生物化学考试必看的生物化学知识点归纳

最全的生化学知识点纳绪概念：生物化学：是门研究生物体内化学分子及化学反应的生科学学科，其主要任务是从分子水和化学变化的本质上阐述各种生命现象。问题：生物化学研究主要内容？答：生物化学主要研的内容有：生物体的化学组成、分子结构能，物质代谢及其调控，遗传信息贮存、传递与表达。蛋白质的构与功能概念：肽键子氨基酸α－羧和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键多肽：通常由10~100氨基酸分子脱水缩而成的化合物叫多肽。酰胺平面：又称肽平，肽链主链上的肽键因具有部分双键性质不能自由旋转，使连接在肽键上的原子共处的同一平面。：体，在蛋白质中，特别是球蛋白，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，此相互作用，形成的有规则、在空间上能认的二级结构组合体。domain：结构域：蛋白三级结构被分割成一个或数个球状或纤折叠较为紧密的区域，各行其功能该区域称为结构域。蛋白质的一级结构：肽链中氨基酸残基的排列顺序。蛋白质的二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构，不涉及侧链部分的构象。蛋白质的三级结构：白质的多肽链在各种二级结构的基础上再一步盘曲或折迭形成具有一定规律三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。蛋白质的四级结构：有二条或二条以上独立三级结构的多肽链成的蛋白质，其多肽链间通过次级相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的级结构。蛋白质组学：一种基组所表达的全套蛋白质。问题：1何谓氨基酸、蛋白质的两性电与等电点？答：蛋白质是由氨基组成，其分子除两端的游离氨基及羧基外侧链上尚有一些游离基团，如天冬酸的羧基和谷氨酸的γ-羧基解离成负离子的酸性基团；赖氨酸的ε-氨基精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基解离成正子的碱性基团。因此，蛋白质也和氨基一样是两性电解质。蛋白质在溶液中的荷状态会受溶液的影响。溶液H+度高时，由于羧基等酸性基团的解受到抑制使白质分子带正电荷溶液的H+度低时由于碱性基团的解离抑制蛋白质分子带负电荷溶液的到某一值时，1

蛋白质分子成为所带、负电荷相等的兼性离子。此溶液的H值称为该蛋白质的等电点，以pI表示。2蛋白质二级结构有哪些形式？述α－螺旋的结构特点。答质二级结构主要形式：α-旋α-helixβ-折叠sheet、β-转角()规卷曲(randomcoil。α－螺旋的结构特点主链围中心轴呈有规律的螺旋式上升，形右手α螺旋每旋转一圈为3.6氨基酸残基,螺矩为0.54nm；其结构第一个肽键平面上的NH和四个肽平面上的CO成氢键二个肽键的NH第五个肽键的CO形成氢键,按此类推使α-螺旋结趋于稳定。3维持蛋白质亲水胶体溶液稳定条件有哪些？答：蛋白质分子表面化膜和亲水基团解离产生的电荷是维持蛋质亲水胶体溶液稳定的条件。4蛋白质一级结构与其功能有何系？答：①一级结构空间构象的基：白质一级结构决定空构象，即一级结构是高级结构形成的基。②一级结构功能的基础：一级构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功也相似。蛋白质一级构的种属差与分子进化：蛋白质一定的结构执行一的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的列。④蛋白质的一级结与分子病：蛋白质的氨基酸列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅有一个氨基酸异常。即所为的分病。5何谓分子伴侣？分子伴侣有何用？答：分子伴侣是指通提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成然构象或形成四级结构。作用）可地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松，如此重复进行可防止错误的聚发生，使肽链正确折叠）可与错误聚集肽段结合，使之解聚后，再诱导正确折叠）在白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。6什么是蛋白质变性？在医学上何应用？答：是指蛋白质在某物理和化学因素作用下其特定的空间构象改变，从而导致其理化性质的改变生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变。在医学上的应用：在临床医学上高热灭菌、乙醇消毒就是使细菌等病原体白质变性而失活来达到消毒抗感的目的免疫球蛋白或生物制剂需保存在4℃才能防止白质变性从而保持生物剂的活性。酶概念：酶：一类是由活细胞生、能在体内或体外对特异的底物发挥高催化作用的蛋2

白质。核酶：具有自我催化能力RNA分子自身可以进行分子的剪接这种具有催化作用的RNA被称为核。单纯酶：只由蛋白质成，不包含辅因子的酶，称作单纯酶。结合酶：结合酶包括部分：蛋白质部分，称酶蛋白，决定反应特异性；非蛋白质部分，多为小分有机化合物或金属离子，决定反应的种类性质。酶的活性中心：必需团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间构的区域，能与底物特异结合转化产物，这一区域称为酶的活性中心。变构酶：一种其活性到结合在活性部位以外部位的其它分子调的酶。酶的共价修饰：酶蛋肽链上的一些基团可与某种化学基团发生逆的共价结合，从而改变酶的活性，一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。：K值：是当反速度等于最大速度一半时的底物浓度。位：mmol/L。m同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性乃至免疫学特性不同的一组酶。问题：1维生素与辅酶有何关系？答B族维生素及参与构成的辅或辅基形式部族维生素在体内能起到辅酶的作用。但辅酶不仅包括B族维生素，在生物化上重要的还有辅酶Q、谷胱苷肽、尿苷二磷酸糖UDPG)、生素K族。2何谓酶原与酶原的激活？答：有些酶在细胞内成和初分泌时，并不表现有催化活性，这无活性状态的酶的前身物称为酶原酶原在一定条件下，受某种因素的作用，原分子的部分肽键被水解，使分子构发生改变，形成酶的活性中心，无活性酶原转化成有活性的酶称酶原的激。3酶作用的特点。答：酶促反应的特点）有极高的催化效率，比一般催化更有效的降低化学反应所需活化能效率比非催化反应高8～1020般化剂高10～1013。（2度的特异性据酶对底物结构严格选择程度的不同又为绝对特异性、相对特异性和立体异特异性（3高度不稳定性，酶是蛋白易受多种因素影响而不稳定发生变性）促反应的可调节性，为适应不断化的内环境和生命活动的需要，酶促应受多种因素的调控，如酶的区域化分布多酶体系、多功能酶、酶活性调节酶含量调节等。4温度、值对酶促反应速度有何影响？答）温度对酶促反应度的影响：化学反应的速度随温度增高而快，但酶是蛋白质，可随温度升高而变性。在温度较低时，前一影响较，反应速度随3

温度升高而加快。但度超过一定范围后，酶受热变性的因素占势，反应速度反而随温度上升而减。（）pH值对促反应速度的影响：pH对酶促反应速度的响酶反应介质的pH可影响酶分子，特别活性中心上必需基团的解离程度和催化基中质子供体或质子受体所需的离子状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，而影响酶与底物的结合。只有在特的pH件下，酶、底物和酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催作用，使酶促反应速度达最大值，这种H值称为酶的最适pH5试举例说明不可逆性抑制作用答：不可逆性抑制作：不可逆性抑制作用的抑制剂，通常以共键方式与酶的必需基团进行不可逆合而使酶丧失活性。如有机磷杀虫剂抑制虫的乙酰胆碱酯酶就是这种方式。机磷杀虫剂能专一作用于胆碱酯酶活性中的丝氨酸残基，使其磷酰化而不可逆制酶的活性。当胆碱酯酶被有机磷杀虫剂制后，乙酰胆碱不能及时分解成乙和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以酰胆碱为传导介质的神经系统处于度兴奋状态，引起神经中毒症状。6何谓竞争性、非竞争性、反竞性抑制作用？答：抑制剂只与未配的酶分子结合，即与底物竞争同一个部位这种抑制作用称为竞争性抑制作用抑制剂并没有与底物竞相结合同一个部位而是结合在底物结合部位以外的部，这样的抑制作用称为非竞争性抑制作用反竞争性抑制剂只与合，而与游离酶结合这种抑制作用称为反竞争性制作用。糖代谢概念：糖酵解：在缺氧情下，葡萄糖分解为乳酸，产生少量ATP的过程称为糖酵解。糖的有氧氧化：台阶萄糖在有氧条件下氧化生成CO和H的反应程。22糖原合成：单糖加到原“引物”上，使糖原分子变大的过程称糖原合成。糖异生：由非糖化合转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。乳酸循环：肌收缩通糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖解入液后又可被肌摄取，这就构成了一循环，此循环称为乳酸循环。血糖：血液中的糖称血糖，绝大多数情况下都是葡萄糖。低血糖与高血糖：空血糖浓度高于7.22mmol/L％）为高血糖。空腹血糖浓度低于3.89（70mg％）称为低血糖。问题：1糖的生理功能有哪些？答解能量命动需要能量最主要的源物质4

存能量，维持血糖：在体内可以糖原的形式进行储存，这是机储存能源的重要方式。当机体需要，糖原分解，释放入血，可有效地维持正血糖浓度，保证重要生命器官地能供应）提供原料，合成其他物质：分解代谢的中间产物可为体内其他含化合物的合成提供原料。如糖在体内可转为脂肪酸和甘油，进而合成脂肪；转变为某些氨基酸以供机体合成蛋白质所；可转变为葡萄糖醛酸，参与机体生物转化反应等；因而糖是人体重要的碳参构造组织细胞：糖是体重要的结构组织其他功能：糖能与构成体内一些具有生理功能的物质2糖酵解、糖异生有何生理意义答：糖酵解生理意义（）迅速供能。(2)某些组织细胞依糖酵解供能，如成熟红细胞等。糖异生生理意义：(l)空或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄，以维持血糖水平恒定。(2)生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径3何谓三羧酸循环？糖有氧氧化生理意义？答：由乙酸CoA酸乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、羧再生成草酸乙酸的循环反应过程称三羧酸循环。糖有氧氧化的生理意（一）有氧氧化是体内供能的主要途径）三羧酸循环是体内三大营养物质底氧化的共同途径）三羧酸循环是大营养物质代谢联系的枢纽。4磷酸戊糖途径的生理意义。答：(1)提供5-磷核糖，是合成核苷酸的原料。(2)提供NADPH；者参与合成代谢（作为供氢体）、生物转反应以及维持谷眈甘肽的还原性。5怎样检测糖耐量？糖耐量曲线以说明什么？答：葡萄糖糖耐量是机体对血糖浓度的调节能力。口服一定量萄糖后，每间隔一定时间测定血糖利用这一试验可了解胰岛β细胞功能和体对糖的调节能力。糖耐量曲线可以明机体糖负荷的能力。脂类代谢概念：脂肪动员：储存在脂细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水，释放出游离脂肪酸和甘油供其它织细胞氧化利用的过程叫脂肪动员。HSL：激素敏感性脂肪酶即脂肪细胞中的甘油三脂肪酶，它对多种激素敏感，活性受多种激素的调节胰岛素能抑制其活性，胰高血糖素、肾上素等能增强其活性。是脂肪动员的键酶。酮体：酮体是脂肪酸肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产，包括乙酰乙5

酸、羟基丁酸丙酮。酮体经血液运输至肝外组织氧化利，是肝脏向肝外输出能量的一种方式檬酸丙酮循环：就是线粒体内乙酰辅A与草酰乙酸缩合柠檬酸然后经膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸解酶催化下需消耗ATP将柠檬裂解回草酰乙酸和乙酰辅酶A后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后在苹酸脱氢酶的催化下生成苹果酸，苹果酸又苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化作用下重新生成草酰乙酸。血脂：是血浆中的中脂肪（甘油三酯和胆固醇）和类脂（磷脂糖脂、固醇、类固醇）的总称，广存在于人体中。LDL受途径：LDL或其他含ApoB100、E的蛋白如β-VLDL均可与LDL受体结合，内吞入细胞其获得脂类，主要是胆固醇，这种代谢过称为LDL受体途径。：卵磷脂胆固醇脂酰转酶，由肝合成释放入血液，以游离或与蛋白结合的形式存在，是一种血浆中起催化作用的酶，其作用是将HDL的卵脂的C2位不饱和脂肪酸转移游离胆固醇，生成溶血卵磷脂和胆固醇酯高脂血症：是指血脂平过高，可直接引起一些严重危害人体健的疾病，如动脉粥样硬化、冠心病胰腺炎等。问题：1脂类有何生理功能？答组成生物膜的成类脂可转变成其他具有重要生物学功能物质。2试述脂肪酸β－氧化的过程。答：脂肪酸氧化有多途径，最重要的是β氧化。①脂肪酸由位于线粒外膜上的脂酰成酶催化活化成脂酰②脂酰以肉碱为载体进入粒体，需要肉碱酰基转移酶肉碱酰基转移酶催③脂酰来的氧化过程包括脱氢，加水，再脱氢，硫解四步反应，最终降解为乙酰C，有脂酰氢酶，α，稀脂酰水解酶，羟脂酰氢酶，脂酰CoA硫解酶催化。3酮体是如何产生和利用的？答：酮体是脂肪酸在脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物包括乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮肝细胞以β-化所产生的乙酰辅酶A为料，先将其缩合成羟甲戊二酸单CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA解酶裂解产生乙酰乙酸。酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙脱羧生成丙酮。HMG-COA成酶是酮生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶，酮体不能在肝内被氧化。酮体在肝生成后，通过血液运往肝外组织，作为能物质被氧化利用。丙酮量很少，又有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙辅酶A，终通过三羧酸循环彻底氧化6

334甘油磷脂合成的原料及合成的本过程。33答：合成甘油磷脂的料为磷脂酸与取代基团。合成全过程可分三个阶段，即原料来源、活化和甘磷脂生成。5试述人体胆固醇的合成及其在内的代谢转变。答：成人除脑组织及熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成胆醇，每天可合成左右。肝脏是合成胆固醇的主要场所。内胆固醇75%～80%肝合成，10%由小肠合成。在体内的代谢转变一转变为胆汁酸胆固醇在肝内转化胆汁酸是其主要代谢去路变为类固醇激素胆固醇是合成类固醇素的前体转变为维生素D人体皮肤细胞内的固醇经脱氢氧化生成7-脱胆固醇脱氢胆固醇经紫外光照后转变成维生素。6什么是载脂蛋白？其主要作用什么？答是脂蛋白中的蛋质部分按发现的先后分为A、E等主要作用有：①在血浆中起运载脂的作用。②能识别脂蛋白受体，如apoE识别apoE受体，apoB100识LDL体，apoAI识别HDL体③调节血浆脂蛋白代谢酶的活性，如Ⅱ激活LPLapoAI能激活。7试述血浆脂蛋白的分类。各种浆脂蛋白的生理功能。答：血浆脂蛋白是脂与载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血脂质的运输和代谢形式，主要包括CM、、和大类。由小粘膜细胞合成，功能是运输外源甘油三酯和胆固醇。VLDL由肝细胞合和分泌，功能是运输内源性甘油三酯胆固醇。LDL由VLDL血浆中转化而，功能是转运内源性胆固醇。HDL要由肝细胞合成和分泌，功能是逆向转运固醇。生物氧化概念：生物氧化：物质在生体内进行的氧化分解作用，统称为生物氧。这里主要指营养物质在氧化分解逐步释放能量、最终生成CO和的过。22呼吸链：在生物氧化程中，代谢物脱下的2H，经过多种酶辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终氧结合生成水。由于该过程与细胞呼吸联紧密，故称此传递链为呼吸链。合酶：是一类能将三磷酸腺苷）催水解为二磷酸腺苷（ADP）和酸根离子的酶。氧化磷酸化：代谢物下的2H呼吸链传递过程中偶联ADP酸化并生成ATP的过程，称氧化磷化。是体内产生ATP的主要方式。底物水平磷酸化：物在生物氧化过程中，常生成一些含有高能的化合物，而这些化合物可直接偶ATP或GTP的合，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。7

加单氧酶：又称加单酶，羟化酶，羟氧酶，混合功能氧化酶。类催化有机物分子直接加氧的酶。SOD：即氧化物歧化酶，是一种源于生命体的活性质，能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害质。问题：1物质在体内氧化和体外氧化有异同？答例如糖和脂肪在内外氧化相点终产物CO和总能量变化不变；22耗氧量相同。不同之在于：体内条件温和，在体温情况下进行pH近中性、有水参加、逐步释放量；体外则是在高温下进行，甚至出现火。体内有部分能量形成ATP储存体外全以光和热的形式释放。体内以有机脱羧方式生成CO体外则碳与氧接化合生成CO体内以呼吸链氧化为主使与氧结合成水，22体外是氢与氧直接结生成H22人体生成ATP的方式有几种？详述具体生成过程。答：人体内ATP生有两种方式。（一）底物水平磷酸化phosphorylation底物分子中的能量直接高能键形式转移给ADP生ATP，这个过程称为底物水磷酸化，这一磷酸化过程在胞浆和线粒体进行。（二）氧化磷酸化）氧化和磷酸是两个不同的概念。氧化是底物脱氢或失电子过程，而磷酸化是指ADPPi成ATP的过程在结构完整的线粒体中氧化磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的即氧化释放的能量用于ATP合成，个过程就是氧化磷酸化，氧化是磷酸化的础，而磷酸化是氧化的结果。3叙述两条呼吸链的排列，这样列的依据是什么？答：机体氧化呼吸链两条，分别为氧化吸链与琥珀酸氧化呼吸链，其组成与排列顺序如图NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体。琥珀酸→复合体Ⅱ→→复合体Ⅲ→Cytc→复合体。这两条呼吸链的排列序是由一系列的实验及其结果确定的：①据呼吸链各组分的标准氧化还电位到高的顺序排列②体外将呼吸链拆开和重组，鉴定四种复合体的组与排列③利用呼吸链特的抑制剂阻断某一组分的电子传递，在阻断部位以前组分处于还原状态，后面则处于氧化状态④根据吸收谱的改变进行检测以离体线粒体无氧时处还原状态作为对照，缓慢给氧，观察各组分被氧化的顺序。然，有些组分的具体位置还有待进一步研确定。4胞浆中的样进入线粒体？答：是通过电子传递啦酵解生的丙酮酸进入线粒体，在线体内加入到三羧酸循环柠檬酸循环、TCA循环)和子传递链，被彻底氧化成水和二氧化碳。中8

需要能量有载体，是主动运输丙酮酸应该不需要载体但需要能量。5影响氧化磷酸化的因素有哪些答ADP的调节作用常机体氧化酸化的速率主要受ADP水的调节。（二）抑制剂：（1呼吸抑制剂：此类抑制剂能阻断呼吸链电子传递。（2）解偶联剂：能使氧化磷酸化偶联过程脱离，阻止ATP的合成。）化磷酸化抑制剂此类抑制对电子传递和ATP成均有抑制作用三甲状腺激素。（四）线粒体。6线粒体DNA有何特点？何线粒体病？答：线粒体DNA为露的双链环状DNA，内环为轻链，外环为重链含线粒体蛋白质合成必需的种tRNA和2种rRNA的因，所编码的13种蛋白质都参与构成呼吸链复合体蛋，与氧化磷酸化密切相关。粒体病是传缺损引起线粒体代谢酶缺陷，致使ATP合障碍、能量来源不足导的一组异质性病变。线粒体脑肌病的不同类型病年龄不同。氨基酸代谢概念：氮平衡：摄入食物的氮量(入氮与经粪、尿排出量(出量)之间的比关系称为氮平衡。必需氨基酸：人体不缺少、但体内又不能自行合成而必须由食提供的氨基酸，称为营养必需氨基酸食物蛋白质互补作用两种或两种以上食物蛋白质混和食用，其所含有的必需氨基酸取长补短，相补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质用率的作用，称为蛋白质互补作用蛋白质是化学结构杂的一类有机化合物本单位是氨基酸是人体的必须营养素。腐败作用肠道细菌少量未被消化的蛋白质（约占食物蛋白质）未被吸收的氨基酸，小肽等消产物的分解与转化作用1]

，称为蛋白质的腐败用。转氨基作用：指的是种-基酸的α氨基转移到一种α酮酸上的过程。联合脱氨基作用脱氨基作用即氨基作用与L-氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式一碳单位：指某些氨酸分解代谢过程中产生的含有一个碳原子基团。问题：1.概述体内基酸的来源和代谢去路。答：来源）食蛋白质消化吸收入血）组织蛋白质解体内合成非必需氨基酸。去路）分解代谢（主要是脱氨基作用，其为脱羧基作用；（）合成白质转变成其他含氮化合物。如嘌、嘧啶等。9

33122.讨论丙氨酸－葡糖循环、嘌呤核苷酸循环、鸟氨酸循环蛋氨酸循环的基本过程与生理意义。3312答：丙氨酸－葡萄糖环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生丙氨酸，后者经血液循环转运至肝经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肉和肝之间进行氨的转运，故将这循环过程称为丙氨酸-萄糖循环。生理意义：肌肉与肝之间氨的转运形式。肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运送至肝同时肝也为肌肉提供了生成丙酮酸葡萄糖。嘌呤核苷酸循环：指骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式.转氨基用中生成的天冬氨酸与次黄呤核苷酸作用生腺苷酸代琥珀酸,后者在裂解酶作用下生成延胡索酸和嘌呤核苷酸,嘌呤核苷酸在腺苷脱氨酶作用下脱掉氨基又生成的程原因是骨骼肌中氨酸脱氢酶活性低的缘故.鸟氨酸循环：指氨与氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成素的过程。最重要的意义是将体内白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒尿素，从而排出体外。蛋氨酸循环：在蛋氨腺苷转移酶的催化下，蛋氨酸与ATP用，生成S腺苷蛋氨酸(。生意义：蛋氨酸分子中甲基可间通过N5桟H3桭由其它非必需氨基酸提供，以防氨酸的大量消耗。3.说明高氨症导致昏迷的生化基础。答：高氨血症时，脑的反应为：①氨+α戊二酸→谷氨酸；②氨+谷酸谷氨酰胺；脑内α酮二酸减少导致了三羧酸循环减慢从而使ATP生减少，脑组织供能缺乏表现为迷。4.为什么对氨血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用性利尿剂？答：肝功能障碍导致的解毒功能障碍，血氨增高，通过血脑屏氨进入脑组织，可与脑中的α酮二酸结合生成谷氨酸；氨也可以和脑中谷氨酸进一步合成谷氨酰胺。因此，脑中的增加可以使脑细胞的α-酮戊二减少，导致三羧酸循环减弱而使脑组织的生减少起大脑功能障碍时可发生迷肠道NH比易吸收NH+→4+用碱性肥皂水灌会加速肠道氨的吸收，而使用碱性利尿剂会碍肾小管细胞的泌氨作用，二者的结果均使血氨升高。5.为什么测血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损的参考指标？答：正常时体内多种氨酶主要存在于相应组织细胞中，血清含极低，如谷丙转氨酶GPT）在肝细胞中活性最，而谷草转氨酶）心机细胞中活性高，当肝细胞或心机胞损伤时上述转氨酶分别释放入血。6.叶酸、维素B缺产生巨幼红细胞贫血的生化机。10

答：叶酸在体内以四叶酸形式参与一碳单位基团的运转，若缺叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶苷酸合成障碍，进而影响核酸与蛋白质的成及细胞增殖。维生素是蛋氨酸的辅酶，若体内缺乏维生素，导致N上甲基不能转移，减少再生，亦影响细胞分裂，叶酸、维生素缺可产生巨幼红细胞贫血核酸结构、功能与核酸代谢概念：核苷：含氮碱与糖组缩合成的糖苷叫核苷。核苷酸：类由嘌呤或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物组成的合物。又称核甙酸。核酸：由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物为生命的最基物质之一。碱基互补：DNA分结构中，碱基之间的键具有固定的数目和DNA条链之间的距离保持不变核小体：染色体基本结构单位，由DNA蛋白(histone）构成是色质（染色体）的基本结单位。mRNA的传信息由RNA携带到细胞质，以这一作蛋白质合成的模板，决定合成蛋白的氨基酸排列顺序，这种传递DNA遗信息的RNA称为信使（mRNA：由70～90个核酸组成的小分子RNArRNA核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，蛋白质和结合组成这种称为核糖体（rRNAsiRNA：是一种长度约为21～25个核苷酸的双链。miRNA：是一种长度约为21～25个苷酸的单链干：利用dsRNA或siRAN导的特异降解使转录后基因沉默现象称为RNA干扰。遗传密码：指信使(分子上从5'端到3'端方向，由始密码子AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体。反密码环：该环含有三个核苷酸残基组成的反密码。杂交：两条单链或RNA的碱基配对。DNA变性：是指核酸双旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从使核酸的天然构象和性质发生改。DNA复性变性DNA在当条件下二条互补链部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性一种逆转过程。：指把DNA的双螺旋结构降解一时的温度。不同序列的，值不同DNA中G－含量越高，值越高，成比关系。11

2从头合成途径：机体用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、等简单物质为原料经过一系列酶促反应成核苷酸的途径。2补救合成途径：某些织器官利用游离的碱基或核苷为原料，经简单的反应过程，合成核苷酸，称补救合成途径。问题：1.试述DNA双螺旋结构模型要点及其与生学功能的关系。答）分子是由两条长度相，方向相反的多聚脱氧核苷酸链平行围绕一中心轴形成的双排旋结构两螺旋都是右螺旋，双螺旋表面有深沟和浅沟。（脱氧核苷酸中磷酸脱氧核糖基借磷酸二酯键相连形成的糖-磷酸骨架是螺旋的主链部分，幷位螺旋外侧；各碱基则从骨架突出指向螺旋内侧，碱基平面都垂直于螺旋的纵3两多聚脱氧核苷酸链通过碱基间的氢链连接一条链中的腺嘌呤必定另一条链中的胸嘧啶配对鸟嘌呤定与胞嘧啶配对（这种碱基间氢链连接配对原则称为碱基互补规则维持DNA双螺旋结稳定性的因素主要是下层碱基对之间堆砌力和链间互补碱基之的氢键。在双螺旋结构中碱基堆砌成疏水性核心亲水性带负电荷的糖-磷酸基团处于外部使双螺旋更加稳固；氢键不仅是一种稳定双螺旋的力量，同时为选择正确碱基配对提供了分辨能。2.比较DNA和分子成以及结构上的异同。答：DNA基单位为脱氧核糖核苷酸，一个脱氧核糖苷酸由一分子磷酸，一分子脱氧核糖和一分子氮碱基组成而DNA分子是由两条脱氧核糖核酸链组成的反向平行的双螺旋构。RNA基本单位核糖核苷酸，一个核糖核苷酸由一分子酸，一分子核糖和一分子含氮碱基组成，而RNA分子一般是一条核糖核苷酸链。3.细胞内有几类主要的？自的功能是什么？答：

功能核糖体RNA）糖体组成成分信使蛋白质合成模板转运转运氨基酸不均一核成熟的前提小核）与hnRNA的剪接、转运核仁小RNA加工和修饰（胞质小RNA蛋白质内质网定合成的信号识12

（）别体的组成成分4.试述真核生物mRNA、tRNA的结特点。答mRNA：真核生物mRNA5¢末端有帽子结构3¢端绝大多数带有多聚腺苷酸尾巴，原核mRNA无分子量大小不均一，但比大。有修碱基。tRNA：小分子，由73-93个苷酸组成；含有很多稀有碱基；5¢末总是磷酸化，3¢端是CCA-OH；级结构为三叶草形，含4个环（其中密码环有反密码子）和4个臂；三级构为倒L。5.讨论核苷在体内的主要生理功能。答：核苷酸具有多种物学功用，表现在（）作为核酸和合成的基本原料）体内的主要能物质，如、等参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第信号分子，参与细胞内信息传递作为许辅酶的组成部分，如腺苷酸构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ辅酶A等重要部分活化中间代谢物的载体，UDP-糖是合成糖原等的活性原料，二酰基甘油是合成磷脂的活性原料是活性硫酸的形式，SAM是性甲基的载体等。6.试述各类核苷酸抗代谢物作用原理。答：抗代谢物原理嘌呤类似物与、、I竞争抑制核的合成嘧啶类似物抑制胸酸合成酶氨基酸类似抑制嘌核苷酸的合成物叶酸类似物抑制二叶酸还原酶7.为什么别呤醇可用于治疗痛风？答痛风症基本的生化特征为高酸血症由于尿酸的溶解度很低尿酸以盐或钾盐的形式沉积于组织、软骨及关节等处，形成尿酸结石及节炎（尿酸盐结晶沉积于关节腔内起的关节炎为痛风性关节炎酸盐也沉积于肾脏成为肾结石。治疗“痛风症的药物别嘌呤醇是黄呤氧化酶的竞争性抑制剂，抑尿酸的生成；别嘌呤醇可PRPP反应生成别嘌呤醇核苷，这不仅消耗核苷酸合成所必需的而且作为IMP的似物代替IMP反馈地抑制嘌呤苷酸的从头合成，从而起到治疗之的。基因信息的传递概念：基因:是DNA或RNA分上具有遗传信息特定苷酸序列双向复制：合时从一个单独的复制起始点上形成两个复制然后相背而13

行，这种复制方式称双向复制。引物酶：复制起始催化生成RNA引物的酶。冈崎片段:DNA制时，由于解链方向与复制方不一致，其中一股子链的复制需待母链解出足够长度开始生成引物接着延长。这种不连续的复片段就是冈崎片段。领头链复制时，亲DNA双解链为模版，顺解链方向续复制下去的链为领头链。随从链：合时，先合成冈崎片段，再连成长的链，因该合成较前导链滞后。Klenow片：用特异的蛋白酶可将DNA聚合酶I水解成大小两片段，大片段称Klenow片段端粒是线状染色体端的DNA重序列是真核染色体臂末端由特定的DNA重复序列构成的结构使正常染色体端部间不发生融合，保证每染色体的完整性。端粒酶：细胞中负端粒的延长的一种酶，是基本的核蛋白逆转录酶，将端粒加真核细胞染色体末端。逆转录：是以RNA为模板成DNA的程，即RNA指下的DNA合成。切除修复：也称核苷外切修复，这是一种取代紫外线等辐射物所造成的损伤部位的暗修复系统。不对称转录：在转录程中DNA双中仅有一股链可作为模板指导RNA合成，而各个基因的模板链都在同一条DNA链上，这种现象称为不称转录。模板链录时DNA双链中能作为模板转录成RNA的那一单链称为模板链。编码链：链DNA中，能进行转的那一条链，该苷酸序与转录生成的RNA的序列一致，又有义链。hnRNA：在真核生物中，最初转录生成的RNA称为hnRNA。Pribnow盒：原核生中，在起始密码子上游有一个由5-6个核苷酸组成的共序列。S-D序列mRNA中用于结合原核物糖体的序列。SD序在细菌mRNA起始密码子AUG上游10碱基左右处，有一段富含嘌呤的碱基序列能与细菌16SrRNA3’识别，助从起始处开翻译。断裂基因：真核生物构基因，由若干个编区非编码区互间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编区再连接后，可翻译出由连续基酸组的完整蛋白质，这些基因称为断裂基。分子病：子病由于传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合量的异常所引起的疾病14

问题：1.何谓半保复制？答：以DNA的两条链模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶作下，按照碱基配对规律（A-T；C-G成新的互补链，这样形成的两个子代DNA子中的双链一条来自亲代，另一条新合成的，这种复制方式称半保留复制。2.试比较原生物和真核生物的DNApol有异同？答原核生物有DNA-polⅠⅡ、Ⅲ；真核生物为DNA-pol、β、δ、γ、ε；而且每种都各有其自的功能。相同之处在于底物相同，催化方相同，催化方式（生成磷酸二酯键、放出PPi同；解螺旋酶，原核生物是dnaB基因的表产物，真核生物则不。3.讨论复制真性的机制。答：复制的保真性可以下三种机制保证：①子链链依照母链模板按碱基对规律生成，保证子DNA与母DNA双链在基序列上的一致性从而保留了亲代的全部遗传信息这是最基本的机制。②碱基选择功能：DNA-polⅢ能依据碱基的化学构型表现不的亲和力，实现正确的碱基选择，保证了各种底物都存在下，能选择正确配的碱基合成子链；③复制中如出现错配，DNA-polⅠ即时校读功能，切除错配基，使正确配对的碱基掺入子链。4.逆转录酶哪些功能？答：该酶有三种功能依赖于的聚合酶功能（逆转录能酶功能（特异地分解RNA-DNA杂合链中的RNA链赖于的聚酶功能。5.DDRP是如识别和启动不同基因转录的？原核物和真核生物的这种机制有无差别？答DDRP是过识别模板中具有序列的动子，来决定转录的起始点，这些特异DNA序列，在原核生物位于-10区的及-35区的TTGAGA，在其核生物中是位于区的原核物在找到启动子后全酶与启动子变亲和力合然打开范围约12个碱对-9到3在模板的指导下+1处掺入第一个核酸，接着在它的3，端添加第二个核苷酸，两者之3磷酸二酯键相连，如此在模板指导下逐个添加核酸使转录延长，真核转录与原核转录起始显著差别是真核RNA聚合酶独不能完成转录起始，它需要一系列转录子的即反式作用因子与聚合酶和启动子组转录起始复合物来启动转录。6.试述、tRNA转录后的加工过程答mRNA转后的加工过程）去除5端和3端部序列去除分子中部的内含子）’端形成列经加工修饰形成各种稀有碱基录后的加工过程）’端形成帽子结构3端形多聚腺苷酸尾巴；15

（）去除内含子，连接外子）mRNA编辑。7.复制与转有何相似之处？又各有什么特点？答：复制和转录都以DNA模板，都需依赖DNA的聚酶，聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯，生成的核酸链都从＇向＇方向延长，都遵从碱基配对规律。复制和转录根本的不同是：通过复制使子代保留亲代部遗传信息，而转录只需按生存需部分信息表达。因此可以从模板和产物的同来理解这一重大区别。此外，聚酶分别是DNApol和RNApol，底物分别是dNTP和NTP，还有碱基配对的差别，物的差别，都可从二者产物结构性质上理。8.简述各种RNA在肽链合成过程中的作用。答：主要有、RNA、RNA参与肽的合成，其中作为模板，tRNA转运氨基酸，RNA与蛋白质结合为核蛋白为合成提供场所。9.遗传密码哪些特点？答：遗传密码有以下点：（1）连续性：密码三联体不间断，需三个一组连续阅读的现。（2）简并性：几个码共同编码一个氨基酸的现象。（3）摆动性：密码第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严配对的现象。（4）通用性：所有物共用同一套密码合成蛋白质的现象。试述多肽链生物合成的延长过程。答：在多肽链上每增一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位个步骤。（）为密码子所特定的氨酸结合到核蛋白的位称为进位。（）转肽-肽键的成。（）移位。抗生素、白喉毒素、干扰素如何抑制蛋白质生物合成？答：许多抗生素都是直接抑制细菌细胞内蛋白质合成而对人体作用最小为目的而设计的，它们可用于蛋白质合成的各个环节，包括抑制起因子，延长因子及核糖核蛋白体的用等等。由白喉杆菌所产生的白喉霉素是核细胞蛋白质合成抑制剂。白喉霉实际上是寄生于白喉杆菌体内的溶源性噬体基编码的由白喉杆菌转运分出来进组织细胞内对真核生物的长因子EF-2）起共价修饰作用，生腺苷二酸核糖衍生物，从而使EF-2失，它的催化效率很高，只需微量能有效地抑制细胞整个蛋白质合成，而导细胞死亡。干扰素是病毒感染后，染病毒的细胞合成和分泌的一种小分子蛋质。从白细胞中得到α-干扰素，从成纤维细胞中得干扰素，在免疫细胞中得到γ-干素。干扰素结合到未感染毒的细胞膜上，诱导这些细胞产生寡核苷合成酶、核酸内切酶和蛋白激酶。细胞未被感染时，不合成这三种酶，一旦病毒感染，有干扰素或双链RNA在时，这些酶被激活，并以不的方式阻断病毒蛋白质的合16

成。基因结构与基因表达控概念：基因表达：是指细胞生命过程中，把储存在DNA顺序中传信息经过转录和翻译，转变成具有生物性的蛋白质分子。基因：是DNA或RNA分子上具有遗传信息的特定苷酸序列。基因组指包含在生物的DNA(部分病毒是中的全部遗传信息称基因体。HGP：是由美国学家于年率先提出，于1990年正式启动的。美国、英国、法国、德国、日本和国科学家共同参与了这一预算达30亿元的人类基因组计划。看家基因维持细胞低限度功能所不可少的基因如码组蛋白基因编码核体蛋白基因、线粒体白基因、糖酵解酶的基因等，这类基因在有类型的细胞中都进行表达，因为些基因的产物对于维持细胞的基本结构和谢功能是必不可少的。操纵子：由功能上相的一组基因在染色体上串联共同构成的一转录单位。它含一个启动序列及数可转录的编码基因。外显子：在DNA子或mRNA分中既能被转录又能被翻译的苷酸序列叫做外显子。内含子：在分子或mRNA子中既能被转录，但不能被翻的核苷酸序列叫做内含子。转录衰减：指由RNA聚合酶的作用使上的转录起始域（启动基因）已开始了的转录反应，在纵子内部的一定区域几乎停止，其以后的域转录显著减少，此称转录衰减。顺式作用元件：真核物结构基因上的调整区，这些区域存在特的相似或一致性序列，将这些序列为顺式作用元件。启动子：是指RNA聚酶结合位点及其周围的DNA列，至少包括一个转起始点及一个以上的功能件。增强子：由约200bp的DNA序列组成的，在所有生物中都普遍存，与蛋白质因子结合后具有增强转作用，无方向性。沉默子：沉默子也称沉默子元件，是真核基因中的一种特殊的列，与增强子有许多类似之处。反式作用因子式作用元件直接或间接作用的、由其他基表达产生的调节蛋白，它们通过DNA-白质之间的相互作用影响RNA合酶活而调节基因的转录，称为反式作用因。17

锌指：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。问题：1.原核基因真核基因的结构各有何特点？答：（一）原核基因构特点原核基因中没有内含，并且原核生物的功能相关的基因组合一，形成一个转录单位，受相同的因调控，称操纵子。操纵子的基本结构从5端到’端分别是启动子、操纵序列多个结构基因和终止子。启动子和操纵序是调控区，它们分别可以与聚酶和调节蛋白结合，结构基因编码功能相的蛋白质，终止子介导转录终止子转录出的是内部有多个蛋白质编码区多顺反子翻译后得到多种蛋白。原核生物的转录和翻译在同一空间进行因此原核往往转录尚未完成而译已经开始。（二）真核基因结构点真核基因的结构特点真核基因的结构包括调控区和编码区。调区是RNA合酶和基本转录因子组的转录起始复合物以及活化因子结合的部，编码区中外显子和内含子相间排，因此真核基因是断裂基因。编码蛋白质真核基因转录产物是单顺反子mRNA，译后得到一条多肽链。2.乳糖操纵的结构及其转录调控机制。答：乳糖操纵子的结：乳糖操纵子由调控区、结构基因区和调基因三个部分组成。乳糖操纵子协调调节制：包括阻遏蛋白的负性调节和CAPcAMP正性调节。3.色氨酸操子的结构及其转录调控机制。答：色氨酸操纵子的构：色氨酸操纵子的调控区由启动子、操序列和前导序列构成。色氨酸操纵子的转录控机制：包括阻遏调控和转录衰减。基因重组与基因工程概念：基因重组：指的是两DNA分子间或一个DNA分子的两个同部位之间通过链断裂和片段的交换接。转化作用：外来使细胞培养的受体细胞获得新的遗传表型的过程基因工程：用分离纯或人工合成的DNA在外与载体结合，成为重组DNA，通过导入宿主细胞并在中进行扩增和表达，筛选出含有重组的活细胞，并以纯化传代，扩增，为克隆，故称为基因克隆。因它是用无性殖的方法来传递遗传信息，又称为子克隆。DNA克隆：应用酶学的法，在体外将各种来源的遗传物质——同源或异源、原核或真核天然或人的DNA与载体DNA相结合一具有自我复制能力的18

分子—复制子，继通过转化或转染宿主细胞、筛选出含有的基因的转化子细胞，再进行扩增、取获得大量同一DNA分，即DNA隆。限制性内切核酸酶：是识别DNA特异序列，并在识别位或其周围切割双链DNA的一类内切酶。目的基因：是出于种研究或应用目的而需要进行重组技术操作的基因，又称为目的DNA质粒是附加到细胞的非细胞的染色体或核区DNA有的能够自主复制的较小的分。PCR：聚合酶链式反应，是一种分子生物学术，于放大特定的DNA段。可看作生物体外的特殊DNA复制。基因诊断是以探测因的存在,析基因的类型和缺陷及其表达功能是正常而达到诊断疾病的一方法。基因治疗：是指将外正常基因导入靶细胞，以纠正或补偿因基缺陷和异常引起的疾病，以达到治目的。基因工程疫苗用重组物技术把天然的或工合成的遗传物质定向插入细菌、酵母菌或哺乳物细胞中,之充分表达,纯化后而制得的疫苗。问题：1.限制性内核酸酶的作用特点。答：识别特异序列，并在识别点及周围切割双链DNA的一类结构酶限制性内切核酸酶存在细菌体内，与相伴存在的甲基化酶共同构细菌的限制—修饰体系，限制外源DNA入、保护自身DNA对稳细胞遗传性状具有重要意义。2.基因载体具有哪些共同特征？答）本身是一个复制，能进行自我复制（）分子量小，易于操作和易得到完整分子）具有择性标记，导入宿主细胞后有可辨认的表特征有多种限制性内切核酶的单一切割位点，即多克隆位点，且这位点位于可检测表型的的基因内）有定的非必要区，即插入外源DNA不影响其复制的区段。3.PCR技的原理。答：DNA的半保留复制生物进化和传代的重要途径。双链在多种酶作用下可以变性解链成单，在聚合与启动子的参与下，根据碱基互补配对则复制成同样的两分拷贝。在聚合酶链式反应实验中发现，DNA在高温时也可以发生变性解链，当度降低后又可以复性成为双链。因此，通温度变化控制DNA的变性和复性并计引物做启动子加入聚合酶dNTP就可以成特定基因的体外复制。种批量复制DNA技术就叫做PCR技。19

4.试述DNA重组技术的基本程。答目的基因的获取获取目的基因是实施基因工程的第一步的基因来源（可以从自然界中有的物种中分离出来，也可以用人工的方合成）获取目的基因的方法：①从基因文库中获取基因组文库，部分基因文库）②利用技术扩增目基因（变性，复性，延伸）③通过DNA合仪用化学方法直接人合成（）基因表达载体的构建基因工程的核心）基因表达载体的组成：的基因、启动子、终止子、标基因（）将目的基因导入受体胞（）目的基因的检测与鉴5.基因诊断临床上主要应用于哪些方面？答遗传病的基因诊）肿瘤基因诊断）病毒性疾病的基因诊断（）病原体的支原体的基诊断）法医学的基因诊断）其他：检测人HLA复合体的多态性来判断个体某些疾病的易感性析基因型来指导器移植的组织配型；弄清传性流行病病学原体的遗传差异、预测疾病流行情况。6.基因治疗哪些方法？基因治疗的基本程序？答：基因治疗有1）根据基因治疗技术线）据基因治疗过程中外源基因进入体内的方式）根据对者细胞的异常基因所采取的措施（基因置、基因矫正、基因增补、因失活基因治疗的基本程序以间接体内疗法为例，包括目的基因的获、基因载体的选择、受体细胞的选、基因转移、目的基因表达的筛选和鉴定回输体内。癌基因、抑癌基因与长因子概念：细胞癌基因：人们将在于生物正常细胞基因组中的癌基因同源列称为原癌基因或称细胞癌基因。抑癌基因：是一类抑细胞生长增殖，具有抑制肿瘤形成的基因细胞凋亡：是在生理病理条件下，细胞受到某种信号所触发，起细胞内特定基因的程序性表达，导致的细胞死亡过程。生长因子：又称细胞长调节因子，是一类能调节靶细胞生长与殖的多肽类物质。问题：1.癌基因活的机制。答：癌基因活化的机主要有以下几类）点突变）基易位）获得启动子与增强）癌基因扩增）DNA甲基水平降低。20

2.癌基因的类。答：癌基因可分为两类：一类是病毒癌基因，另一类是细胞癌因。3.野生型P53基因的抑癌机理。答：野生型P53编码白可以通过（1）监控基因的完整（）抑制链酶活性（3）参与DNA的制和修复（）启动细胞凋亡等过程止有癌变倾向的细胞生长。4.生长因子作用机制。答：生长因子由不同细胞合成后分泌，作用于靶细胞上的相应体，这些受体有的是位于细胞膜上有的是位于细胞内部。位于膜表面的受体跨膜的受体蛋白，包含具有酪氨酶性的胞内结构域。当生长因子与这类受体合后，受体所包含的酪氨酸激酶被化，使相关蛋白磷酸化。另一些膜上的受则通过胞内信息传递体系，产生相的第二信使，后者使蛋白激酶活化，活化蛋白激酶同样可使胞内相关蛋白质酸化。这些被磷酸化的蛋白质再活化核内转录因子，引发基因转录，达到调生长与分化的作用。糖蛋白、蛋白聚糖和胞外基质概念：糖蛋白：与蛋白质结的糖复合物。蛋白聚糖：是一类糖含量多于蛋白质的糖复合物，主要由糖胺糖和共价连接的核心蛋白所组成。是细胞间基质的主要成分之一。细胞外基质：是由动细胞成并分泌到胞外、分布在细胞表细胞之间的大分子，主要是一些糖和蛋白，白聚糖。糖基化位点：糖蛋白子中能连接N-连接寡糖链的特定氨基组成的序列子，称为糖基化位点。糖胺聚糖是由重复二糖单位构成的长链多糖其二糖单位之是氨基己（氨基葡萄糖或氨基半乳称糖胺聚糖。核心蛋白：与糖胺聚链共价结合的蛋白质称为核心蛋白。问题：1.糖蛋白寡链的功能。答：a.布于细胞膜上作用为传导信息，例:的靶细胞合蛋白一个糖蛋白，能与人靶细胞表面的受结合从而附着在靶细胞表面，如果去掉GP120的部分则不能与CD4受体结合从而失感染能力。b.参细胞之间的粘附，还作为原菌及毒素和激素、酶抗体和凝集素等受体细胞表面的糖蛋白形细胞的糖萼(衣细胞的粘连在胚和组织生长、发育以及分化中起着键性作用c.可控不同细胞的生长发甚至死亡21

2.蛋白聚糖功能。答：蛋白聚糖的主要能是：（1）维持组织的正形态，抵抗局部压力，促进物质交换，阻细菌通过。（2）参与生物活性质的储存和释放。（3）调节细胞生长分化。（4）参与细胞间信通讯和细胞与细胞的识别。3.试描述胶的分子组成、氨基酸组成及空间构象特点胶原的作用。答：胶原分子由条α螺旋肽链组成每条肽链包含约1000个基酸残基。其氨基酸组成，即甘氨酸胶原氨基酸残基的氨酸约占尚有羟赖酸和羟脯氨酸。胶原均以三螺旋的方式形成，不同之处仅在于各型的段三股螺旋形成的多肽片段有所差，从而折叠成不同的三维空间结构。胶原细胞外基质中含量最高（皮肤性及抗张强度最大，是细胞外基质中的骨结构，另外，细胞外基质中的其他成可分别与胶原相结合，构成结构和功能的一体，同时各型胶原与细胞外基质份结合时有一定的选择性。细胞信号导概念：第一信使：细胞外或胞间的生物信息分子如激素、神经递质、长因子、光、味等称为第一信使。第二信使：指在细胞传递信息的小分子化合物如2+、二脂甘油（DAG磷酸肌醇（、cAMP。3内分泌：由内分泌细合成并分泌到细胞外进行信号传导的分子为内分泌信号。旁分泌：分泌到细胞后只能作用于邻近细胞的信号分子称为旁泌信号。自分泌：有一些细胞信息物质能对同种细胞或分泌细胞自身起节作用，称为自分泌信号。受体：指靶细胞中能信息分子专一性结合，并将信息转给细胞信息转换系统的一类物质。配体：是指能与受体异结合的生物性物质。G蛋白：是一种位于细胞膜胞浆面的转导蛋白质，由、β、γ三个亚基组成，能与GTP或GDP合因而得名。：一种环核苷酸，简写为cAMP是由三磷酸腺苷（ATP）脱掉两个磷酸缩合而成的。：种具有细胞内信息传递作用的第二信使，被G蛋白偶联体活的蛋白激酶化，进将胞外信号转导至细胞核。蛋白激酶：类化白质磷酸化应的酶。问题：22

1.试述G蛋白偶联受的特点，蛋白的结与功能。答：由一条多肽链组，其中带有个膜α螺旋区。其氨基末端朝向细胞外（有个外区）而羧基朝向细胞内基质（4个胞区氨的末端带有一些糖基化位点，而在胞内基质的第三个羧基末端各有一个在蛋激酶催化下发生磷酸化的位点。G蛋白由α、β、γ个亚基组成，以三聚体存在并与GDP结者为非活化型，而α亚基与结合并导致βγ二聚体脱落时变成活化型。参细胞的多种生命活动,如细胞通讯核体与内质网的结合小泡运输微管组白质合成等。2.酪氨酸蛋激酶受体和胞内受体的结构。答：酪氨酸蛋白激酶体均由一条多肽链构成，该受体主要有4部分组成：胞外配体结合区、跨膜区细胞内酪氨酸激酶功能部位、调节部位。胞内受体一般是由～1000氨基残基构成的多肽链，主要包括四个区域高度可变区、结区、激素结合区、铰链区。3.受体与配结合有哪些特征？答）高度专一）高度亲和力）结合反应的可性）饱和性）特定的作用式。4.举例说明cAMP-依性蛋白激酶A信号转导途径。答cAMP-蛋白激酶径：第一信使：胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素等；第二信使cAMP。蛋白激酶PKA，作用：通过磷酸化某些，改变酶的活性，对代谢进行调节；磷化节控制的基因转录。5.试述依赖性蛋白激酶途径。答Ca

-依赖性蛋白激酶途：第一信使：促甲状腺素释放激素、去甲上腺素、ADH、血管紧张素Ⅱ；第二信使：Ca、DAG蛋白激酶：PKC、Ca-CaM激3酶，作用：磷酸化膜体、膜蛋白和多种酶，对代谢进行调节；酸化立早基因的反式作用因子，加立早基因的表达，表现为细胞增值和分化6.试述酪氨蛋白激酶受体介导的信号转导途径。答：酪氨酸激酶受体族受体本身胞浆侧有蛋白酪氨酸激酶活性并且胞浆侧肽链上有自身磷酸化位，配基合后受体形成二聚体，二聚体每个亚基可以磷酸化对应的另一亚基从而启动信号转导。7.举例说明cGMP-依赖蛋白激酶G信号转导途径。答cGMP-白激酶途径：第一信使：心钠素NO第二信使；白激酶：，作用：磷酸化有关蛋质，引起肌力改变，产生生物学效应。血液的生物化学23

概念：血浆：是血液的液体分血细胞浮于其中。血清：血液凝固后，出浅黄色透明的液体为血清。NPN：非蛋白氮，除白质外含氮物质所含的氮。BUN：尿素氮，临床测定尿中尿素氮的含量作为判断肾功能的标。血浆功能酶：指能在浆中发挥催化作用的酶类。EPO：促红细胞生成，是由肾皮质肾小管周围间质细胞和肝脏泌的一种激素样物质，能够促进红细生成。问题：1.血浆蛋白质的功能答一运（二维血浆恒（三维持血浆胶体渗透四免（五）凝血、抗凝血和纤溶六）营养（七）催化——血浆酶类。2.试述两条血液凝固径的基本过程。答：液凝固是一系凝血因子相继被激活的过程，其最终结是凝血酶和纤维蛋白形成。据此，可血液凝固过程大致分为凝血酶原激活物形、凝血酶形成、纤维蛋白形成三个阶。其中根据凝血酶原激活物形成过程的不，可分为内源性凝血（参与凝血的子全部来自血液）和外源性凝血（启动凝的因子Ⅲ来自组织）两条途径。3.成熟红细胞糖代谢特点？2,3-BPG的生理功能。答：成熟红细胞糖代的特点：①不能进行糖的有氧氧化，90%~95%葡萄糖经糖酵解氧化供能。酵解是其获得能量的唯一途径。糖酵途径存在有，3-磷酸甘油酸支，此支路占糖酵解的15%~50%，其主要能在于调节血红蛋白的运氧功能。5%～10%的葡萄糖经磷酸戊糖途径产生还当量NADPH2,3-BPG的生理功能2，3-BPG调节血红蛋白（Hb）运氧功的重要因素，可与血红蛋白结合2，3-BPG的负电基团与基的带正电基团成盐键从而使血红蛋白分子的T构象趋稳定，降低血红蛋白与O2亲和力，当流经过PO2高的肺部时，，3-BPG的影响大，而当血流经过低的组时，红细胞中3-BPG的存在则显著加O2释供组织需要PO2同条下23-BPG浓度增大，放O2多。人体能通过改变红细胞内2，3-BPG的度来调节对组织的供氧。4.血红素合成的基本料。试述血红素合成的基本过程。答：血红素合成的基原料是甘氨酸、琥珀酰辅酶a和铁。血素合成的基本过程：①δ-氨基-γ-酮戊酸ALA）的合成，在线粒体；胆色素原的合成，在胞液；③尿啉原与粪卟啉原的合成，在胞液；④红素的生成，在线粒体。其中，ALA由琥珀酰辅酶A与甘氨酸缩合生成。化该反应的酶是24

eq\o\ac(○,1)ALA合酶，其辅酶是酸吡哆醛。此酶是血红素合成的限速酶，血红素的反馈调节。eq\o\ac(○,1)5.哪些因素可以调节红素和血红蛋白的合成？答血红素合成的调:ALA合酶:是血红素合成的限速酶，受红素反馈抑制，高铁血红素强烈抑制某些固醇类激素可诱导其生成;磷酸毗哆是ALA酶的辅酶，维生素B6缺乏减少血红素的合成，一些类固醇激素对骨中合酶的合成有诱导作用。致癌、药物、杀虫剂等可促进A的合成。水酶与亚铁鳌合酶被一血红、重金属等抑制，亚铁鳌合酶还需要还原谷胱甘肽)。③促红细胞生成素：膜受体结合，加速有核红细胞的成熟以及红素和血红蛋白的合成促使原始红胞的繁殖和分化。血红蛋白蛋白的调节受血红素的调控。高铁血红素可促进血红白的合成。在作用白激活化使无活化的eIF-2激酶磷酸化而化者eIF-2磷酸化而失活铁红素可抑制cAMP激活蛋白激酶使eIF-2于活性状态，促进珠蛋白的合成。肝的生物化学概念：生物转化：是指机体一些内源性或外源性的非营养物质进行化转变，增加其极性（水溶性易随胆汁或尿液排出，这种体内转化过程生物转化。初级胆汁酸：由肝细合成的胆汁酸称为初级胆汁酸。次级胆汁酸：由初级汁酸在肠道中经细菌作用氧化生成的胆汁。胆色素：是含铁卟啉合物在体内分解代谢的产物，包括胆红素胆绿素、胆素原和胆素。除胆素原都有颜色，故统称为胆色素。结合胆红素：未结红素在细胞内转化，与葡糖醛酸结合成结合胆红素，结合胆红素用凡登伯性试验呈直接反应。未结合胆红素：在网内皮系统中血红蛋白分解产生的胆红素在浆中主要与清蛋白结合而运输，这分胆红素因未与葡萄糖醛酸结合而称为未合胆红素或称游离胆红素。黄疸：当血清总胆红大于0.01g/L时，胆红素扩散入组织，其与弹性蛋白质有较高亲和力，可将膜、皮肤染黄，该现象称为黄疸。问题：1.肝脏在糖代谢脂代谢蛋白质代谢以及维生素激素代谢有何重要作用？答(1)肝脏在糖代中的作用:通肝糖原的合成,分解与糖异作用来维持血糖浓度的恒定确保全各组织,特是脑组织的能量来源.(2)肝脏在脂类的消吸收,解,合成及运输等过程中均起重作用.肝脏生成的胆汁酸盐是乳化;酮体只能在肝中生成;VLDL,HDL只能肝中合成促进25

血中胆固醇醋合成的(LCAT)肝脏生成分泌入血(3)肝脏能合成多种浆蛋白质,如蛋白血酶原,维蛋白等通过鸟氨酸循环,肝脏将有毒的转变成无毒的尿素,这是氨的主要去路,只能在肝中进行⑷肝脏对于维生素的化吸收,储存,转等方面均起作用⑸肝脏在激素代谢中作用主要是参与激素的灭活.2.生物转化作用的特及影响生物转化作用的因素。答：生物转化作用的点（一）多样性和连续性：即一种物质在内可进行多种、往往是连续的生物转反应，才能由原来极性弱的物质变为极性的物质，脂溶性物质变为水溶性物，再经胆道或肾脏排出体外。（二）解毒致毒双重性：经肝脏生物转化作用在使物质极性、水溶性增强同时往往也会毒性强的变为毒性弱的、或无毒的使易于排出体外，达到解毒作用。但也有数物质经肝脏生物转化作用使无毒变为有毒性、或毒性弱变为毒性强的物质生转化作用受年龄、别、肝脏病及药物等体内外各种因素的影响。3.生物转化有哪些反类型？试述加单氧酶系催化的反应。有哪物质或基团参与结合反应？答：脏内的生物转反应主要可分为第一相反应（氧化反应还原反应、水解反应）和第二相反应结合反应微粒体加单氧酶系：酶系催化分子氧中的一个氧原子掺入作用使之羟化，而另一个氧原子被NADPH还为水分子。该酶系又称羟化酶或混功能氧化酶。加单氧酶系由细胞色素P450、NADPH-细色素P450还原酶及胞色素b5原酶组成。反应中作物氧化生成羟化物。细胞色素P450单血红素辅基，只能接受一个电子NADPH是2个电子供体NADPH－P450还原则既是个电子受体又是个电子的体。正好沟通此电子传递链。参与结合反应的有：糖醛酸、硫酸、乙酰基、谷胱甘肽、甘氨、甲基。4.合成胆汁酸的原料什么？比较胆汁酸和胆素原的肠肝循环。答：合成胆汁酸的原是胆固醇。胆素原的肠肝循环：生理情况下,肠中产生的胆素原约有10%~20%重收经门静脉人肝其中大部分又以原形胆汁再次排入肠道此过程称为胆素的肠肝循环。胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸肠肝循环在肝细胞合成的初级胆汁酸随胆汁入肠道,转变为次级胆汁酸道约95%汁酸经门静脉被重吸收入肝并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道此循环过程称胆汁酸的肠肝循环。5.三种黄疸的病因及、尿、便的改变。答：溶血性黄疸非结合胆红素升高++合胆红素升高+/常,胆原强+）,尿胆红素（）尿的色加深，胆原增加26

阻塞性黄疸非结合红素升高+/正,结合胆红素升高++,原（-尿红素（的颜变浅/灰色粪胆原下降/失肝细胞性黄疸非结胆红素升高+/正常,结合胆红素升高+原+（-尿胆红素（颜色变浅/正，粪胆原下降/正常钙、磷与微量元素代概念：血钙：血液中的钙几全部存在于血浆中，所以血钙主要指血浆。血磷：主要是指血中无机磷，它以无机磷酸盐的形式存在。微量元素：有些元素量仅占体重的0.01%以下，称为微量元素问题：1.钙、磷的生理作。影响钙、磷吸收的因素有哪些？答：钙可降低神经、骼肌的兴奋性，并参与肌肉的收缩。增强肌的收缩。可降低毛细血管壁和细膜的通透性。作为细胞内的第二信使介导活细胞内的许多生理反应。磷除与共同构成骨盐参与成骨作用外，还参与体能量的生成、贮存及利用。促进钙吸收的因素：维生素②膳食中蛋白质；③糖类促钙吸收；④食物中适宜的钙、磷比例⑤当机体对钙的需要量大或膳食中钙供给高时。不利于钙吸收的因素①酸；②草酸；③脂肪过多；④食物维过多；⑤钙吸收与年龄有关，随年增长其吸收率下降。凡能影响钙吸收的因也能影响磷的吸收。2.试述甲状旁腺素（PTH钙素（CT）2-D3对、磷代谢的调节作用。答：钙磷代谢的调节、磷的吸收与排泄、血钙与血磷的水平、体各组织对钙磷的摄取利用和储存都是在活性维生素D状旁腺激素及降素这三种激素的调节下进行的。PTH的成与分泌受细胞外液Ca3+浓度的调节血钙浓度低（如降至1.3mmol/L时明显促进的成与分泌血钙浓度（达3.9mmol/L则抑制合成与泌。血钙在1.3-3.9mmol/L范围内，血浓度与PTH泌呈负相关关系。当血增高时，降钙素及下钙素等分子分泌，下素能增强降钙素降低血钙的作用，钙低于正常时CT泌减少CT作用的主靶器官是骨、肾和小肠CT骨的作是抑制破骨细胞活性而抑制骨基质的解和骨盐溶解，同时抑制破骨细胞的成，还有使间质细胞转变为成骨细胞的作，结果促进骨盐沉淀，降低血钙。外，它还抑制肾小管对磷的重吸收，以增尿磷，降低血磷。维生素D2D3具有相同的生理作用，且都必须在体内进行定的代谢转变，成为活化型后才能发其生物学作用，肝和肾是维生素D活化的要器官。3.镁和铁的生理功。27

答：镁的生理功能：（1）血中磷酸盐是血液缓冲体系的重要组成分（2）胞内的磷酸盐参与许多促反应（3构成核苷酸辅酶类的辅酶（4）细胞膜磷脂在构成生物膜结构、维膜的功能和在代谢调控上均起重要作用。铁的生理功能：铁是内含量最丰富的微量元素。主要功能是作血红蛋白的主要成分。由于铁缺乏使血红蛋白合成障碍引起的贫血称为缺铁贫血。血红蛋白中铁对氧摄取、释、运输起重要作用。铁参与体内氧化一还反应和质子、电子的传送作用，在吸链中亦发挥重要功能。4.铜、锌、硒、锰碘的代谢与生理功能。答：铜的生物学作用：①参与造血和铁的代谢，影响铁的吸收储存；②构成许多含铜酶及含铜生活性蛋白质；③与DNA合，与维持核结构的稳定性有关；④许多氧化酶含铜。Wilson时血清铜明显降低。正常体内含铜100200mg，约50%—70%于骨骼和肌肉内；于肝。成年人每摄取铜2毫可满足生理需要。锌的作用有：①锌可作为多种酶的功能成分或激活剂；②进生长发育，促进核酸及蛋白质的生合成；③增强免疫及吞噬细胞的功能；④抗氧化、抗衰老癌的作用锌在正常成人体内含量为2～2.5g男性略于女性视膜、前列腺、胰腺浓度最；肌肉内储锌占全身锌的骨占锌在小肠上皮细胞内吸收，运送至肝全身。从粪便、尿、汗、头发、及乳汁排。可以测定血锌或发锌判断体内含情况。硒的生物学作用有：硒是谷胱甘肽过氧化物酶的必须组成成分②参与辅酶A和辅酶的合成；和视力及神经传导有密切关系；④对某些毒元素和物质的毒性有拮抗性，刺激疫球蛋白和抗体的产生；⑤可以保护心肌正常结构、代谢和功能；⑥调节维素A、C、E、K的谢；⑦具有抗肿瘤作。克山病、心肌缺血、癌、多发性硬症、肌营养不良等时血硒降低。人体内含量约14～21mg，以肝、胰、肾中含量多。人体对硒的摄入量受食含硒量影响，内硒由尿、粪、汗排泄锰的生物学作用有：锰是多种酶的组成成分和激活剂，与蛋白合成及生长、发育有密切关系；②与造血及卟林合成；③构成Mn-SOD，有衰老作用。正常人体内含锰12～20mg分布于体内各组织。食物中锰经小肠吸人血与运锰蛋白结后迅速运至富含线体的细胞。体内锰主要由肠道、胆汁、尿排出。碘是构成甲状腺素的须成分甲状腺素的功能是维持生长及智力育和调节能量代谢。人体含碘量约11克，缺碘可发生地方性甲状腺肿及呆症。为防治地方性甲状腺肿，应食用碘盐。28

综合辅导名词解释1结构域白质三级结构被分成一个或数个球状或纤维折叠较为紧密的域，各行其功能，该区域为结构域。2同工酶：指催化相同的化学反，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免学特性不同的一组酶。3酶的活性中心：必需基团在空上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区，能与底物特异结合转为产物，这一区域称为酶的活性中心。4乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳通过细胞膜弥散进入血后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡糖释入血液后又被肌肉摄取，这就成了一个循环，此循环称为乳酸循环。5、HSL：激素敏性脂肪酶即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶它对多种激素敏感，活性受多种激素的调，胰岛素能抑制其活性，胰高血糖素、肾腺素等能增强其活性。是脂肪动员关键酶。6LCAT一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产的含有一个碳原子的基团。主要的一碳单位有：基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。7营养必需氨基酸：人体不可缺、但体内又不能自行合成而必须由食物提的氨基酸，称为营养必氨基酸。8指把的双螺旋结构解一半时的温度不同序列的Tm值不。DNA中G－含量越高，值越高，成比关系。9DNA复性DNA的复性变性DNA在适当条件下二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结的现象，它是变性的一种逆转过程。10、核酶：具有自催化的能力分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被称核酶。11、干：利用或siRAN诱导的特异降使转录后基因沉默的现象称为RNA干。12、崎片段DNA制时，由于解链方向与制方向不一致，其中一股子链的复制需待母链解出足够度才开始生成引物接着延长。这种不连续复制片段就是冈崎片段。13、编辑：指基因转录产生mRNA分子中由于核苷酸的缺失，插入或置换，基因转录物的列不与基因编码序列互补，使翻译生成蛋白质的氨基酸组成，不同于基因序中的编码信息现象。29

14、S-D序列中用于结合原核物糖体的序列SD序在细菌mRNA起始密码子AUG上游10个碱基左右处，有一段富含嘌的碱基序列，能与细菌16SrRNA3’识别，助从起始处开翻译。15、遗传密码：使RNA(mRNA）分上从5'端到端方，由起始密码子AUG开始，每三个核苷酸成的联体。16、基因表达：是细胞在生命过程中，把储存在DNA顺中遗传息经过转录和翻译，转变成具有物活性的蛋白质分子。管家基因：是指所有细胞中均要表达的一基因，其产物是对维持细胞基本生命活动所必需的。18、质粒：是附加细胞中的非细胞