生化解答题2014年1月3日最终版

1、生化大题汇总 2014 年 1 月 3 日第一章1 蛋白质的-螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm.。-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的 NH 与前面第四个氨基酸的 C O 形成氢键。天然蛋白质的-螺旋结构大都为右手螺旋。2蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？该理论有何应用?答：蛋白质变性作用是指在某些的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改

2、变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。应用:利用变性：，高压灭菌，血虑液防止变性：低温保存生物制品取代变性：乳品解毒(用于急救重金属)3 简述蛋白质变性作用的机制。答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。4根据蛋白质一级氨基酸序列可以蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：151015Ile-A

3、la-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-202527Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg（1）在该序列的哪一部位可能会出弯或-转角。何处可能形成链内二硫键？假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在？天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸答：（1）可能在 7 位和 19 位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。（2）13 位和 24 位的半胱氨酸可形成二硫键。（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln

4、 和 Lys；分布在的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu 和 Val；Thr 尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和的可能性都有。4 写出两种分离血浆蛋白的方法原理(5)盐析:中性盐破坏水化膜和表面电荷电泳:根据蛋白质带电量和分子大小不同，因而移动速度不同第二章到哪些组分?DNA 和 RNA 的水解产物有何不同？1将核酸完全水解后核苷酸的组成：碱基、戊糖和磷酸。2对一双链 DNA 而言，若一条链中（A+G）/（T+C）= 0.7，则：（1）互补链中（A+G）/（T+C）= ？（2）在整个 DNA 分子中（A+G）/（T+C）= ？（3）若一条链中（A+ T）/（G +C）= 0.

5、7，则互补链中（A+ T）/（G +C）=（4）在整个 DNA 分子中（A+ T）/（G +C）= ？3DNA 热变性有何特点？Tm 值表示什么？DNA 变性（DNA denaturation）：DNA 变性是指在理化作用下，DNA 分子中的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，双螺旋结构，双链分开形成单链的过程。变性后理化性质改变：粘度下降；比旋度下降；紫外吸收增强。变性后的 DNA 一级结构没有改变。融解温度（melting temperature,Tm）：DNA 热变性过程中，紫外吸收达到最大值的一半时溶液的温度称为融解温度（Tm）4DNA 分子二级结构有哪些特点？（简述 Watson-Cric

6、k DNA 双螺旋结构的基本特点。）反平行双链：脱氧核糖-磷酸骨架位于外侧，碱基对位于内侧碱基互补配对：AT 配对（两个氢键），GC 配对（三个氢键）；碱基对平面垂直纵轴右手双螺旋：螺距为 3.4 nm，直径为 2.0 nm，10bp/圈表面功能区：小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别 DNA 碱基序列的基础维持结构稳定的力量：氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定5在稳定的 DNA 双螺旋中，哪两种力在维系分子氢键：维持 DNA 双链横向稳定性，碱基：堆积力维持双链纵向稳定性(主要）。结构方面起主要作用？离子键：磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成离子键，减少双链间的静电排斥力。

7、6,一种的脱氧核糖核酸链具有以下组成：A=32%, G=16%, T=40%, C=12%（摩尔含量比），请问该脱氧核糖核酸的结构具特点？答：从 A、T、G 和C 的含量比可以看出，该A 和T 以及G 和 C 的含量不等，所以不能DNA 组成中嘧啶碱数目与嘌呤碱基数目不等，双螺旋结构，可能是一条单链 DNA。7, 有一条脱氧核糖核酸链，结构如下：5-ACCGTAACTTTAG-3请写出与该链互补的 DNA链和 RNA 链的结构。（2 分）答：5-ACCGTAACTTTAG-33-TGGCATTGAAATC-53-UGGCAUUGAAAUC-58,请说明 DNA 和 RNA 在组成、结构、功能上

8、的不同之处。9、 简述三种 RNA（mRNA、tRNA、rRNA）在蛋白质生物中的作用。1 rRNA：与多种蛋白质结核糖体或白体，是细胞内蛋白质的场所。2 mRNA:作为蛋白质的模板。3 tRNA：转运氨基酸至蛋白质场所10. mRNA 与 tRNA 的结构特点mRNA 结构特点：1、5端“帽子”： m7GpppNm- 。2、3端“尾巴”：polyA。3、中部：其前体包含“外显子”和“内含子”，需加工去除内含子。外显子以“信息子”形式体现遗传4、功能：蛋白质生物的模板。5、细胞内特点：短寿，少量，多样tRNA 的结构特点：1、分子较小，含较多的稀有碱基和非标准碱基配对2、5端一般为鸟嘌呤核苷酸

9、，3端为 CCA-OH3。 3、二级结构为“三叶草”型（cloverleaf pattern） 4、“倒 L”型三级结构第三章1. 竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的动力学特点各是什么？2. 酶的特征性常数是什么？有何意义？Km 值为酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，是 mol/L。1.Km 值近似等于ES的解离常数，可以表示酶与底物的亲和力Km 值越大，酶与底物的亲和力越小；Km 值越小，酶与底物的亲和力越大Km 值是酶的特征性常数Km 值只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。不同的酶 Km 值不同。2.3.由若干酶催化键酶）续代谢过程时，Km 值最大的一步

10、反应为限速反应，该酶为限速酶（关3.酶的化学修饰举三个调节方式，化学修饰的特点？概念：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。列举三个方式：磷酸化乙酰化甲基化腺苷化 SH 与（3）特点：-脱磷酸脱乙酰去甲基脱腺苷 S S 互变酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互相转变。催化互变反应的酶在体内可受调节如激素的调控。因一个酶可催化多个酶蛋白修饰，即出现级联放大效应，效率较变构调节高。磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。同一个酶可以同时受变构调节和化学修饰调节。第四章1. 简述磷酸戊糖途径的生理意义。（1）为核酸

11、的生物提供核糖（2）提供 NH 作为供氢体，参与多种代谢反应1、体内许多代谢的供氢体（脂酸、胆固醇）；2、参与肝脏内的生物转化作用；3、维持谷胱甘肽的还原状态（抗氧化剂）。2.糖异生？主要原料有哪些？关键酶是什么？糖异生(Gluconeogenesis)：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程1、部位：线粒体，细胞液，微粒体2、原料：甘油、生糖氨基酸、乳酸等3、关键酶：酸羧化酶：激活剂（乙酰 CoA）磷酸烯醇式酸羧激酶果糖二磷酸酶（限速酶）：激活剂（柠檬酸）；抑制剂（2,6-二磷酸果糖）葡萄糖 6 磷酸酶：糖原分解及糖异生途径共有的关键酶4、肌肉缺少葡萄糖 6 磷酸酶，需进行乳酸循环5、主要生理意义

12、：调节血糖3. 简述血糖的来源、去路。4、糖在体内主要有哪些代谢途径，每个途径的关键酶各有哪些？糖酵解：有氧氧化：磷酸戊糖途径：糖原的与分解:糖异生：第五章1. 用电泳法和超速离心法能将血浆脂蛋白分为哪几类？各类的功能是什么？乳糜微粒 CM：外源性甘油三酯到全身各组织极低密度脂蛋白 VLDL：低密度脂蛋白 LDL：内源性甘油三酯到机体各组织中肝脏的胆固醇到肝外组织高密度脂蛋白 HDL：收集血液中胆固醇及 Apo 运回肝脏代谢（胆固醇的逆向转运）2. 胆固醇的原料有哪些？关键酶是什么？胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？一分子胆固醇需要：18 分子乙酰 CoA，36 分子 ATP（糖有氧氧化），1

13、6 分子 NH+H+(磷酸戊糖途径)关键酶：HMG CoA 还原酶（1）转化为胆汁酸（胆固醇代谢的主要去路）（3）转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、雄激素、雌激素（3）转化为 7脱氢胆固醇，最终生成维生素 D33.？简述其产生的意义。1、脂肪酸分解产生的乙酰 CoA 彻底氧化分解乙酰 CoA 不能生糖。偶数碳脂肪酸不能生糖碳原子数目相同的有机化合物中，脂肪酸彻底氧化分解生成的 ATP 最多的生成与利用（ketone bodies）：脂肪酸在肝内氧化分解时的中间产物，包括乙酰乙酸、羟丁酸、肝内生成，肝外利用原料：乙酰 CoA反应部位：线粒体2、生成关键酶：HMGCoA生成的生理意义酶3、是肝脏输

14、出能源的一种形式。长期饥饿时，是脑组织的重要能源。利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。酮症（ketosis）：在饥饿、高脂低糖膳食及等时，脂肪分解代谢加强，在尿中出现（酮尿）生成超过利用能力，引起血中升高（酮血），4. 乙酰辅酶 A 可由哪些代谢途径产生，又有哪些代谢去路？去路:：HMG-CoA酶；胆固醇：HMG-CoA 还原酶；脂肪酸：乙酰 CoA 羧化酶。5. 葡萄糖和脂肪能否相互转变？若能，请写出简要的反应过程，若不能，请说明理由。第六章简述氧化呼吸链的传递顺序。NADHFP（FMN，Fe-S）CoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O2FAD

15、H2FP（FMN，Fe-S）胞质中 NADH 进入线粒体内的穿梭机制有哪些？1.-磷酸甘油穿梭机制部位：脑、骨骼肌催化酶：磷酸甘油脱氢酶（FAD） 能量生成：经呼吸链生成 1.5 个 ATP 2.苹果酸-天冬氨酸穿梭机制部位：心、肝组织催化酶：苹果酸脱氢酶（NAD+）、谷草转氨酶能量生成：经呼吸链生成 2.5 个 ATP第七章1. 简述体内血氨的主要来源和去路。2. 简述一碳的定义、来源和生理意义。（一）定义：某些氨基酸在分解代谢过程中所产生的只含有一个碳原子的基团。一氧化碳和除外。体内的一碳有：甲基(-CH3), 亚甲基(-CH2-), 次甲基(-CH=),甲酰基(-CHO), 亚氨甲基(-

16、CH=NH)等（二）载体：四氢叶酸（FH4，THFA）（三）来源：丝氨酸甘氨酸（四）生理功能组氨酸 色氨酸1、作为嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。2、提供甲基，参与许多化合物：肾上腺素、胆碱、肌酸等3. 简述高血氨症的生化基础。血氨升高NH3 入脑氨转化为 Gln, 使 Glu 量降低 酮戊二酸转变为 Glu，补充 Glu，故 酮戊二酸的量降低三不能正常进行ATP 生成下降脑内供能4. 简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。Ala GluAsp丙氨酸谷氨酸天冬氨酸第八章1.简述核苷酸抗代谢物干扰嘌呤核苷酸的抗代谢物作用机理：竞争性抑制1、6 巯基嘌呤（6MP）：次黄嘌

17、呤（I）的类似物，抑制 HGPRT 及嘌呤核苷酸的补救。在体内可转变为 6 巯基嘌呤核苷酸，抑制嘌呤核苷酸的从头。2、5 氟尿嘧啶（5FU）：胸腺嘧啶的类似物，抑制胸腺嘧啶核苷酸的3、阿糖胞苷：胞苷的类似物，抑制 dCDP 的生成。4、氨甲蝶呤（MTX）：叶酸类似物，抑制四氢叶酸的嘧啶核苷酸的从头，从而同时抑制嘌呤核苷酸和胸腺5、氮杂丝氨酸：Gln 类似物，同时抑制嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头2.嘌呤的原料？嘧啶的原料？嘌呤：磷酸核糖、一碳、CO2 、Gly 、 Asp 、Gln嘧啶：磷酸核糖、CO2、Asp、Gln3.痛风的发病机理？别嘌呤醇为何能治疗痛风？发病机理：尿酸生成过量或尿酸排出过

18、少。如：次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）不完全缺乏促使嘌呤核苷酸过度生成治疗机理：次黄嘌呤类似物，竞争性抑制黄嘌呤氧化酶；或转变为别嘌呤醇核苷酸，抑制嘌呤核苷酸从头第九章1. 哪些化合物是联系糖、脂、氨基酸代谢的枢纽物质？1、糖酵解、异生、有氧氧化、磷酸戊糖途径及糖原代谢的交汇点：6 磷酸葡萄糖（6C 水平）2、糖、核苷酸代谢的交汇点：5 磷酸核糖（5C）3、糖、甘油代谢的交汇点：磷酸二羟（3C）4、糖、脂、AA 分解的交汇点：乙酰 CoA（2C）5、氨基酸、核苷酸代谢的交汇点：一碳（1C）6、3 个重要氨基酸与糖代谢的交汇点： Asp-草酰乙酸（4C）；Glu-酮戊二酸(5C)；

19、Ala-酸(3C)7、奇数碳原子脂肪酸代谢与糖代谢的交汇点：琥珀酰辅酶 A(4C)、乙酰辅酶 A(2C)2. 若肝中6-磷酸葡萄糖，试述其主要去路。3. 试述饥饿 12 小时、24 小时及 1后，体内物质代谢各有何调整。（1）饥饿 12 小时：肝糖原大量消耗，血糖水平 胰高血糖素，胰岛素 肌肉摄取葡萄糖脂肪动员糖异生蛋白质分解（2）饥饿 24 小时：脂肪动员进一步增加，逐渐成为脑、心、肾、肌肉等的重要供能物质（3）饥饿一周以上：（1）蛋白质降解减少，以保证基本生理功能（2）脂肪分解和生成进一步增多（3）脑组织以糖维持在较低水平为主要能源，肌肉以脂肪酸为主要能源（4）肾的糖异生作用明显增强（5）

20、血4 ATP 的生理作用ATP 是细胞最重要的高能磷酸酯类化合物。是生物能存在和利用的主要形式ATP 在一切生物生命活动中都起重要作用，细胞核、细胞质和线粒体中都存在有 ATP3 ATP 是酶促磷酸基团转移的“共同”4 ATP 是生物体内主要的直接供能物质，是能量的携带者和转运者，是生物体通用的能量货币。5 ATP 不是能量的者。在脊推动物中起能量作用的 ATP 原是磷酸肌酸第十章1下列几个论点是否正确，请加以简单评论：（1）DNA 是遗传信息唯一的携带者。DNA 只存在于细胞核内。自鸡的心脏和肝脏细胞核提取的 DNA 毫无差别。2. 参与 DNA的成分主要有哪些？它们各自的作用是什么？1、底

21、物：dNTP2、模板：解开成单链的 DNA 母链(ssDNA)3、螺旋松弛，解旋：拓扑异构酶，解链酶，解旋酶，SSB（单链结合蛋白）4、RNA 引物：引物酶5、RNA 引物：提供 3-OH 末端6、链延长（形成磷酸二酯键）：DNA 聚合酶第十一章1真核生物 mRNA 前体的转录后加工主要有哪几种形式？（8）5末端加帽：m7GpppNmp-3末端加尾：polyA3. 剪接作用：除去 hnRNA 中的内含子，连接外显子。可变剪接：同一个初级转录本，在不同组织中由于剪接作用的差异，可产生不同的成熟 mRNA，导致翻译生成不同的蛋白质产物。4.RNA 修饰:甲基化作用5.:遗传信息在 RNA 水平发生改变,由一个产生不止一种蛋白质的加工方式。核苷酸，删除或替换【最重要】2.核酶？有何生物学意义？定义：具有催化活性的 RNA意义：1)2)3)核酶的发现，对生命的提供了依据核酶的发现是对传统酶学的利用核酶的结构设计人工核酶第十二章、转录和翻译的主要异同点。1.比较RNA 编辑2. 简述遗传的主要特点。1234简并性:一种氨基酸对应多个子：AUG 终止：UAA,UAG,UGA起始和终止起始方向性与无间隔性子的排列是从 mRNA 5 3端，子在 mRNA