刘期末历年解答题膜转运

1、第五类： HYPERLINK H:细胞生物学细胞考研辅导6内膜系统及蛋白质分选.ppt t _parent 蛋白质的合成、转运、跨膜运输、降解1、2002论述2#以动物细胞从胞外选择性摄取低密度脂蛋白LDL为例，说明受体介导的网格（或称笼形）蛋白有被小泡内吞的过程及生理意义（P120）2、2003简1#小肠上皮细胞膜上载体蛋白转运葡萄糖，为何有时是协助扩散、而有时又是协同运输协助扩散：葡萄糖通过质膜进出细胞的方式之一。葡萄糖在载体蛋白的协助下，从高浓度一侧通过质膜向低浓度一侧扩散，但此种方式不消耗代谢能。一般发生在进食后血液中葡萄糖浓度较高的情况。协同运输：动物小肠细胞对对葡萄糖的吸收伴随着N

2、a+的进入，细胞内的Na+离子又被钠钾泵泵出细胞外，细胞内始终保持较低的钠离子浓度，形成电化学梯度，协同运输（cotransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。动物细胞中常常利用膜两侧Na+浓度梯度来驱动，一般发生在血液中葡萄糖浓度较低的情况。3、2003论述2#分别简述三种不同有被膜泡的结构组分、运行方式和生理作用 HYPERLINK H:细胞生物学细胞考研辅导三种膜泡.doc t _parent 参考：三类具有代表性的衣被蛋白，即：笼形蛋白（clathrin）、COPI和COPII，

3、个介导不同的运输途径：（一）笼形蛋白衣被小泡笼形蛋白衣被小泡是最早发现的衣被小泡，介导高尔基体到内体、溶酶体、植物液泡的运输，以及质膜到内膜区隔的膜泡运输。笼形蛋白分子由3个重链和3个轻链组成，形成一个具有3个曲臂的形状（triskelion）。许多笼形蛋白的曲臂部分交织在一起，形成一个具有5边形网孔的笼子。笼形蛋白形成的衣被中还有衔接蛋白（adaptin）。它介于笼形蛋白与配体受体复合物之间，起连接作用。目前至少发现4种不同类型的衔接蛋白，可分别结合不同类型的受体，形成不同性质的转运小泡，如AP1参与高尔基体内体的运输、AP2参与质膜内体的运输、AP3参与高尔基体溶酶体的运输。当笼形蛋白衣被

4、小泡形成时，可溶性蛋白动力素（dynamin）聚集成一圈围绕在芽的颈部，将小泡柄部的膜尽可能地拉近（小于1.5nm），从而导致膜融合，掐断（pinch off）衣被小泡。动力素是一种GTP酶，调节小泡以出芽形式脱离膜的速率。动力素可以召集其它可溶性蛋白在小泡的颈部聚集，通过改变膜的形状和膜脂的组成，促使小跑颈部的膜融合，形成衣被小泡。当衣被小泡从膜上释放后，衣被很快就解体，属于hsp70家族的一种分子伴侣（molecular chaperone）充当衣被解体的ATP酶，一种辅蛋白（auxillin）可以激活这种ATP酶。（二）COP I衣被小泡负责回收、转运内质网逃逸蛋白（escaped pr

5、oteins）返回内质网。起初发现于高尔基体碎片，在含有ATP的溶液中温育时，能形成非笼形蛋白包被的小泡。进一步的研究发现这种衣被蛋白复合体包含多达7种肽链。内质网向高尔基体输送运输小泡时，一部分自身的蛋白质也不可避免的被运送到了高尔基体，如不进行回收则内质网因为磷脂和某些蛋白质的匮乏而停止工作。内质网通过两种机制维持蛋白质的平衡 ：一是转运泡将应被保留的驻留蛋白排斥在外，例如有些驻留蛋白参与形成大的复合物，因而不能被包装在出芽形成的转运泡中，结果被保留下来；二是通过对逃逸蛋白的回收机制，使之返回它们正常驻留的部位。内质网的正常驻留蛋白，不管在腔中还是在膜上，它们在C端含有一段回收信号序列（r

6、etrieval signals），如果它们被意外地逃逸进入转运泡从内质网运至高尔基体cis面，则cis面的膜结合受体蛋白将识别并结合逃逸蛋白的回收信号，形成COPI衣被小泡将它们返回内质网。内质网腔中的蛋白，如蛋白二硫键异构酶和协助折叠的分子伴侣，均具有典型的回收信号Lys-Asp-Glu-Leu（KDEL）。内质网的膜蛋白（如SRP受体）在C端有一个不同的回收信号，通常是Lys-Lys-X-X（KKXX，X：任意氨基酸），同样可保证它们的回收。COP I衣被小泡还可以介导高尔基体不同区域间的蛋白质运输。（三）COP衣被小泡介导从内质网到高尔基体的物质运输。COP II衣被由多种蛋白质构成，

7、其中Sar1GTP酶与Sec23/Sec24复合体结合在一起，形成紧紧包围着膜的一层衣被，Sec13/Sec31复合体形成覆盖在外围的一层衣被，Sec16推测可能是一种骨架蛋白，Sec12是Sar1的鸟苷酸交换因子。真核生物的COP II衣被蛋白亚单位具有一些横向同源物（Paralog），这些同源物可能介导不同的蛋白质转运，具有不同的调节机制。这些成分具有改变膜的形状和掐断运输小泡的功能。COP II衣被小泡形成与内质网的特殊部位，称为内质网出口（exit sites），这些部位没有核糖体，由交织在一起的管道和囊泡组成网络结构。由内质网到高尔基体的蛋白转运中，大多数跨膜蛋白是直接结合在COP

8、II衣被上，但是少数跨膜蛋白和多数可溶性蛋白通过受体与COP II衣被结合，这些受体在完成转运后，通过COP I衣被小泡返回内质网。4、2004论述3#分述下列4种蛋白质的合成部位、转运途径和组装场所：G蛋白偶联受体（膜蛋白）、RuBP羧化酶（叶绿体蛋白）、酸性磷酸酶（溶酶体蛋白）、核糖体蛋白G蛋白偶联受体（膜蛋白）：蛋白合成起始后转移至糙面内质网，在内质网上形成7次跨膜蛋白结构，通过COP = 2 * ROMAN II转运小泡转运至高尔基体进行修饰和分选，通过网格小泡转运到细胞膜表面。RuBP羧化酶（叶绿体蛋白）：蛋白质在细胞质中的多聚核糖体上合成，在转运肽的导向下运输到叶绿体的基质中。酸性

9、磷酸酶（溶酶体蛋白）：蛋白合成起始后转移至糙面内质网，在内质网腔内完成合成后，通过COP = 2 * ROMAN II转运小泡转运至高尔基体进行糖基化修饰和分选，在M6P受体和溶酶体酶的识别序列导向下进入溶酶体内。核糖体蛋白：在核仁内合成，运输到细胞至内进行组装5、 2005论述1 #为什么在内质网上进行共转移的信号肽仅为一段导向信号序列，而在线粒体和叶绿体膜上后转移的导肽和转运肽中却往往包含有两段（或两段以上）的导向序列（P159-161，202-203）6、2006简2#细胞质膜外表面也存在M6P（甘露糖-6-磷酸）受体蛋白，试解释其功能（溶酶体的发生有关P196）一部分含有M6P标志的溶

10、酶体酶会通过运输小泡直接分泌到细胞外,在细胞质膜上存在依赖与钙离子的M6P受体,它可与胞外的溶酶体酶结合,在网格蛋白协助下通过受体介导的胞吞作用,将酶送至前溶酶体中, M6P受体可返回细胞膜反复使用.7、 2006论述4 #简述膜泡的主要类型（包括有被小泡和其它形式的小泡）及各类型膜泡的结构、运输途径与生物学功能8、 2007论述1 #概述依赖泛素化的蛋白质降解途径及分子机制（ HYPERLINK H:细胞生物学细胞考研辅导泛素由76个氨基酸组成.doc t _parent 参考）泛素由76个氨基酸组成，高度保守，普遍存在于真核细胞，故名泛素。共价结合泛素的蛋白质能被蛋白酶体识别和降解，这是细胞内短寿命蛋白和一些异常蛋白降解的普遍途径，泛素相当于蛋白质被摧毁的标签。26S蛋白酶体是一个大型的蛋白酶，可将泛素化的蛋白质分解成短肽。在蛋白质的泛素化过程中，E1（ubiquitin-activating enzyme，泛素激活酶）水解ATP获取能量，通过其活性位置的半胱氨酸残基与泛素的羧基末端形成高能硫酯键而激活泛素，然后E1将泛素交给E2（ubiquitin-conjugating enzyme，泛素结合酶），最后在E3（ubiquitin-ligase，泛素连接酶）的作用下将泛素转移到靶蛋白上。9、 2008简1#在物质跨膜运输中，协助扩散和主动运