吉首大学物理化学课件：12-化学动力学基础二

1、物理化学电子教案第十二章8/13/2022第十二章 化学动力学基础(二)12.1 碰撞理论12.2 过渡态理论12.3 单分子反应理论 * 12.4 分子反应动态学简介12.5 在溶液中进行的反应 * 12.6 快速反应的几种测试手段12.7 光化学反应 * 12.8 化学激光简介12.9 催化反应动力学8/13/2022速率理论的共同特点 速率理论的共同点是：反应物分子之间的“碰撞”是反应进行的必要条件，但并不是所有“碰撞”都会引起反应。是否能反应取决于能量等因素，与碰撞时具体变化过程密切相关。讨论碰撞时具体变化过程也正是速率理论的关键所在。 碰撞时实际变化过程的研究需要首先选定一个微观模型

2、，用气体分子运动论（碰撞理论）或量子力学（过渡态理论）的方法，并经过统计平均，导出宏观动力学中速率常数的计算公式。 各速率理论的主要区别也主要体现在这一微观模型的差别。速率理论 与热力学的经典理论相比，动力学理论发展较迟。先后形成的碰撞理论、过渡态理论都是20世纪后建立起来的，尚有明显不足之处。 由于所采用模型的局限性，使计算值与实验值不能完全吻合，还必须引入一些校正因子，使理论的应用受到一定的限制。12.1 碰撞理论双分子的互碰频率和速率常数的推导*硬球碰撞模型碰撞截面与反应阈能*反应阈能与实验活化能的关系概率因子12.1 碰撞理论 碰撞理论是在气体分子运动论的基础上在20世纪初发展起来的。

3、该理论认为发生化学反应的先决条件是反应物分子的碰撞接触，但并非每一次碰撞都能导致反应发生。 简单碰撞理论是以硬球碰撞为模型，导出宏观反应速率常数的计算公式，故又称为硬球碰撞理论。 碰撞理论在一些假设的基础上得到了气相双分子反应速率的计算公式，其理论要点是:分子是一个没有内部结构的硬球；故简单碰撞理 论（SCT）又称为硬球碰撞理论。2. 气体分子A和B必须通过碰撞才可能发生反应；3. 只有碰撞动能大于或等于某临界能或阈能的活化碰撞才能发生反应。4.求出单位时间单位体积中分子间的碰撞数（即碰撞频率）以及活化碰撞所占分数，即可导出速率方程。 r qZ AB碰撞理论（Collision Theory）

4、A与B分子互碰频率 将A和B分子看作硬球，根据气体分子运动论，它们以一定角度相碰。互碰频率为：速率常数的推导设有反应若每次碰撞都能起反应，则反应速率为改用物质的浓度表示这就是根据简单碰撞理论导出的速率常数计算式在常温常压下，碰撞频率约为 由于不是每次碰撞都能发生反应，所以要乘以有效碰撞分数q对照Arrhenius公式 碰撞理论说明了经验式中的指前因子相当于碰撞频率，故又称为频率因子将上式写为将上式取对数再对温度微分当这就是Arrhenius经验式。若用物质的量浓度表示，则速率常数的计算式为或对于相同分子的双分子反应，则有反应阈能与实验活化能的关系根据实验活化能的定义：将与T无关的物理量总称为B

5、，取对数：已知对T微分，得：代入活化能定义式，得： 反应阈能Ec与温度无关，但无法测定，要从实验活化能Ea计算。Ea Ec在温度不太高时 将Ea代入速率常数的计算式，得：与Arrhenius经验式对照，得指前因子的表示式为：概率因子（probability factor）概率因子又称为空间因子或方位因子。 由于简单碰撞理论所采用的模型过于简单，没有考虑分子的结构与性质，所以用概率因子来校正理论计算值与实验值的偏差。P=k(实验)/k(理论)则速率常数的计算式为 (1) 从理论计算认为分子已被活化，但由于有的分子只有在某一方向相撞才有效； (2) 有的分子从相撞到反应中间有一个能量传递过程，若这

6、时又与另外的分子相撞而失去能量，则反应仍不会发生； (3) 有的分子在能引发反应的化学键附近有较大的原子团，由于位阻效应，减少了这个键与其它分子相撞的机会等等。 理论计算值与实验值发生偏差的原因主要有： 碰撞理论的优点： 模型过于简单，所以要引入概率因子，且概率因子的值很难具体计算。 对Arrhenius公式中的指数项、指前因子和阈能都提出了较明确的物理意义，认为指数项相当于有效碰撞分数，指前因子A 相当于碰撞频率。 它解释了一部分实验事实，理论所计算的速率常数 k 值与较简单的反应的实验值相符。 碰撞理论为我们描述了一幅虽然粗糙但十分明确的反应图像，在反应速率理论的发展中起了很大作用缺点：

7、阈能还必须从实验活化能求得，所以碰撞理论还是半经验的。12.2 过渡态理论势能面由过渡态理论计算反应速率常数*活化络合物的活化能Ea和指前因子A与 诸热力学函数之间的关系过渡态理论(transition state theory) 他们认为由反应物分子变成生成物分子,中间一定要经过一个过渡态,而形成这个过渡态必须吸取一定的活化能，这个过渡态就称为活化络合物，所以又称为活化络合物理论。 用该理论，只要知道分子的振动频率、质量、核间距等基本物性，就能计算反应的速率常数，所以又称为绝对反应速率理论。 过渡态理论是1935年由艾林(Eyring)和波兰尼（Polany)等人在统计热力学和量子力学的基础

8、上提出来的。势能面 莫尔斯(Morse)公式是对双原子分子最常用的计算势能Ep的经验公式： 式中r0是分子中双原子分子间的平衡核间距，De是势能曲线的井深,a为与分子结构有关的常数 该理论认为反应物分子间相互作用的势能是分子间相对位置的函数当rr0时有引力，即化学键力 时的能级为振动基态能级 AB双原子分子根据该公式画出的势能曲线如图所示。当r0，离子强度增 大，k增大，正原盐效应（2） 1，是由于初级过程活化了一个分子，而次级过程中又使若干反应物发生反应。 当KM，r =k2E0，反应只与酶的浓度有关，而与底物浓度无关，对S呈零级2.当SKM时r =k2E0S/KM 对S呈一级3.当S时，

9、r = rm=k2E0123451231.5当反应速率达到最大值rm的一半时， KM=S。下面的数学处理可以求出 KM 和 rm重排得：以 作图，得一直线从斜率和截距求出 KM 和 rm酶催化反应特点1.高选择性 它的选择性超过了任何人造催化剂，例如脲酶它只能将尿素迅速转化成氨和二氧化碳，而对其他反应没有任何活性。2.高效率它比人造催化剂的效率高出108至1012 倍。3.反应条件温和 一般在常温、常压下进行。5.反应历程复杂 受pH、温度、离子强度影响较大。酶本身结构复杂，活性可以进行调节4.兼有均相催化和多相催化的特点温度对酶催化反应的影响 各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶催化反应速

10、率最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10，酶催化反应速率可以相应提高12倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如：动物组织中各种酶的最适温度为3740；微生物体内各种酶的最适温度为2560。 过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶催化反应速率。最适温度在60以下的酶，当温度达到6080时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100时，酶的催化作用完全丧失。pH对酶催化反应的影响 动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为2，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。 酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现

11、在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。酶催化反应的应用和模拟 如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高。食品工业：淀粉制糖、乳品加工、啤酒加工 一般情况下的酶反应均是在温和条件下进行的（如常温、常压和中性溶液），酶的这些特性使酶能在食品、饮料和诊断工业中广泛应用。 洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等酶催化反应的应用和

12、模拟轻工业：丝绸脱胶、原料皮的脱毛氨酸酸、有机酸生产：酶法拆分外消旋氨基酸、合成氨基酸、合成有机酸医药行业：蛋白酶、胶原酶、链激酶等作为药剂的应用；医疗诊断、分析。 如：在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等。 肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高。 酶催化反应的应用和模拟由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题。目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶。但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要。工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂。另外，人们正在研究酶的人工合成。 我国科学家卢嘉锡、蔡启瑞等早在1973年就在国际上最早提出原子簇结构的固氮酶活性中心模型和ATP驱动的生物固氮电子传递机理，为我国化学模拟生物固氮研究走在世界前列做出了重要贡献。随着仿生科学的不断发展，用模拟酶取代普通催化剂，将引发意义深远的技术革命。一、基本概念1.反应速率表示法，2.基元反应、3.质量作用定律，4.反应分子数，5.反应级数，6.反应速率常数。二、简单级数