中职生物化学课件第23章

1、生物化学中等职业教育 “十二五”国家级规划教材第2章 蛋白质的结构与功能导言 蛋白质(protein)普遍存在于自然界各种生物体内，人体内的蛋白质种类繁多，多达10万余种，约占人体干重的45%。体内各种蛋白质形态万千，功能各异。这些蛋白质除承担重要的结构功能外，还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等几乎所有的生命活动过程。因此，蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。分布广含量高种类多蛋白质分布特征代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递蛋白质的生物学功能作为生物催化剂（酶）氧化供能第1节蛋白质的分子组成一、蛋白

2、质的元素组成 主要元素：C、H、O、N 其他元素：硫、少数含磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘 含氮量比较接近，占13%19%，平均约为16%，根据凯氏定氮法，测定生物样品中的含氮量，就可以推算出蛋白质的大致含量：100 g样品中蛋白质含量 ( g % ) = 1 g样品含氮量 6.25 100蛋白质元素组成的特点1/16% 2008年9月，中国爆发某企业婴幼儿奶粉受三聚氰胺污染事件，食用了受污染奶粉的婴幼儿产生肾结石病症。三聚氰胺化学式：C3H6N6，俗称密胺、蛋白精，是一种化工原料。问题：奶制品生产企业为什么要在奶粉中添加三聚氰胺？案例2-1奶制品中氮的含量测定计算奶制品中蛋白质的含量添加三聚

3、氰胺提高氮含量蛋白质含量“被提高”奶制品受污染案例2-1 自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，除甘氨酸外均属 L-氨基酸二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸的分类 (表2-1）非极性疏水性氨基酸（8种）极性中性氨基酸（7种）碱性氨基酸（3种）酸性氨基酸（2种）第2节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的基本结构（一）肽键: 一个氨基酸的-羧基与另一个 氨基酸的-氨基之间脱水缩合而成的化学键。 肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、多肽（链）多肽链的基本构成：H-赖1-色2-苏3-丙4-异亮5-谷6天15-赖16-蛋17-酪18- OH 生物活性肽谷胱甘肽

4、三肽促甲状腺素释放激素三肽脑啡肽五肽催产素九肽人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序（二）蛋白质的一级结构（基本结构）一级结构主要化学键是肽键一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)高级结构二、蛋白质的空间结构基本结构二、蛋白质的空间结构多肽链主链通过折叠、盘曲所形成的空间结构主要的稳定键： 氢键 (一)蛋白质分子的二级结构主要构象： -螺旋 、 -折叠 、 -转角 、 无规卷曲 蛋白质的二级结构： -螺旋结构

5、示意图蛋白质的二级结构：-折叠结构示意图 蛋白质的二级结构：-转角结构示意图肽链出现180回折的部分形成-转角 （二）蛋白质分子的三级结构疏水键、离子键、氢键和 范德华力等 主要的稳定键：定义：整条多肽链上所有原子的空间排列位置主要构象：球形、椭圆形等 蛋白质分子三级结构的维持键肌红蛋白三级结构示意图N 端 C端仅由一条多肽链构成的蛋白质需具有三级结构才具有生物学活性主要稳定键 ：离子键、疏水键、氢键、（三）蛋白质分子的四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键结合而成的复杂空间结构。亚基：在蛋白质分子四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链（可以相同也可以不同）主要构象 ：复杂

6、血红蛋白是由含有血红素的2个亚基和2个亚基组成的四聚体。血红蛋白的四级结构示意图一级结构是空间构象的基础 三、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系 天然状态，有催化活性 尿素、 -巯基乙醇 去除尿素、-巯基乙醇非折叠状态，无活性三、蛋白质结构与功能的关系1一级结构相似表现出相似的功能3一级结构与分子病2一级结构不同表现出不同的功能（一）蛋白质一级结构与功能的关系 比较上述脊椎动物的胰岛素一级结构与人的胰岛素一级结构差异最小的是哪种动物？ 催产素对子宫平滑肌和乳腺导管的收缩作用远较抗利尿激素强，但催产素对血管平滑肌的收缩作用和利尿作用仅为抗利尿激素的1%三、蛋白质结构与功能的关

7、系1空间结构改变，功能改变3空间结构与构象病2空间结构破坏，功能丧失（二）蛋白质空间结构与功能的关系案例2-2 1996年春天“疯牛病”席卷了整个英国，它不仅引起英国一场空前的经济和政治动荡，而且也波及了整个欧洲。疯牛病又称“牛海绵状脑病”，是由朊病毒蛋白引起的神经疾病，其病理学的特点是淀粉样斑沉积，表现为大脑皮层的神经元细胞退化、丢失，空泡变性、死亡、消失，因而造成海绵状态即海绵脑病。朊病毒原无致病性，在某种未知蛋白质的作用下转变成致病分子。 问题1：朊病毒本质是什么？ 问题2：朊病毒到底发生了什么变化以至产生如此严重的后果呢？朊病毒蛋白二级结构多为-螺旋结构无致病性朊病毒蛋白二级结构变为-

8、折叠结构有致病性疯牛病蛋白质空间结构与生理功能密切相关 第3节蛋白质的理化性质与分类（一）蛋白质的两性电离性质与等电点蛋白质的两性电离: 蛋白质分子上同时有酸碱性基团，可进行酸式电离（释放H+，带负电），也可进行碱式电离（结合H+ ，带正电）。一、蛋白质的理化性质兼性离子：蛋白质在某溶液中解离成正、负离子的趋势相等，蛋白质呈现电中性。 等电点 ( pI )：能使某种蛋白质称为兼性离子的溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。不同的蛋白质各有不同的等电点不同溶液中蛋白质电离结果不同： pH = pI 时，蛋白质为兼性离子 pHpI 时，蛋白质为正离子 pHpI 时，蛋白质为负离子为什么人体血液中的蛋白

9、质带负电荷？正常人血液pH=7.35 7.45血液中各种蛋白质的pI 基本小于7.0pHpI所以：血液中的蛋白质带负电荷思考：电泳：带电粒子在电场中向电性相反方向定向移动的现象。电泳法可将血浆中的蛋白质分为5种成分（二）蛋白质的亲水胶体性质胶体性质：亲水稳定不能透过半透膜胶体蛋白质分子直径1100nm,属于胶体颗粒。蛋白质亲水稳定的原因：水化膜同种电荷蛋白质沉淀：去除蛋白质表面电荷和水化膜可使蛋白质从溶液中析出。蛋白质沉淀有机溶剂沉淀法盐析方法重金属盐沉淀法有些酸类沉淀法沉淀方法（三）蛋白质的变性和凝固 1变性的概念 在某些物理、化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质改变和生物

10、活性丧失，称为蛋白质变性。2变性的实质 破坏维持空间结构稳定的各种次级键，肽键未断裂物理因素：高温、高压、紫外线、X射线、超声波及强烈震荡等；化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等3变性的特征 溶解度降低而容易沉淀，黏度增加，易被水解酶水解消化，原有的生物学活性丧失4变性的应用 临床医学上常用的酒精、紫外线消毒、高压高热灭菌等；免疫球蛋白或生物制剂低温保存案例2-3 我们经常看到，临床上用碘酒、酒精消毒病人注射区域的皮肤，用紫外灯进行病房消毒，用高温高压对一些医疗器物进行灭菌等操作。生活中我们把被褥放到日光下曝晒杀菌，将食物煮熟后食用以便杀菌和容易消化吸收。 问题：以上做法是利用了蛋白质的

11、什么性质特点？（四）蛋白质的紫外吸收性质 蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨酸残基，含有共轭双键，在 280 nm 波长处出现特征吸收峰。（五）蛋白质的呈色反应2、 茚三酮反应蛋白质分子+茚三酮 蓝紫色化合物1、 双缩脲反应蛋白质分子+碱性铜 共热 紫红色化合物3、 Folin-酚试剂反应蛋白质分子中酪氨酸残基+酚试剂反应蓝色化合物。二、蛋白质的分类 （二）按组成特点分类 1.单纯蛋白质2.结合蛋白质 = 蛋白部分 + 非蛋白部分（一）按分子形状分类 2.纤维状蛋白质1.球状蛋白质小 结蛋白质是一类广泛存在于自然界并与生命活动密切相关的生物大分子，主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其中氮含量相对稳定

12、，约占16%。通过检测生物样品中氮的含量可计算蛋白质含量。组成蛋白质的基本单位是氨基酸，总共有20种，除甘氨酸没有旋光性外，其余19种都属于L型氨基酸。肽键是蛋白质结构中的基本键，氨基酸在多肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构。多肽链进一步折叠、盘曲，形成蛋白质的二级、三级、四级空间结构。维持蛋白质空间结构的键主要是次级键。蛋白质的结构与其生理功能密切相关，蛋白质的一级结构是空间结构的基础，空间结构决定其生理功能。蛋白质具有两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收、呈色反应等理化性质。许多理化因素能够破坏蛋白质的空间结构，从而使蛋白质失去原有的理化性质与生物学活性，使蛋白质变性，蛋白质变性在医学上、

13、生活中都具有重要意义。生物化学中等职业教育 “十二五”国家级规划教材第3章 核酸的结构 与功能导言 1868年瑞士青年科学家米歇尔（Friedrich Miescher）在外科绷带上脓细胞的核中发现了“核素”,1889年生物化学家奥尔特曼因其为酸性物质，首先以“核酸”命名核素。核酸存在所有生物体内，它是生物体遗传的物质基础，在生物体的生命活动中具有重要的生物学意义。是现代生物学和生命科学的一个重要标志，是从本质解读人类生命的一把钥匙。本章主要介绍核酸的分子组成及分子结构。 第1节核酸的分子组成DNA（脱氧核糖核酸）：主要分布细胞核RNA（核糖核酸）：主要分布细胞质，依据其结构和功能不同，分为：

14、 mRNA（信使RNA） tRNA（转运RNA） rRNA（核糖体RNA）核酸的分类案例3-1患者，女，17岁，因寒颤、发热、肌肉痛、头痛、疲劳、喉咙痛、痛苦干咳而就诊，医生诊断为流行性感冒。 1、你知道引起这种疾病的病原微生物是什么吗？ 2、这种微生物的遗传物质是什么吗？一、核酸的元素组成核酸主要由C、H、O、N、P五种元素组成。 P元素在核酸分子中的含量较为恒定，平均为9%10%，可对核酸进行定量分析。二、核酸的基本组成单位核苷酸核酸的水解过程及产物磷酸、戊糖、碱基磷酸、核苷核苷酸核酸二、核酸的基本组成单位核苷酸（一）磷酸在DNA和RNA分子中都含有磷酸。（二）戊糖（三）、含氮碱基 嘧啶

15、胞嘧啶（C） 尿嘧啶（U） 胸腺嘧啶（T） 嘌呤 腺嘌呤（A） 鸟嘌呤（G）(四)核苷酸核苷(脱氧核苷)：碱基与核糖（脱氧核糖）之间缩合 形成糖苷键。嘌呤杂环的N9 戊糖C1嘧啶杂环的N1 戊糖C1糖苷键糖苷键核苷核苷核苷和脱氧核苷的化学结构式2.核苷酸（脱氧核苷酸）：核苷（脱氧核苷）戊糖C5与磷酸通过磷酸酯键相连形成。组成DNARNA磷酸无差别戊糖脱氧核糖核糖碱基A、G、C、TA、G、C、U核苷酸脱氧腺苷一磷酸（dAMP）脱氧鸟苷一磷酸（dGMP）脱氧胞苷一磷酸（dCMP）脱氧胸苷一磷酸（dTMP）腺苷一磷酸（AMP）鸟苷一磷酸（GMP）胞苷一磷酸（CMP）胸苷一磷酸（UMP）DNA和RNA

16、分子组成的区别、核苷酸的命名及缩写临床对接 流感病毒侵入人体后吸附于宿主细胞表面，通过吞饮进入细胞内，释放RNA，以宿主细胞组分为原料，不断增殖子代。流感病毒感染将导致宿主细胞变性、坏死乃至脱落，造成粘膜充血、水肿和分泌物增加，从而产生鼻塞、流涕、咽喉疼痛、干咳以及其它上呼吸道感染症状，当病毒蔓延至下呼吸道，则可能引起毛细支气管炎和间质性肺炎。病毒感染还会诱导干扰素的表达和细胞免疫调理，造成一些自身免疫反应，包括高热、头痛、腓肠肌及全身肌肉疼痛等。三、体内重要的游离核苷酸及其衍生物（一）多磷酸核苷酸 体内最重要的多磷酸核苷酸是二磷酸腺苷（ADP）和三磷酸腺苷（ATP） 临床对接 能量合剂 能量

17、合剂是一种能量补充剂，为粉针剂，每支内含辅酶A50u、三磷酸腺苷(ATP)20mg及胰岛素4u。所含这三种成分都能提供能量，促进糖代谢，有助于病变器官功能的改善。能量合剂临床上用于肾炎、肝炎、肝硬化及心衰等。用法和用量：用2ml生理盐水溶解后肌注，一次一支，一日12次。或一次12支溶于5葡萄糖液500ml中缓慢静滴。 静滴时注意不宜过快，过快易引起心悸、出汗等不良反应，本品因含有胰岛素，所以不宜空腹使用。ATP、GTP、CTP、UTP dATP、dGTP、dCTP、dTTPADP、GDP、CDP、UDP、dADP、dGDP、dCDP、dTDP二磷酸核苷酸三磷酸核苷酸体内重要的环化核苷酸有3，5

18、环腺苷酸（cAMP）和3，5环鸟苷酸（cGMP） （二）环化核苷酸环腺苷酸（cAMP） 环鸟苷酸（cGMP）第2节DNA的分子结构核苷酸间的连接：3，5磷酸二酯键 一个核苷酸戊糖C3原子的羟基与另一个核苷酸戊糖C5原子的磷酸形成。概念：DNA分子中四种脱氧核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构。维系力：脱氧核苷酸之间所形成的磷酸二酯键。 方向：53 一、DNA的一级结构53二、DNA的二级结构：双螺旋结构螺距：3.4nm两链：相互平行方向相反形成右手螺旋维系力：碱基堆积力、氢键碱基位于内侧互补配对：AT、GC外侧：脱氧核糖、磷酸双螺旋结构要点:1是由两条平行且方向相反的多脱氧核苷酸链围绕同一中心

19、轴向右盘旋而成的右手双螺旋结构。3两条链上的碱基通过氢键连接成碱基对：A与T配对，C与 G配对，这种配对关系称为碱基互补配对规律。2DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连接构成基本骨架，排列在外侧，碱基排列在内侧。3每10个碱基对螺旋一周，螺距为 3.4nm。碱基对之间的氢键和碱基平面之间的堆积力是维持双螺旋结构稳定的主要作用力。三、DNA的高级结构原核生物DNA分子多数是封闭的环状双螺旋分子，在此基础上进一步盘曲形成超螺旋结构贮存于细胞内。真核生物DNA为线性分子，由DNA和组蛋白形成核小体后，以此为基本单位形成染色质细丝，进一步盘曲形成螺线管，再盘曲折叠形成超螺丝管，最终压缩成染色单体。DNA的高级结构四、DNA的功能储存遗传信息复制遗传信息转录遗传信息DNA的功能第3节RNA的分子结构一、RNA的一级结构：是指RNA分子中4种核苷酸的排列顺序 二、RNA的空间结构RNA的二级结构形式 ：发夹结构。RNA的分子结构5末端：m7GpppN （7甲基鸟嘌呤三磷酸核苷）。3末端：polyA（多聚腺苷酸）。1.mRNA5m7GpppN AAAAAAA 3 2.tRNA二级结构：三叶草结构三级结构：倒“L”型3.rRNArRNA的二级结构包含多个茎环。rRNA主要与蛋白质共同构成核糖体，组成核糖体的大小两个