第2章蛋白质与核酸的化学

1、第二章第二章 蛋白质与核酸的化学蛋白质与核酸的化学第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成l 蛋白质的定义：蛋白质的定义：是由是由2020种氨基酸种氨基酸按一定的序列通过按一定的序列通过肽键肽键缩合而成的，具缩合而成的，具有较稳定构象并具有较稳定构象并具一定生物功能一定生物功能的生物大分子。的生物大分子。l 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1 1）作为生物催化剂，）作为生物催化剂，2 2）代谢调节作用，）代谢调节作用，3 3）免疫保护作用

2、，）免疫保护作用，4 4）物质的转运和存储，）物质的转运和存储，5 5）运动与支持作用，）运动与支持作用，6 6）参与细胞间信息传递。）参与细胞间信息传递。一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成通过样品含氮量计算样蛋白质含量：通过样品含氮量计算样蛋白质含量：100g样品中所含蛋白质克数样品中所含蛋白质克数(g%) = 每克样品中含氮克数每克样品中含氮克数 * 6.25 * 100主要元素：主要元素：碳碳C、氢、氢H、氧、氧O、氮、氮N大多数还含有硫；大多数还含有硫；少量含：磷、铁、铜、锰、锌、碘等微量元素。少量含：磷、铁、铜、锰、锌、碘等微量元素。特点：特点：各种蛋白质的各种蛋白质的含含N量

3、量很接近，平均约很接近，平均约16%。二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位 氨基酸氨基酸 氨基酸的结构通式：氨基酸的结构通式： 既含有既含有氨基氨基(NH2)又含有又含有羧基羧基(COOH)。 H2N C COOHHR氨基氨基羧基羧基侧链，代表侧链，代表20种不同氨基酸种不同氨基酸 指体内需要又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。指体内需要又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及缬氨酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及缬氨酸。 假假 设设 来来 写写 一一 两两 本本 书书甲硫甲硫(蛋蛋) 色色 赖赖 缬缬 异亮异亮 亮亮 苯丙苯丙 苏苏l

4、 其余其余12种氨基酸体内可以合成，称非必须氨基酸种氨基酸体内可以合成，称非必须氨基酸l 必须氨基酸：必须氨基酸：第二节第二节 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能根据蛋白质的结构不同层次，可将蛋白根据蛋白质的结构不同层次，可将蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结质结构分为一级、二级、三级和四级结构。构。一级结构为蛋白质的基本结构一级结构为蛋白质的基本结构;二至四级为其空间结构。二至四级为其空间结构。（一）肽键和肽（一）肽键和肽肽键肽键: :一个氨基酸的一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化学键氨基脱水缩合而成的化学键(-CONH-(-CONH-) )称

5、为肽键。称为肽键。 H2N C CHR1OHO+N CHHHR2COOHH2OH2N CCHR1ONCHR2COOHH肽键一、蛋白质的基本结构一、蛋白质的基本结构2、肽、肽定义：定义：氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽肽。 多肽链：多个氨基酸通过肽键相连而成的多肽链：多个氨基酸通过肽键相连而成的多聚体。多聚体。 二肽：由两个氨基酸缩合而成。二肽：由两个氨基酸缩合而成。 三肽：由三个氨基酸缩合而成。三肽：由三个氨基酸缩合而成。 寡肽寡肽 10 氨基酸氨基酸 氨基酸残基氨基酸残基 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而稍有残缺，肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而稍有残缺，称

6、为氨基酸残基。称为氨基酸残基。 肽有两个末端，即肽有两个末端，即氨基末端氨基末端(N-(N-末端或末端或N-N-端端) )和和羧羧基末端基末端(C-(C-末端或末端或C-C-端端) )。 书写时，书写时，N-N-末端常用末端常用H-H-表示，写在左侧表示，写在左侧；C-C-末端末端常用常用-OH-OH表示，写在右侧表示，写在右侧。 顺序编号从顺序编号从N-N-端开始到端开始到C-C-端端。 多肽链中由肽键连接的部分称为多肽链中由肽键连接的部分称为主链或骨干结构主链或骨干结构； 氨基酸残基的氨基酸残基的R R基团从主链的基团从主链的-C-C伸出称为伸出称为侧链侧链 氨基末端氨基末端 ( N-端端

7、) 和羧基末端和羧基末端 ( C-端端) 主链主链 ( C-C-N-C ) 和侧链和侧链( R )H2N CCHR1ONCHR2CHNOCHCHR3ON CH HR4COOH氨基酸残基N N- -端端C C- -端端3、生物活性肽、生物活性肽 人体内存在某些具有重要生理功能的低分人体内存在某些具有重要生理功能的低分子多肽，称为子多肽，称为生物活性肽生物活性肽。如谷胱甘肽、缩宫素、生长素、脑啡肽等。如谷胱甘肽、缩宫素、生长素、脑啡肽等。（二）蛋白质的一级结构（二）蛋白质的一级结构概念：概念：蛋白质多肽链中蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。氨基酸的排列顺序。它是蛋白质的它是蛋白质的基本结构基本结构。

8、 主要化学键：主要化学键：肽键肽键，也是蛋白质结构中的，也是蛋白质结构中的主主键键。 二硫键的数目和位置也包括在蛋白质的一级二硫键的数目和位置也包括在蛋白质的一级结构中。结构中。蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，一级一级结构被破坏，空间结构与生理功能也就发生改结构被破坏，空间结构与生理功能也就发生改变变。 二硫键的数目和位置也包括在蛋白质的一级结构中。二硫键的数目和位置也包括在蛋白质的一级结构中。蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，一级结构被破坏，空间结构与生理功能也就发生改变一级结构被破坏，空间结构与生理功能也就发生改变。二、

9、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原子蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原子形成一定的空间排布及相互关系，称为蛋白质的形成一定的空间排布及相互关系，称为蛋白质的构象构象，即，即空间结构空间结构。 维持蛋白质空间结构稳定的化学键主要有：维持蛋白质空间结构稳定的化学键主要有：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键和和二硫键二硫键，统，统称为次级键或副键。称为次级键或副键。 蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构。蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构。（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构 维系二级结构的主要

10、化学键是维系二级结构的主要化学键是氢键氢键。 指多肽链指多肽链主链主链在各个局部由于折叠、盘曲而重在各个局部由于折叠、盘曲而重复出现所形成的空间结构。复出现所形成的空间结构。 只涉及肽链主链，不涉及侧链。只涉及肽链主链，不涉及侧链。 主要主要类型类型有有 -螺旋、螺旋、 -折叠折叠、 -转角、无规则卷曲转角、无规则卷曲1、 -螺旋螺旋 定义：多肽链的定义：多肽链的主链主链围绕中心轴作有规律的盘围绕中心轴作有规律的盘曲，成螺旋状上升的结构为曲，成螺旋状上升的结构为 -螺旋。螺旋。 走向为顺时针方向，称为走向为顺时针方向，称为右手螺旋右手螺旋。 维持螺旋结构稳定的是维持螺旋结构稳定的是氢键氢键。

11、每圈螺旋由每圈螺旋由3.6个氨基酸残基构成，一个螺旋个氨基酸残基构成，一个螺旋的高度为的高度为0.54nm。2、 -折叠折叠3、 -转角、无规则卷曲转角、无规则卷曲 多肽链多肽链主链主链走向呈折纸状，成锯齿状结构。走向呈折纸状，成锯齿状结构。依靠依靠氢键氢键维持结构稳定。维持结构稳定。 都以都以氢键氢键维持结构稳定。维持结构稳定。 （二）蛋白质分子的三级结构（二）蛋白质分子的三级结构u 定义：整条肽链定义：整条肽链所有原子所有原子在三维空间的排布位在三维空间的排布位置。置。u 三级结构的稳定主要依靠三级结构的稳定主要依靠侧链基团侧链基团相互作用生相互作用生成的各种次级键。成的各种次级键。u主要

12、次级键：主要次级键：疏水作用、离子键（盐键）、氢疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力、二硫键键、范德华力、二硫键等。等。u 一条肽链的蛋白质具备三级结构后即具有生物一条肽链的蛋白质具备三级结构后即具有生物学功能。学功能。 （三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条具有独立三级结构的多肽链又称为每条具有独立三级结构的多肽链又称为亚基亚基。 各亚基之间的结合力各亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子疏水作用、氢键、离子键、范德华力键、范德华

13、力。 亚基单独存在没有活性。亚基单独存在没有活性。只有聚合在一起的四只有聚合在一起的四级结构，才具有蛋白质的生物学活性级结构，才具有蛋白质的生物学活性。蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次复习复习1、蛋白质的定义，组成蛋白质的四种主要元素。、蛋白质的定义，组成蛋白质的四种主要元素。2、蛋白质的平均含氮量是多少。、蛋白质的平均含氮量是多少。3、蛋白质的基本组成单位是什么，写出其通式。、蛋白质的基本组成单位是什么，写出其通式。4、必需氨基酸的概念，具体是哪几种。、必需氨基酸的概念，具体是哪几种。5、肽键、肽、氨基酸残基、主链、侧链的概念。、肽键、肽、氨基酸残基、主链、侧链的概念。6、蛋白质一级结构的概

14、念，维持一级结构的主要化学键。、蛋白质一级结构的概念，维持一级结构的主要化学键。7、蛋白质二级结构的概念，维持二级结构的主要化学键。、蛋白质二级结构的概念，维持二级结构的主要化学键。8、二级结构的主要形式。、二级结构的主要形式。9、蛋白质三级、四级结构的概念，维持其结构的主要化、蛋白质三级、四级结构的概念，维持其结构的主要化学键。学键。是由是由2020种氨基酸种氨基酸按一定的序列通过按一定的序列通过肽键肽键缩合而成的，具缩合而成的，具有较稳定构象并具有较稳定构象并具一定生物功能一定生物功能的生物大分子。的生物大分子。主要元素：碳、氢、氧、氮。主要元素：碳、氢、氧、氮。16% 指体内需要又不能自

15、身合成，必须由食物供给的氨基酸。指体内需要又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及缬氨酸。包括赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、异亮及缬氨酸。蛋白质多肽链中蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，氨基酸的排列顺序，是是基本结构基本结构。主要化学键：肽键。主要化学键：肽键。 指多肽链指多肽链主链主链在各个局部由于折叠、盘曲而重在各个局部由于折叠、盘曲而重复出现所形成的空间结构。复出现所形成的空间结构。主要化学键：氢键。主要化学键：氢键。 主要主要类型类型有有 -螺旋、螺旋、 -折叠折叠、 -转角、无规则卷曲转角、无规则卷曲第三节第三节 蛋白质的理化性质和分类蛋白质的理化性质和

16、分类一、蛋白质的理化性质一、蛋白质的理化性质1、两性电离和等电点、两性电离和等电点2、亲水胶体性质、亲水胶体性质3、蛋白质的沉淀、蛋白质的沉淀4、蛋白质的变性、蛋白质的变性5、紫外吸收性质及呈色反应、紫外吸收性质及呈色反应（一）两性电离和等电点（一）两性电离和等电点蛋白质分子中蛋白质分子中既含有呈既含有呈碱性的氨基碱性的氨基，能发生碱式电离，能发生碱式电离又含有又含有呈呈酸性的羧基酸性的羧基，能发生酸式电离，能发生酸式电离故蛋白质能发生两性电离故蛋白质能发生两性电离 等电点等电点：蛋白质在某一：蛋白质在某一pH溶液时，解离成正、溶液时，解离成正、负离子的趋势相等，所带正、负电荷数相等，称负离子

17、的趋势相等，所带正、负电荷数相等，称为兼性离子。此时溶液的为兼性离子。此时溶液的pH称为该蛋白质的等电称为该蛋白质的等电点，用点，用pI表示。表示。 溶液溶液pHpI时，蛋白质所带正负电荷相等；时，蛋白质所带正负电荷相等； pHpI时，蛋白质带净负电荷；时，蛋白质带净负电荷； pHpI时，蛋白质带净正电荷时，蛋白质带净正电荷。 人体血浆中蛋白质的等电点大多数接近人体血浆中蛋白质的等电点大多数接近pH5.0，所以血浆中蛋白质在所以血浆中蛋白质在pH=7.4的环境下以的环境下以阴离子阴离子形形式存在。式存在。电泳：电泳：溶液中带点粒子在电场中向溶液中带点粒子在电场中向电性相反电性相反的电极移动的现

18、象称为电泳的电极移动的现象称为电泳 蛋白质分子在一定蛋白质分子在一定pH的溶液中可带净的的溶液中可带净的负负电荷或电荷或正正电荷，故可在电场中发生移动。电荷，故可在电场中发生移动。不同蛋白质分子所带不同蛋白质分子所带电荷量电荷量不同，且不同，且分子分子大小大小也不同，故在电场中的移动速度也不同，也不同，故在电场中的移动速度也不同，据此可互相分离。据此可互相分离。二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质蛋白质分子的颗粒直径已蛋白质分子的颗粒直径已达达1100nm，处于，处于胶体颗粒的范围。（亲水胶体）胶体颗粒的范围。（亲水胶体）蛋白质具有胶体溶液的性质：蛋白质具有胶体溶液的性质：布朗运动、丁达布

19、朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜、具有吸附力尔效应、不能透过半透膜、具有吸附力等。等。1 1、蛋白质具有胶体溶液的性质、蛋白质具有胶体溶液的性质二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质2 2、稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素：、稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素：| 水化膜水化膜 - 通过通过氢键氢键与水结合与水结合| 表面电荷表面电荷- 在非等电点状态下，在非等电点状态下，双电层双电层，带，带 同性电荷蛋白质分子互相排斥。同性电荷蛋白质分子互相排斥。 蛋白质不能透过半透膜，细胞膜是半透膜，所蛋白质不能透过半透膜，细胞膜是半透膜，所以以正常尿液不含蛋白质正常尿液不含蛋白质。透析：透析：是利用透

20、析袋把大分子蛋白质与小分子是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。化合物分开的方法。可用于纯化蛋白质。可用于纯化蛋白质。（三）蛋白质的沉淀（三）蛋白质的沉淀概念：概念：蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。常用的沉淀方法常用的沉淀方法盐析法；盐析法； 有机溶剂沉淀法；有机溶剂沉淀法； 某些酸类沉淀法；某些酸类沉淀法； 重金属盐沉淀法。重金属盐沉淀法。1、盐析、盐析 向蛋白质溶液中加入一定浓度的向蛋白质溶液中加入一定浓度的中性盐中性盐（硫酸（硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等），可铵、硫酸钠和氯化钠等），可破坏蛋白质表面的破坏蛋白质表面的水化膜并中和电荷水化膜并中

21、和电荷，从而使蛋白质从溶液中析出，从而使蛋白质从溶液中析出的现象称为盐析。的现象称为盐析。作用机制作用机制: 中和电荷的同时破坏水化膜中和电荷的同时破坏水化膜;常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，盐析时，pH在蛋白质的等电点在蛋白质的等电点处效果最好。处效果最好。盐析沉淀蛋白质通常盐析沉淀蛋白质通常不会引起蛋白质的变性不会引起蛋白质的变性，用于蛋白质的分离。用于蛋白质的分离。蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质+带正电荷的蛋白

22、质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用沉淀沉淀2、有机溶剂沉淀法、有机溶剂沉淀法用有机溶剂：用有机溶剂：酒精、甲醇、丙酮酒精、甲醇、丙酮，破坏蛋白质表面的水化膜破坏蛋白质表面的水化膜。3、某些酸类沉淀法、某些酸类沉淀法 黄酰水杨酸、三氯醋酸、浓硝酸、苦味酸、黄酰水杨酸、三氯醋酸、浓硝酸、苦味酸、磷钨酸、鞣酸磷钨酸、鞣酸等，与蛋白质的正离子结合成等，与蛋白质的正离子结合成不溶性的盐而沉淀。不溶性的盐而沉淀。 此法应调整此法应调整pH小于该蛋白质的等电点小于该蛋白质的等电点。往往引起蛋白

23、质的往往引起蛋白质的变性变性。应用：临床上可用这些酸类检查尿蛋白等。应用：临床上可用这些酸类检查尿蛋白等。4、重金属盐沉淀法、重金属盐沉淀法此法常引起蛋白质此法常引起蛋白质变性变性。应用：抢救重金属中毒的病人。应用：抢救重金属中毒的病人。（四）蛋白质的变性（四）蛋白质的变性1、概念：、概念：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质空间在某些物理或化学因素作用下，蛋白质空间结构破坏，导致理化性质改变和生物活性降低以致丧失结构破坏，导致理化性质改变和生物活性降低以致丧失的现象称为蛋白质的变性作用的现象称为蛋白质的变性作用 物理因素：物理因素：高温、高压、紫外线、高温、高压、紫外线、X射线、超声破及强烈震

24、荡等。射线、超声破及强烈震荡等。 化学因素：化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。2、引起变性的因素、引起变性的因素变性的本质变性的本质： 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质变性后的性质改变蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。丧失及易受蛋白酶水解。复性复性： 若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为仍可恢

25、复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性复性。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。并不变性。蛋白质的凝固作用蛋白质的凝固作用： 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。此凝块不易再溶于强酸和强碱中。（五）紫外吸收和呈色反应（五）紫外吸收和呈色反应l 紫外吸收：紫外吸收：酪氨酸酪氨酸和和色氨酸色氨酸对紫外线有吸收作用。对紫外线有吸收作用。l 最大吸收峰在最大吸收峰在280nm波长处，利用此特性，可测定波长处，利用此特性，可测定蛋白质的含量。蛋白质的含量

26、。l 呈色反应：呈色反应： 双缩脲反应：双缩脲反应：在在碱碱性溶液中与性溶液中与铜离子铜离子作用生成作用生成紫红紫红色色络合物。络合物。 与与酚试剂酚试剂反应生成反应生成蓝色蓝色化合物。化合物。 在在酸酸性溶液中可与染料性溶液中可与染料“考马斯亮蓝考马斯亮蓝”产生颜色反产生颜色反应，由应，由棕红色棕红色变为变为蓝色蓝色。二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类（一）按分子形状分类（一）按分子形状分类1、球状蛋白、球状蛋白 分子形状接近球状或椭圆状，分子的长短轴之比小于分子形状接近球状或椭圆状，分子的长短轴之比小于10，多为可溶性蛋白。，多为可溶性蛋白。 2、纤维状蛋白、纤维状蛋白 分子形状类似细棒或纤

27、维状，分子的长短轴之比大于分子形状类似细棒或纤维状，分子的长短轴之比大于10，一般不溶于水，多为结构蛋白，主要起支撑和保护，一般不溶于水，多为结构蛋白，主要起支撑和保护作用，更新较慢。作用，更新较慢。 （二）按组成分类（二）按组成分类1、单纯蛋白质：、单纯蛋白质： 其水解产物仅为其水解产物仅为氨基酸氨基酸，没有其他产物。，没有其他产物。2、结合蛋白质：、结合蛋白质：由蛋白质与非蛋白部分组成。由蛋白质与非蛋白部分组成。 核蛋白：核蛋白：辅基为核酸。辅基为核酸。 糖蛋白：糖蛋白：辅基为糖类，如唾液中的黏蛋白就是由粘辅基为糖类，如唾液中的黏蛋白就是由粘蛋白就是由粘多糖和蛋白质组成。蛋白就是由粘多糖和

28、蛋白质组成。 脂蛋白：脂蛋白：辅基为脂类，是各种生物膜的主要成分，辅基为脂类，是各种生物膜的主要成分，如血浆脂蛋白，与脂类的消化、吸收和动员利用有关。如血浆脂蛋白，与脂类的消化、吸收和动员利用有关。（三）按溶解度分类（三）按溶解度分类可溶性蛋白质、醇溶性蛋白质、不溶性蛋白质可溶性蛋白质、醇溶性蛋白质、不溶性蛋白质（四）按功能分类（四）按功能分类酶蛋白（生物催化剂）酶蛋白（生物催化剂）调节蛋白（代谢调节调节蛋白（代谢调节激素）激素）运输蛋白运输蛋白结构蛋白结构蛋白受体（参与细胞间信息传递）受体（参与细胞间信息传递）防御蛋白（免疫保护）防御蛋白（免疫保护）第四节第四节 核酸的化学核酸的化学 目的与

29、要求：目的与要求：掌握：掌握：核酸的分子组成；核酸的分子组成； 核酸的分子结构。核酸的分子结构。了解：了解：某些重要的核苷酸。某些重要的核苷酸。 重点与难点重点与难点重点：重点：化学组成；两类核酸分子组成异同；化学组成；两类核酸分子组成异同； 核酸的一级结构及其主要化学键；核酸的一级结构及其主要化学键； DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；右手双螺旋结构要点及碱基配对规律； mRNA、tRNA的结构特点；的结构特点；难点：难点：DNA的空间结构的空间结构 l 核酸：核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息携带和传递遗传信息。l 分

30、为分为脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸(DNA)和和核糖核酸核糖核酸(RNA)两类。两类。 一、核酸的分子组成一、核酸的分子组成碱基：碱基：戊糖：戊糖：磷酸：磷酸：嘌呤碱、嘧啶碱嘌呤碱、嘧啶碱核糖、脱氧核糖核糖、脱氧核糖（一）核酸的基本成分（一）核酸的基本成分 元素组成：元素组成：C、H、O、N、P（910%）1、戊糖：戊糖： D-核糖核糖(RNA)、D-2-脱氧核糖脱氧核糖(DNA)。2、含氮碱、含氮碱嘌呤碱：嘌呤碱：腺嘌呤腺嘌呤（A）、）、鸟嘌呤鸟嘌呤（G） 嘧啶碱：嘧啶碱：胞嘧啶胞嘧啶（C）、）、尿嘧啶尿嘧啶（U）、）、胸腺嘧啶胸腺嘧啶（T） DNA中的碱基（中的碱基（A、G、C、T），）， R

31、NA中的碱基（中的碱基（A、G、C、U）。）。 （二）组成核酸的基本单位（二）组成核酸的基本单位核苷酸核苷酸1、核苷：、核苷： 含氮碱含氮碱与与戊糖戊糖通过通过糖苷键糖苷键形成的化合物称为形成的化合物称为核苷核苷。 其中，其中，戊糖的第一位碳原子戊糖的第一位碳原子分别于分别于嘌呤碱的嘌呤碱的N-9和和嘧啶碱的嘧啶碱的N-1相连接，形成相连接，形成核糖核苷核糖核苷或或脱氧核糖核脱氧核糖核。2、核苷酸：、核苷酸： 核苷中核苷中戊糖的戊糖的C-5上的羟基与上的羟基与磷酸磷酸通过通过磷酸酯键磷酸酯键连接生连接生成成核苷酸核苷酸，称为，称为5-核苷酸。核苷酸。组成组成RNA的核苷酸主要有：的核苷酸主要有

32、：AMP、GMP、CMP、UMP 组成组成DNA的核苷酸主要有：的核苷酸主要有：dAMP、dGMP、dCMP、dTMP 5 -磷酸核苷酸的基本结构磷酸核苷酸的基本结构OO（N = A、G、C、U、T）HH(O)H1 2 NOHCH2HH5 4 3 PO-OOO-核糖核糖(pentose sugar )磷酸磷酸(phosphate) 碱基碱基(nitrogenous base)2.1.1 碱基碱基(base)、核苷、核苷(nucleoside)、核苷酸、核苷酸(nucleotide)的概念和关系的概念和关系 Nitrogenous basePentose sugarHOCH2HOHDeoxyri

33、bose (in DNA)HOCH2HOOHRibose (in RNA)PhosphatePyrimidineCytosineThymineUracilCUTPurineAdenineGuanineAG核苷酸核苷酸磷磷酸酸核核苷苷戊戊糖糖碱碱基基2.1.2 基本碱基结构和命基本碱基结构和命名名嘌呤（嘌呤（purine)嘧啶嘧啶(pyrimidine)Adenine (A)Guanine (G)Cytosine (C)Uracil (U)Thymine (T)核苷酸的结构和命名核苷酸的结构和命名腺嘌呤核苷酸（腺嘌呤核苷酸（ AMP） Adenosine monophosphate脱氧腺嘌呤核苷

34、酸（脱氧腺嘌呤核苷酸（dAMP） Deoxyadenosine monophosphate鸟嘌呤核苷酸（鸟嘌呤核苷酸（GMP）胞嘧啶核苷酸（胞嘧啶核苷酸（CMP）尿嘧啶核苷酸（尿嘧啶核苷酸（UMP）脱氧鸟嘌呤核苷酸（脱氧鸟嘌呤核苷酸（dGMP）脱氧胞嘧啶核苷酸（脱氧胞嘧啶核苷酸（dCMP）脱氧胸腺嘧啶核苷酸（脱氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）HOH2.1.3 常见（脱氧）核苷酸的结构和命名常见（脱氧）核苷酸的结构和命名PPPPPPPP鸟嘌呤核苷酸鸟嘌呤核苷酸（GMP）尿嘧啶核苷酸尿嘧啶核苷酸（UMP）胞嘧啶核苷酸胞嘧啶核苷酸（CMP）腺嘌呤核苷酸腺嘌呤核苷酸（AMP）脱氧腺嘌呤核苷酸脱氧腺嘌呤核苷

35、酸（dAMP）脱氧鸟嘌呤核苷酸脱氧鸟嘌呤核苷酸（dGMP）脱氧胞嘧啶核苷酸脱氧胞嘧啶核苷酸（dCMP）脱氧胸腺嘧啶核苷酸脱氧胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）二、核酸的分子结构二、核酸的分子结构（一）核酸分子的一级结构（一）核酸分子的一级结构概念：概念：核苷酸间的连接键：核苷酸间的连接键：具有方向性具有方向性3，5-磷酸二酯键磷酸二酯键 核酸中核酸中核苷酸核苷酸的排列顺序。的排列顺序。 由于核苷酸间的差异主要是由于核苷酸间的差异主要是碱基碱基不同，所以也称为不同，所以也称为碱基序碱基序列列。OHOHOH5 3 RNARNA一级结构一级结构 DNADNA一级结构一级结构5 3 OHOHOH5 3 RNA

36、RNA一级结构一级结构（二）核酸分子的空间结构（二）核酸分子的空间结构1、DNA的空间结构的空间结构双螺旋结构双螺旋结构 DNA分子中各脱氧核苷酸之分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（间的连接方式（3 -5 磷酸二酯键磷酸二酯键）和排列顺序叫做）和排列顺序叫做DNA的一级结的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为走向的规定为5 3 。不同的。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息顺序，因此携带有不同的遗传信息。 一级结构的表示法一级结构的表示法 结构式，线条式，字母式结构式，线条式，字母式5 3 DNAD

37、NA一级结构的表示法一级结构的表示法5 3 结构式结构式5 3 p p p pOH3 ACTG1 线条式线条式5 ACTGCATAGCTCGA 3 字母式字母式DNA的双螺旋结构的形成的双螺旋结构的形成5 3 5 3 5 3 5 3 磷酸磷酸核糖核糖碱基碱基T-A碱基对碱基对C-G碱基对碱基对DNA的双螺旋模型特点的双螺旋模型特点 a. 两条反向平行的脱氧核苷酸链沿一个假设的两条反向平行的脱氧核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。一条链为中心轴右旋相互盘绕而形成。一条链为5 3 走走向，另一条为向，另一条为3 - 5 走向。走向。 b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位磷酸和脱氧

38、核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按基按AT，GC配对（配对（碱基配对原则碱基配对原则，Chargaff定律定律） c. 螺旋直径螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔个碱基对重复一次，间隔为为3.4 nm。 氢键氢键 碱基堆集力碱基堆集力 磷酸基上负电荷被胞内磷酸基上负电荷被胞内组蛋白或正离子中和组蛋白或正离子中和 碱基处于疏水环境中碱基处于疏水环境中DNA的双螺旋结构稳定因素的双螺旋结构稳定因素DNA的双螺旋结构的双螺旋结构的意

39、义的意义 该模型揭示了该模型揭示了DNADNA作为遗传物质的稳定性作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了特征，最有价值的是确认了碱基配对碱基配对原则，这原则，这是是DNADNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是出是2020世纪生命科学的重大突破之一，它奠定世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。速发展的基石。DNA的三级结构的三级结构 超螺旋结构：超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。旋结构。 原核生物原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋。的高级结构是环状超螺旋。 真核生物染色质真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，是线性双螺旋，它缠绕在组蛋白的八