超虑的方式可去除并回复酶活。A competitive inhibitor二二氢氢叶叶酸酸还还原原酶酶Methotrexate （氨甲叶酸）二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂 在嘌呤和嘧啶的生物合成中扮在嘌呤和嘧啶的生物合成中扮演重要角色演重要角色Used to

11、treat cancerTetrahydrofolate（四氢叶酸）Substrate for dihydrofolatereductase （二氢叶酸还原酶底物） 竞争性抑制剂的动力学曲线Increase S toovercomeInhibition通过增加底物浓度来Vmax is attainable,Km is increased Ki ：抑抑制制剂剂的的解解离离常常数数 Competitive inhibitorVmax unaltered, Km increased1/KmVmax1Kinetics of non-competitive inhibitorIncreasing S c

12、annotovercome inhibitionLess E available,Vmax is lower,Km remains the samefor available ENoncompetitive inhibitorKm unaltered, Vmax decreased 1/KmVmax1Enzyme inhibition by DIPF（二异丙基磷酸荧光素）（神经毒气，有机磷农药一种）Diisopropyl phospho fluoridateDIPF (nerve gas) reacts with Ser in acetylcholinesterase(乙酰胆碱酯酶) Enzy

13、me inhibition by iodoacetamide（碘乙酰氨）A group - specific inhibitor亲和性抑制: 共价修饰 （胰凝乳蛋白酶）Reactive analog反应类似物反应类似物反竞争性抑制（混合竞争性抑制）v抑制剂只与ES结合。v同时影响酶反应动力学曲线中的Km和Vmax各种可逆性抑制作用的比较第六节 重要酶类及其活性调节一、多酶体系：反馈抑制、限速步骤一、多酶体系：反馈抑制、限速步骤二、调节酶：别构调节、别构效应物、二、调节酶：别构调节、别构效应物、 别构效应、协同效应别构效应、协同效应三、同工酶：概念三、同工酶：概念多酶体系多酶体系 反馈抑制：反馈

14、抑制：当终产物积累超出生理需求时，产当终产物积累超出生理需求时，产物对催化第一步反应的酶活产生抑制，这类调物对催化第一步反应的酶活产生抑制，这类调节称为反馈抑制节称为反馈抑制 在完成细胞的某一代谢过程中，由几个酶组成的在完成细胞的某一代谢过程中，由几个酶组成的反应链体系，称为多酶体系。反应链体系，称为多酶体系。 特点：顺序进行、高度组织性、总反应速度由速特点：顺序进行、高度组织性、总反应速度由速度最慢的一步反应决定。度最慢的一步反应决定。 限速步骤：限速步骤：反应链中反应速度最慢的一步反应为反应链中反应速度最慢的一步反应为限速步骤或限速反应。一般第一步反应就是限速限速步骤或限速反应。一般第一步

15、反应就是限速步骤。催化第一步反应的酶为调节酶。步骤。催化第一步反应的酶为调节酶。ABCZEDE1E2E3E4EnABCZEDYGFE1E2E3E4E5E6E7E8多酶体系的多酶体系的反馈抑制反馈抑制顺序反馈顺序反馈抑制抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制反馈抑制调节酶调节酶regulatory enzymev特点：多亚基蛋白质特点：多亚基蛋白质v别构酶（变构酶）：寡聚酶，含有别构酶（变构酶）：寡聚酶，含有2个或多个个或多个亚基。亚基。v活性中心：底物催化结合；活性中心：底物催化结合；v别构中心：结合别构中心：结合调节物调节物，负责调节酶促反应的，负责调节酶促反应的速度。

16、速度。v调节物：调节物：与别构酶结合并调节其活性（别构效与别构酶结合并调节其活性（别构效应物应物/别构调节剂），底物或底物类似物、小分别构调节剂），底物或底物类似物、小分子代谢产物。子代谢产物。别构效应：效应物与酶的别构中心结合后，通过诱导或别构效应：效应物与酶的别构中心结合后，通过诱导或稳定酶的某种构像，影响酶活性中心与底物的结合或催稳定酶的某种构像，影响酶活性中心与底物的结合或催化活性，以达到调节反应速度的及代谢过程的效应。化活性，以达到调节反应速度的及代谢过程的效应。正效应：活性增加、别构激活正效应：活性增加、别构激活负效应：活性减弱、别构抑制负效应：活性减弱、别构抑制协同效应：一个效应

17、物与变构酶的变构中心结合后对第协同效应：一个效应物与变构酶的变构中心结合后对第二个效应物分子结合的影响。二个效应物分子结合的影响。同（异）促效应：一个效应物分子与酶结合影响另一个同（异）促效应：一个效应物分子与酶结合影响另一个（不）相同的效应物与酶的另一部位的结合。（不）相同的效应物与酶的另一部位的结合。具协同效应的别构酶具协同效应的别构酶ab cSv具负协同效具负协同效应的别构酶应的别构酶具正协同效应具正协同效应的别构酶的别构酶非别构酶非别构酶别构酶与非别构酶动力学曲线比较别构酶与非别构酶动力学曲线比较大多数别构酶是具有正协同效应（底物）和负协同效应（终产物）的别构酶大多数别构酶是具有正协同

18、效应（底物）和负协同效应（终产物）的别构酶天冬氨酸转氨甲酰酶的天冬氨酸转氨甲酰酶的正负协同效应正负协同效应Gln可逆共价修饰调节v可逆共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可与某化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。v包括：磷酸化/脱磷酸化乙酰化/脱乙酰化甲基化/脱甲基化腺苷化/脱腺苷化.同工酶（isoenzyme）定义：定义：催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至生物学性质（如免疫学）不同的一组酶。至生物学性质（如免疫学）不同的一组酶。起源：起源：长期进化过程中基因分化的产物长期进化过程中基因分化的产物基因：基因：由不同基因或

19、等位基因编码的多肽链、或由同一基因转由不同基因或等位基因编码的多肽链、或由同一基因转录生成的不同录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译的不同多肽链组成的蛋白质。来源：来源：同一种属或同一个体的不同组织器官、或同一细胞的不同一种属或同一个体的不同组织器官、或同一细胞的不同亚细胞结构等。在代谢调节中起重要作用。同亚细胞结构等。在代谢调节中起重要作用。乳酸脱氢酶同工酶在人体组织器官中的百分比乳酸脱氢酶同工酶在人体组织器官中的百分比同工酶在疾病诊断、组织代谢状况诊断等方面具有重要意义。如肌同工酶在疾病诊断、组织代谢状况诊断等方面具有重要意义。如肌酸激酶同工酶与心急梗死的关系酸激酶同工酶

20、与心急梗死的关系基基因因激激活活过过程程示示意意图图Hormones cause signal amplification zymogen酶原cAMP activatesprotein kinase A.The binding of cAMP to the regulatory subunit causes dissociation of the catalytic units and renders PKA (Protein kinase A) activevNational Center for Biotechnology Information 酶的分离纯化和活力测定酶分离纯化方法与蛋白

21、质分离纯化的方法大致相同。材料的选择：材料的选择：选择酶含量高的新鲜组织低温提取。胞外酶：胞外酶：细胞内产生后分泌到细胞外发挥作用。不需要破坏细胞。胞内酶：胞内酶：不分泌到细胞外。需要破碎细胞。酶分析的一般程序材料选择材料选择-组织捣碎组织捣碎-抽提抽提-沉淀沉淀-透透析析-粗酶粗酶-纯化纯化-分离分离-确定分子量确定分子量-活性测定活性测定酶的活力与测定酶的活力与测定酶催化一种化学反应的能力。在一定条件下酶催化某一化学反应的速度来表示。单位时间内底物的减少量或产物的生成量。由于反应体系中底物的浓度往往是过量的，而产物则从无到有，因此一般用产物的生成量来表示。v酶活力单位：v国际单位（I.U.

22、）（生物化学学会酶学委员会）1961年，一国际单位是指在最适条件下，每分钟每分钟催化1mol底物减少或产物生成所需要的酶量。如果底物中有一个以上的可被作用的基团或键，则一个国际单位是指每分钟催化的有关的键或基团需要的酶量，温度一般规定为25。1972：Katal,Kat-每秒钟每秒钟催化的底物转化为产物所需的酶量定义为1Kat。1Kat=6107 I.U.v比活力/比活性：每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。纯度指标。v转换数：酶被底物完全饱和时，单位时间内单位酶或活性中心所能够转换的底物分子数，也称为酶的分子活性。vVmax =K3 Et v转换数K3=Vmax/Et 酶活力测定的一般方法酶活力

23、测定的一般方法v测定酶活力的方法：终点法和动力学方法测定完成一定量一定量反应所需要的时间，如淀粉酶第五节 酶的分类和命名v一、酶的命名（英文 ”-ase”）v1961年国际生物化学联合会酶学委员会（EC）v1、习惯命名法v依据：v（1）催化底物：蛋白酶、淀粉酶、核酸酶、脂酶etc.v（2）催化反应性质：脱氢酶、转氨酶、脱羧酶etc.v（3）底物性质：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶etc.v（4）外加其他特征：胃蛋白酶、碱性磷酸酶v酶酶具有生物催化功能的蛋白质或核酸。 酶作为生物催化剂具有高效性、高度专一性、催化活性可以被调控和易受环境因子的影响等特点。高效性：酶催化比无催化反应的速率高1081020

24、倍。比非酶催化剂高1071013。 过氧化氢分解铁催化速度6104（mol/mol催化剂.S）过氧化氢酶 催化速度6106（mol/mol催化剂.S）酶的分类酶的分类国际酶学委员会根据催化反应类型，将酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别用16来表示，在根据底物中被作用的基团或键分为亚类，每一亚类在细分为亚亚类等，亚类和亚亚类均按顺序编成1，2，3，4等。每一个酶的分类编号由4个数字组成，数字间用“.”隔开，编号前冠以EC(Enzyme Commision)。Enzyme classes (six)根据底物或反应命名后缀 “ase”ATPase 水

25、解 ATP, ATP synthase 合成 ATP1964, 由酶命名委员会 Enzyme Commission (EC): eg.Nucleoside monophosphate (NMP) kinase = EC 2.7.4.42 = class, 7 = phosphoryl group, 4 = phosphate acceptor,4 = precise acceptor (NMP)1 氧化还原酶类氧化还原酶类1 作用于供体的CH-OH基2 作用于供体的醛基或酮基3 作用于供体的CH-CH基4 作用于供体的CH-NH2基5 作用于供体的CH-NH-基6 作用于供体NADH，NADP

26、HA2H +BA + B2HH+EC 1.1.1.27CCH3COOHHHONAD+NADH+OCCH3COOH+乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶乳酸乳酸丙酮酸丙酮酸1 以NAD，NADP为受体2 以细胞色素为受体3 以O2为受体2 转移酶类转移酶类1 转移一碳转移一碳基团2 转移转移醛基或酮基3 转移酰转移酰基4 转移糖苷转移糖苷基转移除甲基之外转移除甲基之外 的烃的烃基或酰基6 转移含氮基转移含氮基7 转移磷酸基转移磷酸基8 转移含硫基转移含硫基EC 2.6.1.2AX +BA + BX+OCCH3COOH谷丙转氨酶谷丙转氨酶谷氨酸谷氨酸丙酮酸丙酮酸+NH2CCOOHCOOHH(CH2)2CCOOHC

27、OOHO(CH2)2CCOOHNH2HCH3 -酮戊二酸酮戊二酸丙氨酸丙氨酸1 氨基转移酶类2 羟甲基转移酶类 和羟甲酰基转移酶类3 羟基转移酶类和 氨甲酰基转移酶类3 水解酶类水解酶类1 酯键酯键2 糖苷键糖苷键3 醚键醚键4 肽键肽键5 其他其他C-N键键6酸酐键酸酐键EC 3.1.4.1A-B + HOHAOH + BHROHH2OOHOHPROOOHPORORO+磷酸二酯酶磷酸二酯磷酸单酯醇3 磷酸单酯水解酶类4 磷酸二酯水解酶类4 裂合酶类裂合酶类1 C-C2 C-O3 C-N4 C-SEC 4.1.2.7ABA + BCCCH2OPO32-HHOHOCH2OHCCH2OPO32-O

28、CH2OPO32-CCCCCH2OPO32-HHHHOOHOHO果糖-1,6-二磷酸磷酸二羟丙酮甘油醛-3-磷酸醛缩酶+1 羧基裂合酶类2 醛裂合酶类7.六碳糖裂合酶类5 异构酶类异构酶类1 消旋酶类和差向异构酶类消旋酶类和差向异构酶类2 顺顺-反式异构酶类反式异构酶类3 分子内氧化还原酶类分子内氧化还原酶类4 分子内转移酶类分子内转移酶类EC 5.3.1.9ABCH2OHCCCCCH2OPO32-HHHHOOHOHOCHOCCCCCH2OPO32-HHHHOOHOHOHH果糖-6-磷酸葡萄糖-6-磷酸葡糖-6-磷酸异构酶1 醛糖和酮糖互变9 作用于碳水化合物6 合成酶类合成酶类1 C-O2

29、C-S3 C-N4 C-C1 氨基酸-RNA连接酶类2 羧酸-氨基酸连接酶类EC 6.1.1.1A + B + ATPAB + ADP + PiA + B + ATPAB + AMP + PPiCOOHCCHNH2HOHATP tRNAAMPPPiL-Tyr-tRNAL-酪氨酸 tRNA 合成酶转移RNAL-酪氨酸L-酪氨酸酪氨酸 转移转移RNA焦磷酸焦磷酸+第六节第六节酶与健康的关系酶与健康的关系The Relation of Enzyme and Public Health一、酶与健康密切相关一、酶与健康密切相关（一）（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病酶的质、量与活性的异常均可引

30、起某些疾病有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。受到抑制相关。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。 （二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础 酶的活性酶的活性 酶促反应速率酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单

31、位可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或或h）内生成一定量（）内生成一定量（mg、g、mol等）等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。在特定的条件下，每分钟催化在特定的条件下，每分钟催化1mol底物底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使是指在

32、特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。 kat与与IU的换算：的换算： 1 IU=16.6710-9 katn国际单位国际单位(IU)n催量单位催量单位(katal) 2血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶血清酶酶水平的改变酶水平的改变病毒性病毒性肝炎肝炎胆管胆管阻塞阻塞肌营养肌营养不良不良急性心急性心肌梗死肌梗死急性胰急性胰腺炎腺炎肿瘤转移到肿瘤转移到其他其他肝肝骨骨胆碱酶酯胆碱酶酯 或或 有机磷化有机磷化合物中毒合物中毒 丙氨酸转氨酶丙氨酸转氨酶 或或 或或 天冬氨酸转氨酶天冬氨酸转氨酶 碱性磷酸酶碱性磷

33、酸酶 骨疾病，骨疾病，骨折骨折酸性磷酸酶酸性磷酸酶 或或 前列腺癌前列腺癌乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 或或 巨幼红细巨幼红细胞性贫血胞性贫血肌酸激酶肌酸激酶 脂酶脂酶 小肠穿孔小肠穿孔小肠穿孔小肠穿孔淀粉酶淀粉酶 -谷氨酰转移酶谷氨酰转移酶 （三）酶和某些疾病的治疗关系密切（三）酶和某些疾病的治疗关系密切许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的。到治疗目的。 通过阻断相应的酶活性，以达到遏制肿瘤生通过阻断相应的酶活性，以达到遏制肿瘤生长的目的。长的目的。 酶还可以直接用于治疗目的。酶还可以直接用于治疗目的。 二、酶在医学上的应用领域广泛二、酶在医学上的应

34、用领域广泛（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶法分析即酶偶联测定法酶法分析即酶偶联测定法(enzyme coupled assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。定量分析的一种方法。1 1酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法定量分析的一种方法2 2酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法测定方法酶标记测定法是利用酶检测的敏感性对无催化酶标记测定法是利用酶检测的敏感性对无催化活性的蛋白质进行检测的一种方法。酶可以代活性的蛋白质进行检测的一种方法。酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被其定量酶所标记。通过测定酶的活性来判断被其定量结合的物质